Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Связи фосфатные

    Для окончательного решения вопроса о строении полимера необходимо выяснить характер связи фосфатных остатков с нуклеозидами, т. е., другими словами, место связи остатка фосфорной кислоты с рибозной частью нуклеозида. [c.247]

    Проведенное Шустером послойное исследование химического состава фосфатного покрытия на железе показало, что содержание последнего в слое, непосредственно прилегающем к металлу, является максимальным. По мере удаления от поверхности железа содержание его в слое быстро уменьшается [366, 367]. Таким образом, прочная связь фосфатной пленки с металлической поверхностью частиц карбонильного железа обусловлена структурным соответствием. [c.193]


    Таким образом, атомы циркония связаны фосфатными группами, причем половина атомов фосфора находится в плоскостях кристаллической решетки, а половина — в межплоскостных областях. Большинство материалов этого типа характеризуется отношением Р/2г, равным 1,7, и содержит также аморфную фракцию. Емкость и селективность этого ионита зависит от состава фосфата циркония (IV). Фосфат циркония представляет собой среднекислотный катионит, его применяют для разделения продуктов ядерного деления. Основной его недостаток — тенденция к гидролизу, особенно в щелочной среде. [c.231]

    Из длин связей фосфатной группы следует, что в структуре имеет место резонанс между двумя формами (I) и II) [c.63]

    Для установления типа связи фосфатной группировки с сахаром, т. е. межнуклеотидной связи в ДНК и РНК, используют различные методы гидролиза и в первую очередь — метод ферментативного гидролиза. [c.385]

    На следуюш ем этапе цикла происходит изменение сродства Са2+-связываюш их центров к ионам Са одновременно с изменением характера связи фосфатной группы с ферментом. Энергия, ранее сосредоточенная в макроэргической фосфатной связи комплекса Р, расходуется на изменение константы связывания ионов Са с ферментом. Как и в случае Ма , К -АТФазы, изменение сродства обусловлено, по-видимому, изменением расположения полярных групп, образуюш их координационные связи с Са . Вследствие происшедшего изменения пространственной структуры фермента ионы Са получают доступ во внутреннее пространство мембранных пузырьков и выбрасываются во внутренний объем. Константа связывания Са + при образовании стабильной фосфорилированной формы фермента уменьшается от 10 до 10 М-1. [c.157]

    Одним из наиболее важных классов липидов являются фосфолипиды, их основная химическая структура представлена на рис. П-28. Две гидроксильные группы глицерина связаны с двумя длинными цепями жирных кислот. Эти длинные цепи жирных кислот, в основном состоящие из 16-21 атома углерода, образуют гидрофобную часть липидной молекулы. Жирная кислота может быть полностью насыщена, как, например, пальмитиновая кислота (см. рис. П-28), но может также содержать одну или несколько двойных связей. Фосфатная группа присоединена к третьей гидроксильной группе глицерина. Другая полярная группа, часто четвертичное аммониевое основание, как, например, в холине, присоединена к этой фосфатной группе. [c.80]


    А. Фосфолипаза расщепляет фосфатидилхолин на фосфорилхолин и диацилглицерол, разрушая эфирную связь, которая соединяет фосфатную группу с глицеролом. Эта фосфолипаза по своей специфичности подобна фосфолипазе С (рис. 6-15). На этом же рисунке представлен ряд других типов фосфолипаз фосфолипазы А и А2, которые отщепляют цепи жирных кислот, находящихся в определенных положениях, и фосфолипаза В, которая отщепляет одну группу-полярную голову, но не затрагивает связь фосфатной группы с глицеролом. Эти ферменты чрезвычайно полезны для анализа липидов. Некоторые из них выделяют из ядов змей. [c.312]

    Проведенные ресурсные испытания в разных средах при температурах 500—600 °С показали [35], что свойства всех материалов на основе фторфлогопита стабильны в течение 8000—12 000 ч и имеют достаточно высокий уровень. Стабильность свойств этих материалов во времени при высоких температурах объясняется тем, что в них под воздействием высокой температуры происходят структурные превращения, выражающиеся во взаимодействии фторфлогопита со связующими (фосфатными, кремнийорганиче-скими стеклами) и приводящие к образованию термически устойчивых неорганических материалов, обладающих по своей природе хорошими электрическими и механическими свойствами. Рабочая температура слюдоматериалов, предназначенных для использования в высоковольтном электротехническом оборудовании (3— 6 кВ), составляет 600 °С, в случае использования этих материалов в низковольтном оборудовании (до 380 В) длительная рабочая температура может быть повышена до 850—950 °С. [c.86]

    Сокращение мышц приписывалось переходу миозина из а-формы в сверхсокра-щенную форму (Астбери) или из -формы в а-форму (Полинг и Корей). Существующие до настоящего времени экспериментальные доказательства неоднозначны, однако весьма вероятно, что явление сокращения мышц основывается на изменении конформации макромолекул. При сокращении мышц происходят ионные обмены, а именно ионы калия мышцы, находящиеся в покое в недиализирующейся форме, подвергаются диализу после сжатия. Миозин действует как фермент на аденозинтрифосфорную кислоту, от которой он отщепляет фосфат-ион, превращая ее в аденозинди-фосфорную кислоту (Н. М. Любимова и В. А. Энгельгардт, 1939). Эта реакция является, по всей вероятности, одной из фаз процесса превращения химической энергии в механическую энергию в мышцах вследствие высокоэргического характера связи фосфатного остатка в аденозинтрифосфорной кислоте (см. Аденозинтрифосфорная кислота ). [c.445]

    Во время мышечного сокращения содержащаяся в мышцах аденозинтрифосфорная кислота распадается на аденозипдифосфорную кислоту и неорганический фосфат. Интересно то, что ферментом, катализирующим эту реакцию (мышечной аденозин-трпфосфатазой), является собственно миозин — одна из составных частей мышцы, обладающая сократительными свойствами (В. А. Эпгельгард и М. Н. Любимова, 1939 г.). Таким образом, мышца является трансформатором химической энергия, содержащейся в связях фосфатных остатков АТФ, в механическую энергию. [c.782]

    Результатом стадийного переноса водорода от субстрата на молекулу кислорода является получение энергии, выделяющейся в форме, в которой она может быть использована организмом. Известно, что эта энергия накопляется в высокоэргических связях фосфатных остатков АТФ. В нескольких случаях, например при окислеиии -оксимасляпой кислоты в присутствии полной дыхательной ферментативной системы, химическое исследование точно установило, что при расходовании одного атома кислорода (т. е. при окислении 2Н до HjO) возникают три молекулы АТФ. В некоторых немногочисленных случаях известно, каким образом реакция дегидрирования приводит к синтезу АТФ (см. пример па стр. 251). Химический механизм окислепия -окспмасляной кислоты неизвестен. Приведенные ниже цифры указывают, что при переходе участвующих в процессе коферментов из окисленного состояния в восстановленное состояние выделяется свободная энергия [c.802]

    В результате нуклеофильной атаки по атому фосфора образуется ковалентная фосфодиэфирная связь (фосфатный мост). Без комплементарного полинуклеотида концевые амидофосфатная и гидроксильная группы олигонуклеотидов не взаимодействуют, не могут сблизиться из-за сложности пространственной структуры реагирующих олигонуклеотидов. Предложенная реакция, имеющая черты ферментативного процесса (направленное сближение реагирующих групп в пространстве, результатом чего является их взаимная активация), открывает возможность осуществления полностью химического синтеза генетического материала в условиях, близких к природным. [c.697]

    В этом случае макроэргическая связь фосфатного остатка АТФ сохраняется в енолфосфатной связи. [c.190]

    Сам по себе процесс транслокации еще недостаточен 1ля активного транспорта ионов. Нужна энергия, чтобы 1рочно связанные ионы оторвались от центров связывания, та энергия в конечном счете обусловлена гидролизом ТФ. Но на этапе 2, где этот гидролиз происходит, обра-5уется Е/ Ф-комплекс с макроэргической фосфатной вязью. Высвобождение энергии происходит на третьем 9тапе работы Са -АТФ-азы в результате изменения характера связи фосфатной группы с ферментом связь становится обычной, при ее гидролизе энергии выделяется немного. Энергия, ранее сосредоточенная в макроэргической фосфатной связи, расходуется на изменение константы связывания ионов кальция с ферментом. Константа связывания становится равной примерно 10 л/моль. С энергетической точки зрения это означает изменение энергии связывания АО при связывании Са внутри везикул равна всего лишь 17,8 кДж/моль (АС —5,9 lg/ . кДж/моль). Перенос Са с одной стороны мембраны на другую сопровождается, таким образом, затратой энергии, которая может составлять 37,4 — 17,8 = 19,6 кДж/моль. Ясно, что энергии гидролиза АТФ (около 40 кДж/моль) хватает на перенос двух ионов кальция. Действительно, [c.131]


    Крика. По этой модели молекула ДНК состоит из двух очень тош<их длинных цепей, закрученных правильными витками вокруг одной общей для них оси в двойную спираль (она похожа на электрический шнур, состоящий из двух переплетающихся проводов). В 1969 г. в Калифорнийском университете (США) при огромном увеличении удалось получить электронно-микроскопический снимок, на котором хорошо видны обе сппрали молекулы ДНК (рис. 54). В бактериальной клетке длина молекул ДНК достигает 1 см, а в клетке человеческого тела более 1 м. Каждая из двух цепочек представляет собой полинуклеотид, т. е. полимер, в котором остатки сахара двух соседних нуклеотидов связаны фосфатными группами. Между собой такие полинуклео-тидные цепочки соединены азотистыми основаниями. При этом пуриновые основания, состоящие из двух колец, связаны слабыми водородными связями с пиримидиновыми основаниями, состоящими из одного кольца. Этими же связями удерживаются вместе две цепи всей молекулы. [c.143]

Рис. 11.10. Перенос высокоэнергетического фосфата между Рис. 11.11. Связь фосфатных циклов с взаимопревращением АТР и креатином. адсниновых нуклеотидов. Рис. 11.10. Перенос <a href="/info/590533">высокоэнергетического фосфата</a> между Рис. 11.11. <a href="/info/1351227">Связь фосфатных циклов</a> с взаимопревращением АТР и креатином. адсниновых нуклеотидов.
    Существование ковалентной связи формальной группы ПЛФ с е-ЫНг-группой остатка лизина доказано в работе [7]. Аргументы за наличие ионной (или водородной) связи фосфатной групцы с белком приведены в [8]. Известно [c.213]

    В клетке идет постоянная работа всех ее органелл, 1 на это требуется энергия. Энергия поступает за счет окис ления молекул пищевых продуктов при клеточном дыха НИИ и первоначально преобразуется в энергию химических связей фосфатных групп сложной биологическои молекулы, сокращенно называемой АТФ. Этот процес окислительного фосфорилирования идет в мембране, ок ружающей клеточные митохондрии. [c.186]


Смотреть страницы где упоминается термин Связи фосфатные: [c.300]    [c.248]    [c.265]    [c.337]    [c.782]    [c.190]    [c.568]    [c.53]   
Органическая химия (1963) -- [ c.250 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте