Аминокислоты химические

Аминокислота, химическое соединение вида НзК—СНР—СООН, где Н — любой радикал. Является исходным продуктом для синтеза белка. [c.152]

Синтез целого ряда аминокислот химическим путем хорошо разработан и внедрен в производство. Во многих случаях такое производство экономически целесообразно. Однако в процессе химического синтеза преимущественно образуется трудно разделимая смесь О- и -форм аминокислот. [c.6]

ПОЛУЧЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ ХИМИЧЕСКИМ СИНТЕЗОМ [c.367]

Получение аминокислот химическим синтезом 3. Получение аминокислот с помощью микроорганизмов [c.447]

Какой же путь позволит более успешно решить проблему белковой пищи — интенсификации земледелия и развития животноводства или индустриального производства белка и аминокислот химическим и микробиологическим синтезом Попытаемся показать преимущества последнего пути. [c.511]

Поскольку все 20 аминокислот химически различны и каждая может в принципе занимать в полипептидной цепи любое положение, то для пептида из четырех аминокислот возможны 20-20-20-20 = 160000 различных цепей, а для полипептида из п аминокислот — 20 цепей. Таким образом, может существовать более 10 ° различных белков со средней типичной длиной около 300 аминокислот. [c.146]

Производство аминокислот химическим синтезом. 1. Получение . -метионина из акролеина достаточно сложный и многостадийный процесс. В СССР его осуществляют в соответствии со следующей схемой основных химических превращений [c.11]

Название аминокислоты Химическая формула Обоз- Изоэлек- Раство- Гидро- [c.338]

Аминокислоты Образцы аминокислот Химический эксиеримент [c.157]

Показатели, основанные на определении лимитирующей аминокислоты. Химический показатель Митчела и Блока [42] базируется на идее, что отсутствие незаменимой аминокислоты приводит к недоступности данного белка для синтеза белков организмом. [c.574]

Прямое рентгенографическое исследование комплексов лизоцима с ингибирующими аналогами субстратов — полисахаридов — показало, что лиганд внедряется в полость, существующую в глобуле лизоцима, и контактирует с несколькими функциональными группами фермента (Филлипс). Структура такого комплекса показана на рис. 6.6. Внедрение субстрата установлено и для других систем. Для ряда ферментов подробно изучена последовательность химических превращений, т. е. стадий реакции, протекающей в активном центре ФСК. Так, Браунштейн и его сотрудники исследовали химию аспартат-аминотрансферазы (ААТ). Этот фермент содержит пиридоксальфосфат (ПАЛФ) в качестве кофермента. ПАЛФ, присоединенный к белку, реагирует с субстратом — аминокислотой — химически, образуя альди-мин (шиффово основание) [c.184]

Наряду с общими для всех или подавляющего большинства -аминокислот химическими превращениями, в организме про-<ёкает множество реакций, связанных с участием отдельных [-аминокислот, например гидроксилирование фенилаланина см. 8.1), процесс трансметилирования с участием метионина СМ. 6.8) и т. д. [c.343]

В статье II Денюэлем были уже рассмотрены основные реакции карбоксильных и амимных групп аминокислот, а также некоторые специфические реакции кислых, основных, ароматических, окси- и серусодержащих аминокислот. Химические реакции белков, очевидно, аналогичны реакциям этих функциональных трупп и лишь в незначительной степени изменяются с изменением структуры белка. По этой причине многие модельные реакции, проводимые на аминокислотах с целью определения специфичности белковых реагентов, в этой статье не упоминаются. Многообразные функциональные группы различных белков сгруппированы Тристрамом в таблицы (статья III), и содержание их можно сравнивать с количеством введенного реагента. Здесь вряд ли стоит повторять сведения о химическом строении этих групп. [c.273]

Свойства аминокислот. Химически чистые аминокислоты представляют собой белые со слабым запахом безвкусные порошки. Однако соли некоторых аминокислот имеют вкус и запах. Так, например, натриевая соль глутаминовой кислоты имеет вкус и запах куриного бульона, поэтому используется как пищевая приправа. Большинство аминокислот растворимы в воде и не растворимы в органических растворителях. [c.233]

Внесение изменений в первичную структуру ДНК, а не белка, имеет ряд преимуществ. Во-первых, поскольку ДНК-это генетический материал, который точно воспроизводится в ходе роста микроорганизмов, его нужно получить лишь один раз. Модификацию самого белка пришлось бы проводить многократно, нарабатывая новые порции. Во-вторых, любое изменение гена приводит к единственном) продукту, тогда как при химической модификации белка часто получается смесь веществ. Наконец, генетическими методами в белке можно заменить любую аминокислоту, химической же модификации белка могут препятствовать стерические или кинетические барьеры. Подход, связанный с мутагенезом in vitro, заключается в том, чтобы осуществить точечные мутации гена в одном или ограниченном числе сайтов и проследить, как это скажется на соответствующем белке. [c.102]

Белки и полипептиды состоят из аминокислот. Химические формулы основных аминокислот приведены на рис. 1-1, где они сгруппированы в соответствии с их обычным расположением в белках. Аминокислоты, содержащие полярные группы, которые достаточно сильно взаимодействуют с водой (т. е. они сольвата-руются), называют гидрО(рильными аминокислотами. Вследствие сильного взаимодействия с водой гидрофильные аминокислоты обычно располагаются на поверхности белков, при этом достигается максимальное соприкосновение с водой. Многие аминокислоты, содержащие противоположные заряды (например, отрицательно заряженная карбоксильная и полол ительно заряженная аминогруппа), обычно взаимодействуют друг с другом с образованием водородных (Н) связей (рис. 1-2) и вследствие этого часто находятся в непосредственной близости. Неполярные аминокислоты не несут парциальных зарядов и не соль-ватируются заметно водой, они обычно располагаются внутри белка, тем самым сводя к минимуму соприкосновение с водой. Они называются также гидрофобными аминокислотами. Сульф-гидрильные группы (5Н) аминокислоты цистеина могут взаимодействовать с 5Н-группой другой молекулы цистеииа с образованием дисульфидного мостика (—5—8—). [c.12]

Press. (Прекрасный сборник статей авторитетных специалистов, посвященный аминокислотному анализу, методам определения концевых групп, химического и ферментативного расщепления, разделения пептидов, анализа последовательности аминокислот, химической модификации и синтеза пептидов.) [c.44]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология