концевых аминокислот цистеина

Вирус табачной мозаики (ВТМ). Из всех вирусов наиболее хорошо изучен растительный вирус табачной мозаики. Тем не менее сведения, которыми мы располагаем в настояш,ее время, вероятно, еще далеко не достаточны для полного описания его строения. Физические исследования показали, что ВТМ представляет собой тонкий стержень длиной 3000 А и диаметром 150 А. Вес такой частицы равен 39- 10 . Из этого числа 5% приходится на РНК, константа седиментации которой равна 27S, а молекулярный вес 2,0 10 . Если бы цепь РНК вируса полностью вытянуть, она была бы в 10 раз длиннее вирусной частицы. Остальные 95% вируса приходятся на белок, который состоит из 2130 идентичных субъединиц. В состав каждой субъединицы, имеющей молекулярный вес 17 420, входит 158 аминокислот. Белок вируса табачной мозаики является третьим белком после инсулина и рибонуклеазы, для которого полностью установлена последовательность аминокислот. Каждая белковая субъединица представляет собой единую полипептидную цепь, на N-конце которой находится ацетилированный серии. Это один из редких случаев особой модификации N-конца полипептидной цепи. Различные штаммы этого вируса отличаются по аминокислотному составу белка. У всех исследованных штаммов белковая часть содержит только один остаток цистеина. В некоторых штаммах отсутствуют метионин и гистидин. [c.359]

Несомненный интерес представляет также сравнение строения белков, выделенных из далеко отстоящих видов, например млекопитающих и пресмыкающихся. Определение структуры цитохрома с из сердечной мышцы гремучей змеи показало, что он состоит из 104 аминокислотных остатков, имеет N-концевой ацетилированный глицин, гем, присоединенный к остатку цистеина в положениях 14 и 17, и отличается от белка человека только 14 аминокислотными остатками 11 из них приходятся на 24 остатка с С-конца это может свидетельствовать о несущественной роли значительного отрезка полипептидной цепи у С-конца в определении функциональных свойств молекулы. Таким образом, даже у столь отдаленных видов, как человек и гремучая змея, структура цитохромов с оказывается сходной. В то же время цитохром с, выделенный из дрожжей, несколько отличается от цитохромов позвоночных. К остатку глицина, который в белках позвоночных является N-конце-вым, вместо ацетильной группы у него присоединена дополнительная последовательность из четырех аминокислот остатки в С-концевой последовательности также отличаются. [c.162]

Важнейшим результатом этих исследований является установление, что каждый протеолитический фермент является специфичным для гидролиза пептидной связи определенной аминокислоты. Так, пепсин гидролизует исключительно пептидную связь аминного конца остатка фенилаланина или тирозина. Для этого необходимо также наличие свободной карбоксильной группы в боковой цепи соседней аминокислоты или 8Н-группы остатка цистеина. Действие пепсина ингибируется соседней МНа-группой. Так, пенсии гидролизует, например, карбобензилокси-Ъ-глутамил- Ь-тирозин [c.427]

Лофотрихи имеют пучок жгутиков на одном из концов клетки. Ам-фитрихи имеют по одному жгутику или пучку жгутиков на противоположных концах клетки. Жгутики прикреплены к цитоплазматической мембране и клеточной стенке специальными дисками. По химическому составу жгутики состоят из белка флагеллина (от англ. flagella — жгутик), обладающего антигенной специфичностью. Молекулярная масса этого белка 40 ООО Да, он не содержит цистеина, в его составе много дикарбоновых и мало ароматических аминокислот. Субъединицы флагеллина закручены в виде спирали. Жгутики выявляют с помощью электронной микроскопии препаратов, напыленных тяжелыми металлами, или световой микроскопии после обработки препаратов специальными методами (например, после серебрения). [c.8]

Были определены последовательности 350 нуклеотидов от З -конца гена НА и предсказанных последовательностей аминокислот 32 вирусов гриппа типа А, включая и представителей каждого из 13 известных подтипов НА [1, 42]. Остатки цистеина и другие определенные аминокислоты сохраняются во всех последовательностях. Это указывает, что 13 подтипов НА происходят от общего прародителя, и что они имеют общую основную структуру, Нри парном сравнении частичных аминокислотных последовательностей наиболее удаленными друг от друга подтипами оказались Н1 и НЗ (25% гомология). Другие подтипы были похожи друг на друга наибольшая гомология была обнаружена между Н2 и Н5 (80%). Связь между частичными последовательностями показана на дендрограмме (рис. 28). [c.148]

Цинковые пальцы укладка линейных повторяющихся доменов белкового фактора TFIIIA. В основе каждого пальца лежит тетраэдрическая структура, образуемая связанными с ионами цинка лигандами. Указаны только важные для образования структуры остатки. Цветными кружками обозначены консервативные аминокислоты цистеин (С) и гистидин (Н), связанные с ионом цинка отрицательно заряженный аспарагин 11 (D) и три гидрофобные группы. Черные кружки-зто боковые группы, по-видимому взаимодействующие с ДНК. Согласно модели, ион цинка сближает концы каждого повтора, способствуя формированию ДНК-связывающей петли, или пальца , с участием центральных остатков [c.99]

Больше всего известно об аминокислотной последовательности субъединиц с высокой молекулярной массой, изолированных Филдом и др. [79] (молекулярная масса, определенная с помощью ДДС-Ыа-ПААГ, — 144 ООО, ультрацентрифугированием — 69 600 Да). Действительно, установлена последовательность из 16 аминокислот N-концевой половины цепи она была определена при секвенировании изолированного белка [79]. Кроме того, благодаря клонированию ДНК, кодирующей эту субъединицу, и определению ее нуклеотидной последовательности стало возможным установить последовательность из 101 аминокислоты у СООН-концевой половины цепи [81] (см. табл. 6Б.15). Анализ последовательности N-концевой половины цепи подтверждает предыдущие результаты она не соответствует ни одной из тех последовательностей, которые были предварительно идентифицированы для а-, Р-, 7- и й)-глиадинов или агрегированных глиадинов. Эта аминокислотная последовательность N-концевой половины цепи по составу очень отличается от аминокислотного состава полного белка меньше неполярных аминокислот, глицина, а также глутаминовой кислоты и глутамина. Отмечается также отсутствие серина, тогда как все основные аминокислоты присутствуют. Поэтому такая последовательность не является представительной для первичной структуры всей полипептидной цепи, которая должна содержать зоны, более богатые глицином и бедные глутамином. Наконец, примечательно наличие 2 цистеинов из 5 или 6, которые входят в состав целой молекулы, так как оно с большой вероятностью предопределяет конформацию молекулы, как и возможности образования внутрицепочных дисульфидных мостиков. Опыты с разрывом полипептидной цепи на уровне цистеинов подтвердили, что большинство из них должно располагаться у концов цепи [79]. В самом деле, обнаруживается третий цистеин в положении 13 у С-конца [81]. Эта С-кон- [c.210]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Склонность к деацилированию у ацилзамещенных 0-, S-, дополнительных NHj, имидазольной и гуанидиновой групп намного выше, чем у сс-КНг-групп, причем ТФА-производные в этом отношении намного чувствительнее соответствующих ацетильных соединений. Эти свойства имеют решающее значение при выборе жидкой фазы и носителя для ГХ. Было показано, что в водной среде ди-ТФА-серин быстро превращается в moho (Ы)-ацильное производное [144]. При достаточно длительном воздействии N-ТФА-серин в конце концов снова превращается в нативную аминокислоту, что, как полагают, связано с N—>0 ацильной миграцией. Дй-ТФА-производные оксипролина, серина, треонина, тирозина и цистеина тоже быстро разлагаются до. N-ТФА-соединенип в метаноле, воде и даже в некоторых тщательно высушенных растворителях (бензол, хлористый этилен и н-амилтрифторацетат) [28, 84, 99]. При этом наиболее лабильны производные тирозина, а наиболее устойчивы -0-ТФА-группировка треонина и производное по индольному атому азота триптофана. Наблюдаемые в ГХ метанольных растворов метиловых эфиров ТФА-аминокислот большие времена удерживания для серина и тирозина согласуются с их разложением до свободных ОН -форм. Еще одним доказательством лабильности О- и S-ТФА-тирозина и цистеина служит их способность к ацилированию н-амилового эфира изолейцина. Треонин, серин и оксипролин в этом отношении были неактивны [28]. н-Бутиловый эфир ди-ТФА-гистидина оказалось целесообразным хроматографировать, полностью разлагая его бутано лом на газохроматографической колонке до моно-ТФА-произ-водного [43] (см. также разд. 2.7.3). [c.114]

К числу важнейших функциональных групп белков, находя щихся обычно на боковых цепях аминокислот, относятся следую щие сульфгидрильные группы остатков цистеина и дисульфид ные группы а-аминные группы, находящиеся на концах цепей и близкие им по многим свойствам е-аминогруппы лизина карбоксильные группы аспарагиновой и глютаминовой кислот гидроксильные группы алифатических оксикислот (серина треонина) и фенольные оксигруппы тирозина наконец, индоль ные кольца триптофана, имидазольные кольца гистидина и гуани диновые радикалы аргинина. [c.25]

Вначале казалось, что металлы атакуют тиоловую SH-rpynny цистеина в белке. Однако удалось снять эффект отравления добавлением свободной аминокислоты гистидина. Гистидин не может конкурировать с сульфгидрильпой группой за ионы ртути поэтому Штейн предположил, что в состав активного центра входит также гистидин — аминокислота, охотно дающая комплексы с металлами. По-видимому, эта догадка правильна. Более того, гистидин, участвующий в активном центре, находится в N-конце полипептидной цепи. Это было доказано следующими обстоятельствами реагенты, атакующие N-концевые группы белков (фтор-динитробензол, фенилизотиоцианат), необратимо ингибируют активный перенос глицерина если в качестве экспериментального материала использовать так называемую строму красных кровяных клеток, т. е. оболочки эритроцитов, остающиеся после их осмотического разрыва (гемолиза), то в веществе оболочек можно обнаружить N-концевой гистидин путем реакции с теми же реаге тами. Важное наблюдение заключалось в том, что в случае предварительного насыщения стромы гликолем (1,3-пропандиолом), когда ферментативные центры были заблокированы, нри реакции с фенилизотиоцианатом концевой гистидин в реакцию не вступал. После отмывания гликоля можно было снова заставить прореагировать гистидин с фенилизотиоцианатом. Эти опыты показывают весьма убедительно, что фермент, действующий в случае активного транспорта глицерина, содержит в своем центре гистидин и притом концевой. Вместе с тем этот опыт подчеркивает трудность, о которой мы уже говорили. В процессах активного переноса все реакции разыгрываются внутри мембраны. И ферменты интегрированы в структуре мембраны. Поэтому так сложно их изучать. Фактически мы еще не знаем с определенностью ни одной из реакций, ведущих к химической диффузии важнейших метаболитов. [c.181]

Действуя на Y-глобулин криста.ллическим папаином в присутствии цистеина, Портер расщепил макромолекулу на три фрагмента, не считая небольшого количества низкомолекулярных осколков. Фрагменты А, В и С представляют собой белки и разделяются хроматографически на целлюлозных ионитах. Фрагменты А и С имеют молекулярный вес 50 ООО концевая аминокислота со стороны NH 3-конца в них — алапин. Аминокислотный состав этих белков столь сходен, что можно полагать пх одинаковыми. Оба белка несут на себе специфические центры антител, однако их присоединение к антигенам не вызывает преципитации [c.504]

Как видно из приведенной выше общей формулы полипептидной цепи белковой молекулы, на одном ее конце в остатке аминокислоты сохраняется незамещенная аминогруппа —ЫНг эту аминокислоту называют Н-концевой аминокислотой. На другом конце цепи в остатке аминокислоты сохраняется карбоксил —СООН это С-концевая аминокислота. Из той же общей формулы полипептидной цепи видно, что такая цепь содержит множество боковых ответвлений —К, т. е. тех частей аминокислотных остатков, которые непосредственно в цепь не входят. Чтобы пояснить это, представим себе некоторый отрезок полипептидной цепи белковой молекулы, составленный из остатков различных а-аминокислот, например аланина, глутаминовой кислоты, серина, лизина, цистеина и т. п. (формулы этих а-аминокислот приведены в табл. 14) [c.331]

Наиболее изучен фолликулостимулирующий гормон (ФСГ), получаемый из гипофизов свиней в виде гомогенного препарата мол. в. 29 000, изоэлектрич. точка при pH 5,1—5,2, константа седиментации (в воде при,20°) j jou) 2,49, константа диффузии (в воде при 20°) ЛгоИ 7,43 10 установлен аминокислотный состав препарата, но последовательность аминокислот не установлена. Для ФСГ характерно присутствие сравнительно большого количества цистина, образующего в молекуле дисульфидные мостики, к-рые, по-видимому, важны для проявления физиологич. активности (при обработке препарата цистеином, разрушающим дисульфидные связи, активность препарата снижается). Помимо аминокислот, в ФСГ обнаружены галактоза, манноза, фукоза и гексозамин, образуют,ие полисахаридную часть молекулы. Наличие неизмененного углеводного фрагмента в молекуле ФСГ необходимо для его нормального физиологич. действия обработка ФСГ гидролитич. ферментами, разрушающими полисахариды, инактивирует его. Биологич. действие ФСГ обусловливается молекулой гликопротеидов или частью ее. ФСГ — единственный гормон гипофиза, растворимый в конц. солевых р-рах (напр., 50%-ном сульфате аммония), что используется для его отделения от др. гормонов. Кроме того, ФСГ может быть отделен от Л Г хроматографически. [c.494]

Последующие исследования [124—127], проведенные с белками и аминокислотами, показали, что цистин легко восстанавливается в цистеин при действии тиогликолевой кислоты. В отсутствие оснований эти реакции протекают сравнительно медленно, причем это особенно справедливо для простейших алифатических систем. Например, нагревание додецил-меркаптана с пропилдисульфидом в течение 1 час при 138° приводит к образованию смешанного дисульфида с выходом 50% [128]. Этот метод был использован для получения смешанных дисульфидов из высококипящих меркаптанов. Однако впоследствии было найдено, что этот обменный процесс можно ускорить, добавляя в реакционную смесь гидроокись натрия [129]. Реакцию доводят до конца, удаляя на ректификационной колонке низкокипящий меркаптан по мере его образования. [c.481]

Узнавание кодона молекулой тРНК не зависит от того, какая аминокислота присоединена к ее З -концу. Это было продемонстрировано в эксперименте, в котором радиоактивный цистеин, присоединенный к специфической молекуле тРНК (tPHK J, химическим путем превращали в аланин. При этом антико- [c.97]

Подробное изучение родства в последовательности для генов НА 43 штаммов вируса гриппа 13 известных подтипов было независимо проведено разными группами авторов 3, 53, 128]. Для этого определяли последовательности 300 нуклеотидов на З -конце 4-го сегмента РНК, кодирующ его НА. На рис. 18 представлена дендрограмма, построенная по методу расчета различий в выведенных последовательностях аминокислот. При определении полной последовательности генов НА1 и НА2 было показано, что они высокородственны i[55]. Однако различий для разных подтипов оказывается больше, чем для генов в пределах одного подтипа. Некоторые аминокислоты, в особенности остатки цистеина, полностью сохраняются у НА различных подтипов, что указывает на происхождение этих генов от одного прародителя [3]. [c.107]

В N-кониевой части обеих молекул расположен актинсвязывающий центр (А). Далее следуют 22 или 24 повтора, каждый из которых состоит из 100—110 аминокислот. На С-конце располагаются WW wai WWP домены, названные так из-за характерного расположения остатков триптофана и пролина участки связывания ионов Са " (EF-центры обозначены на рисунке Са) участок, богалый цистеином, обозначен С , сгафальные участки — Hi, Н2. [c.204]

Рис 8-16 Ковалентное присоединение к белку жирной кислоты может направлять водорастворимый белок в мембрану А Образование амидной связи между N-концевымглициноми миристиновой кислотой вызывает заякоривание белка sr (после его синтеза в цитозоле) с цитоплазматической стороны мембраны Б Тиоэфирная связь между пальмитиновой кислотой и цистеин ом вблизи карбоксильного конца заякоривает белок ras в плазматической мембране после его синтеза в цитозоле В Пальмитиновая кислота и другие жирные кислоты часто присоединяются тиоэфирной связью к некоторым остаткам цистеина, расположенным в цитоплазматическом домене трансмембранного белка Это происходит при транспорте белка из ЭР в аппарат Гольда и Ацетилированному цистеину обычно предшествуют три гидрофобные аминокислоты (Х)в последовательности NHj-..-X-X-X- ys-...-СООН В примере (В), в отличие от (А) и (Б), белок остается связанным с мембраной даже без [c.19]

Смотреть страницы где упоминается термин концевых аминокислот цистеина: [c.162] [c.337] [c.484] [c.295] [c.103] [c.445] [c.265] [c.144] [c.93] [c.222] [c.107] [c.439] [c.367] [c.244] [c.420] [c.19] [c.65] [c.194] [c.297] [c.129] [c.456] [c.50] [c.228]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология