Аминокислоты получение

Таблица 2.2. Оптический выход / -аминокислот, полученных в работе [13]

Аминокислоты. Получение и химические свойства. Капро-лактам. Капрон. Общее понятие о белках. Альдегидо- и кетонокислоты. Ацетоуксусный эфир. Кето-енольная таутомерия. [c.170]

Рис. 15.3-7. Электрофореграмма шести имеющих флуоресцентную метку аминокислот, полученная с использованием системы, изображенной на рис. 15.3-6.

В конце 40-х — начале 50-х годов нашего века химикам удалось обстоятельно проанализировать с помощью метода бумажной хроматографии смеси аминокислот, полученные при расщеплении ряда белков. В результате удалось установить общее число остатков каждой аминокислоты, содержащихся в молекуле белка, однако порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи при этом определить, естестве шо, было нельзя. Английский химик Фредерик Сенгер (род. в 1918 г.) изучал инсулин — белковый гормон, состоящий примерно из пятидесяти аминокислот, распределенных между двумя взаимосвязанными пол и пептидными цепями. Сенгер расщепил молекулу на несколько более коротких цепей и проанализировал каждую из них методом бумажной хроматографии. Восемь лет продолжалась кропотливая работа по складыванию мозаики , но к 1953 г. был установлен точный порядок расположения аминокислот в молекуле инсулина. Позднее таким же способом было установлено детальное строение даже больших молекул белка [c.130]

Таблица t-7. Аминокислоты, полученные ферментацией

Последняя реакция лежит в основе метода формольного титрования. Сами аминокислоты вследствие амфотерности не могут быть оттитрованы щелочью. Производные аминокислот, полученные в результате обработки формальдегидом, содержат свободную карбоксильную группу и могут быть определены количественно титрованием щелочью. [c.411]

Рис. 5.13. Хроматограмма рацематов а-аминокислот, полученная при 293 К на колонне, заполненной силикагелем с привитыми октадецильными группами, сорбировавшими Н-гептил- 1-гидроксипролин элюент —смесь метанола с водой (15 85 по объему) с добавлением 10 моль/л Си(СНзСОО)2 при pH 5.0. (В. А. Даванков и др., 1980)

Составы аминокислот, полученных в результате жизнедеятельности дрожжевых грибов, развивающихся на нормальных алканах нефтяного происхождения и на сахарах [22], а также на другом сырье, содержащем нормальные алканы, оказались близкими, а экономика прессов сопоставима [22]. В настоящее время основным сырьем служат нефтяные нормальные алканы. Процессы ферментации могут различаться по используемой культуре микроорганизмов, аппаратурному оформлению, режиму, хотя принципиально они близки. Так, во Франции работает промышленная установка производительностью 50 т биомассы в сутки с использованием в качестве сырья тяжелого газойля, содержащего 10 % алканов [23, 24]. Английская фирма Бритиш Петролеум использовала две схемы производства кормовых протеинов из очищенных нормальных алканов и из алканов нефтяного газойля [26]. [c.326]

Таблица IS. Аминокислоты, Аминокислоты полученные абиогенно 49

Область применения. Качественное и полуколичественное определение аминокислот, получение пептидных карт (метод отпечатков пальцев), микропрепаративное разделение и очистка пептидов. [c.187]

Аминокислоты, полученные ферментативно, представлены в табл. 1-7. [c.41]

Аминокислоты, полученные в экспериментах Миллера, представляли собой рацематы. Более того, только рацемические аминокислоты были обнаружены в Мерчисонском метеорите, упавшем в Австралии в 1969 г. Каким образом сложные молекулы приобрели оптическую активность Существует несколько различных гипотез по этому поводу. Акабори [46] предложил следующие превращения при синтезе сложных полипептидов, которые были подтверждены экспериментально [c.185]

Химотрипсин использовался для гидролиза полипептидов и белков до выделения пептидов с целью изучения последовательности аминокислот. Полученные до настоящего времени данные о том, какие типы связей подвергаются разрыву под [c.202]

Присоединяя к дипептиду еще одну молекулу какой-нибудь аминокислоты, можно получить трипептид и т. д. Э. Фишер синтезировал полипептиды, соединяя вместе до 18 аминокислот. Полученные таким образом синтетические продукты сходны с белковыми веществами некоторыми своими реакциями — они гидролизуются, как и белок, ферментами, превращаясь в аминокислоты. Однако это все-таки не протеины, а еще только промежуточные продукты между протеинами и аминокислотами. Полипептиды образуются из протеинов путем гидролитического расщепления последних, но в естественных гидролизатах не было обнаружено более сложных полипептидов, нежели пентапептид, т. е. построенный из пяти аминокислот. [c.17]

Рис. Хроматограммы аминокислот, полученные при использовании растворителя н. бутиловый спирт — уксусная кислота — вода (4 1 1)

СВОЙСТВА ПРОИЗВОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ ПОЛУЧЕНИЕ ПРОИЗВОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ [c.309]

Для правильного понимания соотношения конфигураций в ряду углеводов и аминокислот необходимо помнить, что символы О к L имеют смысл только при определенном написании проекционных формул. Поворот проекционной формулы на 180°, который мы делаем при написании аминокислот, полученных деструкцией аминосахаров, и вызывает смену символа, принятого для обозначения конфигурации данного асимметрического центра. [c.282]

Как уже отмечалось, а-аминокислоты, полученные синтетическим путем, представляют собой рацематы, в которых природной, а потому и активной, компонентой является лишь один из энантиомеров. В связи с этим разделение рацематов представляет собой актуальную задачу. [c.452]

Ионообменная хроматография аминокислот, полученных из химически модифицированной желатины [923]. [c.252]

Исследованы также каталитические свойства поли-а-аминокислот, полученных тепловой полимеризацией мономеров [88] . Как правило, реакционная способность боковых групп аминокислотных остатков в этих полимерах (например, имидазольной группы гистидина, участвующей в нукл(1ос[)ильном катализе гидролиза п-нитрофениловых эфиров) не превышает реакционную способность свободных аминокислот. [c.109]

Аланин (а-аминопропионовая кислота) СНз—СНЫНа—СООН (стр. 279). Бесцветное кристаллическое вещество с темп, плавл. 295° С (с разложением). Ь (+)-Аланин входит в состав всех белков особенно много его в белке шелка. Является первойа-аминокислотой, полученной путем синтеза (1851). [c.287]

Лейхс заметил, что ангидриды при действии следов воды теряют двуокись углерода и образуют полимеры. Но это наблюдение не привлекало внимание до тех пор, пока Качальский и другие химики не начали вести широкие исследования в этом направлении. Высокомолекулярные поли-а-аминокислоты были синтезированы из М-карбоксиан-гидридов почти всех природных аминокислот. Получен также ряд сополимеров, в которых примесные аминокислоты беспорядочно распределены по длине полипептидной цепи. [c.712]

Этот прием лежит в основе синтеза а-аминокислот полученное из бензофенона и аминоацетонитрила шиффово орнование (R = = R = Ph, R" = N) алкилируют и затем подвергают кислотному гидролизу [263]. Алкилированные шиффовы основания получали со следующими выходами 85% (R" = Me), 90% (Et). 79% ( зо-Рг), 76% ( 30-С5Н,,), 82% [МеСНаСЦ(Me)], 75% (Ph Ha). [c.105]

Наука не знает также, почему живые организмы выбрали х-, а не о-систему. Высказывалось предположение, что первый живой организм случайно воспользовался несколькими молекулами, имеющими ь-кон-фигурацию, которые присутствовали вместе с равным количеством о-молекул затем все последующие формы жизни в процессе ее развития продолжали пользоваться молекулами 1-аминокислот, полученными по наследству от первоначальной формы жизни. Быть может, будет найдено лучщее объяснение, но каким оно будет, авторы книги не знают. [c.389]

Описан эффективный асимметрический синтез инокисЛбт, йрИ чём ключевой стадией является стереоселектнвное.восстанрвление двойной связи С=Ы, при котором присоединение водорода. происходит предпочтительно с одной нз диастереотопных сторон 28], Ниже приведена схема этого синтеза для О-аланина. Наблюдаемая оптическая чистота в данном случае 96% для других аминокислот, полученных по этому способу, оптические выходы составляют 92—97%. [c.65]

Рис. 3.4. Хроматограмма рацематов аминокислот, полученная на колонке размером 100X1 мм (стекло) с асимметрическим полистирольным анионитом (7,5 мкм), подвижная фаза — 0,25 М ацетат натрия и 1,5X10- М ацетат меди, рН=5,2, детектор—УФ (260 нм)

Напишите структурные формулы аминокислот, полученных в результате реакций Н-фталимидомалонового эфира со следующими соединениями [c.391]

Для полного воссоздания первичной структуры полипептида необходимо идентифицировать аминокислоты, которые входят в состав каждого из фрагментов, получепных в результате неполного гидролиза, и решить, в какой последовательности эти аминокислоты соединяются друг с другом в исходном полипептиде. Один из подходов к решению этой проблемы состоит в том, что проводят полный гидролиз фрагментов, идентифицируют составляющие их аминокислоты, а затем осуществляют химический синтез фрагментов. Другой путь — избирательный гидролиз, при котором от фрагмента отщепляют по одной аминокислоте на каждом этапе, чаще всего при помощи ферментов из подл елудочной железы, так называемых карбоксипептидаз. Эти ферменты способны гидролизовать только С-концевые аминокислоты и, следовательно, постепенно разрушать нептидный фрагмент с С-конца. Нередко достаточно бывает проанализировать различные концентрации аминокислот полученных под действием карбоксипептидазы, которая гидролизовала фрагмент в течение постепенно возрастающих промежутков времени, чтобы получить необходимые данные относительно аминокислотной последовательности. [c.403]

Аминокарбонильные соединения получение [Ю реакции Маи-нЯха, 99 — -154 Аминокислоты. получение нз-пснований Манниха, 425 [c.510]

Микробиологические методы дают большей частью неспецифически меченные продукты. Так, например, аминокислоты, полученные при помощи выращенных в среде ОЮг бактерий Rhodospirillium rubrum мечены равномерно [70]. Описаны также микробиологические синтезы разных специфически меченных кислот из специфически меченных исходных веществ [38]. [c.683]

В табл. 1-10 приведень значения -Ку и Rj протеиногеннЬ1Х аминокислот, полученные при хроматографии на бумаге шляйхер-шюль 2043 Ь в системах бутанол — уксусная кислота — вода (4 1 1) и бутанол — изомасляная кислота — уксусная кислота — вода (5 0,5 0,7 5). Значения Р зультаты трехкратного элюирования. Значения коэффициентов удерживания воспроизводятся, если хроматографирование идет в направлении волокна бумаги. [c.57]

С помощью различных реагентов амины и соответствующие исходные соединения легко превратить в амиды, которые можно без труда определить методом ГХ. При этом применяют как полярные, так и неполярные жидкие фазы. Амиды, образуемые из различных соединений, и соответствующие реагенты приведены в табл. 11.17. (Как правило, эти реагенты взаимодействуют также с группой ОН и другими группами, содержащими активный водород.) Ацетамиды и пропиоамиды получали до ГХ-анализа и во время него. Во втором из этих методов после ввода пробы или вместе с ней в колонку вводят ангидридный реагент и при повышенных температурах ГХ-колонки в ней почти мгновенно образуется соответствующее производное. При реакции амина с ангидридом или хлорангидридом легко образуется тригалогенацетамид. В отличие от трифторацетатов трифторацетамиды проявляют лишь слабые электронно-захватные свойства [32]. Поэтому высокая чувствительность электронно-захватного детектора при определении производных пирокатехинаминов обусловлена скорее 0-трифторацетильными, чем Ы-трифторацетильными группами. В анализе диаминов и аз-аминокислот, полученных из гомо- и сополимеров полиамидных смол, применяли трифторацетильные и триметилсилильные производные. Удобны и гептафторбутироамиды эти производные достаточно стабильны, проявляют хорошие электронно-захватные свойства и удобны для ГХ-анализа. [c.293]

По мере накопления данных об аминокислотном составе белков возникла проблема о том, каким способом аминокислоты в молекулах белков связаны друг с другом. Эта проблема разрабатывалась с 1888 г. профессором Харьковского университета А. Я. Данилевским (1838—1923), высказавшим предположение, что аминокислоты в белках связаны друг с другом за счет кислотно-амидных связей. Это предположение вскоре было под-твернсдено Э. Фишером, предпринявшим прямой синтез веществ (пептидов) из аминокислот. Полученные продукты Э. Фишер [c.260]

С. Фокс (S.Fox) осуществил абиогенный синтез полипептидов, состоящих из 18 природных аминокислот, с молекулярной массой от 3000 до 10000 Да. Особенностью первичной структуры этих полимеров была обнаруженная у них определенная последовательность аминокислотных остатков в цепи, обусловленная, вероятно, структурными особенностями самих аминокислот. Полученные полимеры обладали многими свойствами, сближающими их с природными белками служили источником питания для микроорганизмов, гидролизовались протеиназами, при кислотном гидролизе давали смесь аминокислот, обладали каталитической активностью и способностью к образованию микросистем, отграниченных от окружающей среды мембраноподобными поверхностными слоями. Из-за большого сходства с природными белками полипептиды, синтезированные С. Фоксом, были названы про-теиноидами (белковоподобными веществами). [c.193]

Так как в пищевой промышленности и медицине применяют только ь-изомеры аминокислот, рацемические смеси необходимо разделять на отдельные энантиомеры. Для этой цели используют различные хроматографические методы, в том числе и основанные на ионном обмене. Химические методы разделения, связанные с взаимодействием рацематов с определенными асимметрическими соединениями, достаточно сложны и не находят применения в промышленных условиях. Гораздо более эффективным является ферментативный метод разделения рацематов аминокислот, впервые разработанный и использованный японскими исследователями. В основу метода положена способность фермента ацилазы ь-аминокислот специфически гидролизовать только ацилированные ь-аминокислоты без воздействия на О-сте-реоизомеры. Ацилированные аминокислоты, полученные методом химического синтеза, подвергаются воздействию иммобилизованного фермента ацилазы, причем после полного ферментативного гидролиза образуется смесь ацилированной о-аминокислоты и свободного ь-стереоизомера, легко разделяющиеся простой кристаллизацией или посредством ионообменной хроматографии. [c.22]

Одной из первых аминокислот, полученных из коринебактерий методом микробиологического синтеза в промышленных условиях, была ь-глутамино-вая аминокислота. Усиление синтеза этой аминокислоты подавляет ее дальнейшее образование по принципу обратной связи, поэтому целесообразно в питательную среду вводить поверхностно-активные вещества и жирные кислоты для увеличения проницаемости клеточных мембран и элиминации глутаминовой кислоты из клетки. [c.23]

В синтезах природных депсипептидов для создания сложноэфирной связи широко использовались смешанные ангидриды производных аминокислот, полученные при действии бензолсульфо-хлорида в пиридине (Дж. 1Ъ1есс, 1961) [c.155]

Данные по разделению аминокислот, полученные при кспользо-сании растворителей на основе бутилового спирта, говорят об их относительном сходстве, но при работе с растворителем, содержащим муравьиную кислоту, получаются более диффузные пятна. [c.213]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.306 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.398 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.306 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.38 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.306 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.306 ]

Химия справочное руководство (1975) -- [ c.343 , c.345 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.287 ]

Основания глобального анализа (1983) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.182 ]

Курс органической химии (1970) -- [ c.262 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.333 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.326 , c.327 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.287 ]

Курс физической органический химии (1972) -- [ c.423 , c.546 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.288 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.200 ]

Курс органической химии (1987) -- [ c.189 , c.224 , c.225 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология