Треонин инсулина свиньи

Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков (лат. insula—островок), был первым белком, первичная структура которого была раскрыта в 1954 г. Ф. Сэнджером (см. главу 1). В чистом виде инсулин был получен в 1922 г. после его обнаружения в экстрактах панкреатических островков Ф. Бантингом и Ч. Бестом. Молекула инсулина, содержащая 51 аминокислотный остаток, состоит из двух полипептидных цепей, соединенных между собой в двух точках дисульфидными мостиками. Строение инсулина и его предшественника проинсулина приведено в главе 1 (см. рис. 1.14). В настоящее время принято обозначать цепью А инсулина 21-членный пептид и цепью В—пептид, содержащий 30 остатков аминокислот. Во многих лабораториях осуществлен, кроме того, химический синтез инсулина. Наиболее близким по своей структуре к инсулину человека является инсулин свиньи, у которого в цепи В вместо треонина в положении 30 содержится аланин. [c.268]

В отличие от углеводов, первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, белок инсулин, построенный из 51 остатка одинаковых и различных а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидным мостиком, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки у быка аланин-серин-валин у свиньи треонин-серин-изолейцин у лощади треонин-глицин-изолейцин у овцы аланин-глицин-валин. [c.339]

В отличие ох углеводов первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте цепи А молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки у быка аланин—серир—валин у свиньи треонин—серин—изолейцин у лошади треонин—глицин—изолейцин у овцы аланин—глицин—валин у человека треонин—серин—изолейцин (на схеме 9 они отмечены звездочками). Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи в инсулине человека Это остаток треонина, а в инсулине быка — остаток аланина. [c.512]

Синтез обеих цепей и соединение их дисульфидными связями для получения инсулина были проведены в 1963 и 1965 гг. тремя коллективами исследователей в США, Китае и ФРГ. В 1980 г. датская компания Ново индастри разработала метод превращения инсулина свиньи в инсулин человека путем замещения 30-го остатка аланина в цепи В на остаток треонина. Оба инсулина не различались по активности и времени действия. [c.133]

Инсулины из различных источников отличаются друг от друга по строению, главным образом в положениях 8, 9 и 10 (расположенных внутри циклического дисульфида). Инсулин крыс (ср. [2607]) отличается, кроме того, природой аминокислотных остатков, занимающих положение 4 в цепи А и положения 3, 29 и 30 в цепи В. Инсулины кролика (ср. [2607]) и человека [1615] в положении 30 содержат остатки серина и треонина соответственно, тогда как это же место в молекуле инсулина свиньи [413] и других млекопитающих занимает аланин. Два различных инсулина были выделены из поджелудочных желез крысы и тунцовых рыб. Инсулины различных видов рыб отличаются друг от друга в значительно большей степени, чем инсулины млекопитающих [1289—1291, 2571, 2601]. Действительно, в инсулинах рыб N-концевой аминокислотой может быть серин, лейцин или аланин. Инсулин человека более близок по своему строению инсулину свиньи, кашалота и кролика, нежели инсулину быка, овцы и лошади. [c.471]

Аминокислотный состав этих двух белков также различен [105]. Один из альбуминов, выделенных кристаллизацией из плазмы лошади, имеет в своем составе углевод [30, 31], тогда как другой альбумин, полученный из того же источника [106], и альбумины плазмы человека и быка углевода не содержат [33]. Зангер недавно сообщил, что в инсулине свиньи содержится треонин, хотя в образцах инсулина, полученных из нескольких других источников, он отсутствует [107]. [c.22]

Инсулин свиньи отличается от человеческого инсулина одной-единственной аминокислотной заменой вместо треонина в положении 30 В-цепи находится аланин. В бычьем инсулине помимо этого треонин А8 заменен на аланин, а изолейцин А10—на валин. Эти замены практически не влияют на биологическую активность гормона и очень слабо влияют на его антигенные свойства. Хотя у большинства больных, получавших гетерологичный инсулин, обнаруживаются циркулирующие в небольшом титре антитела против введенного гормона, некоторые пациенты демонстрируют титр антител клинически значимой величины. До тех пор пока человеческий инсулин не научились получать с помощью методов генной инженерии, для терапевтических целей использовали обычно бычий и свиной инсулины. Несмотря на значительные различия в первичной структуре, все три инсулина имеют сходную биологическую активность (25—30 МЕд/мг сухого веса). [c.249]

Инсулин барана отличается от инсулина быка замещением лишь одной аминокислоты, именно на месте серина стоит глицин инсулин лошади отличается от инсулина барана двумя аминокислотами (треонином и изолейцином). Инсулины кита и свиньи тождественны по строению, хотя животные далеки в видовом отношении. Расшифровка порядка чередования амино- [c.35]

Интересно отметить, что строение цепи В в молекулах инсулина, полученного от разных видов животных (рогатый скот, свинья и овца), одинаково, тогда как цепь А в инсулине свиньи отличается от цепи А , представленной на фиг. 2, на-личир остатка треонина в положении 8 и остатка изолейцина в положении 10. В инсулине овцы в положении 9 вместо серина находится глицин. [c.27]

Диабет — страшное заболевание, которое вызывается нарушением работы поджелудочной железы, вырабатываюш ей гормон инсулин, необходимый для нормальной утилизации содержащихся в пище углеводов. На начальных стадиях развития болезни достаточно использовать меры профилактики, регулярно следить за уровнем сахара в крови, потреблять меньше сладкого. Однако для приблизительно 10 миллионов пациентов показана инсулиновая терапия они вынуждены ежедневно вводить в кровь препараты этого гормона. Начиная с двадцатых годов прошлого века для этих целей использовали инсулин, выделенный из поджелудочных желез свиней и телят. Животный инсулин в основном аналогичен человеческому, однако между ними имеются и определенные различия. Так, в молекуле инсулина свиньи в отличие от человеческого в одной из цепей аминокислота треонин замещена аланином. Считается, что эти незначительные на первый взгляд отличия могут вызывать у отдельных пациентов серьезные осложнения (нарушение работы почек, расстройство зрения, аллергию). Кроме того, несмотря на высокую степень очистки, не исключена вероятность переноса вирусов от животных к людям. И наконец, число больных диабетом растет так быстро, что обеспечить всех нуждающихся животным инсулином уже не представляется возможным. Заметим также, что это весьма дорогое лекарство. [c.32]

В молекуле инсулина есть вн5 ицепочная ди-сульфидная связь, целостность которой необходима для сохранения активности инсулина. Инсулины, полученные от разных видов животных и человека, незначительно отличаются аминокислотной последовательностью. Наиболе близок по аминокнслотшзму составу к инсулину человека инсулин из поджелудочной железы свиньи, отличающийся всего одной аминокислотой в В-цепи, где вместо треонина в 30-м положении находится аланин. [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология