Токсины, также Ядм белки

Известны также белки,-токсины. Они продуцируются паразитами животных и растений. К ним относятся также змеиные яды и токсичные белки растений (рицин и др.), представляющие угрозу для жизни человека и животных. [c.83]

Хорошо известными токсинами многих растений являются алкалоиды (см. с. 638). Ранее описаны также лектины — высокотоксичные белки или гликопротеины, выделяемые главным образом из семян некоторых растений среди них наиболее яркими представителями являются рицин и абрин (см. с. 472). Однако растения могут [c.766]

В нашей стране микробиологическому синтезу уделяется большое внимание. Предприятия микробиологической промышленности производят кормовые белки, ферменты, витамины, аминокислоты и антибиотики, а также различные препараты для сельского хозяйства — нитрагин, азотобактерин, энтобактерин и ацидофильные культуры. Медицинская промышленность также получает ряд препаратов микробиологическим путем (антибиотики, гормоны, токсины). [c.5]

Использование изотопных меток при изучении цикла трикарбоновых кислот, т. 2, стр. 322 Сильный яд грибов а-аманитин т. 3, стр. 211 Токсичные белки дифтерийный токсин г. 3, стр. 305. См. также гл. 12, разд. И, 4 [c.380]

Чем сложнее организм, тем более разнообразны функции, выполняемые белкО М. Белки составляют основу опорных тканей животных (костей, хрящей, сухожилий), выполняют покровные и защитные функции (волос, шерсть, рога, копыта), откладываются в виде питательных запасных веществ в семенах и в яйце. Некоторые белки являются переносчиками кислорода (гемоглобин крови), другие выполняют сократительные функции мышц (миозин). Все известные в настоящее время энзимы являются белками. Многие гормоны, антибиотики, многие яды змей и бактериальные токсины также относятся к белкам. [c.697]

Ряд белков относится к гормонам (разд. 2.3.1). Токсические белки, токсины, образуются микроорганизмами, но распространены также в животном и растительном мире. Этот подбор вполне достаточен для того, чтобы иметь первое представление о центральной роли класса веществ, называемого белками. [c.341]

К белкам относятся и ферменты — биокатализаторы, содержащиеся в клетках всех живых организмов и встречающиеся также в крови, лимфе и пищеварительном тракте. Ферменты состав ляют 90% всех клеточных белков. Змеиные яды представляют собой сложные смеси полипептидов и белков и кроме токсинов, вызывающих паралич нервной системы или мыщ Ц сердца, содержат также ферменты, которые разрушают белки в организме жертвы. [c.192]

БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ, ядовитые в-ва, выделяемые бактериями в окружающую среду (экзотоксины) илп содержащиеся в микробных клетках (эндотоксины). К экзотоксинам относятся ботулинич, токсин (типов А, В, С, D, Е, F, G), столбнячный, дифтерийный, стафилококковый токсины и др.— белки с мол. м. от 4-10 до неск. млн. обладают антигенными сп-вамн хорошо раств. в воде, ие раств, в СП. и орг. р-ритслях инактивируются щелочами, окислителями, нек-рыми гидролазами, а также при нагревании (наир., при 100 °С — за 20 мин), солнечным светом. Длительно хранятся в высушенном виде. ЛДао ботулинич. [c.65]

ТОКСИНЫ, белки микробного, животного или растит, происхождения, обладающие большой токсичностью (иногда термин Т. распространяют и па ядовитые в-на небелковой природы, в частности иа токсины одноклеточны. ). В отличие от др. токсичных в-в при попадании в организм вызывают образование антител. Мол. масса Т. превышает 4-10 . Оии раств. в воде, не раств. в орг. р-рителях, неустойчивы при нагрев, и действии света. Различаются по типу действия на организм иейротоксины блокируют передачу иервного импульса цитотоксины разрушают биол. мембраны клеток Т.-ингибиторы подавляют активность нек-рых ферментов и нарушают т. о. обмен в-в Т.-ферменты катализируют гидролиз белков, нуклеиновых к-т, липидОв и др. Т. использ, для получ. анатоксинов, лечебных сывороток и др. лек, ср-в. См. также Бактериальные токсины. Яды животных. Яды растений. [c.582]

Помимо ферментов, методом А, х. можно выделять также токсины, рецепторы, ингибиторы, транспортные белки и др. биологически активные в-ва. Высокой избирательностью отличается т.наз. иммуносорбция, при к-рой в кач-ве лиганда используют антитела, обладающие специфичностью к выделяемым белкам особенно эффективны моноклональные антитела. [c.221]

Другая важная задача — выведение трансгенных животных, устойчивых к заболеваниям. Потери в животноводстве, вызванные различными болезнями, достаточно велики, поэтому все более важное значение приобретает селекция животных по резистентности к болезням, вызываемых микроорганизмами, вирусами, паразитами и токсинами. Пока результаты селекщш на устойчивость животных к различным заболеваниям невелики, но обнаде-живающи. В частности, созданы популяции крупного рогатого скота с примесью крови зебу, устойчивые к некоторым кровепаразитарным заболеваниям. Установлено, что защитные механизмы от инфекционных заболеваний обусловлены либо препятствием вторжению возбудителя, либо изменением рецепторов. Вторжению возбудителей, равно как и их размножению, препятствуют в основном иммунная система организма и экспрессия генов главного комплекса гистосовместимости. Одним из примеров гена резистентности у мышей служит ген Мх. Этот ген, обнаруженный в модифицированной форме у всех видов млекопитающих, вырабатывает у Мх -мышей иммунитет к вирусу гриппа А. Ген Мх был вьщелен, клонирован и использован для получения трансгенных свиней, экспрессирующих ген Мх на уровне РНК. Однако данные о трансляции Мх-протеина, обусловливающего устойчивость трансгенных свиней к вирусу гриппа А, пока не получены. Ведутся исследования в целях получения трансгенных животных, резистентных к маститу за счет повышения содержания белка лакто-ферина в тканях молочной железы. На культуре клеток из почек трансгенных кроликов было показано, что клеточные линии, содержащие трансгенную антисмысловую РНК, имели резистентность против аденовируса Н5 (Ads) более высокую на 90 — 98% по сравнению с контрольными линиями клеток. Л. К. Эрнст продемонстрировал также устойчивость трансгенных животных с геном антисмысловой РНК к лейкозу крупного рогатого скота, к заражению вирусом лейкоза. [c.130]

Биологическая функция — это вклад некоего составляющего элемента в действие всей системы. Это означает, что функцию белка следует изучать в связи с более высокими уровнями функциональной иерархии [729]. В случае гемоглобина, например, такими более высокими уровнями являются циркуляция и метаболизм. Химотрипсин выполняет определенную функцию в системе пищеварения, перерабатывая белки пищи, а также функцию в системе защиты организма, инактивируя вредные полипептиды (некоторые гормоны, токсины и вирусные белки) до того, как они смогут атаковать эпителиальный барьер. Вопрос, относящийся к функции каково назначение белка [c.273]

Однако по мере изучения природы белков и биологической роли каждого из них классификация сильно изменялась и стала основываться на свойствах, которые связаны с их большим функциональным разнообразием и распространенностью. Белки организма в целом представлены широким спектром веществ на долю белков, входящих в состав клеток, обычно приходится более половины сухой массы. Можно выделить некоторые отдельные группы ферменты, которые обеспечивают катализ биохимических реакций в клетке резервные белки структурные белки транспортные белки мышечные белки антитела токсины гормоны и регуляторные белки. Возможно также несколько более широкое понимание биологических функций белков для того, чтобы их классифицировать на три основные категории (табл. 23.1.2)—резервные белки, структурные, или механические белки и белки, проявляющие свои различные биологические свойства при комбинации или связывании с ионами или другими молекулами. [c.221]

Чтобы выяснить, только ли белки паразита обладают токсичностью, мы проверили водорастворимые белковые препараты пз здоровых тканей картофеля, раневой перидермы, а также белки других видов растений. Оказалось, что белковые препараты четырех сортов картофеля (Олев, Любимец, Лорх и Северная Роза), два белковых препарата, выделенные из раневой перидермы сорта Любимец и сорта Лорх, и белки из ишепицы и сои не оказывали токсического действия на листья картофеля (рис. 7, 8). Следовательно, то.лько белки паразита обладают свойствами токсинов. [c.36]

Дальнейшее усовершенствование генно-инженерных конструкций на основе псевдомонадного экзотоксина А произошло после того, как в качестве адресной части гибридного токсина стали использовать вариабельные домены шАЬ к компоненту р55 рецептора интерлейкина 2 человека. В этом рекомбинантном белке с помощью 15-звенного пептидного линкера аминокислот соединяли вариабельный домен тяжелой цепи иммуноглобулина с вариабельным доменом его легкой цепи, а С-конец легкой цепи - с N-концом укороченного псевдомонадного токсина (рис. 53, г). Такие молекулы гибридного токсина также оказались высокоспецифичными цитотоксическими агентами по отношению к лейкозным клеткам человека, экспрессирующим на своей поверхности рецепторы интерлейкина 2. [c.396]

Таким образом, рассмотрение в свете результатов теоретического конформационного анализа фрагмента нейротоксина Leu - ys пяти 110мологичных белков приводит к заключению, что различия в аминокислотных последовательностях участка 1-23 не сказываются на форме пептидного остова и конформации дисульфидного мостика ys - ys . Все остатки гомологов свободно встраиваются в рассчитанную для ненро-токсина II циклическую трехмерную структуру Leu - ys- , не вызывая ее дестабилизации. Принимаемые иногда новыми остатками иные положения боковых цепей также отвечают низкоэнергетическим областям Х Хг соответствующих остатков нейротоксина II, которые в этих случаях оказываются более предпочтительными. Следовательно, рассчитанная геометрия белкового остова предоставляет возможность реализации у различающихся аминокислот в эволюционно отобранных последовательностях нейротоксинов ряда конформационных состояний. Для всех гомологов найденная структура фрагмента 1-23 является глобальной. [c.425]

О. - стимулирующий и - ингибирующий ГТФ-связывающие белки Я. и К - соответствующие рецепторы для О. и О. Показаны участки активации сигнала форскалином, теофиллином и кофеином, а также ингибирования холерным и коклющным токсинами. [c.317]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Проницаемость одиночных каналов и их число, приходящееся на единицу поверхности, определяются по связыванию токсинов, блокирующих каналы,— прежде всего тетродотоксина и сакситоксина, а также с помощью анализа флуктуаций ионных токов. Число каналов, приходящихся на 1 мкм мембраны, составляет несколько сот. Каждый открытый канал имеет проводимость 1—10 пСм. Пропускная способность Ка -канала - 10 ионов в 1 с, К -канала 10 ионов в 1 с. Схема строения канала, согласно современным представлениям, показана на рис. 11.21. Роль канала выполняет макромолекула некоего белка, создающая пору в двухслойной липидной мембране. У входа в канал снаружи имеется узкий селективный фильтр для ионов, у внутренней, выходной стороны расположены так называемые ворота , управляемые конформационно-лабильным сенсором. Изменение конформации этой части белка контролируется внутримембран-ным электрическим полем. Сенсор открывает или закрывает ворота . Для поведения системы определяющую роль играют электростатические заряды. Внутренняя поверхность канала, по-видимому, выстлана гидрофильными группами, благодаря чему канал проницаем для ионов. Можно думать, что для функционирования канала существенны и конформационные события в билипидной части мембраны — кинки (см. с. 339). [c.378]

Различные бактериальные штаммы продуцируют серологически различные токсины, но все они построены одинаковым образом [16] и образуются из неактивного предшественника (претоксина — белка с М 145 000) посредством протеолитиче-ского расщепления одной из пептидных связей. Получающиеся субъединичные пептиды с М 50 000 и 100 ООО связаны дисуль-фидной связью, восстановительное расщепление которой приводит к потере токсичности [17]. Токсин ботулизма связывается специфично с ганглиозидами, но не с цереброзидами или другими липидами. Прочность связывания возрастает с увеличением числа остатков сиаловых кислот в ганглиозиде (т. е. от Gmi к Gti). Возможно, что токсин может также реагировать с гликопротеинами. Токсин ботулизма in vitro селективно связывается с синаптосомами, а in vivo он блокирует химические синапсы посредством ингибирования пресинаптического высвобождения молекулы медиатора. [c.52]

Оба типа -рецепторов стимулируют аденилатциклазу. Они отличаются участками распознавания лиганда R. С совершенно иной ситуацией мы встречаемся в случае сс-адренэргических рецепторов. Здесь, напротив, ai регулирует в основном внутриклеточный уровень другого вторичного мессенджера — Са-+, тогда как 2 не только не активирует аденилат-циклазу, но, по-видимому, и ингибирует ее. В настоящее время считается, что сс2-рецепторы взаимодействуют с аденилатциклазой (С) через ингибиторный регуляторный белок (N, G). Имеются два различных типа таких регуляторных белков стимулирующие (Ns) и ингибирующие (Л /). Белки обоих типов были выделены и очищены (из печени, мозга и эритроцитов), была определена и их четвертичная структура. Они состоят из трех различных полипептидов, два из которых ( , "f) идентичны для обоих белков. N-Белки являются также центрами действия экзогенных факторов, таких, например, как F или бактериальные токсины холеры и коклюша (о структуре и функции токсина холеры см. гл. 2). Краткий обзор современных знаний о структуре и регуляции передачи сигнала через адреноцепторы представлен на рис. 9.14, а и б. Рис. 9.14,6 описывает также некоторые детали механизма последовательного взаимодействия R, N и С видно, что медиатор или гормон вначале активирует N путем взаимодействия с рецептором. Активация N основана на замене GDP на GTP. Активированный N взаимодействует затем с С. Такое взаимодействие носит временный характер, поскольку N инактивирует сам себя путем расщепления связанного GTP под действием присущей ему ОТРазной активности. Еще раз интересно отметить сходство этого процесса с взаимодействием родопсина, трансдуцина и фосфодиэстеразы, обнаруженным в зрительном процессе (гл. 1). Такое сходство — это нечто большее, чем просто аналогия. [c.277]

Физиологически рецепторы функционируют как регуляторные белки. Число, сродство и активность рецепторов находятся под контролем различных механизмов регуляции. Они также являются местом действия многочисленных экзогенных эффекторов, а именно лекарств и токсинов. Некоторые заболевания нервной системы имеют рецепторную природу (миастения и, возможно, шизофрения). Некоторые, так называемые рецепторы, особенно участки связывания лекарств, могут быть в действительности регуляторными связывающими центрами или субъединицами истинных комплексов нейромедиатор — рецептор. Таким образом, мягкие транквилизаторы, бенздиазепины и барбитураты, которые усиливают ингибиторное действие GABA-эргических нейронов, по-видимому, действуют путем стимуляции связывания GABA с ее рецептором. [c.300]

Цитоплазма нейрона находится в постоянном движении. Это движение, называемое аксональным транспортом, осуществляет функциональную связь между телом клетки и ее ядром, с одной стороны, и нервным окончанием, с другой стороны, часто находящемся на расстоянии 1 м и даже более. Аксональный транспорт обусловливает рост и функциональную активность аксона, его регенерацию после очаговых поражений и адаптацию синаптической активности. Различают антеро- и ретроградный аксональный транспорт, так что различные компоненты могут проходить не только от тела клетки к синапсу, но и в обратном направлении. Существует медленный аксональный поток (1— 4 мм/сут), промежуточный (15—50 мм/сут) и быстрый (200— 400 мм/сут). Каждый вид молекул переносится с характерной для него скоростью. Тубулин, субъединицы нейрофиламентов, актин и миозин транспортируются медленно митохондрии с промежуточной скоростью мембранные белки, гликопротеины, гликолипиды, ферменты синтеза медиаторов и медиаторы — быстро. ДНК, РНК н ганглиозиды не транспортируются. Ретроградный транспорт удаляет продукты деградации синапсов, переносит ферменты, а также субстраты, поглощенные пресинаптической мембраной, например фактор роста нервов, токсин столбняка и нейротропные вирусы. [c.316]

В промышленных сточных водах обитает бесчисленное множество микроорганизмов, среди которых преобладают бактерии. А если учесть, что очень часто для более эффективной биологической очистки промышленные стоки смешивают с бытовыми, богатыми природными органическими веществами (водорастворимыми белками и углеводами), то станет ясно, что в таких сточных водах могут развиваться почти все ныне известные гетеротрофные бактерии, а также некоторые (возможно и все) бактерии, способные к хемоавтотрофному метаболизму. Помимо истинных бактерий — эубактерий — в промышленных сточных водах находятся миксобактерии, актиномицеты, синезеленые водоросли, микоплазмы и другие микроорганизмы вирусы, грибы, зеленые водоросли и представители животного мира — простейшие. Бактериальная клетка отличается наиболее универсальным набором ферментных систем, способных охватить множество разнообразных химических реакций, часто очень полезных для народного хозяйства и необходимых для охраны окружающей среды от угрозы гибели или частичного отравления ее химическими веществами, которые накапливаются в результате промышленной деятельности. Микроорганизмы — лучшие санитары Земли Многие микроорганизмы используются в промышленности и сельском хозяйстве как продуценты спиртов, кислот, биологически активных веществ и антибиотиков. В сельском хозяйстве используются азотфиксаторы и энтомопатогенные микробы. Однако наряду с этим множество микробов не только бесполезны, но и весьма вредны, образуя токсины либо паразитируя в организме человека, животных и растений это патогенные (болезнетворные) или фитопатогенные микроорганизмы, вызывающие болезни человека, домашних животных, сельскохозяйственных растений и лесов. Большой ущерб народному хозяйству наносят и обычные сапрофитные микробы, поселяясь на пищевых продуктах, кормах, промышленных товарах, по-врелсдая их и понижая товарные качества. В роли недругов человека могут выступать представители всех перечисленных [c.8]

Объекты изучения белки и пептиды, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, биополимеры смешанного типа — гликопротеины, нуклеопротеины, липопротеииы. гликолипиды и т. п. алкалоиды, терпеиоиды, витамины, антибиотики, гормоны, проста-гландины, ростовые вещества, феромоны, токсины, а также синтетические лекарственные препараты, пестициды и др. [c.11]

Многие токсические вещества имеют пептидно-белковую природу. В частности, белками являются самые мощные из известных токсинов микробного происхождения — ботулинический. столбнячный, дифтерийный, холерный, такие фитотоксины, как рицин (из клещевины), а также многие зоотокснны змей, скорпионов и пауков. Среди пептидов наиболее известны токсины ядовитых грибов, пчел и морских беспозвоночных в то же время токсины змей и ракообразных по молекулярной массе относятся к пограничной области между пептидами и белками. [c.275]

Качество плотных отходов в определенной мере диктует выбор-метода их обеззараживания. Так, патогенные микробы — продуценты сильных ядов (токсинов) должны быть обезврежены полностью,. и, очевидно, наиболее эффективный способ для этого — сжигание. Если отходом является биомасса клеток стрептомицетов, то их достаточно убить нагреванием с последующим вывозом на фермы, где она может добавляться в корм скоту (например, уплотненный отход в производстве тетрациклиновых антибиотиков, содержащий белки и витамин Bi2)i вноситься в почву в качестве органического удобрения можно передавать на общегородские очистные сооружения, а также на метановое брожение. [c.355]

Фактор III - также белок - носитель основного вида биологической активности токсина В. anthra is. Точный размер молекулы летального фактора не установлен, с константой седиментации 2S, величина молекулы летального фактора имеет тот же порядок, что у протективного антигена, но природа белков различна. [c.368]

D, Е, F, G), столбнячный, дифтерийный, стафилококковый токсины и др.— белки с мол, м, от 4-10 до неск. млн. обладают антигенными св-вами хорошо раств. и воде, не раств. в СП. и орг. р-рителях инактивируются щелочами, окислителями, нек-рыми гидролазами, а также при нагревании oiaiip., при 100 °С — за 20 мин), солнечным светом. Длительно хранятся и высушенном виде. ЛДи ботулинич. [c.65]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология