Альбумины, глобулины и другие растворимые белки

Высаливание. Классический метод разделения альбуминов и глобулинов сыворотки крови основан на осаждении последних, 2 М сульфатом аммония (50%-ное насыщение). Альбумины осаждаются лишь 4 М сульфатом аммония (100%-ное насыщение). Вместо сульфата аммония могут быть использованы и другие нейтральные соли — сульфат натрия, сульфат магния, смеси одно- и двухзамещенных фосфатов и др. Однако наибольшее распространение в качестве солевого осадителя - белков получил именно сульфат аммония. Это обусловлено главным образом тем, что высокая растворимость в воде сочетается у него с практической независимостью растворимости от температуры. Так, концентрация насыщенного раствора сульфата аммония при переходе от 25 к 0° снижается лишь с 4,1 до 3,9 М. Напротив, такие осадители, как, например, сульфат натрия, имеют ограниченную область применения из-за низкой растворимости при температуре, близкой к 0°. Сульфат аммония весьма удобен также тем, что не оказывает денатурирующего воздействия на самые лабильные из известных белков. [c.17]

Свойства. Является представителем альбуминов. Альбумины — простейшие природные глобулярные белки, присутствующие во всех растительных и животных тканях в виде соединений с липидами, углеводами и другими компо- нентами клетки. Содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, семенах-, растений и др. Альбумины входят вместе с глобулинами в группу-растворимых белков, но отличаются от них способностью растворяться в дистиллированной воде и в полунасыщенном (50% насыщения) растворе сульфата аммония. Способны к образованию хорошо оформленных кристаллов, при нагревании кри- сталлы белков свертываются. При гидролизе альбуминов образуются различные аминокислоты (характерно наличие серусодержащих и дикарбоновых аминокислот и отсутствие или относительно низкое содержание гликокола), [c.26]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

В других случаях желательно избирательно выделить некоторые группы белков. Тогда используют свойства растворимости этих групп в воде или солевых растворах для альбуминов и глобулинов в разбавленном спирте для проламинов в кислой или щелочной среде для белков с наиболее выраженной структурой. При экстрагировании проламинов и глютелинов в качестве растворителей нередко используют 2-меркаптоэтанол, разрывающий дисульфидные связи, додецилсульфат натрия, разрывающий совокупность нековалентных связей, этилендиамин, диоксан. [c.77]

АЛЬБУМИНЫ, ГЛОБУЛИНЫ И ДРУГИЕ РАСТВОРИМЫЕ БЕЛКИ [c.171]

АЛЬБУМИНЫ, ГЛОБУЛИНЫ и ДРУГИЕ РАСТВОРИМЫЕ БЕЛКИ 177 [c.177]

Альбумины, глобулины и другие растворимые белки 9 [c.189]

Растворимые белки. 1. Животные альбумины и глобулины. Белки этих двух классов, широко распространенные в природе, часто встречаются вместе, и их трудно отличить друг от друга. Альбумины обычно [c.443]

В семенах масличных культур, как правило, ведущей фракцией белков является глобулиновая. Так, в семенах подсолнечника высокомасличного сорта Передовик альбумины составляют до 5,2%, глобулины — 79,0%, глютелины — 15,8% от общей суммы растворимых белков. Еще выше содержание глобулиновой фракции в семенах других масличных культур клещевины около 90%, сои 85—90%, арахиса 97%. [c.28]

В большинстве случаев белки из растительных источников — белковых растительных материалов — представляют собой альбумины, но в основном глобулины, если следовать классификации Осборна. Глобулины растворимы в разбавленных солевых растворах, а альбумины — еще и в чистой воде. Другие белковые компоненты в меньшем количестве, чем те, которые связаны с клеточными стенками, могут быть экстрагированы сильными щелочными растворами [63]. [c.417]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

Время от времени в литературе появляются сообщения о превращениях альбумина в глобулин при воздействии различных реагентов, например смеси этилового спирта с диэтиловым эфиром, гепарина и некоторых других соединений. Само собой разумеется, что речь идет не о подлинном превращении такое превращение было бы невозможно, так как альбумины по своему аминокислотному составу отличаются от глобулинов (см. табл. 1). Речь может идти только о том, что при определенных экспериментальных условиях растворимость альбумина изменяется, в результате чего он по своим физико-химическим свойствам становится похожим на глобулин. Поэтому вполне возможно, что в нативной плазме крови имеется лишь небольшое количество белков и что многие из выделенных белковых фракций образованы путем соединения этих основных белков с липидами, углеводами, друг с другом, а также с некоторыми ионами. [c.178]

Техника высаливания оказалась исключительно полезной для очистки белков, поскольку индивидуальные белки по характеру их высаливания, как это видно на рис. 4.14, сильно отличаются друг от друга. Одним из классических критериев, позволяющих отличить альбумины от глобулинов, является их различная растворимость в растворах сульфата аммония. В связи с тем, что сульфат аммония представляет собой соль слабого основания [c.259]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Другие белки осаждаются из водного раствора добавлением этилового спирта или иных подобных ему растворителей в умеренных концентр ащиях. При низких температурах, которые обычно требуются для предотвращения денатурации (0° или ниже) и при значениях рН, соответствующих минимальной растворимости, для осаждения большинства белков достаточно 40% этилового спирта. Многие белки осаждаются при значительно меньших концентрациях спирта например в интервале температур от О до —2° фибриноген осаждается при содержании этилового спирта, меньшем 10% [181]. При добавлении этилового спирта к сложной смеси, например >к плазме, компоненты ее постепенно осаждаются в порядке их растворимостей, причем большинство глобулинов выпадает в осадок гораздо легче, чем альбумины. Соответствующим регулированием дополнительных переменных, например рН, ионной силы раствора и температуры, можно достигнуть значительно более четкого разделения некоторых компонентов системы. [c.62]

Исследования Кона и сотр. [35] по фракционированию плазмы человека этанолом при низкой температуре явились основой для разработки метода 10 , по которому соосаждаются альбумины, (-липопротеины, аа-гликопротеины и (-металлсодержащие белки, а также ряд других менее растворимых глобулинов. Из полученного этим методом фильтрата Шмид [18, 19] выделил -кислый гликопротеин в чистом виде. Для этого из раствора, содержащего ионы цинка и этанол, при pH 10,4 осаждали фракцию VI . Образовавшуюся при этом пастообразную гидроокись цинка, которая содержала 1,5% общего количества белков плазмы, фракционировали снижением pH до 5,8. Осадок удаляли центрифугированием, а надосадочную жидкость обрабатывали при pH 9,5 ацетатом бария. После центрифугирования (-кислый гликопротеин осаждали из надосадочной жидкости повышением концентрации этанола. Содержащийся в осадке гликопротеин очищали повторным переосаждением, после чего его можно было получить в кристаллической форме в виде свинцовой соли. Перед кристаллизацией выход препарата составлял около 0,7—0,8 г на 1 д плазмы. [c.71]

Альбумины, глобулины и другие растворимые белкй // i [c.179]

Многие реагенты способны вызывать осаждение или коагуляцию коллоидно-растворимых белков. Осаждение может быть обратимым и необратимым иными словами, выпавшее в осадок вещество может снова растворяться или же становится нерастворимым. Кипячение растворов белков, особенно при добавлении уксусной кислоты и хлористого натрия или других электролитов, приводит к необратимой коагуляции белка. Эта реакция является одной из наиболее часто применяемых для обнаружения растворенных белковых веществ (например, для открытия белка в моче). Необратимое осаждение вызывают также минеральные кислоты (азотная, платимохлористоводородная, фосфорновольфрамовая, фосфорномолибдеповая, метафосфорная, железосннеродистая), пикриновая кислота, таннин и соли тяжелых металлов. Белки сохраняют растворимость, если их осаждать из водных растворов спиртом и ацетоном кроме того, обратимое осаждение может быть вызвано различными нейтральными солями, например сульфатами аммония, натрия и магния. Для этого необходимы определенные концентрации солей, минимальная величина которых зависит от вида белка (ср. альбумины и глобулины). [c.397]

При такой экстракции водой в раствор переходят не только водорастворимые белки (альбумины), но и другие растворимые в воде соединения, т. е. свободные аминокислоты, сахара, минеральные соли, а также значительная часть солерастворимых белков (глобулинов) Таким образом, полученный раствор условно можно рассматривать как слабосолевой. [c.45]

В последние годы белки растительного происхождения все в большей степени используют для питания не только животных, но и человека. Прямое потребление человеком растительных белков касается в первую очередь зерно-вьгх культур, бобовых, а также различных других овощей. Выделение высоко-очищенных белков (изолятов) происходит в несколько стадий. На первой стадии белки избирательно переводятся в растворимое состояние. Эффективность разделения твердой (примеси) и жидкой (белки) фаз является залогом получения в дальнейшем высокоочищенного продукта. В большинстве случаев белки из растительных источников являются альбуминами или глобулинами, причем глобулины растворимы в слабых солевых растворах, а альбумины — еще и в чистой воде. Белковый экстракт содержит много сопутствующих растворимых продуктов, поэтому на второй стадии белки отделяют осаждением или, используя различия в размерах или в электрическом заряде, применяют мембранную технологию, а также другие приемы (электродиализ, ионообменные смолы, молекулярные сита и др.). Когда оптимальные условия растворимости белков определены, выбор конкретного технологического процесса зависит от вида сырья и целевого продукта. [c.58]

Между альбуминами и глобулинами существует постепенный переход, образующий почти непрерывный спектр растворимости, а так как растворимость и тех и других увеличивается с повышением концентрации соли, эти две группы белков нельзя резко разграничить. Ряд глобулинов, встречающихся в некоторых семенах в качестве запасных белков, выделен в кристаллической форме, например эдестин из конопляного семени, эксцельсин из бразильского ореха, арахин и конарахин из земляного ореха. Альбумины, вероятно, не являются запасными белками, и не все глобулины относятся к этой группе. Так, например, р-амилаза, содержащаяся в семенах ячменя, представляет собой альбумин, а а-амилаза — глобулин. Основные запасные белки хлебных злаков это проламины и глютелины. [c.10]

Метод, разработанный Коном и Эдсоллом, включает фракционное осаждение спиртом при низкой температуре и подходящей вариации значений pH и имеет то преимущество, что в этих условиях на растворимость белков заметно влияет ничтожно малое изменение концентрации солей. Этим методом были получены пять основных фракций, которые не были гомогенными, но оказались пригодными для клинических целей и дальнейшего фракционирования на индивидуальные компоненты. Одна фракция состоит в основном из альбумина и особенно эффективна как противошоковое средство. Другая фракция содержит у-глобулин, который захватывает большое количество антител. Эти белки образуются в живом организме ш ответ на проникновение чужеродных тел (антигенов), например белков различных патогенных организмов. Эта фракция находит клиническое применение для предохранительной временной пассивной иммунизации к различным болезням. Примерно десять глобулинов, принадлежащих к этим трем типам, были получены в индивидуальном, состоянии. Два, из них являются липопротеннами или, может быть, различными формами одного и того же липопротеина. Липопротеины крови состоят из белка, фосфолипи- [c.656]

При обработке тканей растений водой в раствор переходят не только белки, но и другие растворимые в воде соединения, в том числе свободные аминокислоты, сахара, минеральные соли, и полученный экстракт можно рассматривать как слабосолевой раствор. В такой рас-створ могут переходить не только водорастворимые белки альбумины, но и значительная часть солерастворимых белков — глобулинов. Поэтому для того чтобы отделить альбумины от глобулинов, необходимо проводить диализ экстракта против дистиллированной воды. [c.49]

Общего правила, выражающего влияние температуры на растворимость белка, нет. Растворимость многих белков растет с повышением температуры. В случае одних белков растворимость увеличивается в разбавленном, а в случае других — в концентрированном растворе соли, а также в водно-спиртовых смесях. К числу белков, очищенных или выделенных в кристаллическом состоянии путем использования различия в растворимости, относятся глобулины семян [32], фосфорилаза мышц [23] и пепсин [14]. В то же время растворимость белка часто резко убывает с повышением температуры, что изображено на рис. 6. Альдолаза мышц [96] и карбокоигемоглобин человека [29] были выделены в кристаллическом состоянии из концентрированных растворов (NH4)2SO4 или фосфатов калия путем повышения температуры насыщенного раствора от 0 до 20°. Указанное явление, невидимому, чаще наблюдается в условиях, при которых происходит высаливание, однако оно не ограничивается этими случаями. Согласно опубликованным данным [9г], сульфат альбумина плазмы и сульфат инсулина обнаруживают отрицательный температурный коэффициент растворимости в воде. [c.49]

Хотя различия растворимости белков в тех или иных растворителях неоднократно использовались для их классификации, тем не менее ни одна из предложенных до сих пор схем классификации не может считаться достаточно удовлетворительной. Впервые фракционирование растворимых белков было произведено путем высаливания сернокислым аммонием. Фракция, осаждаемая сернокислым аммонием при полунасыщении раствора, была названа глобулином фракция, осаждаемая сернокислым аммонием при более высоком проценте насыщения, получила название альбумина. Впоследствии было найдено, что фракция глобулина при диализе дает осадок, тогда как альбумин остается в растворе даже в отсутствие солей. В соответствии с этим глобулины определялись так же, как белки, растворимые в растворах нейтральных солей, но нерастворимые в чистой воде. В настоящее время мы, однако, знаем, что только некоторые из белков, входящих во фракцию глобулинов, так называемые эвглобулины нерастворимы в чистой воде, другие же белки этой фракции, так называемые псевдоглобулины, хорошо растворяются в чистой воде. Глобулиноподобные белки были выделены не только из животных тканей, но также и из семян злаков некоторые из этих белков, так называемые проламины, растворимы в водном спирте. Одни авторы выделяли проламины в отдельную группу белков, другие считали их подгруппой глобулинов . [c.257]

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только и зменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различия в ф изико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.) кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными [c.395]

Обычно для изучения генетического детерминизма используют фракции альбуминов и глобулинов, которые в основном представлены ферментами, и проламиновую фракцию, представляющую часть запасных белков, вследствие их значительного биохимического полиморфизма, с одной стороны, и их роли в определении качества — с другой. Глютелиновую фракцию изучают всего лищь несколько лет, так как работы, в которых удалось добиться полной растворимости, были проведены совсем недавно. [c.52]

Были предложены и применены многочисленные альтернативные классификации, ни одна из которых не является вполне удовлетворительной [7]. Термину глобулин придают по край- ней мере три различных значения... Но ни одно из них не определяет точно тот же класс белков, что и другие [192] . Термин звглобулин имеет, по меньшей мере, два значения, а термин альбумин более одного в зависимости от того, применяется ли в качестве классифицирующего признака растворимость или же состав. Здесь не будет сделано попыток ни формулировать новую схему классификации белков, ни точно следовать какой-либо имеющейся частной схеме. Однако в тех случаях, когда путаница В названиях маловероятна, мы будем пользоваться о.б.щеприня- [c.41]

Классификация белков по растворимости сложилась довольно давно и в последнее время теряет свое значение, так как обнаружено, что часть белков (глобулины, альбумины) содержит в своем составе сахара, т. е. но является простыми в точном значении этого понятна, а другие (гистоны, протамины) входят в состав сложных белков (пуклеоиротеидов). Однако эти эмпирические названия еще употребляются довольно часто. [c.25]

Глобулины — белки с большей, чем у альбуминов, молекулярной массой (свыше 100 ООО). В отличие от альбуминов они нерастворимы в чистой воде, а растворимы только в разбавленных солевых растворах. Глобулины — слабокислые или нейтральные белки (р/лежит в интервале от 6,0 до 7,3) содержат меньше, чем альбумины, остатков кислых аминокислот. Эти белки плохо гидратируются, поэтому они легко осаждаются из растворов с низкой концентрацией (NH4)2SU4. Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики), другие, как и альбумины, — к неспецифическому связыванию жирорастворимых веществ. [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология