Металлоферменты карбоангидраза

Металл образует каталитическую единицу с качественно новыми каталитическими функциями. Функции, свойственные этой самостоятельной единице, могут очень сильно отличаться от функций свободного иона. К этой группе относятся комплексы типа металлоферментов, содержащие белок каталаза, карбоангидраза, хлорофилл и др. Функции, свойственные этим комплексам, совершенно отсутствуют или слабо выражены у соответствующих свободных ионов. [c.135]

Кроме Zn(II)-карбоангидразы, приготовлены металлоферменты, содержащие Мп(П), Со(П), Ni(II), u(II), Сс1(П) и Hg(II). [c.577]

Изменение спектральных свойств под воздействием сульфамидов будет обсуждено в разд. 4. С помощью Н-ацетазоламида можно непосредственно показать, что для связывания этого сульфамида необходим ион металла (рис. 16.9, а) [21]. При концентрациях, меньших Ю М, ацетазоламид не связывается апоферментом, тогда каж Zn(II)-карбоангидраза присоединяет 1 моль ингибитора уже при концентрации последнего 5-10 М (рис. 16.9, а). Характерно, что подобный тип взаимодействия обнаружен только с цинковыми и кобальтовыми комплексами карбоангидразы—единственными активными разновидностями металлофермента (табл. 16.8). По-видимО му, только реакционноспособная конфигурация активного центра допускает возможность связывания сульфамидов [21]. [c.586]

Наиболее известные металлоферменты карбоангидраза, ксантиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа, цитохромы, рубре-доксин. Они представляют собой биокластеры, полости которых образуют центры связывания субстратов с ионами металла. [c.260]

К истинным металлоферментам относятся карбоксипептидаза А (2п) нитратредуктазы растений, грибов, бактерий (Ре, Мо), аминоксидаза крови (Си), Ь-глутаматдегидрогеназа (2п), карбоангидраза животных и растений (2п) и др. К металлоферментным комплексам, влияние металла у которых не всегда связано с прямым взаимодействием его с активным центром, относят очень многие ферменты, в частности, многие пептидазы, некоторые дегидрогеназы, фосфатазы, аргиназу, енолазу и др. Следует подчеркнуть, что разделение на истинные металлоферменты и металлоферментные комплексы является в значительной степени условным. [c.70]

Этот пример хорошо иллюстрирует разнообразие задач, решаемых при помощи ионов металлов. Предпосылкой для использования металла в качестве составной части активной группы является образование сложной третичной структуры, для поддержания которой в стабильном состоянии также необходим металл. Фермент, ускоряющий распад угольной кислоты на воду и углекислый газ,—карбоангидраза — содержит цинк. Этот фермент представляет собой истинный металлофермент, т. е. характеризуется прочной связью между белковым компонентом и компонентом, содержащим цинк. Линдског и Мальмстрем смогли тем не менее обратимо отделить цинк от белка и установили, что фермент, освобожденный от цинка, реактивируется ионами кобальта, железа и никеля (двухвалентными). Если принять за 100 активность цинкового соединения, то для приведенного ряда активности выразятся цифрами 40, 10, 5. Следовательно, здесь отбор в ходе биохимической эволюции в какой-то мере базировался на сохранении наиболее активных форм катализаторов. [c.130]

Карбоангидраза — первый металлофермент, в котором был обнаружен цинк. Данные о том, что в эритроцитах имеется белок, способный катализировать гидратацию — дегидратацию СОг, впервые были получены в лаборатории Рафтона [1—4]. Кейлин и Манн [5, 6] очистили фермент из эритроцитов быка и обнаружили в его препаратах 0,33% цинка. Молекулярная масса этого фермента около 30 000 [7—9]. В расчете на это значение, содержание цинка в белке колеблется от 0,92 до 1,52 г-атом/моль [5, 10, 11]. Было показано, что агенты, связывающие в комплекс металл (особенно анионы — цианид, сульфид, азид [4] и тиоцианат [12] и 2,3-димер-каптопропанол-1 [13]), являются сильными ингибиторами фермента. Эти данные указывали на важную роль ионов цинка для функционирования фермента из эритроцитов. [c.561]

Обработка фермента 1,10-фенантролином или 8-оксихинолин-сульфонатом [20, 83, 84] в течение 15 дней при pH 5,5 привела к удалению цинка(II). Полученный апофермент совершенно неактивен, хотя и довольно стабилен, так как после прибавления цинка он полностью восстанавливает свою активность [20, 73, 83]. Удаление металла приводит к небольшому изменению спектров ДОВ, но основные физико-химические свойства апо- и металлофермента одинаковы. Существенны в этом отношении данные о том, что единственной особенностью разностных карт электронной плотности между кристаллами апо- и Zn-карбоангидразы является максимум плотности, отвечающий ионам цинка (рис. 16.4) [85]. Кристаллы металло- и апофермента изоморфны. Последние могут быть получены при длительной (16 суток) обработке кристаллов нативной карбоангидразы 0,01 М раствором 2,3-димеркаптопропанола-1, содержащим 2,45 М (NH4)2S04, в атмосфере водорода [85]. [c.577]

Несмотря на то что все указанные выше ионы входят в активный центр фермента, только 2п(П)- и Со(II)-карбоангидразы обладают свойствами, необходимыми как для катализа гидратации СОг, так и для проявления эстеразной активности (табл. 16.8) [20, 21]. Отсутствие каталитических свойств у остальных металлоферментов может объясняться небольшими изменениями геометрии координационной сферы или неспособностью к присоединению или быстрому замещению лигандов [21]. Связывание сульфамидов также зависит от природы металла [20, 21], и неактивные метал-локарбоангидразы не взаимодействуют с этими ингибиторами (табл. 16.8 подробнее см. разд. 4 и 7). [c.578]

Можно утверждать, что в биосистемах свободных ионов /-металлов практически нет, так как они или гидролизуются, или находятся в составе координационных соединений. Чаще всего /-элементы участвуют в биохимических реакциях в составе комплексов с лигандами — аминокислотами, пептидами, белками, гормонами, нуклеиновыми кислотами и т. д. Наиболее распространенные металлоферменты, такие, как карбоангидраза, ксантинооксидаза, цитохромы и др., представляют собой биокомплексы /-металлов. Простетические группы гемоглобина, трансферрина и других сложных белков также представляют собой хелатные комплексы /-металлов (см. главу 5). [c.191]

Карбоангидраза В. Этот фермент относится к числу Zn- o-держащих металлоферментов [48]. Атом цинка, располагаясь в активном центре, является лигандом, с которым связан целый ряд ССИВС [c.76]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология