Бриггса Холдейна

Таким образом, уравнение Михаэлиса —Ментена представляет собой частный случай общего уравнения Бриггса—Холдейна. [c.227]

Для определения численного значения обычно находят ту концентрацию субстрата, при которой скорость ферментативной реакции у составляет половину от максимальной т.е. если V = Д Подставляя значение V в уравнение Бриггса—Холдейна, получаем [c.137]

В случае механизма Бриггса — Холдейна, для которого 2 -1, отношение кса /Км равно к] — константе скорости связывания фермента и субстрата. В гл. 4 будет показано, что константы скорости связывания должны быть порядка 108 М . с-. Это позволяет сделать вывод, что для механизма Бриггса — Холдейна отношение кса. /Км равно 10 — 10 М С-. Каталаза, ацетилхолинэстераза, карбоангидраза, кротоназа, фумараза и триозофосфатизомераза — все эти ферменты по указанному критерию подчиняются кинетике Бриггса— Холдейна, о чем свидетельствуют данные табл. 4.4. Еше одним ферментом такого типа является пероксидаза, выделенная из хрена,— один из первых ферментов, к которому были применены методы исследования быстрых реакций [3]. Сначала пероксидаза образует с перекисью водорода компекс Михаэлиса, который затем взаимодействует с донором водорода (реакция второго порядка). При достаточно высоких концентрациях донора скорость второй реакции значительно превышает скорость диссоциации комплекса Михаэлиса. [c.114]

Когда имеется только один фермент-субстратный комплекс и все стадии связывания достаточно быстрые, параметр at в уравнении Михаэлиса — Ментен представляет собой просто константу скорости первого порядка для химического превращения комплекса ES в комплексе ЕР. В более сложных ситуациях at является функцией всех констант скорости первого порядка и не может быть отнесена ни к какому конкретному процессу, за исключением крайних случаев. Например, для механизма Бриггса — Холдейна, когда комплекс ЕР диссоциирует достаточно быстро, at = 2 [уравнение (3.10)]. Однако если диссоциация комплекса ЕР протекает медленно, то константа скорости этого процесса вносит вклад в параметр at и в предельном случае, когда скорость диссоциации ЕР значительно меньше скоростей химических стадий, параметр at будет равен константе скорости диссоциации. Из рассмотрения схемы (3.19) видно, что в этом случае at является функцией констант 2 и 3. Однако если одна из этих констант много меньше другой, at становится равной меньшей константе. Например, если 3 <. 2, то, согласно (3.22), at = 3. Из этого следует, что at не может превышать ни одной из констант скорости первого порядка для реакционного пути в прямом направлении и представляет собой, таким образом, нижний предел для констант скорости химических реакций. [c.115]

Константы скорости диссоциации этих комплексов значительно Ниже константы, лимитируемой Диффузией, поскольку для осуществления реакции Необходимо преодолеть силы связывания. В некоторых случаях диссоциация ( )ермент-субстрат-ных комплексов протекает медленнее, чем соответствующие последовательные химические стадии, и это приводит к механизму Бриггса — Холдейна. [c.162]

Отклонение от простых правил механизм Бриггса —Холдейна и изменение природы лимитирующей стадии при изменении pH кинетические р/С [4, б—8] [c.174]

Рнс. б.Э. Схема, объясняющая различие между истинным н кинетическим р/Са в механизме Бриггса — Холдейна, характеризующемся изменением природы лимитирующей стадии с изменением pH. При низком pH йса //См уменьшается как [ 2/( -1/ )] а/( а + [Н+]). [Это выражение можно упростить, приняв во внимание, что = k- k и при низком pH [Н+] /Са (см. рисунок).] При высоком pH кса(1Кк выходит на предел и становится равной к, константе скорости второго порядка для связывания фермента с субстратом. [c.174]

Как указывалось в гл. 3, Км для ферментативных реакций не всегда равна константе диссоциации фермент-субстратного комплекса она может быть меньше или больше этой величины в зависимости от того, происходит накопление промежуточных соединений или выполняется механизм Бриггса — Холдейна. Чтобы на основании результатов стационарной кинетики определить константы диссоциации фермент-субстратных комплексов, необходимо либо вводить какие-то допущения о механизме реакции, либо постараться получить дополнительные данные. Более ценную информацию дает предстационарная кинетика, поскольку в этом случае стадии химического превращения субстрата и стадии связывания часто можно разграничить. [c.202]

Для более удобного графического представления экспериментальных данных Г. Лайнуивер и Д. Бэрк преобразовали уравнение Бриггса—Холдейна по методу двойных обратных величин исходя из того принципа, что если существует равенство между двумя какими-либо величинами, то и обратные величины также будут равны. В частности, если [c.138]

Для механизма Бриггса — Холдейна, характеризующегося тем, что природа лимитирующей стадии изменяется с изменением pH, прямое титрование каталитических групп будет давать истинную константу, отличающуюся от соответствующих величин, получаемых из рН-зависимости йса1//См [см. уравнение [c.175]

В гл. 3, разд. А.З, указывалось, что, когда кса11Кш достигает определяемого диффузией значения, имеет место механизм Бриггса — Холдейна, а не Михаэлиса — Ментен. Таким образом, чем дальше продвинулся фермент на пути эволюции в отношении максимизации скорости, тем большее значение приобретает механизм Бриггса — Холдейна. [c.311]