Сила связывания

Вода притягивается к ионам на поверхности твердого вещества. Это происходит из-за того, что молекулы воды имеют электрически отрицательный (кислородный) и электрически положительный (водородный) концы. Отрицательно заряженный кислород притягивается к положительно заряженным ионам кристалла. Положительно заряженный водородный конец другой молекулы воды притягивается к отрицательным ионам. При растворении ионного кристалла в воде ионы покидают кристалл и становятся окруженными водными молекулами. Иначе говоря, происходит растворение. Рис. 1.26 иллюстрирует этот процесс. Если силы связывания ионов в кристалле достаточно прочны, то такое ионное соединение плохо растворяется в воде. [c.71]

Седиментационная устойчивость суспензий обычно очень мала вследствие крупных размеров частиц. В суспензиях твердые частицы могут находиться во взвешенном состоянии непродолжительное время, оседая под действием силы тяжести. Процессам агрегации частиц в суспензиях способствуют силы притяжения различной природы (силы Ван-дер-Ваальса, электростатические силы, связывание частиц макромолекулами длинноцепочечных соединений). [c.452]

В двухатомных молекулах элементов II периода и орбитали заполнены и из-за взаимной компенсации сил связывания и разрыхления эти орбитали не вносят вклада в энергию связи. Связь между атомами обусловлена только внешними (валентными) электронами, 2 -атомные орбитали образуют аналогичные и молекулярные орбитали. Взаимодействие трех р-атом- [c.235]

Тейлор предложил в качестве критерия дифференциации первичной и вторичной адсорбции обратимость процесса и величину их энергий. Вторичные или обратимые адсорбционные процессы — это процессы, имеющие нормальные малые теплоты адсорбции и малые энергии активации, первичные же или необратимые адсорбционные процессы имеют часто высокие теплоты адсорбции и умеренные или большие энергии активации. Эта классификация подчеркивает, что адсорбция с повышенными энергиями активации имеет значение в каталитических превращениях. Поэтому с каталитическими процессами обычно ассоциируют первичную или необратимую химическую адсорбцию, т. е. активированную адсорбцию. Однако, несмотря на все попытки строго ограничить типы процессов, существует широкий диапазон адсорбционных явлений, отличающихся более или менее от вторичного или обратимого (вандерваальсовского) молекулярного типа и характеризующихся повышенными силами связывания вещества поверхностью адсорбента, большими теплотами адсорбции и повышенной реакционной способностью адсорбированного газа. Низкотемпературная адсорбция — быстрый процесс, происходящий без значительного теплового эффекта адсорбции (не выше 0,1 е). При повышении температуры скорость адсорбции увеличивается. Энергия активации высокотемпературной адсорбции может быть вычислена из скоростей, получаемых при нескольких температурах. Тейлор назвал эту адсорбцию активированной. Теплота адсорбции в процессе активированной адсорбции выше (превышает 0,9 в), чем при низкотемпературной адсорбции. [c.107]

Для того чтобы понять, почему эти соединения включаются в образование мембран, необходимо рассмотреть факторы, влияющие на растворимость. Степень распределения вещества в растворителе определяется соотношением сил взаимодействия вещество — вещество в твердом состоянии с силами взаимодействия растворитель — растворитель и вещество — растворитель в жидкой фазе. В полярных соединениях эти силы связывания кристаллической решетки достигают больших величин (например, электростатическое взаимодействие в ионных или цвиттер-ионных твердых веществах либо многочисленные водородные связи в сахарах). Мало вероятно, чтобы такие соединения легко распределились в неполярном растворителе, где взаимодействие вещество — растворитель будет очень слабым и создаваемый при этом небольшой запас энергии будет недостаточен, чтобы компенсировать энергию, необходимую для отрыва молекул из кристаллической решетки. Наоборот, высокополярные растворители, вероятно, будут растворять неполярные вещества, поскольку включение молекул неполярного вещества между молекулами полярного растворителя должно нарушать относительно сильное взаимодействие между молекулами растворителя без какой-либо значительной компенсации взаимодействием вещество — растворитель. Итак, для тех веществ, которые при растворении распределяются в виде изолированных молекул, существует хорошо известное качественное соотношение между растворимостью и относительной полярностью вещества и растворителя. [c.337]

Ббльшая часть земной коры состоит из силикатов (т. е. полевых шпатов и кварца), которые кристаллизуются из магмы или образуются в процессе метаморфизма. Силикаты состоят в основном из кремния (81) и кислорода (О), обычно в сочетании с другими металлами. Основной структурной единицей силикатов является тетраэдр 8102, в котором кремний расположен в середине тетраэдра из четырех ионов кислорода (рис. 3.2). Такое расположение ионов вызвано притяжением — и силой связывания — между положительно и отрицательно заряженными ионами (вставка 3.3) и относительным размером ионов, который определяет, насколько тесно могут приблизиться друг к другу соседние ионы (п. 3.2.1). [c.72]

В разрыхляющих орбиталях имеется узловая плоскость между атомами, поэтому нахождение электронов в этих орбиталях не вызывает силы связывания. [c.35]

Окончательные концентрации определяются доннановским равновесием (стр. 224). Такой механизм подтверждается тем, что кислые краски адсорбируются на шерсти при высокой концентрации красителей и в количестве, пропорциональном их молекулярному весу. Лишенная аминогрупп шерсть также показывает уменьшенное сродство с кислыми красками, и сила связывания кислоты шерстью понижается крашением. [c.511]

Поведение даже простых фенолов в колонке, наполненной сефадексом, достаточно сложно и предсказать зависимость величины /Сй от структуры трудно. Факторы, которые определяют удерживаемые объемы, включают как число, так и положения гидроксильных и замещающих групп, которые влияют на силы связывания. К этим факторам относится и среда. Кроме того. [c.37]

Дополнительная удельная химическая характеристика адсорбированных ионов определяет силу связывания поразительно, что ионы магния остаются довольно прочно закрепленными на глинистых минералах, и поэтому они с трудом вступают в реакцию об- [c.327]

По относительной силе связывания атомом цинка в ферменте галогенид-ионы можно расположить в ряд 1-->Вг- С1"- р-, что обратно ряду по силе связывания свободного иона 2п +. Эту противоположную направленность можно интерпретировать как своего рода смягчающее влияние белка на ион цинка в противоположность сильному лиганду СН-, для которого энергия связи одинакова как со свободным так и в ферменте (в обоих [c.588]

В предыдущем разделе рассматривалась электростатическая сила притяжения между диссоциированными ионами и функциональными группами ионита. В процессе ионного обмена происходит перераспределение ионов оно не вызывает образования ковалентных связей, и потому не сопровождается заметным выделением тепла. Однако большинство сорбционных процессов на ионитах сопровождается образованием дополнительных сил связывания. В процессе обмена органическими ионами на органических ионитах возникают дисперсионные взаимодействия между неионизованными остатками, т. е. ионный обмен сопровождается физической адсорбцией. Для слабокислотных и слабоосновных ионитов может наблюдаться вполне отчетливая зависимость селективности от pH, обусловленная образованием ионных пар обмениваемых групп с ионами Н+ или 0Н . [c.239]

Отсюда следует, что, так же как в случае рассмотренных ранее переходных металлов, каталитическая активность находится в обратной зависимости от силы связывания хемосорбированного водорода. [c.394]

Сила связывания и сцепления (адгезия). [c.280]

Факты таковы. При 0° подвижность протонов во льду с присадкой фтористого водорода составляет 10 —1 см /в-сек, в то время как подвижность водородных ионов в жидкой воде равна только 3-10 см 1в-сек, т. е. примерно в сто раз меньше. Такое значительное уменьшение подвижности переносчиков протонов при плавлении является необычным явлением. Типично ионные соединения, например хлористый натрий, являются слабыми проводниками в твердом состоянии, поскольку миграция ионов затруднена силами связывания в кристалле, однако они становятся хорошими проводниками при плавлении. [c.211]

По теории индуцированного соответствия, выдвинутой Кошландом [9, 10], каталитические группы активного центра свободного фермента не находятся в том положении, в котором они осуш,ествляют эффективный катализ. Когда хороший субстрат связывается с ферментом, силы связывания между ферментом и субстратом используются для создания в ферменте энергетически менее предпочтительной, но каталитически активной конформации (рис. 3). Плохой субстрат будет связываться с активным центром, однако [c.229]

Индуцированное соответствие обеспечивает контроль и специфичность ферментативной реакции, однако оно не включает непосредственного использования связывающих сил для уменьшения активационного барьера реакции. Равновесия и соответствующие свободные энергии этого механизма представлены схемой (3), в которой Е — неактивная форма свободного фермента Е З — модифицированный активный фермент, связанный с субстратом. Поскольку Е — энергетически предпочтительная форма свободного фермента (свободный фермент каталитически неактивен) и Е З — каталитически активная форма фермент-субстратного комплекса, силы связывания фермента и субстрата должны являться движущей силой энергетически неблагоприятного превращения Е в Е. Наблюдаемая энергия связывания субстрата (с образованием Е З) должна уменьшиться на эквивалентную величину. [c.229]

Приемы, используемые в аффинной хроматографии, в основном те же, что и в других рассмотренных выше методах, поэтому достаточно будет остановиться лишь на некоторых отличительных особенностях. Уже упомина.лось, что в большинстве случаев решается задача аффинной очистки одного вещества, сила связывания которого на сорбенте намного превосходит силы неспецифической сорбции других компонентов исходной смеси. Это позволяет эффективно использовать аффинную хроматографию и на ранних стадиях очистки вещества. Нередко на этой стадии в препарате могут содержаться выпавшие в осадок белки или липопротеиды, способные забивать колонку. В таком случае следует элюцию вести в свободном объеме, промывая сорбент на фильтре (с периодическим перемешиванием). Заметим, что промывку сорбента в объеме выгоднее вести несколько раз небольшими пори иями элюента, чем сразу большим его объемом. Аффинная хроматография в свободном объеме удобнее, чем колоночная, и в том случае, когда нужный белок очень мало представлен в неочищенном экстракте, но хорошо связывается сорбентом. Хроматография в объеме позволяет использовать такую концентрацию суммарного белка в экстракте, с которой из-за вязкости было бы трудно работать на колонке. Аффинная сорбция в объеме широко ис1ю.1гьзуется в радио-иммунных методах исследования. [c.409]

Кочгалекс с антигеном образуется в результате некова-лентньп взаимод, характер к-рых может варьировать в зависимости от специфичности антитела. Сила связывания с антигеном увеличивается на неск. порядков, если молекула антитела реагирует сразу двумя (или более) областями связывания с неск. детерминантами одной молекулы антигена. [c.217]

Независимое доказательство искажения конформации углевода в участке D было получено в результате изучения связывания аналогов субстрата. Так, сила связывания олигомеров (NAG) возрастает вплоть до (NAG)3 [136]. Однако для тетрамера, пентамера и гексамера дальнейшего увеличения энергии связывания не наблюдается, а (NAG-NAM)2 связывается даже хуже, чем NAG-NAM-NAG [137]. Эти отклонения легко объяснимы в рамках предложенной выше модели, выведенной на основе структурных данных. Каждый из участков А, В и С может связывать углеводный остаток, поэтому при связывании трисахарида наблюдается максимальная энергия связывания. Четвертое моносахаридное звено тетрасахарида не будет связываться в основной конформации с участком D до тех пор, пока подвижность обоих концов олигосахарида не ограничивается в силу дальнейшего связывания остатков 5 и 6 в участках Е и F, после чего четвертый остаток сдвигается в участок 0(рис. 24.1.17). Выигрыш в энергии связывания в участках Е и F при этом в большой степени нейтрализуется невыгодным связыванием в участке D, где происходит искажение конформации остатка NAM, проходящее с затратой энергии. В результате этот остаток приобретает конформацию (87) с относительно высокой энергией, которая и фиксируется на ферменте. В этой связи особенно интересно то, что продукт окисления (NAG)4, лактон (88), который содержит планарный атом С-1 и поэтому находится в конформации полукресла, связывается с лизоцимом более прочно, чем трисахарид (NAG)a [138], что предполагает связывание природного субстрата в конформации полукресла . [c.530]

Избыток ионов бария после осаждения сульфатов в природных водах определяют пламенно-фотометрически [377] по линии 493 нм. Определение 500 мг 801"1л возможно с ошибкой 2,2%. Если сульфаты осаждают в виде PbS04, избыток ионов свинца определяют методом атомной адсорбции по линии РЬ 2170, 2833 А [1057], фосфаты, силикаты и сульфаты одновременно определяют косвенным титрованием солью магния в пламени Hj—войдух. Изменение поглощения происходит в силу связывания магния определяемыми ионами, кривая титрования имеет три характерные точки [1052]. [c.181]

Против уравнений, выведенных Данном и Чейкеном [6], Николь и др. [12] высказали возражения. Данн и Чейкен [7] ограничились случаями, когда [Е]//Сь мало, т. е. используется очень низкая концентрация фермента. Другое ограничение касается взаимодействий со слишком низкими Кь- Например, если константа связывания равна 10 моль/л, то рассчитанная константа скорости диссоциации комплекса ЕЬ должна быть очень мала ( 0,042 С ) [7]. Следовательно, элюирование белка должно зависеть от кинетических факторов и не может быть проведено за реальное время опыта. Добавление растворимого лиганда к раствору элюента не должно оказывать влияния на элюирование белка, поскольку диссоциация — мономолекулярный процесс. Такими кинетическими эффектами объясняются наблюдаемые иногда неудачи при элюировании некоторых ферментов с аффинных сорбентов буферными растворами, содержащими сильные ингибиторы. В некоторых случаях белковый ник настолько уширяется, что его нельзя обнаружить. Метод пригоден главным образом для случаев, когда доступны сорбенты, содержащие лиганды со средней силой связывания. В таких случаях система полностью обратима в пределах времени проведения хроматографического опыта. [c.49]

Однако из упоминаемых выше экспериментов все же не следует, что только расстояние аффинанта от матрицы — решающий фактор, определяющий силу связывания. Изучая гидрофобные пространственные группы О Карра и др. [25—27] показали, что во многих случаях сорбция более зависит от гидрофобного связывания выделяемого вещества гидрофобной цепью, чем от образования биоспецифического комплекса. В качестве одного из наиболее часто цитируемого в статьях о влиянии пространственных групп примера, относящегося к аффинной хроматографии р-галак-тозидазы на носителях [31], можно рассмотреть следующие сорбенты [c.71]

Теория эффекта Яна—Теллера второго порядка может быть тогда использована для оценок, является ли эта схема схемой устойчивого связывания. Сила связывания сама по себе не является доминирующим моментом такого анализа. Связывание как таковое требует взаимодействия между заполненной и свободной орбиталями той же самой симметрии /чистое положительное перекрывание). Интенсивность связывания может приводить только к изменениям геометрии координированных лигандов в рамках той же самой точечной грунпы, что и для слабо связанной мо- [c.260]

Таким образом, предлагает Тоуб, можно понять пределы, за которыми правило о сохранении конфигурации перестает быть общим. В акватации общее правило может нарушиться, если уходящая группа — не хлорид. Количественно изученный случай, в котором уходящей группой является бромид (случай гранс-бромизотиоциа-натного комплекса), показывает, что наблюдается 43% макроскопического стереохимического изменения и перемещения по ребру на молекулярном уровне (табл.З). Изомеризации, общие для всех аква-соединений, представляют собой реакции акватации с водой в качестве уходящей группы мы наблюдаем их как изомеризации только в той степени, в которой они вызывают макроскопическое стереохимическое изменение однако в неопубликованной работе собраны доказательства, что эта степень может быть значительной долей общего обмена воды, определенного с помощью меченых атомов. Аналогично акватации можно рассматривать аммини-рование в жидком аммиаке количественно оно не изучалось, но работы Вернера показали, что реакции быстры, вероятно, много быстрее, чем любая изомеризация продуктов, и в них широко распространены стереохимические изменения. Кажется вероятным предположение, что сила связывания входящих молекул через их водородные атомы с уходящими группами изменяется в порядке ОН2 > ННз и С1 > Вг > ОНз, что указывает на максимальную вероятность сохранения конфигурации, когда вода замещает хлорид-ион. (Рассматриваемая связь, ачевидно, должна осуществляться через водород входящей молекулы, чтобы оставить ее кислород или азот свободным для образования связи с металлом.) [c.130]

ДОЛЖНО происходить за счет тех же множестьенных сил, которые ответственны за стабилизацию третичной и четвертичной структуры белков. И лишь для субстратов значительно меньшего молекулярного веса могут оказаться успешными попытки оценить индивидуальные силы связывания в чистом виде . Связывание белками различных небольших молекул, например неорганических ионов и некоторых ароматических структур, изучалось совершенно независимо от развития проблем ферментативного катализа. Но при этом были получены результаты, имеющие важнейшее значение для понимания механизма образования фермент-субстратных комплексов. [c.57]

Во-вторых, поскольку степень диссоциации а является мерой распределения противоионов между мицеллярной и водной фазами, изменения а будут отражать изменения концентрации противоионов в слое Штерна. Было разработано кшожество экспериментальных подходов для измерения сс, включая светорассеяние [12, 13], электропроводность [14], измерения электродвижущей сипы [ 15] и метод ион-селективных электродов [16]. Хотя количественное соответствие между различными методами для одного и того же ПАВ достигается довольно редко, появился ряд согласующихся друг с другом представлений [6, 17]. Обычно а увеличивается с ростом температуры, концентрации неэлектролита, с увеличением размеров полярной головки ПАВ и размеров гидратной оболочки гидрофильного противоиона (в соответствии с рядами Гофмейстера) и уменьшается с ростом длины углеводородной цепи ПАВ. Однако обшие тенденции не были выявлены дпя измерений а с ростом концентрации ПАВ и его гидрофильных противоионов. Напротив, в зависимости от примененного метода исследования и типа изученного ПАВ а может увеличиваться, уменьшаться или вообще остается постоянной. Сами изменения обычно малы, и для большинства ПАВ а меняется в интервале от 0,1 до 0,3 [6]. Исключения обычно удается объяснить наличием кроме кулоновских взаимодействий дополнительных сил связывания, таких, как перенос заряда или гидрофобные взаимодействия между мицеллой и противоионами [18—20]. [c.251]

Бергманн внес два важных изменения в ранее существовавшую теорию а) вандерваальсовы силы (поляризационные силы, действующие на небольшом расстоянии), возникающие между углеродной цепью субстрата и поверхностью фермента, играют столь же важную роль, как и описанные выше силы кулоновского взаимодействия, которые связывают карбонильную и четвертичную группы. Так, в ряду н-алкилтриметиламмониевых солей сила связывания, определенная по степени угнетения холинэстеразы, возрастала линейно с удлинением алкильной цепи. Вероятно, эта связь возникает не с эстеразным или анионным центром, а с другими участками поверхности фермента. Бергманн и Сегал [131 подсчитали, что энергия связи каждой метиленовой группы для ложной холинэстеразы со- [c.32]

Известны только гидратированный ион 2п + и комплексы 2п (II). Так как 2п2+ имеет полностью заполненную Зй-оболочку ( ), то эффекты кристаллического поля отсутствуют. Таким 0 браз0.м, стереохимия комплекса определяется только электростатическими или ковалентными силами связывания и размерами лиганда. Более всего раопространена тетраэдрическая структура, за нею следует октаэдрическая и известно несколько примеров ком1плекоов, имеющих геометрию тригональной бипирамиды и квадратной пирамиды. [c.44]

Относительно недавно для непосредственного анализа карбонильных соединений, связывающих сульфит, был разработан новый метод высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ) [70]. Этим методом у 12 промышленных сортов сидра и 9 штаммов дрожжей Sa haromy es, сброженных при различных экспериментальных условиях, была измерена действительная и прогнозируемая сила связывания [55]. В результате исследований выяснилось, что в сидре, производимом промышленным способом, в качестве общей связующей силы, воздействующей на SOj, выступают не только известные связующие. Оказалось, что штаммы дрожжей, используемые в приготовлении сидра, по степени образования карбонильных соединений и, следовательно, по степени участия в связывании сульфита отличаются более чем вдвое. Степень образования карбонильных соединений некоторыми штаммами (но не всеми) можно уменьшить вдвое путем добавления питательных веществ и витаминов. Дрожжи с самой высокой связующей способностью лучше всего эндогенно продуцируют сульфит из сульфата, увеличивая в ходе брожения его содержание примерно до 50 ррт. Если правильно [c.105]

Ферментативный катализ обусловлен специфическим связыванием одной или нескольких молекул субстрата на каталитическом центре фермента и химическим взаимодействием с этим центром, которое может непосред-ственно использовать силы связывания для понижения свободной энергии активации катализируемой реакции. Цель настоящего труда — рассмотрение с единых позиций некоторых фактов и принципов, касающихся реакций и взаимодействий в водных растворах и необходимых для понимания механизмов катализа в этом необычном растворителе. Обсуждение будет ограничено главным образом гомогенными ионными реакциями, почти не будет затрагиваться гетерогенный катализ и окислительно-восстановительные реакции. Несмотря на то что в качестве примеров приведены некоторые конкретные ферментативные реакции, главный упор сделан на основные принципы взаимодействия, а не иа частные свойства данного фермента по той я е причине, по которой многие исследователи полагают, что постижение причин заболевания раком скорее всего будет достигнуто в результате исследования механизмов репликации и дифференциации, а не путем изучения самой раковой ткани. Эти принципы сами по себе также интересны для студентов и исследователей, занимающихся механизмадхи и катализом неферментативных реакций в водном растворе. Но весь материал данной монографии имеет в настоящее время прямое отношение к ферментативному катализу. Однако он является частью остова и языка знаний, которые возникли за последние годы в результате накопления новых сведений и развития новых взглядов на механизмы химических реакций и которые, хотя бы частично, должны стать основой для понимания ферментативного катализа в будущем. Перефразируя слова Хиндемита, приведенные в конце его книги Традиционная гармония [1], можно сказать, что усвоение материала данной книги ничего еще не говорит о творческой способности читателя, 1м, с другой стороны, даже одаренный энзимолог, который не владеет этим материалом, вряд ли может считаться законченным специалистом. [c.7]

На активном центре ферл1ента происходит сближение реагирующих молекул за счет слабых сил связывания. Поэтому интересно рассмотреть модельные системы, в которых реагирующие молекулы сближаются подобным образом. [c.32]

Если заряженная группа, например карбоксилат-анион, находится в гидрофобной области активного центра фермента и поэтому плохо сольва-тирована, то ее нуклеофильная реакционная способность будет увеличенной. Однако соответственно с этим возрастает также и основность такой группы, поскольку дестабилизация аниона, обусловленная плохой сольватацией, должна способствовать любому процессу, который понижает заряд на анионе. Этот эффект объясняет, по-видимому, высокие значения рК (вплоть до 7 и более) для замаскированных карбоксильных групп в ферментах и других белках [73], и, хотя данный эффект способствует увеличению нуклеофиль-ности этих групп, соотношение нуклеофильностп и основности остается практически неизменным. Следовательно, на основании этого эффекта вряд ли дшжно ожидать больших ускорений, если только нуклеофил не защищен от протонирования под действием растворителя и в то же время сохраняет свободу для атаки субстрата. Это возможно в том случае, когда присоединение субстрата к ферменту вызывает конформационное изменение, в результате которого нуклеофил становится доступным и атакует субстрат в гидрофобной среде. Это может служить еще одним примером, когда силы связывания между ферментом и субстратом используются для продвижения системы вдоль координаты реакции, что облегчает каталитический процесс нри одновременном уменьшении наблюдаемой свободной энергии связывания (более подробно этот вопрос будет рассмотрен в гл. 5 в рамках теории индуцированного напряжения). В общем случае, когда увеличение скорости обусловлено изменением природы растворителя , окружающего субстрат в активном центре фермента, причиной этому всегда должно быть специфическое взаимодействие, использующее энергию связывания фермента с субстратом. Так, скорость реакции двух противоположно заряженных реагентов будет больше в гидрофобной среде активного центра фермента (по сравнению с реакцией в воде), поскольку в неполярном окружении заряженные реагенты дестабилизированы и в тоже время дестабилизация менее зарянч енного переходного состояния будет не столь значительной [схема (46)]. [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология