Бриггса Холдейна уравнение

Таким образом, уравнение Михаэлиса —Ментена представляет собой частный случай общего уравнения Бриггса—Холдейна. [c.227]

Для определения численного значения обычно находят ту концентрацию субстрата, при которой скорость ферментативной реакции у составляет половину от максимальной т.е. если V = Д Подставляя значение V в уравнение Бриггса—Холдейна, получаем [c.137]

Это обстоятельство было учтено в уравнении, предложенном Д, Холдейном и Д. Бриггсом [c.131]

Уравнение (V) известно как уравнение Холдейна — Бриггса. Константа Михаэлиса соответствуе 1 той концентрации субстрата (в молях на литр), при которой скорость реакции равна половине максимальной. [c.189]

Для описания всей кривой Бриггс и Холдейн модифицировали уравнение [c.64]

Когда имеется только один фермент-субстратный комплекс и все стадии связывания достаточно быстрые, параметр at в уравнении Михаэлиса — Ментен представляет собой просто константу скорости первого порядка для химического превращения комплекса ES в комплексе ЕР. В более сложных ситуациях at является функцией всех констант скорости первого порядка и не может быть отнесена ни к какому конкретному процессу, за исключением крайних случаев. Например, для механизма Бриггса — Холдейна, когда комплекс ЕР диссоциирует достаточно быстро, at = 2 [уравнение (3.10)]. Однако если диссоциация комплекса ЕР протекает медленно, то константа скорости этого процесса вносит вклад в параметр at и в предельном случае, когда скорость диссоциации ЕР значительно меньше скоростей химических стадий, параметр at будет равен константе скорости диссоциации. Из рассмотрения схемы (3.19) видно, что в этом случае at является функцией констант 2 и 3. Однако если одна из этих констант много меньше другой, at становится равной меньшей константе. Например, если 3 <. 2, то, согласно (3.22), at = 3. Из этого следует, что at не может превышать ни одной из констант скорости первого порядка для реакционного пути в прямом направлении и представляет собой, таким образом, нижний предел для констант скорости химических реакций. [c.115]

Уравнение (8) соответствует выражению, полученному Бриггсом и Холдейном [33] для реакций, катализируемых ферментами, а уравнение (9) является более простой формой, выведенной ранее Михаэлисом и Ментеном [34]. [c.31]

В связи с этим Бриггс и Холдейн исходя из предпосылки, что фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт, предложили следующее уравнение скорости ферментативной реакции [c.227]

Для более удобного графического представления экспериментальных данных Г. Лайнуивер и Д. Бэрк преобразовали уравнение Бриггса—Холдейна по методу двойных обратных величин исходя из того принципа, что если существует равенство между двумя какими-либо величинами, то и обратные величины также будут равны. В частности, если [c.138]

Для механизма Бриггса — Холдейна, характеризующегося тем, что природа лимитирующей стадии изменяется с изменением pH, прямое титрование каталитических групп будет давать истинную константу, отличающуюся от соответствующих величин, получаемых из рН-зависимости йса1//См [см. уравнение [c.175]

Некоторые из особенностей реакций, катализируемых ферментами, аналогичны тем, которые найдены для гетерогенных реакций,, например вид кинетического уравнения и действие ингибиторов [8]. Бейлис предложил [9] механизм ферментативного катализа, основанный на адсорбции субстрата на поверхности фермента, за которой следует реакция адсорбированного соединения. В настоящее время имеется много аналогичных доказательств [1, 3, 8] того, что между субстратом и ферментом протекает специфическая химическая реакция (а не простая физическая адсорбция), точно так же как между субстратом и поверхностью катализатора в гетерогенном катализе. Когда станет больше известно о структуре активных мест в молекуле фермента, тогда возникнет реальная необходимость рассмотреть геометрию поверхности молекулы фермента пока же часто оказывается достаточным рассматривать соединение субстрата S и молекулы фермента Е как единое целое. Большинство механизмов ферментативных реакций представляет собой видоизменение простой картины реакции промежуточных соединений или комплексов, описанных в гл. I. Эти видоизменения были предложены многими исследователями, однако вклады Михаэлиса и Ментена ПО] Бриггса и Холдейна [И] оказались особенно существенными. [c.111]

Значительно более ограниченные по своему характеру допущения сделали Михаэлис и Ментен [10] при выводе уравнения начальной скорости, опубликованного приблизительно на двенадцать лет раньше работы Бриггса и Холдейна [11]. Они предположили, что скорость распада промежуточного комплекса ES с образованием продукта (fesiES]) весьма мала по сравнению со скоростью распада на исходные вещества (fealES]), так что начальные прямая и обратная реакции 1 и 2 определяют концентрацию ES. Их уравнение может быть получено из уравнения (2), если пренебречь по сравнению с feo [c.119]

Как в схеме Михаэлиса и Ментен, рассматривающих первую стадию ферментативного катализа как равновесный процесс, так и в схеме ван Слейка и Куллена, считавших эту стадию необратимой, делаются малообоснованные и излишние допущения о константах скорости. Как мы видели, обе схемы приводят к одинаковым уравнениям скорости. Бриггс и Холдейн [181 проанализировали обобщенный механизм, который включает оба частных случая [c.36]

Принцип стационарности был введен Боденштейном [14] для объяснения наблюдаемых скоростей фотохимических реакций определенного типа. Как мы видели, ван Слейк и Куллен [143] при выводе уравнений скорости ферментативной реакции считали само собой разумеющимся соблюдение стационарности, а Бриггс и Холдейн применяли этот принцип в явной форме. Ни один из этих авторов не получил строгого подтверждения выполнимости условия стационарности, и, к сожалению, появилась тенденция рассматривать принцип стационарности как самоочевидный или по крайней мере как всегда выполняющийся. В действительности этот принцип не выполняется в строгом смысле для некоторых некаталитических реакций типа [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология