Лактатдегидрогеназа молекулярная масса

Рис. 76. Зависимость между логарифмом молекулярной массы и отношением абсолютных подвижностей белков при двух разных концентрациях геля (/ — 8 и 5,0% //—Юн 5%). Для каждой концентрации геля даны средние величины из трех определений [1483]. / — овальбумин куриного яйца 2 — гемоглобин А человека 3 — сывороточный альбумин человека 4 трансферрин человека 5 — гаптоглобин человека 5 — лактатдегидрогеназа человека 7 —мономер БСА

Форма выделяемых частиц не всегда сферическая, и тогда в используемые методы вносят необходимые поправки, или выбирают какие-либо другие способы изоляции и расчета Ферменты — глобулярные белки, поэтому при их разделении играют роль, в основном, молекулярные массы (ММ) молекул, а не число субъединиц (С) в них В качестве примера можно назвать химотрипсин (ММ = 24500 Да, С = 3), щелочную фосфатазу (ММ = 80000 Да, С = 2), лактатдегидрогеназу (ММ = 140000 Да, С = 4), триптофаназу (ММ = 220000 Да,С = 8), и др Более того, известны ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию в организме одного вида, но представляющие собой различные молекулярные формы Их называют изоферментами, выделение которых по высказанным причинам заметно осложняется [c.49]

Другой олигомерный белок, структуру которого также удалось определить-это фермент лактатдегидрогеназа из скелетной мьппцы, катализирующий последнюю стадию метаболического превращения глюкозы в лактат. Лактатдегидрогеназа имеет молекулярную массу 140000 и содержит четыре полипептидные цепи. По третичной структуре эти цепи очень [c.204]

Одним из наиболее хорошо изученных цитохромов группы В является цитохром 2- Кристаллическое вещество содержит дезоксирибонук-леотидную компоненту молекулярная масса его равна 160 000. После отделения полинуклеотида получается соединение с молекулярной массой 150 000, которое уже не кристаллизуется, но обладает полной ферментативной активностью. Цитохром 62 был первым из открытых многоглавых ферментов. В качестве простетических групп он содержит протогем IX (одна группа гема приходится на единицу с молекулярной массой 80 ООО) и рибофлавин-5-фосфат в эквимольных соотношениях. Возможно, что кристаллическое вещество является димером. Цитохром 2 был идентифицирован с лактатдегидрогеназой дрожжей, осуществляющей окисление молочной кислоты в пировиноградную. При этом [c.155]

Изоферментами называются формы фермента, различающиеся между собой первичной структурой белка и каталитической активностью. Наличие изоферментов характерно для лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, гексокиназы и других тканевых ферментов. Так, лактатдегидрогеназа, которая катализирует обратимую реакцию превращения лактата (молочной кислоты) в пировиноградную кислоту, содержится в организме человека в виде пяти изоферментов, условно обозначаемых как М , Н , МдН, MjHj, МН3. Все пять изоформ имеют одинаковую молекулярную массу (около 134 ООО), но разную каталитическую активность. Для них характерна тканевая специфичность. В скелетных мышцах преобладает тип (mus le — мышца), в сердечной мышце — тип Н (heart — сердце), в других тканях найдена комбинация этих типов. При изменении функционального состояния организма, условий среды, возраста возможно перераспределение отдельных изоформ фермента между отдельными тканями, что свидетельствует об изменении процессов обмена веществ или появлении новых изоформ. Изменение спектра изоформ или появление новых форм ферментов может использоваться при диагностике заболеваний или характеристике функционального состояния организма, в том числе при адаптации организма к физическим нагрузкам, так как при систематических тренировках могут появиться новые формы ферментов. [c.94]

Один из путей проверки этого предположения состоит в определении адсорбционной емкости актина в отношении гликолитических ферментов. Число молекул фермента, которые связываются мономерами актина, укладывающимися в пределах одного периода спирали, должно быть кратно трем. В работе [20] была определена адсорбционная емкость актина в отношении лактатдегидрогеназы (1,0 0,1) ХЮ моль фермента на 1 г Р-актина. Принимая молекулярную массу мономера актина равной 42 кДа и число мономеров актина, приходящихся на период спирали, равным 14, получаем, что в пределах одного периода спирали связываются 5,9 0,6 молекул лактатдегидрогеназы, то есть приблизительно 6 молекул фермента. Близкие значения (6,1 и 6,6 связанных молекул фермента на 14 мономеров актина) были рассчитаны нами для глицеральде-гидфосфатдегидрогеназы и фруктозобисфосфат-альдолазы на основании данных, представленных в работе [23]. Согласно данным Кларка и соавторов [74], комплекс Р-актин-тропомиозин- [c.182]

Предположение о существовании на мембране эритроцитов структурно упорядоченного комплекса гликолитических ферментов было высказано еще в 1965 г. D. Е. Green et al. Позднее с использованием метода седиментации на препарате миогена было обнаружено увеличение кажущихся молекулярных масс альдола-зы, лактатдегидрогеназы, пируваткиназы и фосфофруктокиназы (F. М. larke, С. J. Masters, 1973), Полученные результаты подтвердили наличие полиферментных комплексов гликолитических компонентов при физиологических условиях pH и ионной силы. [c.83]

Рис. 75. Зависимость между наклоном кривой логарифмов подвижности (см. рис. 30) и молекулярной массой белков [538]. 7 —димер пепсина 2 —оваль-бумин 3 — а-амилаза 4 — мономер альбумина 5 — трансферрин человека 5 — яичный трансферрин 7 — гексокиназа 8 — лактатдегидрогеназа 9 — кетозо-1-фосфат—альдолаза 10—Р-амилаза 11 — никотинамидаза 12 — а-уреаза 13 — каталаза 14 — ксангииоксидаза 15 — мономер апоферритина (ферри-тин) 16 — уреаза, 17 — рибулозодифосфат-карбоксилаза.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология