Гликолитический комплекс

Теперь можно подвести итог тому, каков энергетический выход при окислении молекулы глюкозы, осуществляемом в максимально отлаженной энергетической системе, функционирующей в эукариотных клетках гликолиз—>ЦТК— -дыхательная цепь митохондрий. На первом этапе в процессе гликолитического разложения молекулы глюкозы образуются по 2 молекулы пирувата, АТФ и НАД Н2. Конечными продуктами реакции окислительного декарбоксилирования 2 молекул пирувата, катализируемой пируватдегидрогеназным комплексом, являются 2 молекулы ацетил-КоА и НАД Н2. Окисление 2 молекул ацетил-КоА в ЦТК приводит к образованию 6 молекул НАД Н2 и по 2 молекулы ФАД Н2 [c.366]

Почти все гликолитические ферменты нуждаются для проявления активности в ионах М . Известно, что ионы Mg образуют комплексы с фосфатными группами промежуточных продуктов гликолиза, а также с фосфатными группами ADP и АТР (разд. 14.8). Отсюда напрашивается вывод, что субстратсвязы-вающие участки многих гликолитических ферментов проявляют специфичность не столько в отношении самих фосфорилированных промежуточных продуктов, сколько в отношении их комплексов с ионами Mg . [c.445]

Участие компонентов биомембран в осуществлении и регулировании метаболических процессов в клетке. Общая характеристика процессов передачи информации в клетке. Понятие о первичных и вторичных мессенджерах. Классификация, особенности структурно-функциональной организации мембранных белков-рецепторов. Характеристика аденилатциклазного и фосфо-инозитидного пути передачи сигнала в клетку. Роль ионов в осуществлении метаболических процессов с участием мембран. Адсорбционный тип регуляции метаболизма. Понятие о метаболоне, физиологическое значение его образования. Пространствен-но-структурная организация ферментных систем клетки (на примере гликолитического комплекса и цикла Кребса), Экспериментальные исследования взаимодействия ферментов гликолиза с различными структурными компонентами клетки. Модели структуры гликолитического комплекса в скелетных мышцах и на внутренней поверхности мембран эритроцитов. Эстафетный механизм работы ферментов в клетке. Механизмы регулирования функциональной активности векторных ферментов биомембран. Пути нейрогуморальной регуляции функций клеток. [c.284]

Формирование гликолитического метаболона на мышечных филаментах физиологически оправдано, поскольку такое рас положение метаболона обеспечивает поступление АТР, продуцируемого гликолитической системой, на АТРазные активные центры, расположенные на головках молекулы миозина. В качестве подложки для формирования комплекса ферментов гликолиза в мышцах рассматриваются молекулы актина [28, 61] и миозина [11]. [c.182]

Расположение комплексов гликолитических ферментов на мышечных филаментах должно быть, очевидно, таким, чтобы оно не нарушало их гексагональной упаковки. Это возможно в том случае, если комплекс формируется таким образом, что он имеет ось симметрии третьего порядка, совпадающую с основными осями актиновой или миозиновой нитей. [c.182]

Б. И. Курганов и соавт. (1986, 1988) выдвинули гипотетическую модель структур комплекса гликолитических ферментов в скелетных мышцах, а также на внутренней поверхности мембраны эритроцитов. Возможность объединения гликолитических ферментов в комплекс предопределена тем, что их молекулы имеют центры узнавания своих соседей , а однозначность сборки достигается тем, что в ней принимает участие якорный белок подложки, на [c.84]

Теперь можно подвести итог тому, каков энергетический выход при окислении молекулы глюкозы, осуществляемом в максимально отлаженной энергетической системе, функционирующей в эукариотных клетках гликолиз- ЦТК—>-Дыхательная цепь митохондрий. На первом этапе в процессе гликолитического разложения 1 молекулы глюкозы образуются по 2 молекулы пирувата, АТФ и НАД-Нг. Конечными продуктами реакции окислительного декарбоксилирования 2 молекул пирувата, катализируемой пируватдегидрогеназным комплексом, являются 2 молекулы ацетил-КоА и НАД-Нг. Окисление 2 молекул аце-тил-КоА в ЦТК приводит к образованию 6 молекул НАД-Нг и по 2 молекулы ФАД-Нг и АТФ. Перенос каждой пары электронов с НАД-Нг, если принять Р/О равным 3, приводит к синтезу 30 молекул АТФ (2 молекулы НАД-Нг дает процесс гликолиза, 2 молекулы НАД-Нг — окислительное декарбоксилирование пирувата, 6 молекул НАД-Нг — ЦТК). Перенос каждой пары электронов с ФАД-Нг приводит к синтезу 2 молекул АТФ, т. е. при двух оборотах цикла эти дает 4 молекулы АТФ. К этому следует прибавить 2 молекулы АТФ, образуемые в процессе гликолиза, и 2 молекулы АТФ, синтезируемые в ЦТК на этапе превращения сукцинил-КоА в янтарную кислоту. Итак, полное окисление 1 молекулы глюкозы в максимальном варианте приводит к образованию 38 молекул АТФ. [c.327]

Исходя из описанных выше принципов, была предложена [14] гипотетическая структура комплекса гликолитических ферментов, адсорбированного на внутренней поверхности мембраны эритроцитов. Эта структура представлена на рисунке 21. Метаболой имеет ось симметрии третьего порядка, перпендикулярную к плоскости мембраны, и содержит тройной набор гликолитических ферментов. Молекулярная масса комплекса составляет 4,5 МДа. 6-Фосфофруктокиназа на рисунке 21 изображена эллипсоидом вращения, размеры которого приняты равными размерам мышечной 6-фосфофруктокиназы [39, 58], Пи-руваткиназа также представлена эллипсоидом вращения. Остальные гликолитические ферменты условно изображены как сферические частицы, размеры которых соответствуют их молекулярной массе. [c.180]

Настоящее учебное пособие является дальнейшим развитием и существенным дополнением к разделу Мембранология учебника по биофизике, написанного коллективом авторов кафедры биофизики и биотехнологии Воронежского государственного университета (В. Г. Артюхов, Т. А. Ковалева, В. П. Шмелев, 1994). В нем более детально изложены вопросы, касающиеся структурно-функциональной организации молекулярных компонентов биомембран, в том числе и с точки зрения участия последних в осуществлении процессов клеточного метаболизма (глава 1). Большое внимание уделено рассмотрению проблем передачи информации в клетке и роли биомембран в регулировании активности важнейших ферментов и ферментных систем (на примере адсорбционного механизма регуляции гликолитического комплекса). Представлены современные воззрения о взаимосвязи механизмов интеграции метаболических процессов, нейрогуморальной регуляции функций клеток, путях регулирования векторных ферментов [c.8]

И восстановленного дифосфопиридиннуклеотида (ДПН-Н). Следующим этапом является фосфоролитическое (по-видимому, неферментативное) расщепление этого комплекса с образованием 1,3-ди-фосфоглицериновой кислоты (3). Благодаря фосфокиназной реакции фосфорный остаток, стоящий при первом углеродном атоме, участвует в образовании аденозинтрифосфата (АТФ), а оставшаяся З-фосфоглицериновая кислота является конечным продуктом реакции гликолитической оксидоредукции. Следует лишь добавить, что ДПНН-Н+ передает водород на пировиноградную кислоту (4) при участии лактикодегидразы или при недостатке пировиноградной кислоты нафосфотриозу при участии дегидразы глицерофосфата (5). [c.120]

Что можно сказать о расположении комплексов гликолитических ферментов на мышечных филаментах Тонкие и толстые нити миофибрилл, образованные преимущественно актином и миозином соответственно, выглядят в поперечном сечении миофибрилл упакованными в гексагональную решетку. Актиновая нить представляет собой двойную спираль, образованную глобулярными единицами (молекулами С-актина), с периодом около 36,5 нм [41]. Миозиновая нить образована двенадцатью поднитями, упакованными вдоль основной оси нити по гексагональному типу. Поперечный разрез нити имеет вид треугольника с девятью поднитями на поверхности и тремя в центре. Расположение поперечных мостиков на поверхности миозиновой нити соответствует приблизительно двухзахо-довой 6/1-спирали [60]. [c.182]

Один из путей проверки этого предположения состоит в определении адсорбционной емкости актина в отношении гликолитических ферментов. Число молекул фермента, которые связываются мономерами актина, укладывающимися в пределах одного периода спирали, должно быть кратно трем. В работе [20] была определена адсорбционная емкость актина в отношении лактатдегидрогеназы (1,0 0,1) ХЮ моль фермента на 1 г Р-актина. Принимая молекулярную массу мономера актина равной 42 кДа и число мономеров актина, приходящихся на период спирали, равным 14, получаем, что в пределах одного периода спирали связываются 5,9 0,6 молекул лактатдегидрогеназы, то есть приблизительно 6 молекул фермента. Близкие значения (6,1 и 6,6 связанных молекул фермента на 14 мономеров актина) были рассчитаны нами для глицеральде-гидфосфатдегидрогеназы и фруктозобисфосфат-альдолазы на основании данных, представленных в работе [23]. Согласно данным Кларка и соавторов [74], комплекс Р-актин-тропомиозин- [c.182]

Можно ожидать, что изменение степени насыщения якорного белка ионами Са + будет приводить к конформационным изменениям белковой молекулы и далее к конформационным изменениям ферментов комплекса, находящихся в непосредственном контакте с якорным белком (то есть фосфофрукто-киназы в случае комплекса гликолитических ферментов), и, следовательно, к изменениям каталитических функций ферментов комплекса. [c.190]

Предположение о существовании на мембране эритроцитов структурно упорядоченного комплекса гликолитических ферментов было высказано еще в 1965 г. D. Е. Green et al. Позднее с использованием метода седиментации на препарате миогена было обнаружено увеличение кажущихся молекулярных масс альдола-зы, лактатдегидрогеназы, пируваткиназы и фосфофруктокиназы (F. М. larke, С. J. Masters, 1973), Полученные результаты подтвердили наличие полиферментных комплексов гликолитических компонентов при физиологических условиях pH и ионной силы. [c.83]

Предполагают, что в скелетных мышцах гликолитическая система стимулируется ионами, связывающимися с якорным белком подложки — тропонином С, Первый этап сборки комплекса — это, по всей вероятности, посадка фосфофруктокиназы на якорный белок. Остов ядра комплекса, так называемое ядрышко , образуют в мышечной ткани, кроме фосфофруктокиназы, альдолаза и глицеральдегидфосфатдегидрогеназа. В состав ядра входят глюкозофосфатизомераза, пируваткиназа, лактатдегидрогеназа и фосфоглицераткиназа. Остальные компоненты комплекса (фосфоглицеромутаза, енолаза, триозофосфатизомераза, глицерол-З-фосфатдегидрогеназа) занимают, очевидно, положения на периферии комплекса (рис. 21). [c.85]

Сборка гликолитического метаболона на внутренней поверхности мембраны эритроцитов происходит на гексамерах (триме-рах димеров) белка полосы 3, имеющих ось симметрии третьего порядка, перпендикулярно к плоскости мембраны. Первым этапом сборки комплекса гликолитических ферментов является адсорбция б-фосфофруктокиназы (ей принадлежит ключевая роль) на олигомерах белка полосы 3 (Б. И. Курганов, А. Е. Любарев, 1988). Метаболой содержит тройной набор ферментов, его молекулярная масса составляет 4,510 Да (рис. 22). Метаболой является мобильной структурой и находится в подвижном равновесии со свободными ферментами, которое контролируется клеточными метаболитами (Б. И. Курганов и соавт., 1986). Микроком- [c.86]

Гликолитический путь превращения глюкозы начинается с ее фосфорилирования в глюкозоб-фосфат. Эта реакция катализируется ферментом гексокиназой в паренхиматозных клетках печени эту функцию выполняет индуцируемый фермент глюкокиназа, активность которого зависит от характера питания. Донором фосфата служит АТР в виде комплекса Mg — АТР, что характерно и для многих других реакций фосфорилирования. При этом расходуется одна высокоэнергетическая фосфатная связь АТР и образуется ADP. Реакция сопровождается значительными потерями свободной энергии в форме теплоты. Поэтому при физиологических условиях эта реакция является необратимой. Продукт реакции глюкозо-6-фосфат являегся аллостерическим инги- [c.182]

Опыты с радиоактивной меткой дают возможность измерить, сколько глюкозо-б-фосфата метаболизируется по пентозофосфатному пути и сколько по гликолитическому пути в сочетании с циклом трикарбоновых кислот. Для этого одну пробу тканевого гомогената инкубируют с глюкозой, меченной С при С-1, другую-с глюкозой, меченной " С при С-6, й сравнивают радиоактивность СО2, образовавшегося в обеих пробах. Смысл эксперимента состоит в том, что по пентозофосфатному пути происходит декарбоксилирование только при С-1, тогда как в ходе превращений глюкозы под действием пиру ват-дегидрогеназн ото комплекса по гликолитическому пути и далее в цикле трикарбоновых кислот декарбоксилирование при С-1 и при С-б идет с одинаковой интенсивностью. Одинаковая степень декарбоксилирования при С-1 и С-б в этой последней группе реакций объясняется быстрым взаи юпревращением глицеральдегид- [c.100]