лактатдегидрогеназа дрожжей

Лактатдегидрогеназа из дрожжей, суспензия Лизоцим из яичного белка, кристаллический, марка В Липаза из поджелудочной железы свиньи, лиофилизированная [c.641]

На проведении реакций, катализируемых системами ферментов основаны многие крупномасштабные процессы в пищевой промышленности. Классическим примером является получение этанола и содержащих его продуктов винно-водочной промышленности, в ходе которого дрожжи с помощью набора ферментов гликолиза (см. 8.2) превращают сахар в пируват и далее при действии пируват декарбоксилазы и алкогольдегидрогеназы — в этиловый спирт. В основе применения различных видов молочнокислых бактерий в молочной промышленности лежит их способность осуществлять гликолиз и восстановление пирувата с по- мощью лактатдегидрогеназы. [c.159]

Из растений выделены три разных фермента, способных катализировать окисление 3-фосфоглицеринового альдегида. Фермент, участвующий в превращениях по пути ЭМП, специфичен по отношению к НАД, требует наличия фосфата и сходен с хорошо изученным ферментом из дрожжей и мышц. При положении равновесия в окисленном состоянии находится лишь сравнительно небольшая часть альдегида. Окисление значительно усиливается, если данная реакция сопряжена с другой реакцией, при которой происходит окисление НАД-Нз. Большую роль здесь играет алкогольдегидрогеназа или лактатдегидрогеназа, причем имеет место следующая окислительно-восстановительная сопряженная реакция. [c.124]

Кроме того, при связывании с лигандом могут происходить конформационные перестройки белка. Известно, что конформа-дионные изменения действительно имеют место [59, 60], и они Могут значительно изменить взаимодействие белка с адсорбентом в любом направлении. Убедительных доказательств кон-формационных изменений, приводящих к более прочной сорбции, не было получено, хотя для некоторых ферментов, особен- Яо для енолазы из дрожжей, эффекты, связанные с аффинной элюцией, столь слабы (значительно слабее ожидаемых эффектов при изменении заряда), что такие усиливающие сорбцию конформационные изменения вполне могут существовать. Конформационные изменения, вызывающие ослабление адсорбции, по-видимому, действительно имеют место, особенно в случае фосфоглицераткиназы, аденилаткиназы и лактатдегидрогеназы 38, 48]. [c.138]

Некоторые металлофлавопротеиды содержат группы гема (гл. 10, разд. Б). Примером может служить Ь-лактатдегидрогеназа дрожжей— фермент, который также называют цитохромом Ьг. Этот белок является тетрамером с мол. весом 235 ООО каждая его субъединица состоит 3 двух различных полипептидных цепей, одной молекулы рибофлавин-фосфата и одного гема [131]. По всей вероятности, флавин и гем прикреплены к различным полипептидным цепям и фермент действует как типичная дегидрогеназа, причем электроны передаются от восстановленного флавина через атом железа на связанный гем. Внешним акцептором является, по-видимому, цитохром с. [c.267]

Одним из наиболее хорошо изученных цитохромов группы В является цитохром 2- Кристаллическое вещество содержит дезоксирибонук-леотидную компоненту молекулярная масса его равна 160 000. После отделения полинуклеотида получается соединение с молекулярной массой 150 000, которое уже не кристаллизуется, но обладает полной ферментативной активностью. Цитохром 62 был первым из открытых многоглавых ферментов. В качестве простетических групп он содержит протогем IX (одна группа гема приходится на единицу с молекулярной массой 80 ООО) и рибофлавин-5-фосфат в эквимольных соотношениях. Возможно, что кристаллическое вещество является димером. Цитохром 2 был идентифицирован с лактатдегидрогеназой дрожжей, осуществляющей окисление молочной кислоты в пировиноградную. При этом [c.155]

Получение нативных иммобилизованных мономеров глицеральде-гид-З-фосфатдегидрогеназы из дрожжей и лактатдегидрогеназы из скелетных мышц кролика [c.302]

Цитохром bj из митохоидрий дрожжей [561]i идентичный L лактатдегидрогеназе (КФ 1.1.2.3) дрожжей [c.223]

Лактатдегидрогеназа сердечной ткани цыпленка Алкогольдегидрогеназа дрожжей Алкогольдегидрогеназа печени Глинеральдегидфосфатдегндроге-наза [c.42]

Этот фермент найден у ряда растений, хотя и не широко распространен. Лактатдегидрогеназа из растений напоминает лактатде-гидрогеназу из мышцы, будучи специфичной по отношению к L-мо-лочной кислоте однако фермент, выделенный из hlorella, образует D-молочную кислоту. Фермент из животных тканей функционирует как с НАД, так и с НАДФ, но фермент из растений, как обнаружено, функционирует только с НАД. Фермент из дрожжей связан непосредственно с цитохромной системой. [c.129]

У дрожжей и у других микроорганизмов, сбраживающих глюкозу не до лактата, а до этанола и СО2, путь ферментативного расщепления глюкозы совпадает с описанным выше для анаэробного гликолиза на всем протяжении, за исключением этапа, катализируемого лактатде-гидрогеназой. В дрожжевых клетках, которые не содержат фермента, аналогичного лактатдегидрогеназе мышечной ткани, этот этап заменен двумя другими реакциями (рис. 15-17). В первой из них продукт расщепления глюкозы пируват теряет свою карбоксильную группу под действием пируватдекарбоксилазы. Эта реакция представляет собой простое декарбоксилирование реального окисления пирувата при этом не происходит [c.468]

Некоторые дегидрогеназы катализируют специфические виды этих реакций и являются цинксодержащими металлоферментами примером могут служить алкогольдегидрогеназа из печени [95, 96, 96а] и из дрожжей [97], малатдегидрогеназа из сердца свиньи 98] (см. [99]), глутаматдегидрогеназа из печени млекопитающих ТОО] и лактатдегидрогеназа из скелетных мышц кролика [101]. Однако, за исключением алкогольдегидрогеназы, наличие связанного цинка, в которой тщательно изучено [95—97], достоверность остальных ранних сообщений вызывает сомнение. Так, при детальном изучении лактатдегидрогеназы из печени крысы [102] и сердца свиньи [103], глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы из мышц кролика [104] и из дрожжей [105], глюкозо-6-фосфатдегидроге-назы из дрожжей [106] и глутаматдегидрогеназы из печени быка [106а] было продемонстрировано отсутствие в значительных количествах иона этого металла. Последние исследования глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы [104] показали отсутствие в очищенных препаратах магния, кальция, хрома, марганца, железа, кобальта, меди и молибдена. [c.458]

D-лактатдегидрогеназа Zn флавин D-лактат + феррицитохром с = = пируват + ферроцитохром с дрожжи [c.46]

При исследовании производных пиридина, отличающихся природой заместителя в положении 3 оказалось, что с уменьшением электроотрицательности замещающей группы и, следовательно, с возрастанием легкости протонизации атома азота пиридинового кольца степень ингибирования увеличивалась. Kaplan наблюдал линейную зависимость величины Ki реакции ингибирования от рК ионизации атома азота [125]. N-Метилпроизводные пиридиновых оснований ингибировали алькогольдегидрогеназу дрожжей конкурентно по отношению к НАД. Это позволило сделать вывод о том, что в области связывания имеется анионный участок, взаимодействующий с положительно заряженным атомом азота никотинамидной компоненты НАД. Отсутствовала конкуренция N-метилникотинамида к НАДН. N-Me-тилдигидроникотинамид не ингибировал образование комплекса лактатдегидрогеназа-НАДН не менялась флюоресценция при 470 нм, характеризующая комплекс [52]. [c.54]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология