Лактатдегидрогеназа цитохром

Реакция пиридиннуклеотид-независимой лактатдегидрогеназы (цитохром 2) со- [c.264]

Лактатдегидрогеназа (1.1.2.3), дрожжевая <цитохром Вг), лиофилизированная Р-Лактоглобулин Лецитин [c.403]

Гораздо сложнее ситуация для другого межмембранного белка лактатдегидрогеназы дрожжевых митохондрий (синоним — цитохром 62). Предшественник этого водорастворимого фермента массой 68 кДа в виде апобелка сначала связывается с рецептором, затем достигает митохондриального матрикса энергозависимым образом и теряет там часть своей лидерной последовательности, так что образуется белок массой 65 кДа. Последний, образовавшись, вторично пересекает внутреннюю мембрану (но уже в противоположном направлении), чтобы попасть из матрикса в межмембранное [c.163]

Альдолаза Пиридиннуклеотидтрансгидрогеназа Дезаминаза -адениловой кислоты (из мышцы) Лактатдегидрогеназа (цитохром Оксидаза Ь-аминокислот Бутирил СоА-дегидрогеназа Фосфофруктокиназа 4,2-103 3-103 2,5-103 2,9-103 2-103 2-103 1,4-103 103 [c.60]

Некоторые металлофлавопротеиды содержат группы гема (гл. 10, разд. Б). Примером может служить Ь-лактатдегидрогеназа дрожжей— фермент, который также называют цитохромом Ьг. Этот белок является тетрамером с мол. весом 235 ООО каждая его субъединица состоит 3 двух различных полипептидных цепей, одной молекулы рибофлавин-фосфата и одного гема [131]. По всей вероятности, флавин и гем прикреплены к различным полипептидным цепям и фермент действует как типичная дегидрогеназа, причем электроны передаются от восстановленного флавина через атом железа на связанный гем. Внешним акцептором является, по-видимому, цитохром с. [c.267]

Цитохром bj из митохоидрий дрожжей [561]i идентичный L лактатдегидрогеназе (КФ 1.1.2.3) дрожжей [c.223]

К ферментам, образующим форму В НАД, относятся алкогольдегидрогеназа, и О-лактатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа и др. форму В НАД — глюкозодегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа, НАД-Н-цитохром-с-редуктаза и др. [259]. [c.317]

На рисунке 49 показана молекула цитохрома с а — обычный ход пептидной цепи, где видны отдельные атомы (Р. Дикерсон. 1975) в — изображение той же конформации по методу Д. Ричардсон с акцентом на участки вторичной структуры. Как видно из рисунка, цитохром с имеет высокий процент а-спирализован-ных областей. Напротив, для преальбумина (рис. 50) характерно очень высокое содержание структур типа складчатого листа , которые образуют основное ядро белковой молекулы. Еще более выразительны конформации ферментов триозофосфатизомеразы (рис. 51 а, б) и лактатдегидрогеназы (рнс. 52), в которых упорядоченные сгустки р-структур в центре молекулы обрамлены а-спи-ралями различной длины. [c.99]

Было найдено экспериментально, что весь дейтерий восстановленного НАД перешел в ацетальдегид с образованием СНзСОНОН. Таким образом, атом дейтерия, присоединившийся к никотинамидному кольцу, представляет собой тот же атом, который удаляется на следующей стадии. Это означает, что данная реакция стереоспе-цифична. Не все дегидрогеназы атакуют никотинамидное кольцо с той же стороны, что и алкогольдегидрогеназа. О дегидрогеназах, обладающих той же специфичностью, что и алкогольдегидрогеназа (например, лактатдегидрогеназа и малатдегидрогеназа), говорят, что они обладают Л-специфичностью. Дегидрогеназы, атакующие никотинамидное кольцо с противоположной (по сравнению с алкогольдегидрогеназой) стороны, называют В-специфичньши . К дегидрогеназам, обладающим Б-специфичностью, относятся сс-глицеро-фосфатдегидрогеназа, дегидрогеназа 3-фосфоглицеринового альдегида, глютаматдегидрогеназа и НАД-Нг-Цитохром-с-редуктаза. [c.230]

Одним из наиболее хорошо изученных цитохромов группы В является цитохром 2- Кристаллическое вещество содержит дезоксирибонук-леотидную компоненту молекулярная масса его равна 160 000. После отделения полинуклеотида получается соединение с молекулярной массой 150 000, которое уже не кристаллизуется, но обладает полной ферментативной активностью. Цитохром 62 был первым из открытых многоглавых ферментов. В качестве простетических групп он содержит протогем IX (одна группа гема приходится на единицу с молекулярной массой 80 ООО) и рибофлавин-5-фосфат в эквимольных соотношениях. Возможно, что кристаллическое вещество является димером. Цитохром 2 был идентифицирован с лактатдегидрогеназой дрожжей, осуществляющей окисление молочной кислоты в пировиноградную. При этом [c.155]

Для определения Ь-лахтата с помощью амперометрических биосенсоров пригодны четыре различных фермента лактатдегидрогеназа (LDH, ЕС 1.1.1.27), цитохром 2 (ЕС 1.1.2.3), лактатоксидаза (LOD, ЕС 1.1.3.2) и лактатмонооксигеназа (LMO, ЕС 1.13.12.4). Каталитические реакции, осуществляемые этими ферментами, можно представить следующей схемой [c.264]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология