Лизин аминотрансфераза

Трансаминирование — это реакция обмена аминогруппы и кетогруппы между а-аминокислотой и а-кетокислотой (см. гл. 2). В организме человека имеется свыше десятка аминотрансфераз, различающихся по субстратной специфичности. В результате их действия почти все аминокислоты могут обмениваться аминогруппами. Исключение составляют лизин и треонин, которые не участвуют в реакциях трансаминирования. Во многих реакциях трансаминирования акцептором аминогрупп служит а-кетоглутаровая кислота [c.335]

Существует несколько методов, с помощью которых можно обнаружить аминокислотные остатки, ответственные за биологическую активность белков. В первом методе белок необходимо подвергнуть частичной деградации, в особенности вблизи Л/- и С-кон-цов соответственно с помощью аминопептидаз и карбоксипептидаз. Например, удаление (с помощью карбоксипептидазы) трех остатков с С-конца рибонуклеазы не влияет на ее активность. Более глубокая деградация в этой части молекулы, однако, приводит к инактивации. По второму методу необходимо подвергнуть химической модификации боковые группы аминокислотных остатков белка. Естественно, что результаты такого рода экспериментов проще интерпретировать в том случае, когда эта модификация специфична. Например, легко идентифицировать область связывания кофермента пиридоксальфосфата в аминотрансферазе. Альд-имин, образующийся в результате конденсации кофермента с е-аминогруппой остатка лизина, восстанавливают борогидридом натрия и идентифицируют, так как он не затрагивается при гидролитическом распаде. Аналогично, ферменты, содержащие тиольные группы, такие как алкогольдегидрогеназа, 3-фосфоглицераль-дегиддегидрогеназа и папаин, обычно ингибируют реакцией с п-хлормеркурибензойной или иодуксусной кислотой. Специфичность модификации белков можно усилить, если структура реаген- [c.282]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Производные пиридоксина — фосфопиридоксаль и фосфопиридок-самин — являются коферментами аминотрансфераз, которые выполняют важную функцию при обмене белков в процессе переаминирова-ния аминокислот, а также коферментами декарбоксилаз некоторых аминокислот (лизина, орнитина и др.). [c.145]

Специфичность пиридоксалевых ферментов по отношению к определенным субстратам и характер реакции обусловлены белковой частью-молекулы фермента, с которой кофактор обычно прочно связан в нескольких точках. Примером может служить фермент -аспартат 2-оксоглутарат—аминотрансфераза, катализирующий процесс переаминирования аспарагиновой кислоты .Одна из связей пиридоксальфосфата с белком в этом случае является ковалентной и образована формильной группой кофактора и е-аминогрупной остатка лизина протеиновой части фермента. Другой точкой связи служит фосфатная группа пиридоксальфосфата. Атом азота пиридинового кольца и гидроксил тирозинового остатка белка соединены водородной связью. Кроме того, для тонкой регулировки пространственного расположения реагентов в ходе ферментативной реакции служит метильная группа пиридоксальфосфата. 3-Окси-группа кофактора образует связь с некоторой катионной группой апофермента. [c.275]

При синтезе лейцина, изолейцина, валина, лизина и аланина исходным продуктом служит пировиноградная кислота. Первые этапы синтеза лейцина и валина до изовалериановой кислоты являются общими (рис, 3,2), Последний общий этап - дегидратация, катализируемая дегидратазой дигидроксикислот. Трансаминирование под действием валин-аминотрансферазы дает валин, тогда как путь к лейцину лежит через три реакции, подобные реакциям цикла трикарбоновых кислот. Конечным этапом, приводящим к образованию лейцина, является трансаминирование, катализируемое лейцин-аминотрансферазой. [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология