Лейцин синтез

Рассмотрите схемы синтеза аланина, лейцина, глицина из соответствующих галогенозамещенных кислот. [c.99]

Аминокислоты могут быть получены при конденсации нитроуксусного эфира с альдегидами с последующим восстановлением (Нг/Ы ) продукта конденсации. Напишите уравнения реакций синтеза этим способом лейцина и валина. [c.99]

Рис. 5.12. Схема синтеза гибридного и активного лейцин-энкефалина

Колба снабжена вводной трубкой и низкотемпературным холодильником, охлаждаемым смесью сухого льда с изопропиловым спиртом (см. синтез лейцина-2-С ). [c.171]

Четыре оставшихся аминокислоты включаются сходным путем тяжелым ферментом в виде сложных эфиров тиоловых киолот. Синтез начинается только в присутствии фенилаланина, связанного с легким ферментом, после чего остаток D-фенилаланина переносится от легкого к тяжелому ферменту с попутным образованием пептидной связи между фенилаланином и пролином. Дальнейший рост связанной с ферментом пептидной цепи происходит вплоть до пентапептида путем последовательного присоединения соответствующих аминокислот, как показано на схеме (3). После того как присоединяется конечная аминокислота — лейцин, грамицидин высвобождается из комплекса с ферментом. Точный механизм циклизации по типу голова к хвосту двух пентапептидов еще не ясен. [c.296]

Меласса. Представляет собой нестандартный побочный продукт сахарной промышленности. Остается после второго отделения кристаллов сахара. Цвет темно-коричневый, плотностью 1,35—1,40. Меласса содержит 61—86%) сухих веществ, 40—55% сахарозы. Кроме того, в ней имеется от 0,5 до 2% инвертного сахара и 0,5—2,5% раффинозы, 1,1 —1,5% мелассы составляет азот, причем третья часть его находится в форме бетаина, использовать который в качестве источника азота микроорганизмы, как правило, не могут. В состав мелассы входят многие аминокислоты, например аспарагиновая, глутаминовая, лейцин, изолейцин, тирозин, а также витамины группы В — биотин, тиамин, рибофлавин, инозит, никотиновая и пантотеновая кислоты, из которых особенно большое значение в микробиологическом синтезе имеет биотин (табл.7). [c.78]

Весьма важным и широко применяемым для лечения ряда болезней является антибиотик, выделяемый одним почвенным микробом. Молекула этого антибиотика, открытого в 1942 г. Г. Ф. Гаузе и М. Г. Бражниковой и названного грамицидином С (советский), представляет собой сложный циклический декапептид, в состав которого входит по два остатка следующих пяти аминокислот пролин, валин, орнитин, лейцин, фенилаланин. Четыре первые аминокислоты имеют .-конфигурацию, а фенилаланин принадлежит к О-ряду. Полный синтез этого антибиотика был осуществлен в 1956 р. в Швейцарии (Р. Швицер и П Зибер), [c.602]

Прн синтезе существенно, чтобы Ь-лейцин был чистым, не за-грязнешшм другими аминокислотами, например тирозином и др. [c.292]

Результаты многочисленных исследований свидетельствуют о том что генетический код, установленный для Е. соИ, является универсальным. Так, например, в лабораториях Уитмана и Френкель-Конрата препарат РНК, экстрагированный из вируса табачной мозаики, обработали азотистой кислотой известно, что при этом происходит дезаминирование многих остатков цитозина с образованием урациловых остатков, в результате чего кодоны U U (серин) превращаются в UUU (фенилаланин). Аналогичным путем из кодона ССС (пролин) может образоваться СиС (лейцин). Оказалось, что при заражении растений табака препаратом РНК, обработанной азотистой кислотой, аминокислотная последовательность вирусного белка оболочки, выделенного из мутантных штаммов, действительно меняется [22]. Причем многие из происшедших изменений можно было точно предсказать исходя из данных, приведенных в табл. 15-3. Сходным образом, замены аминокислот в дефектных молекулах гемоглобина (рис. 4-17) в большинстве случаев могут быть обусловлены изменением только одного основания. Так, гемоглобин S может образовываться в результате одного из следующих изменений в седьмом кодоне GAA(Glu) GUA(Val) или GAG(Glu)- ->GUG(Val). Еще один аргумент в пользу универсальности генетического кода состоит в способности рибосом и молекул тРНК из Е.соН осуществлять трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин [23]. [c.195]

В 1978 г. сотрудниками Института биоорганической химии под руководством акад. Ю. А. Овчинникова был осуществлен синтез двух структурных генов, кодирующих синтез нейропептидов лейцин-энкефалина и брадикинина. Синтезированный ген лейцин-энкефа-лина имел два липких конца [c.133]

До самого последнего времени легко доступными а-галоидопроизвод-ными были только производные алифатических кислот. Поэтому этот метод широко использовался только для синтеза глицина, аланина, ва-лина, лейцина и их изомеров. [c.442]

Растворимая ферментная система, ответственная за синтез этого антибиотика, состоит из крупного белка с мол. весом 280 000, который активирует аминокислоты в виде аминоациладенилатов и переносит их на тиоловые группы молекул 4 -фосфопантетеина, ковалентно связанные с ферментом [26, 27]. Таким образом, обеспечивается связывание четырех аминокислот, а именно пролина, валина, орнитина (орнитин см. на рис. 14-2) и лейцина. Активацию фенилаланина обеспечивает другой фермент (мол. вес. 100 000). Формирование полимера инициируется, вероятно, активированным фенилаланином ) и осуществляется аналогично тому, как это имеет место в процессе удлинения цепи жирных кислот (разд. Г,6). Инициация происходит в то время, когда аминогруппа активированного фенилаланина (на втором ферменте) атакует ацильную группу аминоацилтиоэфира, при помощи которой удерживается активированный пролин. Затем свободная иминогруппа пролина атакует активированный валин и т. д., в результате чего образуется пентапептид. После этого две молекулы пентапептида связываются друг с другом, и процесс образования антибиотика завершается замыканием цикла. Последовательность аминокислот в антибиотике строго специфична, и замечательным является тот факт, что эта сравнительно небольшая ферментная система оказывается способной осуществлять все стадии процесса в требуемой последовательности. Аналогичным путем синтезируются также и некоторые другие пептидные антибиотики — тироциди-ны и полимиксины. [c.491]

На основе небольшого числа изменений исходной поликетоновой структуры возможен биосинтез многих необычных соединений [74]. Так, в некоторых случаях путем гидроксилирования происходит введение дополнительных атомов кислорода возможен перенос метильных групп от S-аденозилметионина с образованием метоксильных групп в отдельных случаях метильная группа присоединяется непосредственно к углеродной цепи. Помимо ацетил-СоА в качестве исходных структур синтеза поликетидов могут выступать как жирные кислоты с разветвленной цепью, образованные из валина, лейцина и изолейцина, так и никотиновая и бензойная кислоты. Исходной структурой биосинтеза антибиотика тетрациклина служит, по-видимому, амид малоновой кислоты в виде СоА-производного (рис. 12-10). На рис. 12-10 показано образование из поликетидов других важных антибиотиков. [c.563]

Задача 29.29. Приведите схему синтеза следующих соединений из малонового эфира и спиртов Q — С4 а) изомерных кислот — н-валериановой, изовалериаиовой и метил-масляной. (Почему нельзя использовать синтез с помощью малонового эфира для получения триметилуксусной кислоты ) б) лейцина (а-аминоизокапроновой кислоты) в) изолейцина (а-амино-Р-метилвалериановой кислоты). [c.874]

Прямой аммоиолиз-. глицин, аланин, валин, лейцин, аспарагиновая кислота. Синтез Габриэля глицин, лейцин. [c.1045]

Перечислите исходные вещества, необходимые для синтеза в каждом случае, и приведите полную последовательность реакций для одного примера из каждой группы. Задача 37.11. При взаимодействии ацетальдегида со смесью K N и NH4 I (синтез Штрек-кера) образуется соединение aHgNj (какова его структура ), которое при гидролизе дает аланин. Покажите, как синтез Штреккера можно применить для синтеза глицина, лейцина, изолейцина, валина и серина (в качестве исходного вещества используйте С2Н5ОСН2СН2ОН). Все необходимые при этом карбонильные соединения необходимо получить из легко доступных веществ. [c.1045]

Задача 37.12. а) Синтез аминокислот по реакции восстановительного амиинровання (разд. 22.11) проиллюстрирован ниже на примере синтеза лейцина [c.1045]

Этот метод синтеза представляет собой модификацию описанного Снайдером, Шеклетоном и Льюисом [1], а также Альбертсоном и Архером [2] общего метода синтеза а-аминокислот см. также описания синтеза лейцина-З-С и 3-фенил- [c.208]

В работе авторов синтеза имеются указания относительно получения изовалерианового альдегида из лейцина. Обзор реакций присоединения синильной кислоты к альдегидам опубликован Моури [3]. [c.227]

Расщепление на оптические изомеры при помощи карбо-бензилокси-анилино-папаинового метода Бергмана [4] описано при синтезе /-лейцина-1-С . [c.315]

Конструкция колбы для хлорирования описана автором синтеза. Небольшая пробирка, соединенная с доходящей до дна колбы трубкой для ввода газа, снабжена боковым отводом, за-канчиваюншмся охлаждаемым водой холодильником и пальцем со смесью сухого льда с изопропиловым спиртом, и защищена хлоркальциевой трубкой (см. описание синтеза лейцина-2- рис. I, 9). [c.370]

Финалом этой истории было использование синтетических полинуклеотидов с регулярной нуклеотидной последовательностью в качестве матриц в бесклеточных системах синтеза полипептидов на рибосомах. Методы синтеза регулярных полинуклеотидов были разработаны Г. Хорана, и им же генетический код был прямо проверен путем использования их как матриц. В полном соответствии с кодом, использование поли(иС) в качестве матрицы дало полипептид, построенный из чередующихся серина и лейцина, а поли(иО) приводил к синтезу регулярного полипептидного сополимера с чередующимися валином и цистеином. Поли (AAG) кодировал синтез трех гомополимеров полилизина, полиаргинина и полиглютаминовой кислоты. [c.15]

Правило обратимости хирального распознавания было использовано в дальнейшем для создания еще одного ряда ХНФ. Так, после того, как было обнаружено [153], что длинноцепочечный эфир Ы-(2-нафтил)-од-аналина и высшего спирта разделяется на энантиомеры на колонке с (8)-Ы-(3,5-динитробензоил)лейцином с очень высоким значением а (10,5), были синтезированы фазы, представлявшие собой нафтиламинокислоты, связанные с силикагелем через сложноэфирную связь и длинную алкильную цепь [154, 155]. Вероятно, было бы полезно обсудить синтез таких сорбентов, представленный на примере валина [Я-СН(СНз)2] на схеме 7.9. [c.150]

Вырожденность кода является статистической необходимостью. Триплетов больще (4 = 64), чем аминокислот. Эта вырожденность распределена неоднородно (см. табл. 22.5.1). Аргинин, лейцин и серии обладают каждый шестью кодонами, в то время как триптофан обходится одним. Как мы уже видели, кодон AUG имеет двойное назначение, для инициации синтеза белка с использованием тРНК г и для включения метионина во внутренние положения цепи с использованием тРНК т- [c.210]

Приведенными примерами, вероятнее всего, не ограничиваются биологические функции тиамина. В частности, ТПФ участвует в окислительном декарбоксилировании глиоксиловой кислоты и а-кетокислот, образующихся при распаде аминокислот с разветвленной боковой цепью в растениях ТПФ является эссенциальным кофактором при синтезе валина и лейцина в составе фермента ацетолактатсинтетазы. [c.222]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология