Аспарагиновая кислота переаминирование

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

У млекопитающих реакции переаминирования играют существенную роль в дезаминировании аминокислот. Аминогруппа передается путем переаминирования к глутаминовой кислоте последняя дезаминируется окислительным путем под действием высокоактивной и широко распространенной глутаматдегидро-геназы. Дезаминирование некоторых аминокислот, например цистеина, серина, треонина, гомоцистеина, гомосерина, аспарагиновой кислоты, гистидина и триптофана, осуществляется особыми ферментами (см. гл. IV). [c.172]

Наконец, следует принять во внимание, что а-кетоглютаровая, щавелевоуксусная и пировиноградная кислоты образуются в результате окислительного превращения углеводов и жиров. Эти три а-кетокислоты, подвергаясь аминированию или переаминированию, служат источником непрерывного синтеза глютаминовой и аспарагиновой кислот, аланина и других заменимых аминокислот в тканях. [c.354]

Реакция переаминирования впервые была открыта советскими исследователями А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман в 1938 г. Они наблюдали перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты. Позднее было показано, что в растениях наиболее легко подвергаются переаминированию глутаминовая и аспарагиновая кислоты, что подтверждало представление об их центральной роли в процессах обмена веществ. Д. Н. Прянишников писал в 1945 г. благодаря легкости образования ас- [c.244]

Возможно, что некоторое количество аспарагиновой кислоты образуется путем прямого аминирования фумаровой кислоты. Однако большая часть аспарагиновой кислоты образуется, вероятно, из щавелевоуксусной кислоты путем переаминирования ее с глутаминовой кислотой. Щавелевоуксусная кислота является [c.421]

Наличие в тканях млекопитающих общей, активной в физиологических условиях, ферментной системы дезаминирования L-аминокислот до сих пор не доказано в то же время многие экспериментальные факты говорят о существовании активных систем переаминирования. Превращение азота большей части аминокислот в мочевину протекает двумя путями а) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию глутаминовой кислоты, с последующим окислительным дезаминированием последней освободившийся при этом процессе аммиак используется для синтеза карбамилфосфата б) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию аспарагиновой кислоты. Одна из важных функций глутамат-аспартат-транс-аминазы состоит в образовании аспарагиновой кислоты, используемой для синтеза аргинина. Рассмотренные превращения можно схематически изобразить следующим образом [c.176]

Если аспарагиновая кислота потеряет свою аминогруппу в процессе переаминирования, то может ли образовавшееся при этом соединение (напишите его структурную формулу) включиться в лимоннокислый цикл (См. фиг. 104.) [c.415]

Фумаровая кислота при участии фумаратгидратазы превращается в яблочную (см. лимоннокислый цикл, стр. 173). Яблочная кислота под влиянием малатдегидрогеназы окисляется в щавелевоуксусную. Шавеле-воуксусная кислота путем переаминирования с глютаминовой кислотой и при участии аспартатаминотрансферазы превращается в аспарагиновую. Аспарагиновая кислота вступает в реакцию с новой молекулой цитруллина и цикл превращений повторяется вновь. [c.199]

Аспарагиновая кислота 1фи биосинтезе лизина образуется у глутаматсинте-зирующих бактерий за счет реакции переаминирования, которая осуществляется между щавелевоуксусной и глутаминовой кислотами. [c.27]

Необходимо напомнить, что а-кетокислоты, соответствующие аланину, глютаминовой и аспарагиновой кислотам, образуются из углеводов и жиров. Пировиноградная кислота — нормальный продукт распада углеводов — дает при аминировании или переаминировании аланин. Через цикл трикарбоновых кислот она дает кетоглютаровую кислоту, а конденсируясь с СОа, и щавелевоуксусную кислоту, которые при аминировании (переаминировании) образуют соответственно глютаминовую и аспарагиновую кислоты. [c.344]

Глутаминовая и аспарагиновая кислоты, как увидим в дальнейшем, занимают главное место в аминокислотном обмене. Подвергаясь различным превращениям и прежде всего участвуя в реакциях переаминирования, они приводят к образованию многих других аминокислот. Следовательно, можно считать, что в цикле ди- и трикарбоновых кислот осуществляется взаимосвязь между обменом углеводов, органических кислот, жиров, аминокислот и белков в растениях. [c.171]

Особое место глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также аланина в обмене аминокислот обусловлено тем, что они подвергаются в различных тканях при участии специфических аминотрансфераз быстрому переаминированию с соответствующими а-кетокислотами [c.194]

Препараты из самых разнообразных биологических объектов осуществляют обратимые реакции переаминирования между а-кетоглутаровой кислотой и аланином и между а-кетоглутаровой и аспарагиновой кислотами. Что эти две реакции катализируются отдельными ферментами, было доказано путем их разделения и частичной очистки оба фермента были выделены из сердечной мышцы свиньи. На разработку способов очистки глутамат-аспартат-трансаминазы [208, 262—264] и глутамат-аланин-трансаминазы [208, 265] затрачено много усилий, но до недавнего времени эти ферменты не были получены в виде гомогенных препаратов . Глутамат-аспартат-трансаминаза сердца свиньи проявляет активность по отношению к мезоксалевой кислоте (вместо щавелевоуксусной кислоты) и к цистеиновой кислоте (вместо аспарагиновой кислоты) однако с этими субстратами скорость реакции значительно понижена. Вместе с тем реакция переаминирования между цистеинсульфиновой кислотой и а-кетоглутаратом протекает в присутствии очищенных препаратов глутамат-аспартат-трансаминазы со значительно большей [c.214]

Аспарагиновая кислота декарбоксилируется экстрактами из плодов тыквы. Другой путь образования р-аланина заключается в переаминировании полуальдегида малоновой кислоты (см. стр. 316). [c.425]

Аспартат-р-декарбоксилаза С1, wel hii отличается от других декарбоксилаз еще и тем, что она активируется не только пиридоксальфосфатом, но и очень малыми количествами а-кетокислот. Это явление нельзя отнести за счет декарбоксилирования щавелевоуксусной кислоты, возникающей в результате переаминирования между добавленной а-кетокислотой и аспарагиновой кислотой, поскольку а-аланин, образующийся при ферментативном карбоксилировании аспарагиновой кислоты в присутствии меченой пировиноградной кислоты, не содержит изотопной метки. По всей вероятности, активирующее действие добавленной а-кетокислоты связано с образованием пиридоксальфосфата в результате реакции переаминирования между а-кетокислотой и пиридоксаминфосфатом, присутствующим в ферментном препарате. [c.208]

Совершенно непонятно, откуда автор взял положение о том, что начальной реакцией процесса аминирования всегда является образование глутаминовой кислоты. В работах Небера, Кребса, Капланского, Крицман и других (А. Е. Браунштейн, Биохимия аминокислотного обмена, Москва, 1949) было показано, что в срезах печени и почек происходит прямое аминирование пиро-, виноградной, щавелевоуксусной и кетоглутаровой кислот, причем пировиноградная кислота обычно аминируется быстрее, чем другие указанные кето-кислоты. Есть, конечно, все основания считать, что образующиеся при амини-ровании пировиноградной и щавелевоуксусной кислот аланин и аспарагиновая кислота быстро подвергаются процессу переаминирования с кетоглутаровой кислотой, в результате чего образуется глутаминовая кислота. Нет, однако, никаких доказательств тому, что первоначально всегда образуется глутаминовая кислота, которая путем переаминирования дает аспарагиновую кислоту и аланин. [c.372]

Вероятно, следует подчеркнуть, что переаминирование кетокислот обусловливает конечную стадию синтеза соответствующих ароматических аминокислот в тех организмах, которые способны их синтезировать. Так, в Е. соН (дикий тип) переаминирование между глутаминовой кислотой и тирозином или фенилаланином (а также триптофаном и аспарагиновой кислотой) катализируется трансаминазной системой (система А), в то время как другая система (систе- [c.320]

После скармливания М -аспарагиновой кислоты наивысшая концентрация изотопа обнаруживается в выделенной из тканевых белков глутаминовой кислоте. Высокая концентрация изотопа в дикарбоновых аминокислотах хорошо согласуется с большой скоростью переаминирования этих аминокислот и с данными о включении азота аммиака в глутаминовую кислоту под действием глутаматдегидрогеназы. Тот факт, что после скармливания животным Ы -аспарагиновой кислоты наибольшая концентрация изотопа обнаруживается в глутаминовой кислоте, находится в соответствии с широким распространением и высокой активностью глутамат-аспартат-трансаминазы. Исследования Шёнхаймера и его сотрудников показали также, что, хотя введенные per os К °-аминокислоты могут служить прямыми предшественниками соответствующих аминокислот белка, они разбавляются в организме одноименными присутствующими в нем аминокислотами. [c.177]

Ферментативное переаминирование было открыто в 1937 г. Браунштейном и Крицман [2М], которые наблюдали перенос аминогрупп от а-аминокислот к а-кетокислотам в кащице из грудной мышцы голубя. Этому открытию предшествовали отдельные наблюдения, относящиеся к данному процессу. Ней-бауер [ПО] и Кнооп [111] в начале XX века наблюдали переход аминокислоты в соответствующую кетокислоту и обратное превращение в опытах на животных in vivo и на дрожжевых клетках. Д. Нидхэм [252] в 1930 г. обнаружила, что в грудной мышце голубя может происходить дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот без выделения аммиака другие авторы отмечали, что в грудной мышце голубя скорость исчезновения щавелевоуксусной кислоты повышается при добавлении глутаминовой кислоты [253, 254]. [c.211]

Заслуживает внимания, что в реакциях как неферментативного [291], так и ферментативного переаминирования с глиоксиловой кислотой 289, 292] глутамин и аспарагин более активны, чем глутаминовая и аспарагиновая кислоты. При неферментативном переаминировании между аспарагином и пиридоксалем образуется р-амид а-кетоянтарной (щавелевоуксусной) кислоты [c.224]

В исследованиях Торна и его сотрудников [311—314], проведенных относительно недавно, было убедительно доказано участие D-аминокислот в реакциях ферментативного переаминирования у некоторых бактерий, синтезирующих внеклеточные полиглутаминовые кислоты с преобладанием D-конфигурации. Торн обнаружил, что бесклеточные препараты из Ba illus subti-//tS катализируют образование D-глутаминовой кислоты, D-аспарагиновой кислоты и некоторых других D-аминокислот (например, D-метионина, D-серина) из D-аланина и соответствующих а-кетокислот. Свежеприготовленные ферментные экстракты осуществляли также реакцию переаминирования между L-аспарагиновой и а-кетоглутаровой кислотами в этом случае образующаяся глутаминовая кислота имела L-конфигурацию, Если экстракты хранить в течение некоторого времени и затем подвергнуть их диализу, то активность Ь-трансаминазы (при добавлении пиридоксальфосфата в качестве кофермента) значительно превышает активность L-трансаминазы. [c.228]

Процессы обмена L-аланина обсуждаются во многих других разделах этой книги. Так, выше были рассмотрены обратимое образование L- и D-аланина из пирувата путем переаминирования (стр. 2ГО) и процесс рацемизации аланина (стр. 240). Аланин может также образовываться из аспарагиновой кислоты путем р-декарбоксилирования (стр. 208) и из кинуренина поз. действием кинурениназы (стр. 401). [c.308]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

Аспарагиновая кислота образуется путем переаминирования щавелевоуксусной кислоты. Образование этой дикарбоновой кислоты путем карбоксилирования ФЕП обсуждалось выше. [c.549]

Весьма интересно то, что активность фосфоенолпируваткар-боксилазы регулируется по типу отрицательной обратной связи малатом и, кроме того, аспарагиновой кислотой (которая может образовываться из оксалоацетата в результате переаминирования). Отсюда ясно, что у растений типа С-4 этот фермент служит важным (и эффективным) пунктом регулирования фиксации СО2 (рис. 35). Малат является, по-видимому, первичным продуктом связывания СО2, и его дальнейший обмен имеет огромное значение. [c.109]

Смотреть страницы где упоминается термин Аспарагиновая кислота переаминирование: [c.381] [c.107] [c.209] [c.70] [c.119] [c.57] [c.389] [c.390] [c.401] [c.255] [c.334] [c.342] [c.213] [c.220] [c.221] [c.226] [c.230] [c.235] [c.235] [c.254] [c.272] [c.213] [c.155] [c.374]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология