Фениллактат

В связи с этим главный вопрос относительно предполагаемого ферментативного механизма действия карбоксипептидазы А состоит в стерической возможности и способности карбоксильной группы 01и-270 эффективно участвовать в нуклеофильной реакции. Фактически доказательство ее участия сейчас уже получено в спектроскопических исследованиях при температурах <0°С (—60°С) ковалентного ацилферментного промежуточного соединения, полученного при гидролизе субстрата О-(гранс-л-хлорциннамоил)-г-Р-фениллактата карбоксипептидазой А [224]. Более того, результаты свидетельствуют о том, что деацилирование промежуточного смешанного ангидрида катализируется связанной с цинком гидроксильной группой. [c.351]

В таблице 7 приведены кинетические данные для гидролиза бромацетил-ВЬ-фениллактата, катализируемого карбоксипептидазой [7]. Найти значение константы конкурентного ингибирования продуктом реакции, если значения йкат и Кт(кат), определенные из начальных скоростей ферментативной реакции, равны 57,4 сек и 1,6 10 М соответственно. [c.174]

Кинетика накопления продукта гидролиза бромацетил-ОЬ-фениллактата, катализируемого карбоксипептидазой. Условия опыта pH 7,5 [c.175]

Мутации могут передаваться по наследству и являются причиной многих генетических наследственных заболеваний. Примером такого заболевания является фенилкетонурия. В норме фенилаланин превращается в тирозин с помощью фермента гидроксилазы, но если произошла мутация и данный фермент не синтезировался или вместо него синтезировался другой белок, то в результате нарушения гидроксилирования тирозина будет накапливаться фенилпируват (фенилкетон), а также фениллактат и фенилацетат. При накоплении этих продуктов нарушается нормальное развитие мозга у детей, появляется умственная отсталость. Единственный способ предотвращения фенилкетонурии - резкое уменьшение количества фенилаланина в детском питании до выработки в организме компенсаторных механизмов обмена аминокислот. [c.53]

Карбоксипептидаза — это металлофермент, содержащий один атом цинка на молекулу белка. Карбоксипептидаза катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи в белках и олигопептидах и сложных эфиров а-оксикислот. Кинетический изотопный эффект растворителя равен 2 при гидролизе сложноэфирного субстрата О-(гранс-циннамоил)-ь-р-фениллактата и всего лишь 1,33+0,15 при гидролизе пептида Ы-(N-бeнзoилглицил)-L-фенилаланината [11]. По данным рентгеноструктурного анализа карбоксипептидаза представляет собой глобулярный белок, в котором содержится один атом цинка, координированный двумя остатками гистидина. Кроме того, в состав активного центра входят карбоксильная (01и-270), фенольная (Туг-248) и гуанидиновая (Aгg-145) группы. Последняя образует ионную [c.149]

Можно отчетливо представить себе, как происходит накопление фенольных соединений в растениях. Рассмотрим, например, биосинтез лигнина, который необходим всем сосудистым растениям. Происхождение лигнина, но-видимому, зависит от дезаминирования фенилаланина в коричную кислоту. Можно представить себе, что в каком-то примитивном предке сосудистых растений произошла мутация, в результате чего оказалась возможной эта реакция. Такая мутация не обязательно могла привести к накоплению свободной коричной кислоты вместо этого под влиянием ферментов, уже имеющихся для других жизненно более необходимых функций, например синтеза жиров, могли накопиться сложные эфиры. Другими словами, одна мутация могла привести к образованию нескольких вторичных метаболитов, так как многие ферменты недостаточно специфичны. Например, Мейстер [61] показал, что кристаллическая дегидрогеназа молочной кислоты, помимо пирувата, хотя и медленнее, но все же может восстановить несколько а-оксокнслот. Гамборг и сотр. [63, 59] доказали, что переход фениллактата в фенилаланин в растениях может явиться следствием неспецифичной природы оксидазы гликолевой кислоты. [c.278]

Приведенные данные представляют определенный интерес для понимания конфигурационных соотношений в системе катализатор — субстрат. Сравнительно большая величина энергии активации Е в случае ирименения (—)-а-фенилэтиламина компенсируется увеличением энтропии активации, вследствие чего скорость реакции в присутствии этого изомера больше, чем в присутствии его антипода. Соотношение аналогично действию химотрипсина, который с большей скоростью реагирует с метил-1-р-фениллактатом, чем с метил-(1-р-фениллактатом за счет увеличения энтропийного фактора. То, что наименьшему значению изменения энтропии не отвечает наибольшая скорость реакции, подтверждает модель переходного состояния по Кошленду. [c.193]

Недавно рентгеноструктурным методом с разрешением 6 А было показано, что продукт гидролиза эфира Ь-Р-фениллактат присоединен к КПА так же, как Ь-фенилаланин [65]. [c.535]

При блокировании нормальных путей катаболизма фенилаланина на первый план выходят несколько катаболических реакций, которые протекают в нормальной печени, но обычно имеют второстепенное значение. У больных фенилкетонурией в крови и моче появляются фенилпируват, фениллактат, фенила-цетат и фенилацетилглутамин (рис. 31.16). Хотя присутствие фенилпирувата в моче больных фенилкетонурией может быть установлено путем простого биохимического анализа, для убедительного диагноза необходимо зарегистрировать повышение содержания фенилаланина в плазме крови. [c.331]

Тяжелые проявления фенилкетонурии связаны с токсическим действием на клетки мозга высоких концентраций фенилаланина, фенилпирувата и фениллактата. Большие концентрации Фен офа-ничивают транспорт Тир и Три через гематоэнцефалический барьер и тормозят синтез нейромедиаторов. [c.415]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология