Фенилаланин дезаминирование

Данные, о путях дезаминирования фенилаланина, тирозина и триптофана приведены ниже (стр. 390 и 395). [c.351]

В. Дезаминирование фенилаланина и тирозина [c.323]

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

Наиболее важным процессом при превращении аминокислот является удаление аминогруппы и замещение ее кислородом с образованием кетокислот, которые затем используются как источники энергии. Аминный азот, освободившийся при окислительном дезаминировании, вовлекается в орнитиновый цикл для последующего образования мочевины. Образовавшиеся при окислительном дезаминировании кетокислоты подвергаются дальнейшему окислению в цикле трикарбоновых кислот или используются для образования других веществ. По способности образовывать ацетоуксусную кислоту и глюкозу одна группа аминокислот относится к гликогенным (все заменимые кислоты), а другая — к кетогенным (лейцин, лизин, триптофан). Ряд аминокислот (метионин, цистин, изолейцин, фенилаланин, тирозин) по способу своего превращения может относиться как к той, так и к другой группе. [c.7]

В обзоре Нейша [3] рассмотрена роль коричной кислоты и ее оксипроизвод-ных в биосинтезе многих фенолов. Нейш обсудил возможную роль фенилмолочной кислоты в образовании коричной кислоты. Предложена последовательность реакций, включающая переаминирование фенилаланина, восстановление кетокислоты до фенилмолочной кислоты и дегидратацию последней с образованием коричной кислоты. По аналогии была предложена последовательность для превращения тирозина в п-оксикоричную кислоту, причем дегидратация п-оксифенилмолочной кислоты является конечной стадией у злаковых. Новые исследования ферментативного характера ставят под сомнение эту последовательность реакций и предполагают образование коричной и п-кумаровой кислот в результате прямого дезаминирования соответствующих аминокислот [44, 45]. Первое косвенное доказательство возможности такой реакции в высших растениях было получено с радиоактивным фенилаланином, введение которого в бесклеточный экстракт белого донника приводило к увеличению содержания коричной кислоты (Косуге и Кон [46]). [c.323]

Суш,ественным продолжением этих синтетических путей являются реакции дезаминирования как фенилаланина, так и тирозина до соответствующих непредельных ароматических кислот — коричной и п-кумаровой (схема 8.4.9). Хотя [c.218]

Благодаря этому обмен фенилаланина протекает по побочному пути дезаминирования фенилаланина с образованием больших количеств фенилпировиноградной кислоты. Окисление фенилпировиноградной кислоты протекает в организме с трудом, и она в значительной степени выделяется с мочой. [c.395]

Пример неконкурентного ингибирования дезаминирование аминокислот, например, аланина и фенилаланина. Вероятно, связывание этих АК будет происходить неконкурентно, в разных участках фермента, так как структура АК различна. В этом случае при взаимодействии субстрата и ингибитора с ферментом нет конкуренции за связывание, но образуется непродуктивный тройной комплекс фермент-субстрат-ингибитор, поэтому максимальная скорость реакции будет меньше, чем при нормальных условиях. Оба вида ингибирования представлены графически на рис. 10. [c.34]

ФАД-содержащие ферменты катализируют дезаминирование свыше 13 различных аминокислот, среди них, кроме упомянутых ранее, L-фенилаланин, L-цитруллин, DL-валин и др. [c.565]

Может образоваться из фенилаланина в результате его окислительного дезаминирования. [c.324]

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

В разд. 2 гл. XX мы уже говорили о том, что у нитритных мутантов ВТМ на месте пролина находится лейцин. Это замещение согласуется с приведенным выше кодом. Действительно, при дезаминировании цитозин превращается в урацил и соответственно изменяется кодовый триплет. Правильность кодовых триплетов, найденных при изучении невирусных систем, подтверждается также тем, что у нитритных мутантов ВТМ фенилаланин может появиться, но никогда не исчезает. Результаты экспериментов, в которых сополимеры синтетических нуклеотидов, обработанных азотистой кислотой и, следовательно, дезаминированных, вводились в синтезирующие белок бактериальные системы, согласуются с приведенными выше данными. После обработки поли-УЦ азотистой кислотой активность этого сополимера изменяется, причем в отношении стимуляции вклю- [c.377]

Лиазы. Эти ферменты часто используются в реакциях дезаминирования. Так, для образования L-аспарта из фумарата аммония может использоваться (в обратной реакции) аспарта-за, нли L-аспартат—аммиак-лиаза. В качестве доноров аммония могут, кроме того, выступать гидразин или гидроксил а мин. Сходным образом L-фенилаланин — аммиак-лиаза может катализировать распад L-фенилаланина с образованием транс-ко-ричной кислоты и аммиака. Хотя обычно равновесие в этих реакциях сдвинуто в сторону реакций распада, при высоких концентрациях аммонийных ионов начинают преобладать процессы синтеза. [c.152]

Из фенилаланина в результате дезаминирования и укорочения углеродной цепи под влиянием ферментов микроорганизмов возникает бензойная кислота, которая после всасывания в кишечнике, образует в печени и в почках парное соединение с глицином — гиппуровую кислоту. [c.364]

Результаты многочисленных исследований свидетельствуют о том что генетический код, установленный для Е. соИ, является универсальным. Так, например, в лабораториях Уитмана и Френкель-Конрата препарат РНК, экстрагированный из вируса табачной мозаики, обработали азотистой кислотой известно, что при этом происходит дезаминирование многих остатков цитозина с образованием урациловых остатков, в результате чего кодоны U U (серин) превращаются в UUU (фенилаланин). Аналогичным путем из кодона ССС (пролин) может образоваться СиС (лейцин). Оказалось, что при заражении растений табака препаратом РНК, обработанной азотистой кислотой, аминокислотная последовательность вирусного белка оболочки, выделенного из мутантных штаммов, действительно меняется [22]. Причем многие из происшедших изменений можно было точно предсказать исходя из данных, приведенных в табл. 15-3. Сходным образом, замены аминокислот в дефектных молекулах гемоглобина (рис. 4-17) в большинстве случаев могут быть обусловлены изменением только одного основания. Так, гемоглобин S может образовываться в результате одного из следующих изменений в седьмом кодоне GAA(Glu) GUA(Val) или GAG(Glu)- ->GUG(Val). Еще один аргумент в пользу универсальности генетического кода состоит в способности рибосом и молекул тРНК из Е.соН осуществлять трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин [23]. [c.195]

Можно отчетливо представить себе, как происходит накопление фенольных соединений в растениях. Рассмотрим, например, биосинтез лигнина, который необходим всем сосудистым растениям. Происхождение лигнина, но-видимому, зависит от дезаминирования фенилаланина в коричную кислоту. Можно представить себе, что в каком-то примитивном предке сосудистых растений произошла мутация, в результате чего оказалась возможной эта реакция. Такая мутация не обязательно могла привести к накоплению свободной коричной кислоты вместо этого под влиянием ферментов, уже имеющихся для других жизненно более необходимых функций, например синтеза жиров, могли накопиться сложные эфиры. Другими словами, одна мутация могла привести к образованию нескольких вторичных метаболитов, так как многие ферменты недостаточно специфичны. Например, Мейстер [61] показал, что кристаллическая дегидрогеназа молочной кислоты, помимо пирувата, хотя и медленнее, но все же может восстановить несколько а-оксокнслот. Гамборг и сотр. [63, 59] доказали, что переход фениллактата в фенилаланин в растениях может явиться следствием неспецифичной природы оксидазы гликолевой кислоты. [c.278]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Большой клинический интерес представляет определение белка в сыворотке крови. Голодание организма или малобелковая диета приводит к гипопротеи не ми и, т.е. к понижению содержания белков в крови. При этом происходит нарушение синтеза мочевины, процессов дезаминирования, окисления фенилаланина и других аминокислот. Нарушение указанных процессов связано с недостаточным синтезом ферментов или с интенсивным распадом тканевых белков. [c.233]

При дезаминировании фенилаланина или тирозина образуются коричная или 4-оксикоричиая кислоты соответственно. Гидроксилирование ароматического кольца, изомеризация двойной связи и циклизация дают кумарин или умбеллиферон (рис. 15.24). [c.325]

Так как основной путь обмена фенилаланина в животном организме протекает, по-видимому, через окисление его в тирозин (стр. 351), то при фенилкетонурии, очевидно, нарушено именно это звено перехода фенилаланина в тирозин. Благодаря этому обмен фенилаланина протекает по побочному пути дезаминирования фенилаланина с образованием больших количеств фенилпировиноградной кислоты. Окисление фенилпировиноградной кислоты протекает в организме с трудом, и она в значительной етепени выделяется с мочой. [c.372]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

Примером первого рода (превышение почечного порога [54, 55]) может служить выделение фенилаланина при фенилпировиноградной олигофрении (стр. 474). При поражениях печени обычно повышается общий уровень аминокислот в плазме, что сопровождается общей аминоацидурией [17, 55—60]. Это не удивительно, поскольку дезаминирование аминокислот происходит в основном в печени. Дент и Уолш [56] наблюдали у больных с легкими формами заболеваний печени повышенное выделение с мочой цистина, таурина, р-аминоизомасляной кислоты, метилгистидина, этаноламина и метионина. При более тяжелом поражении печени значительно увеличено выделение всех аминокислот, наподобие экскреции аминокислот у животных после гепатэктомии [61]. [c.468]

Из ацетонового порошка стеблей ячменя выделена и частично очищена а-дезаминаза, катализирующая дезаминирование ь-фенилаланина с образованием транс-кощчшй кислоты. Реакция необратима, и первоначальным ее продуктом является скорее шраме-изомер коричной кислоты, чем г ис-изомер. Фермент обнаружен также у пяти других исследованных растений. [c.323]

Калибровочные кривые для ь-аминокислот (ь-фенилаланин, ь-лей-цин, ь-метионин, ь-аланин и Е-пролин) и для о-аминокислот (о-фенила-ланин, о-аланин, о-валин, о-метионин, о-лейцин, о-норлейцин и о-изо-лейцин) имеют различные наклоны вследствие того, что субстраты обладают различной чувствительностью по отнощению к ффментам и разлагаются с различной скоростью. Наклон калибровочных кривых для ь- и о-пролина очень мал в частности кривые, полученные для о-пролина, почти параллельны оси абсцисс (концентрации аминокислоты). Это связано с тем, что под действием фермента е- и о-пролин подвергаются дезаминированию и вместо КН образуется метиламин [c.187]

Исследование индивидуальных аминокислот помогло объяснить эти наблюдения. Фенилаланин при облучении в водном растворе, насыщенном воздухом, дезаминируется с С 3,0 кроме того, образуется кетон, по-видимому, фенилпировиноград-ной кислоты [N16, У9]. Нет оснований считать фенилацетальде-гид первичным продуктом. Причиной низкого выхода дезаминирования служит протекание других реакций, включающих гидроксилирование во всех трех возможных положениях [У9]. При продолжительном облучении гидроксилирование сменяется целым рядом реакций, индуцируемых излучением. [c.246]

Выделение с мочой как фенилглиоксиловой, так и миндальной кислот указывает иа возможность и окислительного и гидролитического дезаминирования аминокислот. Нейбауэр прид1ел к заключению об окислительном пути деза.мг.ннроваиия. Прн этом он иеход л также из данных, полученных им нри изучении преврашения фенилаланина и тирозина у лю<дей, у которых наблюдаются патологические отклонения в обмене этих аминокислот, известные иод названием алкаптонурия (стр. 397). [c.344]

В экспериментах по подкормке табака, гречихи и красной капусты мечеными ацетатом, фенилаланином, коричной кислотой и шикимовой кислотой Ниш и другие исследователи вполне определенно показали, что С15-скелет флавоноидов образуется двумя различными путями — из ацетата и из шикимовой кислоты (фиг. 150) (см. гл. 23). Кольцо А флавоноидов образуется нутем конденсации голова к хвосту двух остатков малонил-КоА и одного остатка ацетил-КоА, как это имеет место при синтезе ароматических колец у грибов. Кольцо В и Сз-остаток образуются из СвСз-предшественника возможно, это сама коричная кислота. Этот предшественник, по-видимому, должен быть предварительно активирован, однако до сих пор неизвестно, каким образом этот процесс происходит у растений. Как коричная кислота, так и фенилаланин служат отличными предшественниками флавоноидов, и у ряда растений был обнаружен фермент, катализирующий одноступенчатое дезаминирование фенилаланина в коричную кислоту [22]. Тирозин и кофейная кислота в отлнчие от тг-оксикоричной кислоты не могут служить предшественниками флавоноидов поэтому представляется вероятным, что гидроксилирование кольца В происходит после образования Си-предшественника. [c.384]

В 1-й день плача у контрольных растений больший набор аминокислот и большее количество каждой аминокислоты, подаваемое с пасокой, по сравнению с опытными растениями в дальнейшем нет значительной разницы между растениями обоих вариантов. Следует отметить, что у некоторых растений происходили закономерные изменения количества аминокислот и их амидов. В 1-й день плача в пасоке много глютамина, во 2-й и З-й день количество глютамина сильно уменьшается, но появляется много глютаминовой кислоты. Аналогичные изменения имеют место для аспарагина и аспарагиновой кислоты. Очевидно, в корнях после удаления надземных органов происходит дезаминирование амидов. У тех и других растений ясно выражен 24-часовой ритм подачи аминокислот с пасокой, который найден и у других растений (Трубецкова и др., 1964). Таким образом, обработка гиббереллином не изменила ни качественный состав аминокислот в пасоке, ни периодичность их подачи. Как у контрольных, так и у опытных растений доказан суточный ритм подачи следующих аминокислот и амидов лейцина, фенилаланина, валина, а-аланина, суммы глютаминовой кислоты и глютамина, суммы аспарагиновой кислоты и аспарагина. [c.108]

Оба гормона обладают высоким сродством к Си(II) [24, 25], образуя при pH 8 комплекс розового цвета с единственной полосой поглощения в видимой области при 525 нм. Титрование Си(II)-комплексов окситоцина (рис. 7.3) и вазопрессина [25] показывает, что связывание иона меди сопровождается выделением четырех протонов — одного из а-КНг-лруппы (положение 1) и трех протонов из других групп, которые при pH 8 обычно протонированы. Участие а-ЫНг-группы в овязьпвании подтверждается тем, что Си(II) не образует никакого комплекса с дезаминированным окситоцином, в котором la-NHj-rpynna замещена водородом, а также с N-ацетиллизинвазопреосином, в котором a-NHg-группа ацетилирована [25]. То, что фенольные гидроксилы не участвуют в связывании, было доказано тем, что замена тирозина на фенилаланин никак не влияла па комплексообразование (рис. 7.3). Три дополнительные группы, депротонируемые u(II), были идентифицированы как атомы азота из пептидных связей [c.285]

Синтез адреналина происходит в мозговом веществе надпочечников из фенилаланина и тлрозина. Стадия метилирования норадреналин + 8-АМ адреналин. Инактивация адреналина и норадренали-на осуществляется двумя путями — дезаминированием (МАО) и метилированием ароматического кольца (катехол-о-метилтрансфераза). [c.275]

Следует, однако, указать, что результаты исследований Нейбауэра не исчерпывающи. Даштые, полученные при изучении дезаминирования в организме неприродной фениламиноуксусной кислоты и превращения фенилаланина и тирозина при алкаптонурии, не дали ответа на вопросы, [c.344]

В предыдущих главах основное внимание быото уделено изучению процессов, приводящих к распаду аминокислот, их дезаминированию, окислительному декарбоксилированию образующихся при дезаминировании о. -кетокислот, разрушению циклических компонентов и т.д. Наряду с этим в организмах встречаются вещества, образующиеся из аминокислот, содержа-щие азот и играющие часто важную роль в процессах обмена веществ. К ним относятся гормоны — тироксин, трийодтиронин, норадреналин и адреналин, источниками образования которых являются фенилаланин и тирозин, [c.400]

Если рассмотреть характер аминокислотных замен, легко обнаружить, что болыпинство из них соответствует тому, что должно произойти при дезаминировании цитозина и аденина. Так, часто происходят замены пролинов (ЦЦ Ур и никогда — фенилаланинов (УУдир-более частые замены (Про Лей или Сер Сер Фен или Лей Тре Иле, Ала или Мет Иле Вал Асн -> Сер Арг Гли) можно объяснить заменой в кодонах цитозина на урацил и аденина на гипоксантин. Бывают и исключения. Но они единичны и вполне могут быть объяснены спонтанными мутациями, не имеющими отношения к действию азотистой кислоты. С другой стороны, некоторые предполагаемые замены (например, Ала [c.206]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология