Конкурентное ингибирование продуктом реакции

Ингибирование продуктом реакции. При, интегральном анализе кинетики ферментативных реакций особый интерес приобретает случай конкурентного ингибирования продуктом реакции [c.251]

В реальных условиях клеточного метаболизма концентрация субстрата, потребляемого в ферментативных реакциях, изменяется не только в результате самой реакции, но и за счет притока его в реакционный объем. Одновременно происходит и отток продукта из сферы реакции в другие области, где он используется в дальнейших метаболических превращениях. Иными словами, в клетке каждая отдельная реакция, так же как и их совокупность, представляет собой открытую систему, обладающую механизмами саморегуляции. Одним из самых мощных способов регуляции ферментативного процесса является изменение активности фермента с помощью различных ингибиторов. Существуют, как известно, конкурентные ингибиторы, занимающие места субстрата в активном центре фермента с образованием неактивного комплекса. Возможно также неконкурентное, или аллостерическое, ингибирование, при котором ингибитор не имеет структурного сродства с субстратом и присоединяется не к активному центру фермента, а к определенным местам белковой глобулы, вызывая деформацию фермента. Регуляторные эффекты могут осуществляться также по принципу обратной связи, когда при больших концентрациях субстрата или продукта угнетается реакция. Наряду с ингибиторами имеются и активаторы — вещества, повышающие активность фермента. Активирующий эффект может оказывать и сам продукт реакции (активация продуктом). [c.39]

Конечные продукты реакции часто являются также ингибиторами ферментов, что может быть следствием двух причин частного случая конкурентного обратимого ингибирования и неконкурентного ингибирования — взаимодействия с функциональными группами вне активного центра, влияющего на активность фермента. [c.121]

При интегральном анализе кинетики ферментативных реакций особый интерес приобретает случай конкурентного ингибирования продуктом реакции [c.168]

Величину константы конкурентного ингибирования продуктом (Кр) также можно определить, откладывая в зависимости от [5]о обратные значения отрезков, отсекаемых на оси абсцисс прямыми в координатах рокера — Шмидта [см. (6.144)]. В случае ингибирования продуктом реакции подобная зависимость будет прямолинейной, отсекая на осях абсцисс и ординат отрезки, равные —Кр и Кт(кгж) У соответственно. [c.254]

Наиболее прост для анализа тот случай, когда носитель не накладывает ограничения на диффузию субстрата и характер ингибирования целиком определяется распределением субстрата и ингибитора между матрицей и раствором. Если ингибитор и полимерный носитель одноименно заряжены, то степень ингибирования снижается (по сравнению с ситуацией в гомогенном растворе), а если они несут на себе заряды противоположного знака, то степень ингибирования возрастает. Если в последнем случае субстрат имеет одинаковый заряд с носителем, то степень ингибирования еще более увеличивается. В данном изложении не будут рассмотрены конкретные примеры случаи конкурентного и неконкурентного ингибирования, ингибирования продуктом реакции и т. п. Читатель может это проделать сам в качестве упражнения и вывести соответствующие математические выражения. Анализ этих систем показывает, что во всех случаях кинетика действия иммобилизованных ферментов, осложненная ингибированием, описывается уравнением Михаэлиса — Ментен. [c.113]

Комбинируя выражения (8.40), (8.28) и (8.29), получим интегральную форму уравнения скорости ферментативной реакции, в которой наблюдается конкурентное ингибирование продуктом реакции с константой скорости инактиваций k [c.183]

Конкурентное ингибирование продуктом реакции [c.201]

Как только концентрация щавелевоуксусной кислоты достигает определенного значения, ее синтез прекращается вследствие ингибирования сукцинатдегидрогеназы конечным продуктом — щавелевоуксусной кислотой, которая по структуре близка к янтарной кислоте и занимает активный центр фермента сукцинатдегидрогеназы, предназначенный для янтарной кислоты. По мере расходования щавелевоуксусной кислоты ее концентрация уменьшается, что приводит к включению цепи ферментативных реакций. Данный тип регулирования основан на конкурентном ингибировании и осуществляется по типу отрицательной обратной связи. [c.435]

В простых случаях, которые рассмотрены в настоящей главе, конкурентное ингибирование продуктом реакции не влияет на вид интегрального уравнения скорости. Следовательно, если конкурентное ингибирование продуктом не учтено, то анализ единственной кинетической кривой не позволяет обнаружить ошибку. Это утверждение верно и для более сложных случаев, потому что конкурентное ингибирование продуктом приводит к появлению члена, содержащего р, в знаменателе уравнения скорости. Однако там уже имеется отрицательный член, содержащий р, так как концентрация субстрата всегда входит в знаменатель в виде ( 0—р). Таким образом, член, соответствующий ингибированию продуктом, не влияет на вид интегрального уравнения скорости, если он не равен или не превышает члена, содержащего —р). Полезно сформулировать этот вывод и в обратной форме тот факт, что кинетическая кривая описывается уравнением, не учитывающим ингибирования продуктом реакции, не означает, что конкурентное ингибирование продуктом отсутствует. По той причине, если не доказано отсутствие ингибирования продуктом, следует всегда допускать его существование. Простой метод выявления ингибирования продуктом состоит в проведении экспериментов при различных значениях о, как это обсуждалось в [c.209]

Приведенные определения конкурентного и неконкурентного ингибирования отвечают различной молекулярной картине. Они отвечают и различным описывающим их кинетическим уравнениям. Однако определение типа ингибирования только по виду кинетического уравнения сопряжено с обычными трудностями неоднозначного установления механизма процесса с помощью кинетического анализа. Дело в том, что кинетические уравнения не изменяются, если при конкурентном ингибировании фактически происходит образование комплекса К13, но комплекс К13 распадается с такой же скоростью, как и КЗ, т. е. по схеме (1.44). С другой стороны, при неконкурентном ингибировании комплексы К13 также могут давать продукты реакции, но с меньшими константами скоростей, чем КЗ. Это поясняет ту сложную [c.47]

Кинетические параметры гидролиза бензилпенициллина до 6-аминопенициллановой кислоты (6-АПК) под действием иммобилизованной пенициллинамидазы при 40° С равны йкат=15 сек- , Ят(каж)=3,1 10- м. Константа инактивации пенициллинамидазы в условиях проведения реакции равна 10 сек , причем связывание с ферментом субстрата или продуктов реакции не влияет на скорость инактивации фермента. Рассчитать, какое количество 6-АПК (мол. вес 217) можно получить с помощью иммобилизованной пенициллинамидазы в периодически действующем реакторе объемом 100 л (начальная концентрация активного фермента равна 3-10 М, начальная концентрация субстрата равна 1,0 М), если степень конверсии субстрата в каждом реакционном цикле должна составлять 99%. В расчетах учесть, что константа конкурентного ингибирования пенициллинамидазы вторым продуктом реакции, фенилуксусной кислотой, равна 2,8-10 М. [c.176]

Самый распространенный тип ингибирования назван конкурентным ингибированием, поскольку наиболее простое объяснение этого типа ингибирования сводится к тому, что ингибитор связывается с тем же самым центром молекулы фермента, что и субстрат, с образованием непродуктивного комплекса. Другими словами, субстрат и ингибитор конкурируют за один и тот же центр связывания и, следовательно, может образоваться только один комплекс фермента с ингибитором — Е1. В простейшем случае конкурентного ингибирования Е1 представляет собой тупиковый комплекс, поскольку распадается он только в результате диссоциации на исходные компоненты (Е Ч- I). Поэтому концентрация комплекса Е1 определяется истинной константой равновесия = [Е1[11/[ЕЦ (см. разд. 3.7), которую называют константой ингибирования. Для многих более сложных типов ингибирования, включая и большинство типов ингибирования продуктом реакции, константу ингибирования нельзя рассматривать как истинную константу равновесия, потому что комплекс фермента с ингибитором не является тупиковым . [c.80]

Приложение этих принципов анализа ингибирования продуктом реакции к механизму с образованием тройного комплекса и упорядоченным связыванием субстратов [уравнение (5.2)1 показывает, что Р является смешанным ингибитором независимо от того, коцентрация какого субстрата (А или В) меняется в опыте, потому что для обоих субстратов член, содержащий Р, является постоянным , а член, содержащий аЬр, — варьируемым . В то же время д входит в виде сомножителя в произведение Ъхд, произведение же а X д отсутствует, и поэтому Р выступает в роли конкурентного ингибитора, когда в опыте варьируется концентрация А, и в роли смешанного — когда варьируется концентрация В. Дополнительные данные можно получить, рассмотрев обратную реакцию А является смешанным ингибитором по отношению к Р, но конкурентным по отношению к Р, в то время как В является смешанным ингибитором по отношению как к Р, так и к [c.131]

В том случае, когда субстрат, концентрация которого остается в опыте постоянной, используется в насыщающей концентрации, определенные типы ингибирования продуктом реакции исчезают. Например, если насыщающей является концентрация А, то члены уравнения (5.2), которые не содержат а, становятся несущественными, и д исчезает из уравнения скорости. Поэтому Р перестает быть ингибитором, когда варьируется Ь. В то же время р как в постоянном , так и в варьируемом членах знаменателя сохраняется, и поэтому тип ингибирования, оказываемого Р, остается прежним. Напротив, если насыщающей является концентрация Вив опыте варьируется а, то Р становится бесконкурентным ингибитором, в то время как Р остается конкурентным ингибитором. [c.132]

Ингибирование продуктом. Кинетическая схема реакции при конкурентном ингибировании продуктом имеет вид [c.298]

В этом случае, как и при конкурентном ингибировании продуктом, имеет место квадратичная зависимость относительного изменения концентрации субстрата от величины относительного изменения скорости реакции. При этом в отличие от механизма конкурентного ингибирования для неконкурентного влияния продукта на первый фермент относительное изменение концентрации субстрата зависит от величины vJa.K. Различие в регуляторных особенностях процессов с ингибированием продуктом иллюстрирует рис. 2.128. [c.320]

При анализе линейной сопряженной системы полезно выяснить еще один вопрос что произойдет, если одна из стадий процесса будет необратимой Очевидно, в этих условиях процесс будет односторонним и влияние ингибитора будет совершенно иным. Большинство случаев такого рода не представляет интереса. Так, например, если необратима стадия, лимитирующая общую скорость процесса (скажем, если концентрация продукта реакции в растворе поддерживается на уровне, близком к нулю), ингибиторы влияют на V или на Кт точно так же, как в рассмотренном выше случае обратимого процесса. Продукт В будет накапливаться, и регулирование будет осуществляться по тем же законам. Аналогичным образом, если скорость процесса лимитирует стадия, предшествую щая необратимой, то при ингибировании этой лимитирующей стадии сопряженная система будет вести себя так же, как в предыдущем случае. Только в том случае, когда лимитирующая стадия следует за необратимой, поведение системы оказывается более интересным. Пусть стадия Ер (фиг. 27) является необратимой, а стадия Ед — лимитирующей. При конкурентном ингибировании Ед будет накапливаться В, что будет препятствовать ингибированию но если Е, ингибируется неконкурентно или бесконкурентно (или необратимо), накопление В будет лишь ограниченно восстанавливать скорость реакции. В этих условиях Ед работает, так сказать, столь [c.249]

Вещества, структурно-подобные субстрату или продукту реакции, часто могут соединяться с активным каталитическим центром фермента и вызывать ингибирование. В результате ингибирования катализируемая ферментом реакция замедляется. Поскольку субстрат и конкурирующий с ним ингибитор адсорбируются на одних и тех же активных центрах, действие ингибитора можно уменьшить, увеличивая, концентрацию субстрата. Механизм конкурентного ингибирования такого типа можно представить схемой [c.322]

Тип 1 конкурентное ингибирование. Молекулы ингибитора, которыми могут быть чужеродные частицы I или обычно продукт реакции Р и молекулы субстрата А , конкурируют между собой за присоединение к активному центру катализатора. [c.67]

Конкурентное ингибирование. Конкурентное ингибирование имеет место в тех случаях, когда какое-либо вещество, присутствующее в концентрации, во много раз превосходящей концентрацию фермента, способно вступать в обратимую реакцию с ферментом и образовывать с ним промежуточный комплекс фермент — ингибитор, при распаде которого продукты реакции не образуются. В этом случае уравнение (XXI. 1) следует заменить на уравнение [c.390]

Как мы видим, обратимое взаимодействие с субстратом приводит к тому же самому результату (фиг. 9), что и классическое конкурентное ингибирование это вполне естественно, поскольку можно считать, что О конкурирует с ферментом за субстрат. Значение этогО вывода для практики зависит от того, как исследуется кинетика ферментативной реакции. Если- начальная концентрация субстрата Ло принимается просто равной концентрации, введенной в реакционную смесь, а скорость реакции оценивается по скорости образования продукта X, отличить кинетически О от истинного конкурентного ингибитора невозможно. Обнаружить отсутствие взаимодействия О с самим ферментом можно только в том случае, бели Ло действительно измеряется в реакционной смеси с помощью метода, позволяющего отличать свободный А от [c.72]

В таблице 7 приведены кинетические данные для гидролиза бромацетил-ВЬ-фениллактата, катализируемого карбоксипептидазой [7]. Найти значение константы конкурентного ингибирования продуктом реакции, если значения йкат и Кт(кат), определенные из начальных скоростей ферментативной реакции, равны 57,4 сек и 1,6 10 М соответственно. [c.174]

Ингибирование продуктом реакции (разд. А, 9) также дает ценную-информацию о механизме ферментатив ного процесса. Например, если построить графики зависимостей 1/v от 1/[А], то в случае выполнения механизма с упорядоченным присоединением субстратов (6-34) мы обнаружим. что продукт конкурирует с А, и получим семейство прямых,, характерное для конкурентного ингибирования. В то же время зависи-иости l/t от 1/[В] в отсутствие и в присутствии продукта Q будут иметь [c.31]

Как было показано (см. рис. 2), реакция эпоксидирования олефинов относится к самоингибирующимся реакциям. Ингибирование продуктами реакции — спиртами и водой — объясняется тем, что последние способны за счет неподеленной нары электронов кислорода гидроксила образовывать с катализатором каталитически неактивные комплексы с относительно малыми константами диссоциации. Концентрация каталитически активного комплекса катализатор-гидроперекись уменьшается по мере протекания реакции и накопления продукта реакции — спирта. При этом наблюдается снижение скорости процесса, т. е. так называемое явление конкурентного ингибирования, происходит конкуренция между молекулами гидроперекиси и ингибитора за образование комплекса с катализатором. [c.270]

Кинетические закономерности реакции эпоксидирования можно проиллюстрировать на примере системы гидроперекись этилбензола — пропилен при использовании в качестве катализатора резината молибдена [46, 47]. Скорость накопления окиси пропилена пропорциональна концентрации резината молибдена и пропилена в первой степени. Резинат молибдена взаимодействует с получающейся в начальный момент времени окисью пропилена, образуя диоксобис(пропанди-ол-1,2-ат) молибдена (К1), который и является истинным катализатором эпоксидирования, причем в реакции каталитического разложения гидроперекиси этилбензола К1 обладает меньшей активностью, чем резинат молибдена. Продукты — спирт и окись пропилена — приводят к конкурентному ингибированию суммарной реакции эпоксидирования за счет образования кинетически пассивных комплексов этих соединений с катализатором. [c.194]

На примере линолевой, линоленоюй и арахидоновой кислот исследовали влияние агрегации и добавок радикальных ловушек на процесс радиационного перекисного окисления в растворах мыл жирных кислот. Мерой начального образования гидроперекисей являлось образование сопряженных соединений, о котором судили по УФ-поглощению при длине волны 230 нм. Зависимость выхода гидроперекисей от концентрации мыла в системе и выход продуктов в смешанных системах свидетельствуют о том, что конфигурация ненасыщенных фрагментов играет существенную роль при определении длины цепи реакции перекисного окисления. На основании ряда экспериментов по конкурентному ингибированию и по влиянию добавок ЗгО показано, что основным радикалом, приводящим к инициированию цепей в данной системе, является ОН-ради-кал. Растворение спиртов, в особенности яреи-бутанола, в образованных мылом агрегатах приводит к незначительному снижению выхода сопряженных диенов, откуда следует, что радикалы спиртов в мицеллярной псевдофазе могут сами инициировать процесс перекисного окисления. Введение а -токоферола в агрегаты, образованные анионами линолевой кислоты, приводит к резкому торможению образования гидроперекисей даже при молекулярной концентрации относительно мыла, равной 1 10 . Облучение растворов мыла (Ь 10 М), содержащих низкие концентрации а-токоферола (2,5 10 М), может привести к потере антиоксидантны и возникновению у токоферола прооксидантных свойств. [c.327]

Продукт реакции — глюкоза — ингибирует /3-глюкозидазу Г, = 0,5-16,4 мМ) [8-10, 12-14]. Отмечается также ингибирование бстратом — целлобиозой (/sT, = 10-41 мМ) [1, 12-14]. Сообща-ся о различных типах ингибирования глюкозой конкурентном 10], неконкурентном [1] и смешанном [8, 9, 12-14]. В работе [8] жазано, что а- и / -аномеры глюкозы ингибируют / -глюкозидазу i T.reesei в различной степени, причем более заметно выраже-I ингибирующее действие а-глюкозы. На основе механизма 1ешанного ингибирования Гонг и Тсао [12] описали кинетику [дролиза целлобиозы до 90%-ной степени конверсии субстрата )И варьировании его начальной концентрации от 5 до 40 мМ. [c.159]

Продукты реакции (глюкоза и целлобиоза) являются ингибиторами эндо- и экзоферментов. Целлобиоза ингибирует целлоби-огидролазу (К, = 0,02-1,1 мМ) [1, 5], а глюкоза оказьшает ингибирующее влияние на-эндоглюканазу [1, 6] По данным [5], глюкоза может также ингибировать и целлобиогидролазу (К, =2,1 мМ). Ингибирование продуктами реакции является, как правило, конкурентным. [c.158]

Выбор между механизмами с упорядоченным и неупорядоченным связыванием субстратов может быть сделан на основе изучения кинетики ингибирования продуктами реакции. Соответствующий анализ, проведенный А1Ьег1у в 1958 г. [7] и более подробно leland в 1963 г. [3], показывает, что характер ингибирования продуктами реакции зависит от механизма ферментативного процесса (табл. 10). Для общего упорядоченного механизма отношения реагентов из внешней пары А и Р должны иметь конкурентный характер, а отношения реагентов из внутренней пары — неконкурентный характер (т. е. в присутствии продукта меняется как константа Михаэлиса, так и максимальная скорость). Для механизма Теорела — Чанса конкурентный характер должны иметь отношения реагентов как из внутренней, так и из внешней пары, а для механизма с неупорядоченным присоединением субстратов во всех случаях ингибирование должно иметь конкурентный характер. [c.85]

Эта реакция также легко обратима. При ее исследовании в обоих направлениях установлено, что графики двойных обратных величин пересекаются, как того требует механизм с тройным комплексом, независимо от того, концентрация какого субстрата варьирует. В таких случаях, однако, необходимо дальнейшее уточнение относительных величин различных констант скоростей, поскольку пересечение кинетических прямых характерно также для механизма Теорелла —Чанса, т. е. для случая, когда время жизни тройного комплекса ничтожно мало с кинетической точки зрения, а реальное значение имеет только образование двух двойных комплексов— начальных фермент-субстратных комплексов для двух направлений реакции. Моррисон и Джеймс исключили возможность механизма Теорелла—Чанса для креатинкиназы, опираясь на полученные ими данные об ингибировании прямого й обратного процессов продуктами реакции. Они показали, что кажушиеся ингибиторные константы, характеризующие некоторые реакции конкурентного ингибирования продуктом (нуклеотид — нуклеотид или гуанидинсодержащее соединение — гуанидинсодержащее соединение), зависят от концентрации фиксированного субстрата. Этот результат согласуется с механизмом, при котором все реакции, кроме взаимопревращения двух центральных тройных комплексов, быстро достигают равновесия, но не согласуется с механизмом Теорелла — Чанса. [c.148]

Нетрудно предсказать далее характер ингибирования продуктом реакции для любого другого механизма. Поскольку для анализа остальных двухсубстратных-двухпродуктных механизмов не требуется ничего принципиально нового, мы предлагаем читателю в качестве упражнения провести подобный анализ самостоятельно. Наиболее надежные данные об ингибировании продуктом реакции удается получить, анализируя уравнение скорости, однако те же результаты может дать исследование механизма реакции без вывода уравнения. Конкурентное ингибирование возникает в одном из двух случаев во-первых, когда ингибитор присоединяется к тем же формам, то и субстрат с варьируемой концентрацией, причем связывание одного лиганда исключает связывание другого, и, во-вторых, когда ингибитор, связываясь, вытесняет субстрат с варьируемой концентрацией (как это имеет место, например, в механизме Теорелла—Чанса). Обе ситуации означают, что связывание ингибитора препятствует связыванию субстрата, и приводят к одинаковому изменению уравнения скорости. Бесконкурентное ингибирование наблюдается в том случае, когда отсутствуют обратимые пути между стадиями связывания субстрата и связывания продукта. Для двух-продуктных механизмов бесконкурентное ингибирование в основном ограничивается уже рассмотренным случаем ингибирование первым продуктом для механизма с образованием тройного комнлекса и упорядоченным связыванием субстрата при насыщающей концентрации второго субстрата. Однако для реакций с тремя и большим числом продуктов бесконкурентное ингибирование встречается чаще, а, например, для механизмов с упо- [c.132]

В соответствии С уравнением (8.3) зависимость i/ln(So/s) от (s — s)/ /ln s(,/s) графически представляется прямой с наклоном, равным 1/F эта прямая отсекает на оси ординат отрезок, равный Km.IV. Таким образом, данная линейная анаморфоза подобна графику зависимости s/v от s при анализе начальных скоростей. Аналогичным образом могут быть построены линейные анаморфозы, соответствующие уравнениям (8.4) и (8.5) и сходные с графиками зависимости v от vis и ilv от 1/s соответственно. Во всех трех случаях можно в принципе определить параметры V и Км иа одной кинетической кривой. Чтобы это определение было надежным, необходимо, с одной стороны, использовать начальные концентрации субстрата s , заметно превышающие Км., и с другой — наблюдать за реакцией до тех пор, пока величина (Sq—s) не станет заметно больше, чем Км- Кроме того, чтобы применять подобные подходы, необходимо быть уверенным в том, что ингибирование продуктом реакции практически отсутствует. При измерении начальных скоростей ингибированием продуктом, как правило, можно пренебречь, если следить за реакцией на протяжении небольшого промежутка времени, когда концентрация продукта практически равна нулю. Если же за реакцией наблюдают длительное время, то исключить ингибирование продуктом уже не удается. Кроме joro, располагая единственной кинетической кривой, нельзя отличить замедление реакции, связанное с расходованием субстрата, от любого торможения процесса, обусловленного-конкурентным ингибированием накапливающимся продуктом. Об этом удивительном свойстве подобных линейных анаморфоз никогда не следует забывать. Подробнее данный вопрос будет рассмотрен в следующем разделе. [c.200]

Наиболее консервативен механизм с ингибированием процесса ввода субстрата. Из рис. 2.129 видно, что возрастание на 100% скорости реакции всего лишь на -40% изменяет стационарную концентрацию субстрата. Принципиально важные различия в поведении систем связаны с величинами критических изменений скорости реакции. Система с ингибированием процесса ввода обладает уникальными характеристиками с точки зрения возможных изменений скорости реакции (см. рис. 2.129). При VJv = 10 и при = 5 почти в 500 раз может измениться скорость реакции, а система сохранит возможность удержать стационарное состояние. В этом же режиме неингиби-рованная реакция или реакция с конкурентным ингибированием продуктом способна сохранить стационарный режим лишь при изменении скорости в 9 раз. Исключительно сильно дестабилизирует систему неконкурентное ингибирование продуктом. Из рис. 2.129 видно, что изменение скорости на 31% пере- [c.322]

Уравнение (81) отражает типичное конкурентное ингибирование реакции образования Рг,т позиционными изомерами, которые не ведут к образованию Рг.гп) и для НИХ СПрЗВеДЛИВО СООТНОШ6НИ0 кфг. Переходя к образованию всего набора продуктов Р/,,т, получаем выражение для экспериментально определяемой макроскопической скорости [c.108]

Из этих уравнений видно, что добавление второго продукта реакции обусловливает конкурентное ингибирование, поскольку при этом изменяется только наклон прямой (см. фиг. 62) добавление же первого продукта реакции меняет как наклон прямой, так и величину отрезка, отсекаемого на оси ординат. Этот тип ингибирования называется неконкурентным. Таким обра- [c.175]

Очевидно, что механизмы, включающие образование комплексов ЕА1, EQI или Е1, мон но легко отличить один от другого. Характер ингибирующего действия продукта реакции может также служить критерием при выборе допустимых механизмов как уже было сказано выше, добавление продукта Q (в случае прямой реакции) приводит к конкурентному ингибированию в отношении субстрата А и неконкурентному в отношении субстрата В продукт Р в случае упорядоченного механизма дает неконкурентное ин1 ибирование как в отношении А, так и в отношении В, а в случае беспорядочных механизмов как Р, так и Q являются неконкурентными ингибиторами в отношении обоих субстратов — А и В. [c.185]

Например, в случае трансаминазного механизма, когда первый продукт реакции является конкурентным ингибитором по отношению к второму субстрату, константа конкурентного ингибирования оказывается истинной константой равновесия. Поддерживая насыщающую концентрацию первого субстрата, можно создать ситуацию, подобную образованию тупикового комплекса в реакции ингибирования. [c.162]