Человеческий гемоглобин

Конечно, не могут быть нейтральными мутации, резко изменяющие характер остатка, скажем, замена кислотного остатка 6 Глу на нейтральный Вал в -цепи человеческого гемоглобина, что приводит к серповидноклеточной анемии. [c.560]

Эти результаты указывают на принципиальную возможность замены цельной крови, используемой при трансфузии, человеческим гемоглобином, полученным методом трансгеноза. Однако изолированный гемоглобин переносит кислород не так эффективно, как гемоглобин в составе эритроцитов. Более того, он быстро разрушается в организме животного, которому был введен, а продукты его распада токсичны для почек. Таким образом, получение заменителя человеческой крови с помощью трансгеноза -это дело далекого будущего. [c.436]

Аминокислотный состав четырех различных типов человеческого гемоглобина [977]. [c.246]

Рис. 10.17. Пространственная структура р-цепи человеческого гемоглобина и эволюционно отдаленного родственного белка, отвечающего за запасание кислорода,-миоглобина. Обратите внимание на сходство

Рис. 12.4. Аминокислотные замены, обнаруженные в шести различных мутантных Р-цепях человеческого гемоглобина А, затрагивающие

Антисыворотку (антитела козы против человеческого гемоглобина) (1 мл) осторожно наносят на колонку с шариками, полученными, как описано выше, в разд. 2.2.6. [c.138]

Одним из примеров живых биореакторов является свинья, продуцирующая НЬ человека (рис. 9.1). Сконструирована она в 1991 г. Около 15% эритроцитов свиньи содержат человеческий гемоглобин. Его можно отделять от свиного с помощью препаративных методов. Такой НЬ не содержит вирусов человека. Однако в отдельных случаях не исключаются аллергические реакции. [c.285]

Средняя разность степеней гидрофобности исходной и замещающей аминокислот для 70 мутанов человеческого гемоглобина составляет 834, средняя разность для шести цитохромов с (безпозвоночных и позвоночных) 900, средняя разность для мутантов триптофан-синтетазы А [116] кал моль. [c.591]

Нин е мы остановимся на одной из последних работ Шредера [42] по ионообменной хроматографии пептидов, представляющей большой интерес как с хроматографической точки зрения, так и по методике детектирования элюатов. В указанной работе производилось разделение триптических гидролизатов а, р и у цепей человеческого гемоглобина путем последовательной хроматографии па катионите Дауэкс 50X2 и анионите Дауэкс 1X2. [c.170]

Результаты разделения на катионите Дауэкс 50X2 пептидов, полученных при триптическом гидролизе утробного человеческого гемоглобина состоящего из цепей а и "с, приведены на рис. 16 и в табл. 6. Там же указаны идентификация пептидов и их заряд при нейтральном pH, который определялся по Ин- [c.172]

Таблица 6 Идентификация пептидов триптического гидролизата человеческого гемоглобина Гл, разделенных на колонке со смолой Дауэкс 50X2

Рис. 16. Разделение компонентов триптического гидролизата утробного человеческого гемоглобина FJJ (а), у-цепи гемоглобина Р 11(6) на колонке со смолой Дауэкс 50X2 и разделение одной из пептидных фракций (пик 12 V) на колонке со смолой Дауэкс 1X2 с буфером pH 8,3 (в) [42].

Рис. 10.12. Первые семь аминокислотных остатков Р-цепи человеческого гемоглобина, состоящей из 146 аминокислотных остатков. Замещение глутаминовой кислоты в щестом положении на валин приводит к тяжелому заболеванию - серповидноклеточной анемии.

Молекулы гемоглобина. Молекула человеческого гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей. Молекула гемоглобина обозначается общей формулой ОгРг, которая показывает, что в состав молекулы входят две пары сходных цепей глобина [1348]. Большинство разновидностей гемоглобина человека имеют идентичные а-це-пи и различаются по другим цепям. К каждой цепи глобина в специфическом участке присоединяется молекула небелковой природы гемогруппа, или гем (рис. 4.34). Четыре глобиновые цепи, каждая со своим гемом, образуют функциональную молекулу гемоглобина, которая переносит кислород из легких в ткани. Молекула глобина построена из 140 с небольшим аминокислот, которые расположены в строго определенном порядке (рис. 4.35). Последовательность аминокислот в белке (например, в гемоглобине) считают его первичной структурой. Пространственное расположение соседних остатков называется вторичной структурой, а трехмерное расположение белковых субъединиц-третичной структурой (рис. 4.34). Термин четвертичная структура относится к взаимной организации четырех субъединиц в составе функционирующей молекулы. [c.72]

Человеческий гемоглобин (Sigma, тип IV) (125 мг) растворяют в 1,0 М калийфосфатном буфере (pH 7,5, содержит 0,1% азида натрия) (5 мл). Добавляют этот раствор к эупергиту С (1 г) хорошо перемешивают и оставляют без перемешивания на 72 ч при комнатной температуре. [c.138]

Аффинная очистка антител к человеческому гемоглобину из сыворотки крови козы с использованием иммобилизованного на эупергите С гемоглобина. [c.138]

По мере совершенствования методов электрофореза были выявлены более 400 вариантов гемоглобина и расшифрована их полная аминокислотная последовательность. Установлено, что молекула человеческого гемоглобина состоит из 4-х полипептидных цепей (а,р,у,6). Большинство разновидностей гемоглобина человека имеет идентичные а-цепи и различаются по остальным цепям. К каждой цепи глобина в специфическом участке присоединяется молекула небелковой природы — гемофуппа, или гем. Четыре глобиновых цепи вместе с гемами образуют функциональную молекулу гемоглобина, которая переносит кислород из легких в ткани. [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология