Гемоглобина молекула функциональная

Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности любых организмов. Многообразие и сложность живой материи, по сути дела, отражают многообразие и сложность самих белков. Каждый белок имеет свою уникальную функцию, которая определяется присущими ему структурой и химическими свойствами. Некоторые белки являются ферментами, то есть катализаторами биохимических реакций в живых организмах. Каждая химическая реакция катализируется определенным ферментом. Без участия ферментов подобные реакции не происходят вовсе или протекают слишком медленно, чтобы обеспечить саму возможность существования живых организмов. Другие белки (структурные) выполняют в организме роль строительных белков-или сами по себе (например, коллаген), или в комплексе с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), углеводами (гликопротеины) или липидами (липо-протеины). Некоторые белки, такие, как, например, миоглобин и гемоглобин, вовлеченные в систему запасания и транспорта кислорода, связываются с функционально важными металлсодержащими органическими молекулами. Так, миоглобин и гемоглобин специфически связывают железосодержащую группировку, называемую гемом. [c.20]

Самосборка белков. Специфическое взаимодействие определяет уникальное свойство белков — их способность к самосборке. Например, после обработки молекулы гемоглобина мочевиной она распадается на функционально неактивные протомеры. После удаления мочевины они самопроизвольно объединяются в нативную структуру гемоглобина. Возьмем более поразительный пример — гигантскую молекулу вируса табачной мозаики с 40 ООО ООО Да. Она состоит из одной молекулы РНК и 2130 белковых субъединиц, каждая из которых имеет ММ 17 500 Да. Если РНК и субъединицы разделить добавлением детергента, а затем убрать его, то нативная структура вируса полностью восстановится, сохраняя его биологические свойства. Самосборка не требует никакой дополнительной информации, происходит самопроизвольно путем взаимодействия комплементарных поверхностей молекул. Подчеркнем, что комплементарность поверхности молекулы белка определяется мозаикой радикалов аминокислот (поверхность третичной структуры). Последовательность [c.48]

Понятно, что на химический характер белка оказывают влияние и другие функциональные группы, которые могут присутствовать в радикалах, например, гидроксильные группы и остатки неорганических кислот. В последнем случае белки будут обладать резко выраженным кислотным характером. Так, например, белок казеина содержит остатки фосфорной кислоты. Белки, содержащие в себе, кроме чисто белковых образований, еще другие, определенным образом связанные с ними небелковые частицы, называются сложными белками, или протеидами, в отличие от простых белков, или протеинов. В протеидах могут содержаться не только остатки кислот (как в фосфопротеиде казеине), но и остатки молекул других веществ — углеводов (глюкопротеиды), окрашенных веществ (хромопротеиды, например гемоглобин крови) и т. п. [c.229]

Исключительное значение имеет производство медицинских белковых препаратов гормонов, антисывороток, анатоксинов, белков крови, кровезаменителей и иных средств, применяемых как для лечебных, так и профилактических целей. Белки играют важную роль в нормальных и патологических процессах организма исследования их свойств (в частности гемоглобина) позволили расшифровать молекулярные основы некоторых заболеваний, в связи с чем возник термин молекулярные болезни. Говоря о них, имеют в виду определенные изменения в структуре молекул функционально важных белков, которые являются причиной тех или иных нарушений в организме. Все расширяющееся изучение белковых веществ открывает пути глубокого познания процессов жизнедеятельности и их сознательного регулирования. По-видимому, наиболее важным и характерным свойством белков является их способность быть катализаторами, осуществлять ферментативные функции. [c.39]

По прошествии более трех десятилетий со времени расшифровки структур миоглобина и гемоглобина рентгеноструктурный анализ все еще остается единственным прямым методом определения на атомном уровне пространственного строения белковых молекул, их комплексов и доменов. Полученные с его помощью данные по-прежнему служат незаменимой экспериментальной основой изучения структурно-функциональной организации молекул белков. В 1990-е годы этот метод, по-прежнему сохраняя высокий темп экстенсивного развития, позволил приступить к решению принципиально новых задач, представляющих первостепенный интерес для молекулярной биологии. Основная, если не единственная, причина наметившегося качественного роста возможностей кристаллографии белков связана с использованием вместо излучения рентгеновских трубок синхротронной радиации. [c.74]

Представление о том, что образованию как хлорофиллов, так и гемов предшествует синтез протопорфирина, после чего пути биосинтеза расходятся, в настоящее время стало общепризнанным. Включение в молекулу протопорфирина атома магния приводит через ряд последовательных превращений к синтезу хлорофилла, тогда как включение железа сопровождается образованием гема. Все это еще раз свидетельствует о новом подтверждении функциональной близости М - и Ре-производных порфиринов. Таким образом, вопрос о путях синтеза хлорофилла и гемоглобина в организмах перешел за последние годы из области чисто теоретических построений на твердую почву эксперимента. [c.192]

Адаптация систем гемоглобина обычно связана с двумя главными переменными — с изменяющейся потребностью организма в кислороде и с количеством доступного кислорода в окружающей среде. В некоторых случаях необходимые изменения функции НЬ могут быть достигнуты с помощью стратегии, которую мы назвали количественной , т. е. путем компенсаторных сдвигов концентрации соответствующих макромолекул. В других случаях изменения потребности в кислороде или его доступности могут быть таковы, что имеющиеся в организме варианты гемоглобина окажутся недостаточно эффективными. В таких условиях возможно использование качественной стратегии могут синтезироваться новые варианты НЬ, функционирующие лучще прежних вариантов. И наконец, организм может адаптироваться иным путем — изменять функциональную среду , в которой молекулы гемоглобина будут связывать и освобождать кислород. Как мы увидим, эта стратегия играет особенно важную роль в адаптации гемоглобина. [c.367]

Во всех этих производных гемоглобина железо связано четырьмя координационными связями с четырьмя пиррольными атомами азота. Шестой связью, или, как ее иначе называют, шестым лигандом, служит функциональная группа (белок) молекулы гемоглобина. До последнего времени считали, что железо гема связано с имидазольным азотом гистидинового остатка полипептидных цепей белка глобина. В настоящее время имеются данные, что шестым лигандом железа гема является слабокислая группа, например карбонильная или сульфгидрильная. [c.58]

Важным производным гемоглобина является метгемоглобин, в молекуле которого атом железа трехвалентен. Метгемоглобин образуется из НвОа при воздействии на него окислителей (КзРе(СЫ)д, окислов азота, метиленовой сини и т. д.). Образование инертного, прочно связывающего кислород метгемоглобина в крови уменьшает количество в ней функционально важного НвО. , нарушает доставку О к тканям, что ведет к тяжелым патологическим последствиям. [c.45]

Делеция, затрагивающая один триплет нуклеотидов, или один кодон, приводит к выпадению в цепи соответствующей аминокислоты. Делеция четырех кодонов (т.е. 12 нуклеотидов) обусловливает выпадение четырех аминокислот. Были обнаружены делеции протяженностью до 15 нуклеотидов, приводящие к утрате 5 аминокислот (табл. 4.16). По всей вероятности, более крупные делеции приводили бы к потере функциональной активности молекулы гемоглобина. Большинство делеционных гемоглобинов либо нестабильны, либо приводят к увеличению сродства к О2, а во многих случаях имеют оба этих свойства (табл. 4.16 [c.84]

Гемоглобинопатии. Существует целый ряд клинических форм гемоглобинопатий, которые имеют сходные причины возникновения, связанные с субъединичной структурой гемоглобина. Известно, что в состав функционально активной молекулы гемоглобина входят четыре субъединицы, которые кодируются двумя локусами. В связи с этим у гетерозигот образуются гибридные молекулы, которые содержат как нормальные, так и мутантные полипептидные цепи . В зависимости от конкретной мутации, у гетерозигот могут наблюдаться различные проявления метгемоглобинемия, гемолитическая анемия или эритроцитоз (разд. [c.120]

Пространственная структура гемоглобина возникает в результате взаимодействия четырех субъединиц. Каждая из этих субъединиц представляет собой достаточно законченно сформированный блок. Однако, соединяясь в целое, они образуют не жесткую, неподвижную структуру, а структуру гибкую, меняющуюся, трансформирующуюся. Субъединицы соединяются в пары — пар, таким образом, получается две, и эти две пары создают гибкую, функционально подвижную структуру молекулы. [c.155]

Все глобиновые гены имеют сходную функциональную организацию. Они содержат 3 кодирующие последовательности (экзоны) и 2 интрона, которые транскрибируются вместе с эк-зонами и вырезаются в ходе процессинга. Варианты гемоглобинов возникают в результате мутаций в конкретном глобиновом гене. Эти варианты (чаще всего) отличаются одной аминокислотой в глобиновой цепи. Описано более 350 таких единичных замен. Замены аминокислот влияют на сродство молекулы гемоглобина кислорода. [c.209]

Изменение нуклеотидной последовательности молекулы ДНК может отразиться на первичной (аминокислотной) структуре белка или на регуляции его синтеза. Так, большой опыт изучения молекулярной природы мутаций гемоглобина показывает, что значительная часть таких мутаций не изменяет функции гемоглобина. Такие мутации нейтральны и не подвергаются отбору. Другие мутации приводят к функциональным отклонениям в молекуле белка. Эти отклонения в каких-то условиях жизни организма могут оказаться полезными, т.е. иметь адаптивное значение, поэтому сохранятся, а иногда и умножатся в последующих поколениях. Именно таким путём возникали и сохранялись в популяциях разнообразные варианты структурных, транспортных и ферментных белков организма. Свойственный организму человека широкий белковый полиморфизм, благодаря которому каждый индивид биохимически неповторим, обусловлен исходно мутационной изменчивостью и отбором адаптивных белковых вариантов. [c.35]

Молекулы гемоглобина. Молекула человеческого гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей. Молекула гемоглобина обозначается общей формулой ОгРг, которая показывает, что в состав молекулы входят две пары сходных цепей глобина [1348]. Большинство разновидностей гемоглобина человека имеют идентичные а-це-пи и различаются по другим цепям. К каждой цепи глобина в специфическом участке присоединяется молекула небелковой природы гемогруппа, или гем (рис. 4.34). Четыре глобиновые цепи, каждая со своим гемом, образуют функциональную молекулу гемоглобина, которая переносит кислород из легких в ткани. Молекула глобина построена из 140 с небольшим аминокислот, которые расположены в строго определенном порядке (рис. 4.35). Последовательность аминокислот в белке (например, в гемоглобине) считают его первичной структурой. Пространственное расположение соседних остатков называется вторичной структурой, а трехмерное расположение белковых субъединиц-третичной структурой (рис. 4.34). Термин четвертичная структура относится к взаимной организации четырех субъединиц в составе функционирующей молекулы. [c.72]

Сравнение данных по белкам с данными по хромосомам и сателлитной ДНК. Данные об эволюции белков свидетельствуют, что различия между белками Homo и таких высших приматов, как шимпанзе и горилла, удивительно малы. Можно считать, что эти белки практически одинаковы. Например, видовые различия молекул гемоглобина с функциональной точки зрения менее значительны, чем различия между редкими вариантами, имеющимися в популяциях человека, которые, хотя и могут приводить к легкой гемолитической анемии, вполне совместимы с жизнью. Такую крайне медленную эволюцию можно объяснить, предположив, что функция этих белков осталась в основном неизменной. Если мы обратимся к кариотипам, то обнаружим, что они отличаются небольшим числом хромосомных перестроек, главным образом перицентрических инверсий. Похожие перестройки встречаются, причем не так уж редко, в современной популяции человека и совсем не влияют на фенотип. Ими можно было бы объяснить образование репродуктивных барьеров, бывших когда-то важным условием видообразования однако они ничего не говорят нам о генетических механизмах, обусловивших формирование специфического фенотипа человека. О функциях добавочных R- и Т-сегментов и о видовых различиях по гетерохроматиновому материалу и сателлитной ДНК известно [c.26]

До сих пор мы акцентировали внимание на структурном сходстве между миоглобином и гемоглобином. Однако функционально эти две молекулы соврешенно различны. Субъединицы гемоглобина имеют ту же конфигурацию, что и миоглобин. Но соединение субъединиц с образованием тетрамера 2р2 приводит к появлению новых свойств огромного биологического значения. Этому вопросу посвящена следующая глава. [c.66]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладаюгцих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чагце всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входягцих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чагце построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами —от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых а- и двух 3-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. На рис. 1.23 представлена структура молекулы гемоглобина, а на рис. 1.24 хорошо видно, что молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, [c.68]

Термин субъединица ие виолие одиозиачеи в иримеиеиии к молекуле гемоглобина, так как оиа содержит четыре структурных элемента (две а-цепи и две р-цепи), но имеет нри этом только две функциональные субъединицы, а именно две ар-иоловинки. [c.594]

Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитаю-ших, является гемоглобин — гемопротеин, который в качестве простетнческой группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент — миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгеноструктурного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептид-ную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков (мол. масса 17 800). Его трехмерная структура показана на рнс. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов. С наружной стороны молекулы рас- [c.167]

Хотя функции этих гемопротеинов сильно различаются несмотря на наличие общей простетической группы — железопрото-порфирина IX, мы не сможем здесь достаточно подробно обсудить взаимосвязь между структурой молекул, электронной структурой гема и функциональными особенностями всех этих белков. Подробно эти вопросы будут рассмотрены на примере гемоглобина и миоглобина, поскольку для установления взаимосвязи между стереохимией, электронными свойствами и функциональными особенностями этих двух белков можно привлечь не только информацию о структуре, полученную, при высоком разрешении, но и спектроскопические данные об электронной структуре железопорфириновой группы. На этой основе будет подробно рассмотрено взаимодействие простетической группы с белковым окружением. В результате этого обсуждения станет очевидной взаимосвязь между стереохимией железопорфиринового комплекса и функциональным поведением остальных гемопротеинов. Обсуждение гемоглобина и миоглобина будет проведено совместно, поскольку их структурные свойства и биологическая функция сходны. [c.32]

К многоцентровым белкам относится гемоглобин. Его молекула состоит из четырех полипептндных цепей двух типов и четырех функционально активных остатков гема, содержащих железо. В глицеральдегидфосфатдегидрогенезе на активную нативную молекулу фермента приходится четыре идентичных полипептидные цепи и четыре центра для связывания субстрата и фермента. Для таких регуляторных многоцентровых ферментов зависимости скорости реакции от концентрации субстрата, ингибитора или активатора не совпадают с зависимостями, рассмотренными выще. Скорость реакции в этих случаях сильнее зависит от концентрации субстрата, ингибитора или активатора. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата для такого типа ферментов часто выражается 5-образной кривой. Молекулы, стехиометрически не сходные с субстратом, могут выступать не только в роли ингибиторов ферментативного катализа, но и в роли активаторов. Поэтому часто молекулы, изменяющие скорость ферментативного катализа в ту или другую сторону (ускоряющие или замедляющие), называют эффекторами. [c.520]

Большинство гемоглобинов позвоночных, так же как и регуляторные ферменты, обладает четвертичной структурой (рис. 113). Подобно тому как регуляторные ферменты часто состоят из разнородных (регуляторных и каталитических) полипептидных субъединиц, гемоглобины в большинстве случаев тоже построены из субъединиц двух различных типов. Наиболее обычный гемоглобин взрослого позвоночного представляет собой тетрамер, состоящий из двух а- и двух р-цепей, к каждой из которых присоединен гем (рис. 113). По-видимому, наличие в молекуле разнородных субъединиц существенно для кооперативного характера связывания кислорода (см. кривую для НЬ на рис. 112). У гомотетрамеров кривые насыщения кислородом имеют гиперболическую форму, сходную с формой кривой насыщения миоглобина. Благодаря сложности структуры высшего порядка (т. е. гетеротетрамерии) у гемоглобинов и регуляторных ферментов смогла выработаться высокая регуляторная эффективность. В частности, те и другие белки способны резко изменять свою функциональную активность при незначительных изменениях в концентрации субстрата или газа. У гемоглобинов это выражается в том, что они могут высвобождать большие количества связанного кислорода при крутом градиенте концентрации Ог в тканях. Вместе с тем концентрации свободного кислорода в плазме крови поддерживаются на низком уровне. [c.361]

Возникает вопрос почему в процессе эволюции ие исчезли больные дрепаноцитозом, поскольку этот признак ведет к гибели гомозиготного потомства Объяснение здесь допустимо следующее. Все индивидуумы, имеющие хотя бы частично серповидные эритроциты, оказались невосприимчивы к малярии. Малярийный плазмодий не может жить в крови подобных людей. В условиях Африки, где борьба с малярией велась плохо, это вызвало естественный отбор гетерозиготных особей, несущих мутированный ген, и число наследственных больных пе падало, а возрастало с течением времени. Объяснение природы этого заболевания было найдено Лайнусом Полингом. Он предположил, что происходящая мутация относится к цистрону, который управляет синтезом гемоглобина, т. е. белка, переносящего в организме человека молекулярный кислород. Полинг с сотрудниками изучил свойства мутированного гемоглобина и сравнил его с нормальным. Оказалось, что электрофоретическая подвижность аномального гемоглобина отличается от подвижности нормального. Подобным способом были изучены темоглобины многих заболеваний крови. В настоящее время найдено уже свыше 10 различных мутированных гемоглобинов. Некоторые из них, по-видимому, безобидны, другие связаны с тяжелыми поражениями. Полинг назвал их болезнями молекул . Это остроумно, но не точно заболевает, понятно, организм человека вследствие изменений в структуре определенной функционально важной молекулы. [c.416]

Дальнейшим развитием метода спиновой метки является метод двойных парамагнитных меток [38]. Этот метод основан на одновременном использовании спиновых меток различных типов, присоединенных к различным функциональным группам молекулы биополимера. Так, азотокисные радикалы пришиваются по р-93 SH-rpynne гемоглобина, а молекулы красителя, содержащего парамагнитный ион меди, адсорбируются на катионные центры при помощи анионных сульфогрупп. При одновременном использовании этих меток наблюдается заметное уширение линий в спектрах ЭПР азотокисных радикалов вследствие обменного взаимодействия, возникающего при столкновении парамагнитных центров азотокисных и медьсодержащих меток. Это уширение зависит от расстояние между функциональными группами, к которым присоединены метки. Этим методом удалось подтвердить, что в непосредственной близости от р-93 SH-группы гемоглобина (на расстоянии 15А) расположен гистидиновый остаток. [c.358]

Белки олигомерные — такие, функционально олигомерная молекула которых состоит более чем из одной полипептидной цепи. Примером может служить гемоглобин, состоящий из двух пар идентичных полипептидных цепей (две а- и две Р-цепи). Индивидуальные полипептидные цепи в составе олигомерного белка связаны не ковалентно, но в растворе ведут себя, как одна молекула. Обычно число полипептидных цепей в олигомерном белке кратно двум. Число цепей в олигомерном белке колеблется от двух до нескольких десятков. Большинство глобулярных белков с массой более чем 50000 являются олигомернумн. [c.14]

Дальнейшая работа с мембранными белками - изучение их функций, механизмов действия и пространственных структур, однако, натолкнулась на большие трудности. Оказалось, что высвобождение белковых молекул из мембраны часто сопровождается необратимой денатурацией их нативных структур и, следовательно, потерей активности. В редких благоприятных случаях при солюбилизации белков в мягких условиях и при низких концентрациях функциональные свойства не пропадают, что указывает на сохранение, по крайней мере частичное, нативных конформаций. Наиболее детальная информация о белках и липидном бислое получена при изучении плазматической мембраны эритроцитов человека, содержащих гемоглобин -немембранный белок, представленный в этих клетках в наибольшем количестве [237]. Удобство данного объекта обусловлено тем, что мембраны эритроцитов, называемые "тенями", являются единственными в Клетке и их легко выделить в чистом виде с разрывом и без разрыва и даже получить вывернутыми наизнанку. При изучении теней эритроцитов впервые удалось установить, что некоторые мембранные белки пронизывают насквозь мембранный бислой, а внешняя и внутренняя стороны мембраны являются асимметричными [238]. Исследования белков плазматической мембраны эритроцитов человека [c.57]

В 1969 г. В. Г. Артюховым был открыт эффект усиления оксигенации молекул гемоглобина мышей под воздействрхем УФ-света. Последующие исследования клиницистов подтвердили сильнейшее оксигенирующее действие УФ-излучения на кровь. Природа этого явления изучена недостаточно многие аспекты его нуждаются в детализации, уточнении и конкретизации. Одним из подходов к решению данной задачи является выяснение механизмов действия УФ-излучения на структурно-функциональные свойства важнейших белковых компонентов транспортной, иммунологичесх-сой, антиоксидантной и окислительной систем крови организма человека и животных. [c.141]

Рассмотрим другой пример. Кролику вводили гемоглобин лошади, который в функциональном отношении идентичен гемоглобину кролика, но по аминокислотному составу отличается от него достаточно сильно и воспринимается как чужеродный белок и поэтому вызывает образование аптител. Через определенные промежутки времени у кролика извлекали лимфатические узлы. Для того чтобы выяснить, где находятся клетки, вырабатывающие антитела против гемоглобина лошади, изучали тонкие срезы лимфатических узлов. Был использован великолепный метод, который может быть полезен для решения любых подобных проблем. К гемоглобину лошади с помощью специальной обработки присоединяли небольшую молекулу — флуоресцин (он адсор- [c.208]

В гл. 1 говорилось, что данные об аминокислотной последовательности становятся более убедительными и информативными, когда мы имеем возможность сравнивать последовательности структурно и функционально родственных молекул. Здесь приводится несколько таких примеров для белков. Наиболее полная информация об аминокислотных последовательностях накоплена для гемоглобинов и родственных им гемсодержащих белков — миоглобинов. Сравнение последовательностей в пределах одного вида с очевидностью указывает на то, что между а- и /З-субъединицами гемоглобинов и миоглоби-ном существует четкое соответствие. По-видимому, у какого-то предкового организма был только один глобиновый ген, который после многократных дупликаций оказался представленным в виде нескольких копий. В результате дивергенции этих новых генов в ходе эволюции и появилось все множество глобинов. Анализируя последовательности либо на глаз , либо более тщательно с помощью компьютера, можно построить генеалогическое древо или, говоря эволюционным языком, филогенетическое древо. Миоглобин в большей степени отличается от а- и /3-цепей гемоглобина, чем эти цепи друг от друга. Следовательно, ген миоглобина, вероятно, должен был обособиться от гена гемоглобина до дивергенции а- и /3-цепей (рис. 2.17). [c.77]

Обработкой ех vivo стволовых клеток костного мозга и последующей их реимплантацией в костный мозг, но сборка функциональных тетрамеров молекул гемоглобина происходит неэффективно из-за отсутствия координации с синтезом а-цепи глобина. [c.421]

По мере совершенствования методов электрофореза были выявлены более 400 вариантов гемоглобина и расшифрована их полная аминокислотная последовательность. Установлено, что молекула человеческого гемоглобина состоит из 4-х полипептидных цепей (а,р,у,6). Большинство разновидностей гемоглобина человека имеет идентичные а-цепи и различаются по остальным цепям. К каждой цепи глобина в специфическом участке присоединяется молекула небелковой природы — гемофуппа, или гем. Четыре глобиновых цепи вместе с гемами образуют функциональную молекулу гемоглобина, которая переносит кислород из легких в ткани. [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология