Вторичная и третичная структура белковой субъединицы

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

Вторичная и третичная структуры белка легко нарушаются при самых различных воздействиях нагревании, действии растворителей, даже энергичном встряхивании. При нарушениях такого рода исчезают свойства природного белка — происходит его денатурация. Иногда такие превращения обратимы. Так, например, гемоглобин при действии мочевины диссоциирует на 4 составляющие его субъединицы. После удаления мочевины снова образуется частица гемоглобина, обладающая свойствами природного белка. [c.390]

Четвертичная структура белка формируется как ансамбль двух или более полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуры и называется субъединицей. Субъединицы могут быть либо одинаковыми по составу и строению, либо различными. Несколько таких субъединиц могут объединяться с образованием в результате совместной упаковки четвертичной структуры. [c.529]

Для изучения последовательности расположения аминокислотных остатков в молекуле белка прежде всего разрушают его пространственную структуру. Если объектом изучения являются белки, имеющие четвертичную структуру, проводят дезагрегацию их молекул и выделяют отдельные субъединицы. Разрушение третичной структуры белков начинают с расщепления дисульфидных связей, которые, как установлено, являются одним из основных типов связей, стабилизирующих третичную структуру. Разрушение дисульфидных связей проводят, как правило, в условиях, при которых происходит разрыв и водородных связей. В результате наблюдается одновременное разрушение вторичной и третичной структур белковой молекулы. [c.33]

Явление, описанное выше на примере рибонуклеазы, кажется типичным для поведения глобулярных белков в целом. Вытянутые полипептидные цепи, по-видимому, наделены способностью при соответствующих условиях самопроизвольно принимать уникальную третичную структуру. В некоторых случаях в образовании активного белка принимают участие две или более полипептидных цепей, по даже и тогда денатурация, включающая в себя физическое разделение слагаемых цепей, в основном может быть обратима. Две различные полипептидные цепи инсулина рис. 45, б) соединены двумя дисульфидными связями, которые могут быть восстановлены с разделением цепей Атл В. При окислении раствора, содержащего смесь двух этих цепей, восстанавливается значительное количество активного гормона, идентичного с первоначальным белком [404]. Три субъединицы фермента альдолазы связаны лишь вторичными валентными связями. Эти субъединицы могут быть отделены друг от друга, развернуты в сильно вытянутую форму, а весь процесс может быть обратимым с сохранением активности фермента [405]. Образование третичной структуры в субъединицах, очевидно, приводит к появлению частиц с комплементарными поверхностями, что, таким образом, чрезвычайно благоприятствует их ассоциации в четвертичную структуру. [c.139]

Под первичной структурой полифункционального полимера понимается последовательность его мономерных звеньев в цепи, под вторичной структурой — пространственное взаимодействие таких звеньев между собой (в частности, спиральные участки молекул), под третичной структурой — укладка таких участков в целой молекуле полимера. Под четвертичной структурой понимается пространственное расположение отдельных взаимодействующих макромолекул, объединенных в общую единицу (например, четвертичная структура белка может состоять из нескольких субъединиц). [c.359]

Третий порядок (третичная структура) возникает при складывании или закручивании вторичных спиралей и образовании дополнительных связей между боковыми функциональными группами. В зависимости от конфигурации третичной структуры образуются макромолекулы (субъединицы) фибриллярных белков (когда спирали собираются в пучки) или глобулярных белков (когда спираль свертывается в клубок). Это показано на рис. 42. При объединении нескольких третичных субъединиц образуется еще более сложная частица — макромолекула четвертого порядка (рис. 43). [c.432]

Расширяющееся в настоящее время применение вакцин в ветеринарной медицине делает их производство важной сферой применения методов генетической инженерии. Однако их использование осложняется тем, что условием иммуногенной активности антигенных детерминант любого типа является экспонирование, определяющееся их поверхностным расположением и степенью доступности для взаимодействия с антителами. Иными словами, иммуногенные и антигенные свойства вирусных белков сильно зависят от их вторичной, третичной и четвертичной структур. Именно этот факт является причиной значительно более низкой иммуногенной активности субъединиц, в которых локализованы главные антигенные детерминанты. [c.252]

В других случаях возможна обратимая диссоциация глобулы до отдельных полипептидных цепей. Для гемоглобина разделение на а-, р-цепи происходит достаточно легко, тогда как воссоединение отдельных а- и (3-цепей — трудно выполнимая задача. Однако понятие четвертичной структуры основано совсем не на возможности реконструкции фермента из отдельных субъединиц. Строгое определение четвертичной структуры означает, что в сложную глобулу фермента объединяются структурно независимые элементы — отдельные субъединицы. Если ассоциация не изменяет строения отдельных частей, то понятие четвертичной структуры приобретает ясный физический смысл. В противном случае речь идет лишь об обратимости построения сложной молекулы белка, не зависящей от иерархии структур — первичной, вторичной, третичной и четвертичной. В действительности отдельные субъединицы ферментов изменяют свои конформации при ассоциации, поэтому понятие четвертичной структуры является еще менее строгим, чем третичной или вторичной. Речь идет просто о том, что пространственное строение белковой глобулы зависит от всех межмолекулярных взаимодействий в системе. Как правило, построение глобулы белка не удается рассматривать в виде последовательности независимых процессов — скручивания цепи в спираль, укладку цепей в отдельные субъединицы и объединение независимых субъединиц. На каждом этапе происходят конформационные изменения, что и делает нестрогим понятие вторичной, третичной и четвертичной структуры. [c.124]

Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны вторичными валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц - это четвертичная структура белка, которая определяет степень ассоциации третичных структур в биологически активном материале. Например, белком с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц (клубков) миогло-бина - дэух молекул а-гемоглобина, каждая из которых содержит гем. [c.272]

Рис. 3-33. Пространственная структура белка может быть описана в терминах различных уровней свертывания, каждый из которых составлен из структур предшествующего уровня в иерархическом порядке. Такие уровни иллюстрируются на этом рисунке на примере двухдоменного бактериального белка, активирующего катаболизм. Когда большой домен связывается с циклическим АМР, в белке происходит конформационное изменение, дающее возможность малому домещ" связываться со специфической последовательностью ДНК. Аминокислотная последовательность определяется как первичная структура белка, а первый уровень свертывания полипептидной цепи - как его вторичная структура. Как обозначено внизу рисунка под квадратными скобками, комбинацию второго и третьего уровней свертывания, представленную здесь, обычно называют третичной структурой, а четвертый уровень (комбинация субъединиц) - четвертичной структурой белка. (С изменениями с рисунков Jane

Способ укладки пептидной цепи (образование спирали или -структуры) часто называют вторичной структурой белка. Дальнейшая укладка молекулы, основанная на бзаимодемствин групп, далеко отстоящих друг от друга вдоль цепи, приводит к формированию третичной структуры. Агрегация мономерных белковых субъединиц в оли-Ьомеры (гл. 4) определяет четвертичную структуру белка. [c.94]

Исследование структурных и конформационных свойств индивидуальной полипептидной субъединицы обычно ведется по трем аспектам рассматриваются первичная, вторичная и третичная структуры, как это было предложено Линдерстрем-Лангом [И]. Организмы используют для синтеза белков основной набор из 20 аминокислот (см. гл. 23.2). Необычные аминокислоты, которые эпизодически встречаются в белковых структурах, часто являются результатом химической модификации простетической группы гема (остатки 70—80) они остались неизменными в процессе эволюции, тогда как другие части молекулы играют, по-видимому, меньшую роль для спецификаций, особенно остатки, не участвующие в агре- [c.222]

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладаюгцих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чагце всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входягцих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чагце построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами —от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых а- и двух 3-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. На рис. 1.23 представлена структура молекулы гемоглобина, а на рис. 1.24 хорошо видно, что молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, [c.68]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Молекулы многих белков состоят из нескольких индивидуальных поли-пептидных цепей, не связанных одна с другой ковалентными связями. К таким белкам относится, в частности, гемоглобин, молекула которого, как уже отмечалось выше, состоит из четырех полипептидных цепей и не содержит ни одного дисульфидного мостика. О таких белках говорят, что они обладают четвертичной структурой. При этом каждая из индивидуальных цепей может иметь свою собственную первичную, вторичную и третичную структуру. Теперь известно, что молекулы многих белков состоят из нескольких субъединиц. Можно думать, что из субъединиц состоят все или почти все белки с молекулярным весом больше 50 ООО. Впервые концепция о том, что белковые молекулы состоят из субъединиц, была выдвинута в 1930-х г.г. Сёренсеном и Сведбергом однако эта концепция долго не имела сторонников и получила признание лишь в последние несколько лет. [c.116]

Задача физической химии нуклеиновых кислот состоит в описании и интерпретации ряда свойств, возникающих благодаря наличию у этих полимеров вторичной структуры. Первичная структура, т. е. природа и расположение ковалентных связей в молекуле, изучалась и будет изучаться специальными методами биохимии и органической химии. Аспекты вторичной структуры касаются размеров, формы и конформации макромолекулы, и их изучение проводится методами рентгенографии, а также менее специализированными методами физической химии. Чисто морфологические детали третичной структуры изучаются главным образом методами современной электронной микроскопии. Они включают вопросы взаимоотношения нуклеиновой кислоты и белка в нуклеопротеидах, организации агрегатов полинуклеотидных тяжей и упаковки субъединиц в вирусах и нуклеопротеидных частицах. При рассмотрении еще более высоких уровней организации, например вопроса о распределении нуклеиновых кислот в хромосомах, сомнительно, уместно ли для таких структур пользоваться термином молекула (или даже макромолекула). [c.519]

Четвертичная структура белков — способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, с формированием единого макромоле-кулярного образования для выполнения определенной функции. Четвертичной структурой обладают белки с молекулярной массой более 50 ООО Да. Для обозначения используют следующие термины протомер — отдельная полипептвдная цепь в третичной структуре субъединица — протомер или объединение нескольких протомеров, способных выполнять часть функции белка олигомер (мультимер) — сочетание протомеров или субъединиц в четвертичной структуре белка, несущих полную функциональную активность белка. Протомеры связаны в мультимерном белке слабыми связями (водородные, элек- [c.37]

Доступность синтетических полипептидов сыграла большую роль в уточнении условий, определяющих устойчивость вторичной структуры, однако установление третичной структуры значительно сложнее. Это было наглядно показано путем определения конформаций миоглобина [32] и гемоглобина [34] методом рентгеновского кристаллографического анализа. Белок миоглобина состоит из единственной полипептидной цепи с восемью сегментами правой а-спирали. В спираль входит 7—24 аминокислотных остатка, а их общая длина составляет примерно 78% полипептидной цепи. Два остатка образуют острые углы, а другие спиральные сегменты отделяются за счет изменения длины цепи при переходе к нерегулярной конформации. Кендрью [376] обсудил некоторые особенности структуры белков, которая чрезвычайно компактна и имеет внутри не более пяти изолированных молекул воды. За очень редким исключением, все полярные группы располагаются снаружи молекулы, и, следовательно, боковые цени, находящиеся в контакте друг с другом внутри молекулярной структуры, как правило, имеют гидрофобный характер. Таким образом, создается впечатление, что гидрофобное взаимодействие должно быть основным фактором, стабилизующим конформацию. Однако остается спорным вопрос о том, что же определяет точки, в которых происходит нарушение конформации. Известно, что остаток пролина может и не размещаться в а-спирали однако это ограничение не может служить объяснением всех неспиральпых последовательностей в молекуле миоглобина. Состав неспиральных участков не имеет также никакого отношения к классификации синтетических полипептидов в соответствии с их тенденцией к существованию в спиральной форме [377]. Интересно, что конформации миоглобина и четырех субъединиц, составляющих молекулу гемоглобина, несмотря на различную последовательность Б них аминокислот, должны быть весьма сходны между собой [378, 379]. В таком случае третичная структура будет, по-видимому, определяться сложными соотношениями, которые детально не исследованы. [c.135]

В свете этих данных стали понятны ранние наблюдения Г. Шрамма, показавшего, что обработка слабой щелочью, снимающей положительные заряды основных аминокислот, приводит к расщеплению частиц ВТМ иа составляющие белковые субъединицы и потере инфекционности. Дальнейшее исследование этого явления привело X. Френкель-Конрата и Р. Вильямса к открытию, что при восстановлении нейтрального значения pH в растворе, содержащем смесь белковых субъединиц и очищенную РНК ВТМ, не только восстанавливается исходная структура вирусных частиц, но и вновь появляется способность заражать растения табака (фиг. 229). Этот эксперимент, так же как и кристаллизация ВТМ за 20 лет до этого, наделал много шума, т. к. он был воспринят как удачная сборка живой молекулы из неживых составных частей in vitro. Менее сенсационный аспект этого открытия заключался в следующем. Было получено веское доказательство важнейшего положения молекулярной генетики,— что вторичная, третичная и четвертичная структуры белка определяются первичной структурой полипептидной цепи и что образование сложных макромолекул ярных объединений происходит путем самопроизвольной сбор- [c.464]

Хотя в 1950-е годы еще не было известно пространственное строение на атомном уровне ни у одного белка, тем не менее в то время почти отсутствовало сомнение в том, что белковые молекулы построены из регулярных форм и главным образом из а-спиралей Полинга и Кори, обнаруженных в чистом виде у гомополипептидов. Именно на таком представлении о строении белков основана классификация белковых структур на первичную, вторичную и третичную, предложенная в 1952 г. К. Линдерстрем-Лангом [90]. Под первичной структурой понималась аминокислотная последовательность белка, т.е. его химическое строение, включая дисульфидные связи под вторичной структурой — полностью насыщенные пептидными водородными связями регулярные конформации белковой цепи как целого или ее отдельных участков. Набор взаимодействующих между собой регулярных конформаций а-спиралей, -структур и т.д. образует нативное пространственное строение белковой молекулы, названное Линдерстрем-Лангом третичной структурой. Таким образом, классификация Линдерстрем-Ланга, по существу, представляет собой формулировку принципа пространственной организации белков. Очевидно, разделение пространственной структуры белка на вторичную и третичную является условным и может иметь смысл только в том случае, если пространственное строение макромолекулы действительно представляет собой ансамбль сравнительно немногочисленных канонических форм полипептидов. В то время этот вопрос был далек от своего решения. Позднее иерархия структур Лин-дерстрем-Ланга пополнилась еще одной, четвертичной, структурой, характеризующей агрегацию белковых молекул или достаточно обособленных субъединиц. Примерами белков с четвертичной структурой могут служить гемоглобин, молекула которого состоит из четырех субъединиц, белок вируса табачной мозаики, представляющий собой систему из 200 одинаковых глобулярных молекул. [c.27]

Ф. Коэн и соавт. [275] развили комбинированный метод предсказания третичной структуры в сочетании со спектрами КД и использовали его для установления строения а-субъединицы триптофансин-тетазы. Содержание вторичной структуры было определено спектрально, а места ее локализации в последовательности — с помощью собственного алгоритма [272]. Установленная пространственная структура белка отнесена к группе (a/ ) и представлена в виде -складчатого листа, окруженного с обеих сторон а-спиралями. Результат, однако, противоречит данным рентгеноструктурного анализа Д. Девиса и С. Хайда, цитируемых в работе [275]. На самом деле трехмерная структура а-субъединицы триптофансинтетазы, хотя и содержит а-спирали и -складчатые листы, но обладает совершенно иной супервторичной структурой. По такой же схеме Ф. Коэн и соавт. [c.321]

Молекулы гемоглобина. Молекула человеческого гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей. Молекула гемоглобина обозначается общей формулой ОгРг, которая показывает, что в состав молекулы входят две пары сходных цепей глобина [1348]. Большинство разновидностей гемоглобина человека имеют идентичные а-це-пи и различаются по другим цепям. К каждой цепи глобина в специфическом участке присоединяется молекула небелковой природы гемогруппа, или гем (рис. 4.34). Четыре глобиновые цепи, каждая со своим гемом, образуют функциональную молекулу гемоглобина, которая переносит кислород из легких в ткани. Молекула глобина построена из 140 с небольшим аминокислот, которые расположены в строго определенном порядке (рис. 4.35). Последовательность аминокислот в белке (например, в гемоглобине) считают его первичной структурой. Пространственное расположение соседних остатков называется вторичной структурой, а трехмерное расположение белковых субъединиц-третичной структурой (рис. 4.34). Термин четвертичная структура относится к взаимной организации четырех субъединиц в составе функционирующей молекулы. [c.72]

I — расположение пептидных групп II — ориентация водородных связей во вторичний TpyKiype белков III — третичная структура Субъединицы гемоглобина IV — схематическое изображение четвертичной структуры гемоглобина. [c.67]

Проще всего на простейших моделях выявляются вторичные структуры. В табл. 2.7 суммированы данные о вторичной структуре ряда белков. Эти белки содержат от 1(Ю до 3(Ю аминокислотных остатков на субъединицу. Данные о доле остатков в а-спиральных областях и числе а-спиралей, приведенные в таблице, указывают на то, что типичная а-спираль в глобулярном белке состоит примерно из 10 остатков. Длина такой спирали составляет приблизительно 15 А, что примерно равно радиусу субъединицы в этих белках. Число /3-слоев намного меньше, но каждый содержит значительно больше остатков. Большинство обширных 3-слоев состоит из 4-6 цепей и содержит от 20 до 40 остатков. Они могут занимать значительные области в третичной структуре, но идентифицировать их труднее, чем а-спнрали. Антипараллельные 3-слои встречаются несколько чаще, чем параллельные, но многие нз слоев содержат как те, так и другие. В качестве примера можно привести расположение элементов вторичной структуры в молекуле карбоангидразы человека (рис. 2.35). Отметим, что обширный 3-слой перекручивается, чем-то напоминая по форме левый пропеллер. Такое перекручивание характерно для всех обширных 3-слоев в глобулярных белках. Это можно понять, если учесть наиболее выгодные углы внутреннего вращения для отдельных остатков (3-слоя. Более подробно 3-структура описана в Дополнении 2.3. [c.103]

Свободные рибосомные РНК обладают четко выраженной вторичной, а также, вероятно, и третичной структурой. Больщинство данных свидетельствует о том, что хотя при упаковке рРНК в рибосоме происходит существенная компактизация молекулы, ее вторичная структура изменяется незначительно. Многие наблюдения наводят на мысль, что по сравнению со свободными РНК число контактов РНК — РНК в рибосоме увеличивается незначительно. Если это так, то основным фактором, стабилизирующим глобулярные рибосомные субъединицы, должно быть взаимодействие между РНК и белками. [c.212]

Принято рассматривать четыре уровня структурной организации белков. Термин первичная структура относится к аминокислотной последовательности и используется часто наряду с термином ковалентная структура. Термин вторичная структура характеризует различные типы регулярных структур, встречающихся во многих белках, например спиральные структуры (а-спирали), образованные единичной полипептидной цепью, и складчатые листы (р-струк-туры), образованные двумя или несколькими участками цепи. Термин третичная структура характеризует конформацию белка в целом, его пространственную структуру. Термин четвертичная структура относится к пространственному взаиморасположению субъединиц белка, если таковые существуют. Вторичную, третичную и четвертичную структуры в совокупности часто называют некова-лентной структурой. [c.166]

Вместе с тем в течение последнего десятилетия взгляды на саморегуляцию процесса свертывания полипептидных цепей белков при формировании их третичной структуры in vivo существенно изменились. Оказалось, что приведенные вьппе преобразования (см. предыдущую стр. и рис. 36) осуществляются не сами по себе, а под влиянием особых, предназначенных именно для этой цели специфических белков, названных шаперонами (так в Англии называли пожилую даму, удерживающую от непродуманных контактов молодую девушку, впервые выходящую в свет под ее руководством). Будучи в большинстве своем трубчатыми олигомерами, составленными из 10—90 кДа субъединиц, объединенных в наложенные друг на друга семичленные кольца, они вовлекают внутрь олигомера пока еще неорганизованную полипептидную цепь и контролируют ход образования ею вторичных и надвторичных структур и их взаимную пространственную укладку (см. рис. 36), обеспечивающую возникновение третичной, присущей нативной (функционально значимой) глобуле данного белка. [c.75]

Одной из задач изучения молекулярной организации вирусов является исследование свойств белковых субструктур, т. е. элементарных молекул белков, из которых построена оболочка вируса. Выделение белковых субъединиц вируса проводят в условиях, при которых не изменяется первичная структура полипеитидной цепи. При этом необходимо получать гомогенные препараты, пригодные для аналитических исследований. В то же время вполне допустимы незначительные или обратимые изменения вторичной и третичной структуры (разрыв некоторых связей). Это, вероятно, основное условие, иа которое необходимо обратить внимание при выделении вирусного белка. Изменения, вследствие которых наступает денатурация, приводят белок в нерастворимое состояние, и дальнейшая работа с такими белковыми препаратами становится невозможной. [c.168]

Последовательность аминокислот, ковалентно связанных в нолинептидную цепь, называется первичной структурой белка. Полипептидная цепь принимает специфическую конформацию, известную как вторичная структура белка, которая в свою очередь укладывается в компактное образование, именуемое третичной структурой. Такое образование, сформированное первичной, вторичной и третичной структурами, может представлять собой либо самостоятельный белок, либо в качестве мономера (субъединицы) ассоциироваться с такими же или другими мономерами, образуя сложный мультимерный белок. Под четвертичной структурой понимают расположение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями белка (Рис. 11). [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология