Аминокислоты конформационные параметр

Еще в 1953 году Кори и Полинг [22], детально проанализировав многочисленные рентгеноструктурные данные для полипептидов и аминокислот, нашли средние геометрические параметры для мономерной единицы (табл. 1). Эти параметры были подтверждены анализом недавних структурных исследований [2, 23, 24]. Разумеется, данные табл. 1 нельзя принимать за абсолютные — в реальных молекулах длины связей и валентные углы могут меняться, однако изменения их незначительны, и не они ответственны за пространственные структуры полипептидов и белков. Главными конформационными параметрами являются углы вращения вокруг связей полипептидной цепи. [c.95]

Расположение природных аминокислот по значению Рц не отвечает обратному порядку их расположения по значениям P . Например, остаток Glu является хорошим образователем и а-спирали (Р = 1,17), и -структуры (P = 1,23), а остаток Asn эффективно ослабляет обе вторичные структуры (Рц = 0,73, P = 0,65). Эти данные статистической обработки весьма интересны. Они указывают на отсутствие у большинства остатков антагонизма по отношению к обеим вторичным структурам, т.е. на приблизительно одинаковую вероятность многих остатков входить как в а-спираль, так и в -структуру. Заметим, что это свойство природных аминокислот чрезвычайно уменьшает эффективность статистического подхода к идентификации вторичных структур. На основе конформационных параметров Р и P Чоу и Фасман сформулировали простые правила определения а-спиралей и - [c.258]

Еще один свойственный многим белкам элемент структуры — /3-изгиб. Рис. 2.25 показывает, что эта структура дает полипептидной цепи возможность резко менять направление. По аналогии с параметрами Р и можно рассчитать и конформационные параметры /3-изгиба для каждой аминокислоты. Использование их совместно сР иРр позволяет повысить точность конформационного анализа. Примечательно, что примерно в 12 белках. недавно исследованных Чоу и Фасманом, около 80% всех остатков находились в составе а-спиралей. /3-слоев и /3-изгибов и лишь остальные 20% не могли быть отнесены ни к какому определенному типу. [c.281]

Конформационные параметры Рц, Рр и Р( представляют собой частоты встречаемости данной аминокислоты в составе а-спирали, р-структуры или р-изгиба (по данным для 15 белков с известной структурой), деленные на среднюю частоту встречаемости данной аминокислоты в молекуле. Аминокислотные остатки в таблице расположены в порядке убывания их способности образовывать спираль. Символы - —1- , + , сл. , безр. , анти. и анти.+ означают, что аминокислота характеризуется соответственно сильной тенденцией к образованию данной структуры, умеренной тенденцией, слабой тенденцией, что ей безразлично, в какой структуре она будет находиться, что она противодействует нли сильно противодействует образованию структуры данного типа [29]. [c.100]

Обширное статистическое исследование структуры белков предприняли в 1974 г. П. Чоу и Г. Фасман [98, 99]. Как и в предшествующих аналогичных исследованиях, ставится задача предсказать вторичные структуры (а-спираль, -складчатый лист) и клубковое состояние и на этой основе описать третичную структуру. В стабилизации регулярных форм большая роль отводится пептидным водородным связям, которые и послужили критерием в определении границ вторичных структур в известных конформациях белков. Из частот появлений каждого аминокислотного остатка в а-спиралях (f ), их внутренних витках (faj), складчатых листах (f ) и клубках (f ,) рассчитаны соответствующие конформационные параметры Рц, P j, P и Р .. Метод определения этих параметров исключает учет в явном виде влияния взаимодействий между остатками. Значения Рц оказались близкими значениям s теории Зимма и Брэгга, полученным для поли-а-аминокислот. Из частотного анализа остатков на границах спиральных и -структурных областей найдены характеристики остатков, инициирующих и терминирующих вторичные структуры. Заряженные остатки с наибольшей частотой появляются на N- и С-концах спирали и, как правило, отсутствуют в -структурных областях. Частоты появления остатков на концах спиралей могут быть скоррелированы со значениями параметров инициации Зимма и Брэгга — а. П. Чоу и Г. Фасман предложили механизм свертывания белковой цепи в глобулу, согласно которому спиральная нуклеация начинает зарождаться в центре фрагмента с наибольшими у остатков значениями Р и затем распространяется в обоих направлениях вплоть до спиралеразрывающих остатков с малыми значениями Р [99]. Аналогичным образом происходит формирование -структурных нуклеаций. Авторы считают, что при P > Рц образование -структур становится более предпочтительным по сравнению с а-спиралями. Аминокислоты были классифицированы на две группы, состоящие из шести подгрупп, начиная с сильных а (или )-образуюпщх остатков и кончая a( )-paзpывaющими остатками. [c.258]

Позднее А.И. Денисюк, О.Б. Птицын и A.B. Финкельштейн использовали для расчета вероятности спирального содержания белков подход Льюиса и Шераги, основанный на учете индивидуальных конформационных свойств аминокислотных остатков с помощью параметров S и а теории Зимма и Брэгга и одномерной модели Изинга [81]. В данном случае аминокислоты были разбиты не на три группы, а на шесть. Остаткам, отнесенным к спиралеобразующим (Glu, Leu, Phe, Ile, Met, Val, Lys, Ala, His, Arg), приписаны значения s от 1,3 до 1,1, спиралеразрушающим (Ser, Thr, Asp, Asn, Tyr, Gly, Pro, ys) - s = 0,75-0,6 и индифферентным (Gin, Тф) - s = 1,0. Вычисленные профили вероятности спирального состояния аминокислотных последовательностей сравнимы с профилями известных структур. [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология