Папайи гидролиз белка

В мясной промышленности. Протеолитический фермент, папа-ин, может быть использован для улучшения качества мяса. Папайя катализирует частичный гидролиз белков, в том числе и коллагенов, делая мясо более нежным. В настоящее время проводятся опыты, которые заключаются в том, что крупному рогатому скоту внутривенно за несколько минут до забоя вводят раствор папаина в расчете на то, что фермент распределится по организму и прижизненно даст тот эффект, о котором только что говорилось. [c.358]

ПАПАЙИ, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз внутр. пептидных связей у белков и пептидов, а также концевые связи С(0)—NH , С(0)—OR и С(0)—SR этих соединений. В ряде случаев катализирует также перенос [c.444]

В отдельных случаях для растворения используют ферменты. Один из способов растворения высокомолекулярных соединений, например белков, — гидролиз в присутствии трипсина, папаи-на и других протеаз. [c.73]

Пепсин, папайи и субтилизип обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при pH 1,8—2,2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин — аланин и аланин — серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные моспжи, например в инсулине и рибонуклеазе. [c.395]

Протеазы распространены в животном и растительном мире существуют клеточные протеазы, осуществляющие соответствующие реакции внутри клеток. Особенно известен папаин, который выделяют нз плодов папайи. Но наиболее важны и наиболее изучены протеазы пищеварительного тракта животных и человека. Стенки желудка выделяют неактивный белок профермент) —пепсиноген. Под влиянием кислого желудочного сока и готового находящегося в желудочном соке пепсина от пепсиногена отщепляется полипептидная цепь, и он превращается в активный фермент пепсин, имеющий молекулярный вес 35 000 и давно уже полученный в кристаллическом виде. Пепсин при оптимальном pH 1,5—2,5 разрывает белки преимущественно по месту нахождения обеих ароматических аминокислот (тирозин и фенилаланин) у их аминного конца. При этом необходимо, чтобы аминокислота, соседняя с ароматической, имела такие зацепки для пепсина, как остатки СООН или 5Н, и не имела свободной КНг-группы. Этих условий оказывается, однако, достаточно для того, чтобы в желудке произошел гидролиз макромолекул белков на сравиительно небольшие пептидные цепи. Дальнейшее переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке и далее в тонких кишках происходит в условиях уже щелочной среды. Двенадцатиперстную кишку снабжает ферментами поджелудочная железа, которая выделяет проферменты — трипсиноген, химотрипсииоген и профермент, соответствующий карбоксипептидазе. Эти проферменты (как и пепсиноген, см. выше) превращаются в двенадцатиперстной кишке в ферменты—трипсин, химотрипсин и карбоксипептидазу. [c.701]

Наиболее изученными представителями третьей гругшы ферментов, гидролизующих связи, образованные карбоксильной группой алифатических остатков с небольшой боковой цепью, являются эластазы [1840-1845] и ферменты, родственные субтилизинам [1765,1846,1847]. Эти ферменты наименее специфичны и используются для максимально глубокого расщепления белков (протеиназа К). К этой же группе можно отнести коллагеназы позвоночных. Для этих ферментов характерно наличие в -положении субстрата остатка глицина, а в Р - остатков Leu, Не, Phe, Val [1848]. В то же время коллагеназы клостридий преимущественно гидролизуют связи с остатком Gly в Р -положении и объемистым гидрофобным остатком в Р [1849]. Остаток глицина в Р, -положении характерен также для субстратов дипептидилкарбоксипептидазы (энкефалиназы) [1850] и протеиназы IV из папайи [1851]. [c.165]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология