Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Бунгаротоксин

Рис. 2-52. Первичная структура а-бунгаротоксина [825]. Стрелками показано предпринятое ддя полного синтеза разделение аа фрагмевты. Рис. 2-52. <a href="/info/70930">Первичная структура</a> а-бунгаротоксина [825]. Стрелками показано предпринятое ддя <a href="/info/102576">полного синтеза</a> разделение аа фрагмевты.

    При изучении нейромедиаторов важное значение имеет подбор специфических агонистов, имитирующих действие медиатора, или антагонистов, блокирующих это действие. В зависимости от чувствительности к одной или другой группе соединений холинэргические нейроны делятся на мускариновые (активируемые мускарином, рис. 16-6) или никотиновые (активируемые никотином) [46]. Мускариновые рецепторы, имеющиеся во многих нейронах автономной нервной системы, специфически блокируются атропином и декаметонием (рис. 16-6). Никотиновые синапсы присутствуют в ганглиях и скелетных мышцах. Их ингибиторами являются кураре и активный компонент этого яда D-тубо-курарин (рис. 16-6), а также белок из змеиного яда а-бунгаротоксин (рис. 16-7). Этот токсин был, в частности, использован для титрования рецепторов ацетилхолина в моторной концевой пластинке диафрагмы крысы. Было показано, что количество рецепторов в расчете на одну пластинку составляет примерно 4-10 (или 13000 рецепторов на [c.332]

    Электронномнкроскопическое изучение действия пре-НТ показало увеличение размеров пресинаптических везикул и уменьшение их количества в первую фазу отравления, которая коррелирует с возрастанием частоты миниатюрных ПКП (Lee, 1970). На поздних стадиях действия -бунгаротоксина наблюдается разрушение везикул вплоть до полного их исчезновения. Отмечается также набухание н вакуолизация мнтохондрий моторных нервных терминалей (Lee, 1970). [c.121]

    Интересно, что сочетанное применение -бунгаротоксина и токсина ботулизма удлиняет в 1,5 раза время наступления блока нервно-мышечной передачи ( hang, Huang, 1974), Было сделано предположение, что, хотя участки пресинаптического окончания, на которые воздействуют оба агента, тесно взаимосвязаны, процессы, возникающие в них под их действием и приводящие к торможению высвобождения ацетилхолина, разнонаправ-лены. [c.121]

    Заслуживает также внимания предложение Niren-berg et a . (1973) использовать меченный а-бунгаротоксин для детектирования ацетилхолиновых рецепторов в культуре нейронов цыпленка. Подобный подход, по мнению авторов, может быть перспективным для изучения механизмов образования синапсов, изучения их взаимодействия в культуре нервных клеток и др. [c.186]

    В зависимости от источника происхождения различают Т. микроорганизмов (напр., ботулинические токсины, другие Т. микроорганизмбв), фитотоксины (рицин я другие Т. растений) и зоотоксины (тайпотоксин, бунгаротоксины, пали-токскн и другие Т. животных). [c.601]

    Механизмы токсич. действия бактериальных Т. различны. Напр., среди нейротоксинов выделяют Т. аксонального, пресинаптич. и постсинаптич. действия. К Т., блокирующим передачу нервного импульса через синапсы, относят, напр., ботулинические Т. и бунгаротоксины. Нек-рые Т.-специфич. ингнбиюры определенных ферментов (напр., дифтерийный Т. угнетает активность ферментов, участвующих в трансляции). Нек-рые Т. обладают ферментативной активностью (напр., фосфолипаза, протеаза и др. ферменты, содержащиеся в ядах змей) и разрушают важные метаболиты и структурные элементы разл. клеток. [c.602]


    Бунгаротоксины 4/1194, 1195 5/1035 Бунзена горелка 1/468 колбы 5/194 Бунзена-Роско закон 5/329 Вунзенит 3/4S1 Бункеры [c.563]

    В лаборатории Иванова в Институте биооргаиической химии им. М. В. Шемякина классическим методом, с использованием принципа максимальной защиты, осуществлен синтез а-бунгаротоксина — токсина нз яда тайваньской змеи Bungarus ти- ti in tus, состоящего нз 74 аминокислот и имеющего 5 дисульфидных мостиков. Полностью защищенный пептид был получен конденсацией фрагментов (1—19, 20—37, 38—53, 54—74) исключительно по остаткам глицина и пролина (рис. 2-52). [c.316]

    Связывание медиатора с ре- а-Бунгаротоксин, кураре и др. цептором [c.208]

    Пресинаптически действующие соединения — это ингибиторы высвобождения медиатора — р-бунгаротоксин (см. ниже) и бо- [c.208]

    Рис. 8.12. а-Нейротоксин из змеиного яда. Эрабутоксин, показанный здесь по структуре аналогичен а-бунгаротоксину и а-нейротокснну кобры, а — пер вичная структура с четырьмя дисульфидными связями, существенными для его токсического действия о — третичная структура, полученная методом рентгеноструктурного анализа [13, 14]. (Воспроизводится с разрешения Elsevier- [c.211]

    Следующим важным фактором является то, что гиперсенсибилизация может быть обращена путем реиннервации. Однако этого не происходит, как можно было подумать, под действием трофического фактора из нерва прямая электрическая стимуляция мышечного волокна вызывает исчезновение внесинаптиче-ских рецепторов таким же образом, как и стимуляция нерва. Напротив, денервацию необязательно вызывать только перерезанием нерва, для этого достаточно блокировать синаптическую передачу ботулиническим токсином (пресинаптическое действие) или а-бунгаротоксином (постсинаптическое действие). [c.265]

    Специфическими лигандами для рецепторов в а-бунгаротокси-не являются аминокислоты Арг-37 и Асп-31 а-Бунгаротоксин образуется крайтом Випдашз (змея — аспид), он представляет [c.131]

    Змеиные яды—богатейший источник ферментов. Так, в яде среднеазиатской кобры содержатся фосфолипаза [124], рибонуклеаза [125] и другие ферменты гидролитического характера. Высокой физиологической активностью обладает яд змей из рода Bungarus. Выделяемый из него а-бунгаротоксин обладает активностью фосфолипазы А и одновременно является мощным ингибитором дыхательных ферментов [126] помимо белков с активностью фосфолипазы А, протеазы и гиалуронидазы в яде Bungarus содержатся сильнодействующие кардио- и нейротоксины [127] и ацетилхолинэстераза [c.200]


Смотреть страницы где упоминается термин Бунгаротоксин: [c.59]    [c.71]    [c.71]    [c.81]    [c.81]    [c.120]    [c.121]    [c.121]    [c.122]    [c.184]    [c.222]    [c.334]    [c.602]    [c.522]    [c.226]    [c.243]    [c.251]    [c.265]    [c.267]    [c.268]    [c.315]    [c.322]    [c.329]    [c.187]    [c.218]    [c.236]    [c.281]    [c.629]    [c.630]    [c.738]    [c.403]   
Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.221 , c.226 , c.316 ]

Введение в химическую экологию (1978) -- [ c.200 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте