Термодинамические особенности биохимических реакций

Как отмечалось выше, процессы биосинтеза и распада веществ, как и все метаболические реакции, взаимосвязаны и взаимозависимы. Неудивительно, что и энергетически биохимические реакции протекают в тесном взаимодействии, что и определяет их термодинамические особенности. [c.74]

Важнейшей особенностью биохимических реакций и процессов, лежащих в основе регулирования, является механизм сопряжения, при помощи которого реакцию, требующую затраты работы (Д2>0), можно ввести в сопряжение с реакцией, для которой Д2<0, так что общее изменение Д2 будет меньше нуля. Термодинамические свойства молекул органических веществ изменяются при введении определенных заместителей. Введение в молекулы остатков фосфорной кислоты существенно сказывается на свойствах молекул, и те реакции, которые до этого были для них запретными (Д7>0), теперь, после активации , становятся вполне термодинамически допустимыми. [c.75]

Сопряжение реакции — использование термодинамических преимуществ одной реакции для стимулирования другой — составляет важнейшую особенность биохимических процессов, характернейшую черту всей биологической энергетики. [c.376]

Термодинамические данные дают возможность судить лишь об отборе наиболее устойчивых соединений, входящих в состав литосферы и гидросферы. В той динамической и открытой системе, какую представляет собой Земля, и в особенности ее поверхность, множество факторов нарушали химические равновесия, создавали разности химических и иных потенциалов, повышали и понижали активационные барьеры реакций, определив в итоге необычайно сложную обстановку биохимического старта , т. е. начала развития самоорганизующихся структур. Таким фактором было прежде всего излучение. По Юри [4], даже такое прочное соединение, как метан, под влиянием ультрафиолетовой радиации Солнца способно переходить, теряя водород, в ненасыщенные соединения. Излучение сыграло важную роль в процессе генерации свободных радикалов. Длина волны 1233 А достаточна [5] для возбуждения реакций [c.43]

Учебник Основы биологической химии обладает целым рядом достоинств. Его отличают широкий подход к проблемам биологической химии, дух современности, полнота материала и умелое его изложение. Основное отличие этой книги от большинства учебников биохимии состоит в том, что наряду с обычными сведениями по химическому строению биологически активных соединений и их метаболизму в книге неизменно приводится молекулярно-биологическая интерпретация биохимических процессов — их термодинамические и кинетические характеристики, сведения о влиянии специфических особенностей пространственной структуры биополимеров на механизм реакций и т. д. Молекулярно-биологический уклон книги не случаен, т. е. определяется пе только научными вкусами авторов. Он отражает тот факт, что граница, разделяющая современную биохимию и молекулярную биологию, весьма условна и не всегда различима. Хороиго известно, что молекулярная биология возникла из некоторых разделов биохимии однако очень большую роль в ее формировании сыграли и другие [c.5]

Постгшовка проблемы. В предыдущих разделах были представлены методы вычисления скорости продуцирования энтропии в открытых системах и описано их применение в изучении свойств биологических объектов. Общее заключение, которое следует из приведенного материала, состоит в том, что хотя нахождение диссипативных функции р (У.3.1), (У.З.б) и имеет значение для энергетической характеристики системы, однако определить на этой основе направление ее эволюции можно только в области линейной термодинамики, где справедливы соотношения (У.3.3), (У.З.б). Это обстоятельство, конечно, существенно ограничивает область применения термодинамики необратимых процессов в анализе свойств биологических систем, которые находятся вдали от термодинамического равновесия. Поэтому вдали от равновесия однозначных выводов о значениях величины р при приближении системы к стационарному состоянию сделать нельзя. Это особенно важно для биохимических превращений, где наиболее характерны реальные переходы с изменением значения термодинамического потенциала АС порядка 4-8 кДж/моль, в то время как применимость линейных соотношений в химических реакциях ограничена пределами изменения АО 0,8 кДж/моль и где, кроме того, существуют дополнительные кинетические ограничения. [c.145]