Аминокислотный состав ферментов и первичная структура белка

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ ФЕРМЕНТОВ И ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА [c.82]

Исследование первичной структуры белка начинается с определения его молекулярной массы, аминокислотного состава, N- и С-кониевых аминокислотных остатков. Поскольку пока не существует метода, позволяющего установить полную первичную структуру белка на целой молекуле, полипептидную цепь подвергают специфичному расщеплению химическими реагентами или протеолитическими ферментами. Смесь образовавшихся пептидных фрагментов разделяют и для каждого из них определяют аминокислотный состав и аминокислотную последовательность. [c.33]

Теперь уже выяснены первичные структуры и другие детали строения еще более сложных белков, относящихся к ферментам. Так, начало 60-х годов ознаменовалось полным выяснением структуры открытого еще в 1920 г. фермента рибонуклеазы, осуществляющего гидролиз рибонуклеиновых кислот (РНК, см.). Рибонукле-аза—белок, молекулярная масса 13 500, имеет одну полипептид-ную цепь, образованную 124 аминокислотными звеньями. Установлены последовательность этих звеньев и наличие четырех внутри-цепных дисульфидных связей, замыкающих определенные участки цепи в циклы. Выяснен аминокислотный состав и структура некоторых ферментов, содержащих около двух с половиной сотен аминокислотных звеньев (молекулярная масса 27 000—34 000), т. е. являющихся весьма сложными белками. [c.334]

Вследствие дупликаций какого-либо гена появляется возможность дивергенции субстратной специфичности кодируемого им фермента. Такая дивергенция происходах. в несколько этапов. Первый из 1 юГ состоит в замене аминокислотного остатка, в составе активного центра белка или не входящего в него непосредственно, но тем не менее определяющего его конформацию. Такое изменение может приводить к появлению у данного фер-метна небольшого сродства к новому субстрату. Действие естественного отбора, направленного на увеличение сродства, подхватывает любую мутацию, способствующую этому. Таким образом происходит мутационная настройка фермента на новый субстрат. С течением времени данный процесс приводит к возникновению семейств гомологичных белков, различающихся по функции и в значительной степени — по своей первичной структуре. По-видимому, таков механизм возникновения сериновых протеаз млекопитающих. Сопоставление первичной и третичной структур некоторых гомологичных белков данного семейства показало, что изменения, связанные с дивергенцией субстратной специфичности этих белков, очень немногочисленны и состоят в замене одного-двух аминокислотных остатков, входящих в состав активного центра. [c.490]

Почему здесь играет роль именно третичная, а не первичная или вторичная структура белковой молекулы Дело в том, что длины химических связей и свойства малых молекулярных групп определяются природой атомов, входящих в их состав, и молекулы белка здесь ничем не отличаются от всех остальных. Сами по себе аминокислотные заместители или простетические группы недостаточно активны. При возникновении вторичной структуры — скручивании полипептидной цепи — расстояние между заместителями изменяется вполне определенным образом и здесь не появляется возможностей изменить их в благоприятном для катализа направлении. И только при складывании полипептидной цепи в глобулу, в местах сгиба полипептидной цепи, контактирующих с нормальными участками полипептидного тяжа или простетической группой фермента, возникают широкие возможности для изменения межатомных расстояний и создания каталитической ячейки почти любого строения. Ограничения связаны лишь с отталкиванием атомов на малых расстояниях, т. е. они появляются только в областях с плотнейшей упаковкой заместителей. [c.279]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология