Белковые вещества вторичная структура

Известно [79, 80], что древесные волокна имеют неоднородную по толщине структуру. Первичная стенка волокна толщиной 0,1 мкм состоит из воска и пектиновых веществ вторичная, толщиной от 0,1 до 4 мкм, содержит около 95% целлюлозы. Центральный канал волокна заполнен белковыми веществами. Волокна древесины имеют клеточное строение. Наружные слои клеток состоят главным образом из лигнина и образуют оболочку вокруг каждой фибриллы. Фибриллы диаметром 10 нм соответствуют толщине 240 целлюлозных цепей, а длина их измеряется среднечисленной степенью полимеризации. [c.88]

В качестве промежуточных веществ основного метаболизма образуются простые органические молекулы, такие как моносахариды, производные органических кислот и т.п. Некоторая часть их не окисляется до СО2 и Н2О, а служит исходным субстратом для вторичного метаболизма. В холе этого процесса такие простые молекулы, как, например, уксусная кислота, используются для конструирования — биосинтеза —- разнообразных веществ, необходимых для жизнедеятельности конкретного вида организмов. Биосинтез каждого природного соединения состоит из ряда стадий, каждая из которых катализируется специфическим белковым катализатором — ферментом. В результате из небольшого числа простых предшественников образуется огромное разнообразие органических соединений, называемых вторичными метаболитами. Изучением их структур и путей образования и занимается химия природных соединений. Поэтому ее можно назвать наукой о вторичном метаболизме, [c.10]

Таким образом, можно думать, что гетерогенные катализаторы и ферменты работают по одному и тому же валентно-энергетическому механизму. Но белковые структуры ферментов, тщательно отобранные в результате миллионов лет биологической эволюции живого вещества, представляют гораздо более совершенный аппарат для рекуперации и передачи энергии, чем кристаллическая решетка, которая может быть уподоблена конденсатору с большими потерями . Так, например, энергетическая активация каталазы достигает 50 000 вторичных актов на один валентный акт (это как бы длина энергетической цепи ), а у наилучшего неорганического катализатора — платиновой черни — всего 70. Нужно подчеркнуть, что целый ряд фактов, собранных и описанных в основном Терениным [97], подтверждает блуждание энергии но макромол.екулам и кристаллам и возможность интенсивного энергетического обмена между адсорбционным слоем и носителем. [c.44]

В этой главе мы последовательно рассмотрим проблему изучения химического строения, или структурной формулы, белка, исследование вторичной спиральной структуры цепи и в этой связи — опыты с модельными синтетическими веществами полипептидами, без которых нельзя было бы столь быстро научиться понимать белки. Далее мы рассмотрим третичную структуру белковых макромолекул и наиболее совершенный метод ее изучения — рентгеноструктурный анализ, а также многочисленные физикохимические свойства белков, зависящие от макромолекулярной структуры — гидродинамические, оптические, электрические. Наконец, мы остановимся па современных методах разделения, очистки и идентификации белков. [c.10]

Выше отмечалось, что, начиная с Хаггинса, огромную роль в стабилизации пространственной формы белковой цепи стали отводить пептидным водородным связям. Считалось, что именно они формируют вторичные структуры - а-спираль и р-складчатые листы. Но что в таком случае удерживает эти структуры в глобуле и под влиянием каких сил белковая цепь свертывается в нативную конформацию в водной среде, где пептидные водородные связи N-H...O= и электростатические взаимодействия малоэффективны Можно поставить вопрос иначе. Почему внутримолекулярные взаимодействия у природной гетерогенной аминокислотной последовательности превалируют в водном окружении над ее взаимодействиями с молекулами воды Фундаментальное значение в структурной организации белковой глобулы стали отводить так называемым гидрофобным взаимодействиям. Само понятие возникло в начальный период изучения коллоидного состояния высокомолекулярных веществ, в том числе белков. Первая теория явления, правда, не раскрывающая его сути, предложена, в 1916 г. И. Ленгмюром. Ему же принадлежит сам термин и разделение веществ на гидрофобные, гидрофильные и дифиль-ные. Природа гидрофобных взаимодействий была объяснена У. Козманом (1959 г.). Он показал, что низкое сродство углеводородов и углеводородных атомных групп к водному окружению обусловлено не неблагоприятными с энергетической точки зрения межмолекулярными контактами, а понижением энтропии. На энтропийный фактор обращали внимание еще в 1930-е годы для объяснения причин образования мицелл моющих средств в водных коллоидных растворах (Дж. Батлер, Г. Франк, Дж. Эдзал), однако такая трактовка формирования компактных структур не была перенесена на белки. Впервые это сделал Козман, поэтому гидрофобная концепция носит его имя. [c.73]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей, К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидр<злизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и кл(тки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные лужат как энергетический материал. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время раапичают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.420]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Денатурация является весьма характерным свойством белков и представляет собой сложное явление, в основе которого лежит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы. Известно, что синтетические и природные полипептиды не подвергаются денатурации. Полимерные углеводы и другие высокомолекулярные вещества также не обладают способностью к денатурации. Отсюда следует, что ни макромолекулярность, ни химический состав не являются достаточными для объяснения этого свойства белков. Все известные данные указывают, что денатурация белка представляет собой внутримолекулярную перегруппировку, не связанную с расщеплением пептидных связей, в результате которой утрачиваются уникальное пространственное расположение и форма полипептидных цепочек при этом теряется, как правило, специфическая биологическая активность данного белка. К денатурации не относятся ни процессы, связанные с гидролитическим (протеолитическим) расщеплением пептидных связей, ни многие другие обратимые и необратимые изменения белка, если они обусловлены реакциями отдельных группировок и не затрагивают белковую молекулу в целом (например, взаимодействие с многими ионами, включение некотсфых органических заместителей и др.). [c.183]

Хорошо известно, что энергия вторичных электронов в металле люжет легко и без повреждения материала диссипироваться в процессе движения электронов по зоне проводимости. Аналогичные явления возможны в полупроводниках и в фотопроводниках. Поскольку в биологических организмах значительные области занимают вещества с упорядоченной структурой—агрегаты кристаллических ферментов, уложенные в стопки пуриновые и пиримидиновые основания в нуклеиновых кислотах, правильно ориентированные белковые молекулы в хромосомах и т. д.,—можно предположить, что явления, связанные с периодической структурой, играют важную роль в процессе диссипации энергии в биологических системах . [c.209]

Одновременно с химическими методами, хотя и не так интенсивно, арсенал методов исследования биологических мембран пополнялся физическими методами. Так, измерение осмотических свойств клетки (Пфеффер, 1877), скорости процесса, вызывающего вторичное сокращение мышцы (Гельмгольц, 1850), некоторые опыты в исследованиях Э. Дюбуа-Реймона, В. Оствальда, X. де Фриза и Э. Рейда можно с уверенностью классифицировать как физические. А опыты Р. Чамберса по изучению проникновения веществ в клетку и их диффузии внутри клетки (1922), измерению электрической емкости и электрического сопротивления эритроцитов (Фрике, 1925 Хёбер, 1926), изменению поверхностного натяжения на границе липид — вода в зависимости от добавок различных веществ, которые провели Д. Даниэлли и X. Давсон в 1935 г., являются истинно физическими методами, одними из самых плодотворных в изучении структуры и функции мембран. Так, Даниэлли и Давсон, приняв во внимание, что уменьшение поверхностного натяжения на границе липид—протоплазма может быть следствием взаимодействия белковых и липидных молекул, а также используя данные и идеи преды- [c.5]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология