Аполипопротеины

ЛИПОПРОТЕИНЫ (липопротеиды), комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов, сокращенно-апо-Л.) и липидов, связь между к-рыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатич. взаимодействий. Л. подразделяют на свободные, или р-римые в воде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые, т. наз. структурные (Л. мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений). Нековалентная связь в Л. между белками и липидами имеет важное биол. значение Она обусловливает возможность своб. обмена липидов и модуляцию св-в Л. в организме. [c.603]

Табл ОСНОВНЫЕ АПОЛИПОПРОТЕИНЫ [c.604]

Исследования последних 5 лет показали, что сами по себе нативные ЛПНП и ЛПОНП аллергенностью не обладают. Атерогенность у этих классов липопротеинов появляется только тогда, когда их частицы подвергнутся химическому изменению и прежде всего перекисному окислению. При этом сначала в их составе образуются такие продукты перекисного окисления липидов, как диеновые и триеновые конъюгаты, гидроперекиси, малоновый диальдегид и др., а затем уже происходит взаимодействие с белковыми компонентами—аполипопротеинами. Образуются химически измененные липопротеины, которые стали называть перекисно модифицированными. [c.406]

Рис. 3.1. а-Спираль белка аполипопротеина С-1 (по В. М. Степанову) а — гидрофильная поверхность 6 — гидрофобная поверхность а-спирали белка [c.30]

Транспорт жиров. Свободные (неэстерифицированные) жирные кислоты — НЭЖК — переносятся кровью в виде комплексов с альбуминами. Холестерин, его эфиры, триацилглицерины, фосфолипиды транспортируются в составе липопротеинов. Существует несколько классов липопротеинов (ЛП), но всех их объединяют следующие особенности 1) поверхностный слой состоит из фосфолипидов, свободного холестерина и белков 2) каждый липопротеин содержит особый набор поверхностных белков — аполипопротеинов (апо) 3) сердцевина (ядро) состоит из гидрофобных триацилглицеринов, эфиров холестерина. [c.210]

Транспорт холестерина и ресинтезированных липидов осуществляется в составе липопротеинов, белковая часть которых (аполипопротеин) придает им растворимость в водных средах (см. главу 7). [c.427]

Редактирование РНК, хотя и в более ограниченных пределах, встречается у млекопитающих, где с помощью этого механизма ген аполипопротеина В образует два типа транскриптов в одном из транскритов цитозин, кодируемый ДНК, заменяется на урацил, в результате чего появляется стоп-кодон и синтезируется короткий тканеспецифичный вариант этого большого белка. Хотя до сих пор приведенный пример редактирования РНК остается единственным, представляется маловероятным, что этот феномен у млекопитающих ограничивается только одним геном. [c.234]

Таблица 4.20. Растворение и ренатурация аполипопротеина Е человека, синтезированного в клетках Е. oli

Тщательно диализуйте элюированный аполипопротеин Е против 5 мМ бикарбоната аммония и лиофильно высушите его. [c.126]

Снижение показателя имеет место при остром гепатите и болезни Гоше. В некоторых случаях понижение концентрации холестерола наблюдается при гипертиреозе, острых инфекциях, анемии, недоедании и дефиците аполипопротеинов. [c.372]

Другими факторами риска, вовлеченными в общую систему подверженности ИБС, являются гипертриглицеридемия, высокие уровни аполипопротеина В, низкие уровни аполипопротеина А-1, малоподвижный образ жизни, ожирение и определенные личностные особенности. Предполагают, что некоторые врожденные особенности строения сосудов и эластичных мышечных клеток в сосудистой стенке вносят свой вклад в подверженность ИБС [903]. [c.301]

Семейная комбинированная гиперлипидемия. Исследования пробандов с гиперлипиде-миями привели к выделению ряда самостоятельных семейных форм, при которых обнаруживается либо повышение уровней как холестерина, так и триглицеридов (тип II Ь), либо повышение уровня только холестерина (тип II) или только триглицеридов (тип IV). Эти нарушения называют иногда множественной липопротеиновой гиперлипидемией (семейная комбинированная гиперлипидемия), которая, вероятно, широко распространена в общей по-пуляции (частота 1/100-1/300) [583]. Оказалось, что этот признак сегрегирует как менделевский, но в субпопуляции индивидов до 30 лет обнаруживает неполную пенетрантность, в силу чего его выявление требует обширных семейных исследований. Описано несколько больших родословных с этим признаком. Недавно было высказано предположение, что повышение уровня аполипопротеина В является более подходящим маркером, чем другие характеристики липидов. Применение этого маркера позволит проще и точнее диагностировать семейную комбинированную гипер-липидемию [712]. Повышенное содержание аполипопротеина В выявляется примерно у 10% больных с инфарктом миокарда в возрасте до 60 лет. При исследовании семей пробандов с этой формой гиперлипидемии, но без инфаркта миокарда обнаружена поразительно высокая частота ранних случаев ИБС среди родственников [594]. [c.303]

Дисбеталипопротеинемия типа III. Дисбе-талипопротеинемия этого типа бывает только у гомозигот по соответствующему аллелю аполипопротеина Ej (генотип Ej/Ej), который обнаруживается примерно у 1%> лиц европейских популяций. Для проявления этого заболевания необходимы дополнительные факторы, повышающие уровень липидов, например семейная комбинированная гиперлипидемия или различные вторичные формы гиперлипопротеинемии. Следовательно, это заболевание-результат взаимодействия двух генетических аномалий или генетических и приобретенных нарушений. Хотя частота лежащего в основе признака генетического полиморфизма довольно высокая (1%), само заболевание редкое (1/10000). [c.303]

Генетический полиморфизм, затрагивающий аполипопротеин (локус Е расположен в хромосоме 19), оказывает существенное влияние на уровни липидов [874]. Гомозиготы Е2/Е2 и частично Ег-гете-розиготы имеют более низкий уровень холестерина, чем индивиды с другими генотипами. Влияние соответствующих аллелей на частоту гиперлипидемии и ИБС еще не вполне очевидно [916 786 2372] убедительные различия не выявлены, а интерпретация данных затруднена, поскольку генотип Е2/Е2 ассоциирует с ги-перлипопротеинемией типа III (или болезнью утраты ремнантов), которая представлена в группе больных с ИБС с высокой частотой. [c.304]

Неоднородность структуры приграничной зоны клетки определяется не только распределением зарядов фосфолипидов на внешней поверхности мембраны и низкомолекулярных противоионов, с ними связанных, но и структурой прилежащих слоев молекул воды, а также расположением пептидных молекул вблизи этой поверхности. В частности, в структуре аполипопротеинов имеются участки цепи с асимметричным распределением гидрофильных фупп, которые способны к организации спиральных структур ( колес Эдмундсона , см. рис. 4). В процессе выделения и очистки эти участки, как правило, теряют спиральную структуру, но при добавлении фосфолипидов доля спиральных участков восстанавливается. Этому способствует взаимодействие боковых групп пептида с полярными (ионизированными) головками фосфолипидов. При этом пептид располагается на фосфолипидном монослое таким образом, чтобы ось а-спирали была ориентирована параллельно поверхности слоя (Поляков, Панин, 2000). [c.114]

Аполипопротеины выполняют различные функции. Например, основной апопротеин хиломикронов — белок В-48, который синтезируется в клетках слизистой оболочки тонкой кишки, необходим для формирования структуры хиломикронов. Образовавшиеся в энтероцитах липопротеины представляют собой незрелые хиломикроны, которые сначала попадают в лимфу, а затем — в кровоток. В крови незрелые хиломикроны получают от Л ВО, образующихся в печени, другие апопротеины - С-П и Е (см. рис. 8.1, 8.2, табл.8.3) и превращаются в зрелые хиломикроны. [c.184]

В клетках слизистой оболочки кишечника эфиры холестерина, свободный холестерин, ресинтези-рованные ТАГ и синтезированные энтероцитами аполипопротеины В-48, А-[ и А-II упаковываются в хиломикроны, которые первоначально поступают в лимфу, а затем - в кровь. [c.215]

Основным аполипопротеином является В-100. [c.403]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология