Белки спираль

Рис. 49. Изображение вторичной (а) и третичной (6) структур молекулы белка (на схеме третичной структуры наглядно видно скручивание вторичной структуры в пространстве в а-спираль).

Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

Покажите на фрагменте полипептида возможность образования внутримолекулярных водородных связей при скручивании молекулы белка в спираль (вторичная структура белка). [c.38]

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

В начале 50-х годов американский химик Лайнус Полинг (род. в 1901 г.) предположил, что полипептидная цепь свернута в спираль (подобна винтовой лестнице ) и удерживается в этом положении водородными связями. Эта идея оказалась особенно плодотворной применительно к относительно простым фибриллярным белкам, из которых состоят покровные и соединительные ткани. [c.130]

Переходы спираль -- клубок происходят в растворах белков при нафевании, при изменении pH и концентрации солей. [c.346]

Во многих фибриллярных белках цепь распрямлена не полностью, а скручена в спираль, как телефонный провод. Одни водородные связи удерживают эту спираль, а другие — связывают цепи между собой. Это происходит, например, в белке волос, как показано на рис. VII. 10. [c.454]

Что представляет собой а-спираль В каких белках она обнаруживается-в фибриллярных или глобулярных Как влияют на ее структуру гидрофобные радикалы [c.342]

Для проверки метода решена обратная задача из рентгеноструктурных данных для определенных белков получены величины Ха, х и Хг. Зная Ха, % и дгг и сняв спектр КД данного белка, из той же системы уравнений можно определить [Q]na, [9]яр и [0] г на любой длине волны Хп, т. е. вычислить спектральные вклады соответствующих конформаций. Вычисленные таким образом спектральные вклады а-спиралей, р-структуры и статистического клубка хорошо совпали со спектрами модельных полипептидов, приведенных на рис. 24. [c.46]

Полипептидные цепи способны образовывать а-спиральную конформацию (рис. 6.10). Такая конформация характеризуется максимальным насыщением водородных связей вдоль оси спирали. Боковые заместители аминокислотных звеньев направлены наружу и находятся вне спирали. Дополнительным фактором, фиксирующим а-спиральную конформацию макромолекулы белка, является образование внутрицепных дисульфидных (цистиновых), сложноэфирных и солевых связей. Возникновение двойных и тройных спиралей обусловлено интенсивными межмолекулярными взаимодействиями между ними. Такие спиральные одно- и многоцепочечные макромолекулы являются примером стержнеобразных жестких цепей, характеризующихся /ф < 0,63. [c.344]

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380]

Под влиянием каких факторов реализуются в растворах белков следующие равновесия а-спираль статистический клубок -структура Ответ обоснуйте. [c.393]

Опыт показывает, что в изоэлектрическом состоянии вязкость белков наименьшая. Это связано с изменением формы макромолекул, так как макромолекулы в развернутом состоянии придают растворам более высокую вязкость, чем макромолекулы, свернутые в спираль или клубок. [c.340]

Меня же все больше увлекала пространственная структура молекул. Я думал может, наподобие того, как Полинг сконструировал свою а-спираль для белка, и мне удастся соорудить нечто похожее для гена, то есть для ДНК. [c.137]

Большинство других белков, таких как белки крови, ферменты, гормоны, имеют не фибриллярную, а глобулярную структуру. Последняя состоит из спиралей, свернутых в клубок — глобулу, внутри которой отдельные части спирали сшиваются между собой большим количеством поперечных водородных и дисульфидных связей — мостиков. [c.40]

Конфигурацию сдвоенной спирали, как установили Джеймс Уотсон и Фрэнсис Крик (1953 г.), имеют макромолекулы нуклеиновых кислот ДНК и РНК, которые связаны с белками и выполняют определяющие функции в процессах синтеза белка, передачи наследственности, старения организма. Каждая их спираль свернута из своей цепи [c.40]

Особенностью т-РНК является то, что на одном конце цепочки, содержащей всего 80 нуклеотидов, всегда помещается группа из трех частиц двух цитозина и одной аденина на другом конце находится гуанин. Водородные связи между основаниями обусловливают скручивание отдельных участков цепи в двойную спираль. Свободные нуклеотиды взаимодействуют с матрицей, на которой закрепляется совокупность аминокислот во время синтеза белка. Существование таких свободных нуклеотидов, возможно, связано с наличием в т-РНК пуриновых или пиримидиновых оснований, [c.391]

Два таких основных типа конфигурации белковых структур открыли и обосновали в сороковых годах двадцатого столетия Лайнус Полинг и Роберт Кори. При этом было установлено, что более высокоорганизованным типом конформаций полипептидных цепей является правовращающая а-спираль. Именно а-спиралъ - основной и широко-распростране(гнъгй тип вторичной стр)уктзры белков. Спираль может быть правой или левой, но более устойчивой являегся правая а-спираль. [c.270]

В живых организмах белки существуют не просто в виде длинных, гибких цепей более или менее хаотической формы. Белковые цепи закручиваются или распрямляются определенным образом, принимая специфические формы, необходимые для функционирования того или иного белка. Эта особенность структуры белков называется их вторичной структурой. Одной из важнейших и наиболее распространенных вторичных структур является ос-спираль, впервые установленная Лайнусом Полингом и Р. Б. Кори. Схематическое изображение спиральной структуры белка дано на [c.448]

Ш Третичная структура — реальная трехмерная конфигурация, возникающая при закручивании в спираль полипептидных цепей белков, происходящем под действием дисульфидных, водородных и иных связей. [c.258]

Рентгенографическим методом были определены межатомные расстояния и валентные углы в молекулах полипептидов и на этой основе построена пространственная модель белков. В 1951 г. Л. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковой молекулы а-спираль , в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра, причем звенья соседних витков соединяются между собой водородными связями между группами ЫН и СО. Это не единственная возможная конфигурация для белковых молекул. [c.344]

В 1951 г. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковых молекул так называемую а-спи-раль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Соседние витки располагаются таким образом, что между группами ЫН и СО каждого третьего звена устанавливаются водородные связи (рис. 65). Один виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Степень развития спирали зависит от природы белка и внешних условий. Так, например, поли-1-аланин начинает приобретать в чистой воде конформацию а-спирали, если в полипептидной цепи содержатся более 10 звеньев. В присутствии неорганических солей спираль лучше стабилизируется за счет гидрофобных взаимодействий. [c.636]

Белки могут также принимать случайную, неупорядоченную конформацию. Этому особенно способствуют такие растворители, которые способны разрывать водородные связи, стабилизующие а-спираль. [c.637]

Рис. 10-12. Соединение триптофана с белком-репрессором триптофанового оперона изменяет конформацию репрессора. Конформанионные изменения дают возможность этому регуляторному белку гесно связываться со спенифической последовательностью ДНК, и. таким образом, блокировать транскрипцию генов, которые кодируют белки, участвующие в синтезе триптофана (trp-onepon). Трехмерная структура этого бактериального белка (спираль-виток-спираль) определена с помощью метода рассеивания рентгеновских лучей и показана как в случае связывания триптофана, так и без него. Связывание триптофана приводит к увеличению расстояния между двумя узнающими спиралями (цветные цилиндры) в димере, что способствует образованию симметрично расположенных водородных связей, изображенных на схеме в виде цветных

В эти годы созданы новые физ.-хим. методы аиализа. Были заложены основы хроматографич. методов (М. С. Цвет, 1906). В 20-х гг. Т. Сведберг предложил использовать для седиментации белков ультрацентрифугу, вскоре этим методом был выделен ряд вирусов. В 30-х гг. А. Тизе-лиусом заложены основы электрофореза, в 1944 А. Мартином и др. создана распределит, хроматография, для определения структуры прир. соед. впервые стал использоваться рентгеноструктурный анализ (Д. Кроуфут-Ходжкин, 40-е гг.). Благодаря использованию физ.-хим. методов в 50-х гг. достигнуты крупные успехи в изучении двух важнейших классов биополимеров-белков и нуклеиновых к-т Э. Чар-гафф провел детальный хим. анализ нуклеиновых к-т, открыта двойная спираль ДНК (Дж. Уотсон и Ф. Крик, 1953), определена структура инсулина (Ф. Сенгер, 1953), одновременно осуществлен синтез пептидных гормонов -окситоцина и вазопрессина (Дю Виньо, 1953), открыт один из элементов пространственной структуры белков- спираль (Л. Полинг, 1951). В эти годы Р. Замечником открыты рибосомы, что послужило стимулом для изучения механизма синтеза белка. [c.292]

Белки, -спираль — пространственное расположение последовательности аминокислот (один из вариантов вторичной структуры белка), при котором полипептид образует регулярную спираль о шагом 5,44 А и диаметром 10,5 А. На каждый виток а-спирали прюЕодится по 3,7 аминокислотного остатка, а на один аминокислотный остаток — 1,5 А длины спирали. Между атомом водорода в каждой пептидной группировке и карбоянльным атомом кислорода третьей ло счету от нее аминокислоты возникают внутрицепочечные водородные связи, направленные вдоль оси спирали. Водородные связи появляются после образования спиральной структуры, закрепляют ее и стабилизируют. [c.15]

Дисульфидные мостиковые связи —8—8— создают третичную структуру белков. Третичная структура — это функционально необходимое взаимное расположение в пространстве элементов вторичной структуры белков — спиралей и слоев, образованных полипептид ными цепями. Дисульфидные мостики образуются из сульфгидрильных групп —8—Н серосодержа-ш ей аминокислоты — цистеина. [c.486]

Спираль может быть правой или левой (соответственно по движению часовой и против движения часовой стрелки). В белках в большинстве случаев обнаружена правая форма а-спира-ли. В некоторых глобулярных белках не вся вторичная структура представлена только спиралью,— последняя представляет только часть структуры. В другой части белка спираль отсутствует вследствие напряжений, возникающ,их в процессе биосинтеза белковых глобул. Наличие остатков пролина в цепи также может быть причиной отсутствия а-спиралей в отдельных участках молекул. Особая структура пролина вызывает резкие изгибы пептидной цепи и искажение ее спиральной конфигура ции. Конфигурация пептид ной связи и конформация пептидной цепи в основноь зависят от природы соответ ствующих аминокислот. [c.43]

Все четыре вторичные структуры, обнаруженные либо в белках, либо в модельных полипептидных системах, совпадали с предсказанными Полингом и Кори. Однако, как будет показано в гл. 5, критерий, первоначально используемый для их построения, оказался не совсем точным и был изменен с учетом современного представления о силах, стабилизирующих конформации макромолекул. Часть трудностей касались эффективной прочности водородных связей. Другое серьезное затруднение возникло в связи с влиянием боковых цепей. Именно они в основном определяют, образует ли данная аминокислотная последовательность неупорядоченную структуру, а-спираль, /З-слой или некоторые другие структуры, обнаруженные в белках. Спираль Зю иногда находят в коротких участках структуры глобулярных белков. Это, по существу, вариант а-спирали, в котором на один виток приходится 3 остатка вместо 3,6. (В коротких участках структуры глобулярных белков иногда находят и два других варианта спиралей а -спираль и тг-спираль. Описание этих структур можно найти в книге Дикерсона и Гейса (1969).) Г ораздо шире распространена /3-структура, изображенная на рис. 2.25. Она дает пептидной цепи возможность круто поворачивать, сохраняя при этом энергетически выгодные значения конформационных углов и одну внутрицепочечную водородную связь. /3-Изгибы справедливо называют элементами вторичной структуры, поскольку они возникают в результате ближних взаимодействий и их можно рассматривать как начало спирали с нулевым шагом. [c.91]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Фкбрнллярные белки представляют собой волокнистые вещества, большей частью нерастворимые в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в них образуют пучки, будучи ориентированы параллельно друг другу в направле[пти волокна. Пол[нтептидиые цепи таких белков рассматриваются как отдельные химические образования. К этог группе относятся кератин, миозин, фибриноген, коллаген и др. Рентгенографические исследования привели к выводу, что во многих из i rx полипептидные цепи закручены в спираль таким образом, что внугры [c.396]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

В заключение отметим, что для изучения тепловых эффектов процессов денатурации белков и нуклеиновых кислот и взаимодействия этих биополимеров с ионами металлов и гидроксония в последнее время щироко и успешно применяется микрокалори-метрия. Тепловые эффекты этих процессов довольно малы. Так, теплота денатурации (т. е. перехода спираль—клубок) ДНК составляет около 4,0 ккал на моль мономерных единиц. Поскольку исследования обычно проводятся при концентрациях биополимеров порядка 10 М (в расчете на мономерные единицы), а объемы составляют 1—2 мл, измеряемые теплоты крайне малы (де- [c.47]

Представление о строении нуклеиновых кислот нуклеозиды и нуклеотиды. Гетероциклические основания, рибоза (дезоксирибоза) и фосфорная кислота как структурные единицы нуклеиновых кислот. Представление о строении РНК и ДНК. Биологические функции ДНК и РНК. Рибосомальные, информационные и транспортные РНК. Связь между строением и биологическими функциями нуклеиновых кислот. Двойная спираль как модель молекулы ДНК. Роль водородных связей аденин — тимин и гуанин — цитозин в образовании двойной спирали. Правило Ча )-гаффа. Проблема передачи наследственной информации. Вещество, энергия и информация — необходимые компоненты при синтезе белка. Гснетическин код как троичный неперекрывающийся вырожденный код. [c.249]

Органическая химия (1974) -- [ c.1057 , c.1060 ]

Биохимия (2004) -- [ c.30 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.238 , c.313 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.99 , c.103 , c.106 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.56 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.15 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.592 , c.593 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология