Структура бактериородопсина

Выяснение первичной структуры бактериородопсина было завершено практически одновременно в 1979 г. в СССР Ю. А. Овчинниковым с сотр. и в США Г. Кораной с сотр. Полипептидная цепь белка состоит из 248 аминокислотных остатков. 67% которых являются гидрофобными. Необходимо отметить, что бактериородопсин явился первым истинно мембранным белком, строение которого было полностью расшифровано. [c.607]

При изучении бактериородопсина были, по существу, впервые сформулированы принципы определения топо рафии мембранных белков. Анализ распределения гидрофобных и гидрофильных аминокислотных остатков в полипептидной иепи позволяет сделать вывод о ее пространственной укладке в мембране. Гидрофобные зоны, по всей видимости, представляют собой трансмембранные сегменты, в то время как гидрофильные районы выступают из мембраны и соединяют отдельные внутримембранные а-спиральные тяжи белковой молекулы. Такого рода анализ выявил в первичной структуре бактериородопсина семь участков повышенной гидрофоб ности. что хорошо согласуется с электронно-микроскопическими данными по топографии белка в мембране. [c.607]

Яркой демонстрацией возможностей современной электронной микроскопии является установление пространственной структуры бактериородопсина первоначально с разрешением 7 А, а впоследствии 3 А. Это означает, что электронно-микроскопические методы могут в отдельных случаях приближаться по своей информативности к рентгеноструктурному анализу. [c.168]

Рис. 44. Структура бактериородопсина. 1—7 — фрагменты родопсина, пронизывающие мембрану

Два обстоятельства осложнили на первых порах работу, когда академик Ю. Овчинников и его коллеги взялись за расшифровку структуры бактериородопсина. Во-первых, белок, спрятанный в мембрану, очень устойчив к действию обычных протеолитических ферментов, применяемых для фрагментации полипептидных цепей. (Здесь стабильность бактериородопсина, пожалуй, в первый и последний раз обернулась против его исследователей.) Во-вторых, полученные в конце концов фрагменты прочно склеивались между собой (белок-то необычный — жирный ведь место его прописки в клетке — гидрофобная мембрана). [c.125]

Р. Хендерсон в Кембридже, комбинируя электронную микроскопию с математическим анализом, определил трехмерную структуру бактериородопсина в фиолетовых бляшках — фрагментах бактериальной мембраны, содержащих этот белок. Выяснилось, что полипеп-гидная цепь бактериородопсина семь раз пересекает мембрану. Она образует семь спиральных участков, причем длина каждого из них равна толщине мембраны. Каждый из таких участков формирует колонну, укрепленную перпендикулярно плоскости мембраны и пронизывающую всю ее толщу. [c.128]

Хендерсон описал структуру бактериородопсина с точностью до 7 ангстрем. Этого недостаточно, чтобы определить пространственные координаты отдельных атомов. Однако общий контур молекулы и расположение отдельных ее частей уже могли быть описаны вполне надежно И вновь, как и при расшифровке аминокислотной последовательности, бактериородопсин оказался первым мембранным белком, трехмерная структура которого была в общих чертах выяснена. [c.128]

Точное знание, во-первых, местоположения альдимина в темноте и на свету и во-вторых, устройства входного и выходного путей. Задача это, конечно, сложнейшая, но не безнадежная. Можно даже сказать, что с расшифровкой аминокислотной последовательности и пространственной структуры бактериородопсина наметилась реальная перспектива ее решения. Лишь взяв этот барьер, мы сможем наконец составить чертеж простейшего биологического генератора — бактериородопсина. [c.138]

При изучении мембранных белков необходимо принимать во внимание присущие им необычные свойства. Высокое сродство этих белков к липидам и гидрофобность приводят к практически полной их нерастворимости в водных средах. Пептидные фрагменты, полученные при гидролизе мембранных белкоа. также плохо растворимы и обладают повышенной склонностью к агрегаиии. Эти и некоторые другие сложности встретились при исследовании структуры бактериородопсина — основного белка пурпурной мембраны гало-фильной бактерии Haloba terium halobium. [c.79]

В настоящее время природа протон-проводящего пути бактериородопсина интенсивно изучается в различных лабораториях. Одним из наиболее эффективных подходов в- этом направлении является использование методов белковой инженерии, суть которых состоит в замене одних аминокислот белка другими путем изменения соответствующих кодонов в гене с помощью направленного мутагенеза. В лаборатории Г. Кораны получено около 15 мутантных генов. Детальное исследование полученных таким образом белков с измененной аминокислотной последовательностью позволит ответить на вопрос о вовлеченности тех нлн иных аминокислот в общий механизм функционирования ба <тернородопснна. Безусловно, важная информация будет получена нз данных рентгеноструктурного анализа по третичной структуре бактериородопсина с разрешением 0,250,3 нм. [c.610]

Первичная структура бактериородопсина была установлена в 1979 г. Ю. А. Овчинниковым с группой сотрудников и чуть позднее подтверждена Г. Кораной. Бактериородопсин — это первый, мембранный белок, для которого была полностью установлена первичная структура. Трудности анализа ме.мбранных белков состоят в том, что они нерастворимы в водных буферных системах, и расщепление их на фрагменты с помощью протеаз (традиционный метод анализа) практически невозможно. Для расщепления бактериородопсина применялись химические методы, а образовавшиеся фрагменты разделялись на биогелях, уравновешенных кон- [c.122]

И тем не менее Ю. Овчинников пошел на публикацию частичной структуры бактериородопсина. Она появилась в одном из летних номеров Записок Федерации европейских биохимических обществ (ФЕБС Лет-терз) за 1978 год. Ученый знал, что аналогичную работу ведет группа в Сент-Луисе, но, судя по поступающим оттуда сведениям, американцы явно отстали и уже не имели реальных шансов на успех. [c.126]

Осенью 1978 года работа в Москве была закончена. Полная тpyкtypa бактериородопсина опубликована в ноябрьском номере Биоорганической химии за 1978 год. А в январском номере Трудов Академии наук США за 1979 год появилось сообщение о частичной структуре бактериородопсина за подписью одного из самых знаменитых биохимиков нашего времени, индуса Г. Кораны, работающего в Америке. В свое время Корана был первым, кому удалось искусственно синтезировать ген, за что и получил Нобелевскую премию. [c.126]

Но на этот раз великий индус ошибся в своей тактике и проиграл. Вероятно, публикация частичной структуры бактериородопсина была жестом отчаяния, вызванным сообщением, что полная структура этого интереснейшего белка уже опубликована в советском журнале. Может быть также, здесь не обошлось без мысли о том, что статья на русском языке останется не замеченной западной публикой. Но и этот расчет не оправдался. Имя Овчинникова слишком хорошо известно за рубежом, чтобы подписанная им статья не привлекла внимания специалистов. Кроме того, уже весной 1979 года Ю. Овчинников, Н. Абдулаев, А. Киселев, М. Фейгина, Н. Лобанов и И. Назимов опубликовали полную аминокислотную последовательность бактериородопсина по-английски в ФЕБС Леттерз. [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология