Бактериородопсин аминокислотная последовательность

Родопсин быка содержит 348 аминокислотных остатков, что на сто остатков больше, чем у бактериородопсина. Аминокислотная последовательность этого белка, расшифрованная Ю. А. Овчинниковым и сотрудниками, резко отличная от таковой бактериородопсина, тем не менее хорошо подходит для формирования структуры с семью а-спиральными колоннами, пронизывающими мембрану. Семь гидрофобных последовательностей той же протяженности, что и в бактериородопсине, связаны гидрофильными последовательностями разной длины. Дополнительные сто аминокислот, упомянутые выше, локализованы в более длинных, чем у бактериородопсина, концевых последовательностях, а также в связках между колоннами. Особенно велика петля между пятой и шестой колоннами. [c.115]

Ю. А. Овчинниковым с группой сотрудников в 1982 г. была расшифрована аминокислотная последовательность родопсина. Полипептидная цепь этого белка состоит из 348 аминокислот. Белок имеет две дополнительные олигосахаридные цепи, присоединенные к остаткам аспарагина в положении 2 и 15. Так же как и бактериородопсин, зрительный родопсин имеет 7 участков, состоящих из гидрофобных аминокислот, которые соединены короткими цепями гидрофильных аминокислотных последовательностей. Ретиналь расположен [c.156]

Исследование структуры белка — трудное и нескорое дело, особенно если речь идет о необычном объекте вроде бактериородопсина. Работу ведут в течение многих месяцев, а иногда и лет, и нет уверенности, что даже в случае удачи вам достанутся лавры первооткрывателя. Более счастливый конкурент может обскакать вас на самом финише работы и первым обнародовать аминокислотную последовательность. Тогда ваши результаты вряд [c.125]

Хендерсон описал структуру бактериородопсина с точностью до 7 ангстрем. Этого недостаточно, чтобы определить пространственные координаты отдельных атомов. Однако общий контур молекулы и расположение отдельных ее частей уже могли быть описаны вполне надежно И вновь, как и при расшифровке аминокислотной последовательности, бактериородопсин оказался первым мембранным белком, трехмерная структура которого была в общих чертах выяснена. [c.128]

Точное знание, во-первых, местоположения альдимина в темноте и на свету и во-вторых, устройства входного и выходного путей. Задача это, конечно, сложнейшая, но не безнадежная. Можно даже сказать, что с расшифровкой аминокислотной последовательности и пространственной структуры бактериородопсина наметилась реальная перспектива ее решения. Лишь взяв этот барьер, мы сможем наконец составить чертеж простейшего биологического генератора — бактериородопсина. [c.138]

Бактериородопсин оказался хронологически первым A iH-re-нератором, для которого удалось выяснить первичную структуру. Это было сделано Ю. А. Овчинниковым, Н. Г. Абдулаевым и сотрудниками (1978), а позднее X. Г. Кораной и его коллегами (1979). Оказалось, что белок состоит из 248 аминокислотных остатков, образующих семь гидрофобных последовательностей (по 24—28 аминокислот каждая), чередующихся с более короткими гидрофильными последовательностями. Кроме того, на С-конце молекулы белка находится гидрофильная последовательность, включающая не менее 20 аминокислот. [c.103]

Единственной в своем роде мембраной является пурпурная мембрана бактерии На1оЬас1егшт ка1оЫит в ней содержится только один белок—бактериородопсин. Полная аминокислотная последовательность бактериородопсина не определена, однако установлена [27] последовательность аминокислот около места связывания фоторецептора (ретиналя) 01у-Уа1-5ег-Азр-Рго-Азр-Ьу8-Ьу5 -РЬе-Туг-А1а-Пе-Ме1 (звездочкой обозначено место связывания). [c.122]

Одним из главных препятствий при структурном изучении интегральных белков биологических мембран является нх низкая растворимость. Мембранные белки практически нерастворимы в водных буферных системах, и это фактически исключает использование протеолитических ферментов в традиционной форме. В процессе работы по установлению полной аминокислотной последовательности бактериородопсина применялись в основном химические методы расщепления полипептидной цепи, и обрАовавшиеся фрагменты разделялись на биогелях, уравновешенных концентрированным раствором муравьиной кислоты. [c.607]

В настоящее время природа протон-проводящего пути бактериородопсина интенсивно изучается в различных лабораториях. Одним из наиболее эффективных подходов в- этом направлении является использование методов белковой инженерии, суть которых состоит в замене одних аминокислот белка другими путем изменения соответствующих кодонов в гене с помощью направленного мутагенеза. В лаборатории Г. Кораны получено около 15 мутантных генов. Детальное исследование полученных таким образом белков с измененной аминокислотной последовательностью позволит ответить на вопрос о вовлеченности тех нлн иных аминокислот в общий механизм функционирования ба <тернородопснна. Безусловно, важная информация будет получена нз данных рентгеноструктурного анализа по третичной структуре бактериородопсина с разрешением 0,250,3 нм. [c.610]

Полипептидная цепь родопсина состоит из 348 аминокислотных остатков. Две олигосахаридные цепи присоединены к оствткам аспарагина в положении 2 и 15. Характерной особенностью аминокислотной последовательности родопсина, как и бактериородопсина, является наличие протяженных участков полипептидной цепи, состоящих из неполярных аминокислотных остатков, прерываемых сравнительно небольшими участками, содержащими полярные остатки. Аминокислотный остаток Ьу8-2Ч6, ответственный за связывание ретиналя, расположен ближе к С-концу белка. [c.612]

Рис. 8-47. Локализация потенциально гидрофобных (трансмембранных) сегментов полипептиднои цепи с помощью профилей гидрофобности. Свободная энергия, необходимая для переноса последовательных сегментов полипептиднои цепи из неполярного растворителя в воду, рассчитывается по аминокислотному составу с использованием данных по модельным соединениям. Такой расчет делается для сегментов фиксированного размера (обычно около 10 аминокислотных остатков), начиная с каждой последующей аминокислоты в цепи. Индекс гидрофобности данного сегмента откладывается по оси Y как функция от его ноложения в цепи. Положительные значения соответствуют случаю, когда для переноса в воду требуется свободная энергия (т. е. данный сегмент является гидрофобным), а величина пика соответствует количеству требуемой энергии. Пики индекса гидрофобности показывают положение гидрофобных сегментов в аминокислотной последовательности. Здесь приведены два примера гликофорин имеет единственный трансмембрапный гидрофобный домен и один соответствующий ему пик на профиле гидрофобности (А) бактериородопсин содержит семь трансмембранных спиральных участков, которым соответствуют семь пиков на профиле

Но на этот раз великий индус ошибся в своей тактике и проиграл. Вероятно, публикация частичной структуры бактериородопсина была жестом отчаяния, вызванным сообщением, что полная структура этого интереснейшего белка уже опубликована в советском журнале. Может быть также, здесь не обошлось без мысли о том, что статья на русском языке останется не замеченной западной публикой. Но и этот расчет не оправдался. Имя Овчинникова слишком хорошо известно за рубежом, чтобы подписанная им статья не привлекла внимания специалистов. Кроме того, уже весной 1979 года Ю. Овчинников, Н. Абдулаев, А. Киселев, М. Фейгина, Н. Лобанов и И. Назимов опубликовали полную аминокислотную последовательность бактериородопсина по-английски в ФЕБС Леттерз. [c.127]

Но не спешите и не оболыцайтесь до срока, читатель. Слов нет, бактериородопсин прост. Он состоит из ретиналя и полипептидной цепи умеренной длины. Белковая часть бактериородопсина построена из 248 аминокислотных остатков, образующих линейную последовательность. 19 типов различных аминокислот набраны в строго определенном, уникальном порядке, характерном только для бактериородопсина. Полученная таким образом цепь уложена неким, опять-таки единственным в своем роде способом в мембране бактерии. [c.124]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология