Кривая связывания для модели Моно и др

И не может привести к появлению отрицательной кооперативности. Некоторые характерные кривые связывания для модели Моно и др. показаны на рис. 7.3. [c.183]

Кривая связывания для модели Моно и др. [4] [c.264]

В табл. 8.3 приведен ряд значений L и с, полученных с помощью ЭВМ путем описания экспериментальных кривых связывания для некоторых белков уравнением (8.12). (Это, однако, не означает, что структурные изменения происходят в соответствии с моделью Моно и др.— модель Кошланда и др. предсказывает аналогичную кривую связывания см. ниже.) [c.265]

Кошланд и сотр. [17] рассмотрели четыре из возможных способов взаимодействия четырех субъединиц, каждая из которых имеет один центр связывания субстрата. Предполагалось, что субъединицы могут сушествовать в двух формах — связываюшей и не связывающей субстрат. При этом рассмотрении предшествующие выводы Моно [8] и Аткинсона [3] умышленно не принимались во внимание. В результате тщательного сравнения кинетических следствий, проистекающих из постулируемых схем взаимодействия, было установлено два весьма важных общих положения а) системы с взаимодействующими субъединицами могут давать нормальные гиперболические кривые насыщения (это следует сопоставить с приведенными в начале этой главы данными о том, что сигмоидные кривые могут быть получены при разных условиях, не обязательно связанных с субъединицами или с взаимодействием субстратных центров) б) для объяснения одних и тех же опытных данных (одной кривой насыщения) пригодны почти в равной мере многие разные модели следовательно, кинетический анализ сам по себе не позволяет сделать выбор среди возможных формальных механизмов регуляции активности ферментов. [c.242]

Рассмотренные выще механизмы способны описывать многие сложные эффекты, и кинетическое уравнение может иметь очень сложную форму. Но в общем случае концентрация [ЕЗ] не может возрастать быстрее, чем растет [3]. Однако при некоторых экспериментальных условиях субстраты или ингибиторы оказывают большее влияние на концентрацию комплекса. Другими словами, получаются 3-образные кривые типа кривой связывания кислорода гемоглобином (разд. 7.13). В особенности это относится к ферментам, играющим важную роль в регулировании обмена веществ. Подобные кооперативные эффекты встречаются в случае ферментов с несколькими активными центрами, поскольку кооперативный эффект подразумевает возрастание сродства второго активного центра к субстрату, когда первый центр занят. Как и в случае гемоглобина, взаимодействия такого типа сопровождаются структурными изменениями. Согласно модели Моно — Шанжо — Ваймана, фермент с несколькими активными центрами может находиться по крайней мере в двух состояниях. Это, вероятно, слишком упрощенная картина, но два является минимальным числом состояний, необходимым для объяснения наблюдаемых эффектов. Предполагается, что в обоих состояниях конформации всех субъединиц одинаковы. Воздействующая на систему молекула (эффектор), которая может быть молекулой субстрата, смещает равновесие в сторону одного или другого из этих двух состояний. Если эффектор смещает равновесие в направлении увеличения скорости реакции, то такой эффектор называется активатором. Если же его действие приводит к снижению скорости реакции, то он называется ингибитором. Как и в случае гемоглобина, воздействие усиливается тем, что одна молекула эффектора оказывает влияние на несколько каталити-21 [c.323]

Аллостерический фермент был исследован с помощью ряда физических методов, и была найдена некая физическая характеристика Р, которая зависит от конформации или формы молекулы фермента. Д-р А изучает связывание аналога субстрата 8 (который присоединяется к месту связывания субстрата, но не превращается в продукт). Кривая связывания имеет вид гиперболы. Д-р А измеряет(степень насыщения фермента 8 ) и в то же время находит величину Р при каждом значении Примечательно, что Р измен ся пропорционально изменению з д, относительное изменение Р равно — 0,30, когдаз д, = 0,30 оно равно 0,60, когда= 0,60 и т.д. Затем д-р А измеряет связывание аллостерического ингибитора -I с ферментом, которое описывается сигмоидной кривой. Он обнаруживает, что, когда I связывается с ферментом, никаких изменений в величине Р не наблюдается. Д-р А приходит в возбуждение и восклицает Фермент ведет себя точно так, как я предсказывал, исходя из модели Моно — Уаймена — Шанжё (МУШ) для аллостерических эффектов . Он описывает свои эксперименты и выводы и посылает рукопись в научный журнал. В ответ редактор пишет д-ру А Мы можем опубликовать Ваши данные, но в Ваших выводах имеется небольшое противоречие. Хотя изменение Я при связывании 8 ферментом и согласуется с предсказаниями модели МУШ, модель также предсказывает некоторые изменения в характеристике Р, когда с белком связывается I . Кто прав, д-р А, редактор, или оба неправы Объясните ваш ответ. [c.120]

Наиболее слабым местом теории Моно и др. является допущение о симметрии. Использование минимального числа промежуточных состояний приводит к тому, что модель становится лищь неким приближением к действительности. Но как раз в этом допущении и заложено достоинство модели она дает простую схему, которая объясняет экспериментальные данные. Такие предсказания, как переход от сигмоидной зависимости к кинетике Михаэлиса — Ментен при достаточно высоких концентрациях активатора для ферментов, выполняющих регуляторные функции, могут быть сделаны независимо от того, вводится ли допущение о наличии промежуточных состояний. Необходимо отметить также, что, несмотря на свою простоту, эта теория объясняет характер кривых связывания кислорода целым рядом мутантных форм гемоглобина (см. ниже). [c.258]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология