Белки гидролиз кислотой

При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение белка — гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен. [c.311]

Растворимые в воде белки образуют коллоидные растворы При нагревании или под действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они сворачиваются При этом происходит денатурация белков — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении им первичной структуры, например термическая необратимая денатурация яичного белка При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение белка — гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен [c.311]

Метод, а) Гидролиз. 20—25 г белка гидролизуют с 500 мл 20% НС1. Избыток кислоты удаляют в вакууме. Сироп разводят до желаемого объема и высчитывают в нем содержание белка по общему азоту. [c.50]

Пептиды и белки можно гидролизовать кислотами или щелочами. Наиболее изучен и широко применим кислотный гидролиз. Условия кислотного гидролиза были предметом интенсивного изучения [71], однако основная методика осталась неизменной [72]. [c.351]

Белки подразделяют на дре большие группы простые и сложные. Простые белки гидролизуются кислотами или щелочами. В среднем в их состав входят 50 % С, 7 % Н, 23 % О, 16 % N и 3 % 8. Все природные аминокислоты оптически активны (кроме глицина) и принадлежат, за редким исключением, к Ь-ряду. [c.272]

Изучение деструкции биологических полимеров — белков, нуклеиновых кислот, целлюлозы и др. — является одним нз важнейших методов исследования состава и строения этих полимеров. Деструкция полимеров используется для получення мономеров из природных полимеров, например для получения аминокислот и нуклеотидов. Наконец, изучение кинетики и механизма деструкции биологических полимеров под действием ферментов представляет большой интерес в связи с тем, что эти процессы являются важными звеньями обмена веществ в живых организмах. Поскольку все важнейшие природные полимеры получаются путем поли конденсации, то их деструкция, представляющая собой обратный процесс, идет путем гидролиза этих полимеров. [c.436]

Гидролиз белка. Анализ аминокислотного состава белка проводят после его гидролиза кислотой или щелочью. Пептидная (кислотно-амидная) связь, связывающая аминокислоты в молекуле белка, является ковалентной и химически устойчивой. Поэтому гидролиз белка проводят в достаточно жестких условиях. Кислотный гидролиз проводят кипячением белка в 6 моль/л растворе НС1 при температуре 105—ПО °С обычно в течение 24 ч. Гидролиз проводят в запаянных ампулах, из которых перед запаиванием откачивают воздух. [c.15]

При гидролизе белков катализируемом кислотами, щелоча [c.194]

Частичный гидролиз белка проводят кислотами или ферментами. Часто оказывается целесообразным начинать гидролиз с разрушения дисульфидных мостиков цистина. Зангер предложил обрабатывать белки надмуравьиной кислотой, в результате чего дисульфидная группа окисляется количественно до сульфогруппы и в гидролизате вместо цистина обнаруживается цистеиновая кислота. [c.514]

Продукты реакции аминокислот с нингидрином экстрагируются органическими растворителями [128]. Это свойство используют для определения пролина в гидролизатах белков. Гидролизуют 1 г исследуемого белка кипячением с 1 мл 4 н. хлористоводородной кислоты в течение 15 ч, после чего раствор выпаривают досуха. Сухой остаток обрабатывают одновременно 4 мл 3%-ного раствора трихлоруксусной кислоты и 1 мл 10%-ного раствора фосфорномолибденовой кислоты (для удаления пептонов) и фильтруют. Отбирают 0,5 мл фильтрата, вводят 0,5 мл 2%-ного водного раствора нингидрина и нагревают 10 мин при 100 °С. После охлаждения добавляют 50 мл воды и экстрагируют продукт реакции 10 мл изобутилового спирта в течение 3 мин. Верхний слой отделяют и измеряют оптическую плотность при 533 нм. [c.169]

Часто энергетическими ресурсами служат биополимеры, находящиеся в окружающей среде (полисахариды, белки, нуклеиновые кислоты), а также липиды. Прежде чем быть использованными, биополимеры должны быть гидролизованы до составляющих их мономерных единиц. Этот этап весьма важен по следующим причинам. Белки и нуклеиновые кислоты отличаются исключительным разнообразием. Количество видов белков исчисляется тысячами, после гидролиза же образуется только 20 аминокислот. Все разнообразие нуклеиновых кислот (ДНК и РНК) после гидролиза сводится к 5 видам нуклеотидов. Таким образом, расщепление полимеров до мономерных единиц резко сокращает набор химических молекул, которые могут быть использованы организмом. [c.92]

Метод, а) Гидролиз. 50—250 мг белка гидролизуют с 2—5 мл 18% НС1 в течение 5—7 час. или со с.месью из равных количеств 18% НС1 и 90% НСООН в течение 18 час. После конца гидролиза жидкость упаривают в чашке на паровой бане до густого сиропа. Таки.м путем удаляют часть соляной кислоты и превращают весь цистеин в цистин. Остаток растворяют в теплой воде, доводят до желаемого объема и фильтруют через мягкий сухой фильтр. Раствор должен давать отрицательную нитро-пруссидную реакцию. Если необходимо, обесцвечивают углем i. [c.196]

С жизнедеятельностью клостридиев связаны различные процессы, протекающие в природе разложение (гниение) азотсодержащих соединений (белков, нуклеиновых кислот) в анаэробных условиях анаэробное разложение растительных материалов, таких как клетчатка, хитин. Некоторые сахаролитические клостридии могут использовать в качестве субстрата брожения пектиновые вещества, составляющие покровы растительных клеток. Пектин — полимер метил-/)-галактуроновой кислоты. Последняя имеет сложное строение и при воздействии на нее пектиновыми ферментами гидролизуется на ряд сахаров, кислот и метиловый спирт. Клостридии, принадлежащие к виду С. /еЫпеит, содержат активную пектиназу и могут поэтому получать энергию, осуществляя маслянокислое брожение пектиновых веществ. Этот вид играет важную роль в процессе мацерации волокон при мочке льна. [c.250]

Метод, а) Гидролиз и восстановление. 1—10 г белка гидролизуют 20 час. с 3—30 мл соляной кислоты. Избыток кислоты удаляют в вакууме. Гидролизат обесцвечивают активированным углем и восстанавливают цистин избытком цинковой пыли в течение 30 мин. при комнатной температуре. Раствор фильтруют и разбавляют до 100 мл. [c.197]

Метод, а) Гидролиз. Небольшое количество белка гидролизуют соляной кислотой (1 1) в течение 24 час. Избыток кислоты нейтрализуют и разбавляют гидролизат до желаемого объема. [c.263]

Нача.уом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Браконно впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь. Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты, К 1935 г. было полностью завершено установление качественного состава белков (история открытия отдельных аминокислот приведена в табл. 1). В результате этих работ было выяснено, что все белки [c.436]

Полимеры, содержащие азот [13]. Белки. Химические свойства белков определяются природой амидной связи и функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, аминной, дисульфидной), входящими в состав радикалов К аминокислот. Под действием кислот, щелочей и ферментов белки гидролизуются, распадаясь на аминокислоты. Белки можно ацилировать и алкилировать. Широко используется в промышленности процесс дубления белков, в результате которого они теряют растворимость. Процесс дубления сводится к взаимодействию бифункциональных соединений, например формальдегида, с молеку- [c.259]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

По предложенному Эллиотом [96] методу эти белки после обработки серной кислотой были подвергнуты ацилированию, омылению и частичному дезацилированйю хлористым водородом в метаноле. Попытки фракционировать продукты ионо-форезом и хроматографированием не имели успеха (были получены только отдельные пики). Возможно, эти неудачи частично объясняются введением. в молекулы сульфогрупп. Для блокирования свободных аминогрупп глиадина был предложен другой метод [247], заключающийся в дезаминировании действием азотистой кислотой. При этом Ы-концевые остатки серина превращаются в остатки глицериновой кислоты, и в гидролизатах обработанного подобным образом белка было обнаружено меньшее количество серина. К сожалению, работ, посвященных омылению дезаминированных белков и последующему фракционированию продуктов гидролиза, не опубликовано, так что до сих пор не ясно, можно ли осуществить выделение ожидаемых пептидных фрагментов. Денуэль [71] отметил трудность деметилирования и дезаминирования аминогрупп (ср. [167]) других белков, оказавшихся свободными в результате воздействия на белки серной кислоты. [c.220]

Синтетические процессы в клетках — синтез белков, нуклеиновых кислот, пуринов, пиримидинов, липидов, сахаров и др. представляют собой, как правило, эндергонические процессы, т.е. процессы, требующие затраты свободной энергии. Биосинтез осуществляется в открытой термодинамической системе— клетке в результате сопряжения с экзергоническими процессами гидролиза АТФ и окисления НАД-Н, НАДФ-Н и ферредоксина, в ходе которых освобождается энергия. Б конечном счете восстановленные коферменты также возникают за счет АТФ — наиболее универсального аккумулятора энергии (глюкоза фосфорилируется АТФ). Основные биосинтетические реакции идут с участием ферментов киназ или синтетаз. [c.108]

Амидные связи способны гидролизоваться как в кислой, так и щелочной средах (см. 7.3.3). Пептиды и белки гидролизуются с образованием либо более коротких цепей — это так называемый частичный гидролиз, либо смеси а-аминокислот при полном гидролизе (рис. 11.1). Щелочной гидролиз практически не используется из-за неустойчивости многих а-ами-,нокислот в этих условиях. Обычно гидролиз осуществляют в кислой среде. Любые пептиды и белки полностью гидролизуются при нагревании в запаянной амАуле (в вакууме или атмосфере азота) с 20% хлороводородной кислотой при нагревании до температуры 110°С в течение 24 ч. Некоторые а-аминокислоты могут претерпевать изменения и в кислой среде, например в этих условиях триптофан полностью разрушается. [c.345]

Представители порядка — облигатно аэробные хемоорганогетеротрофы. Энергию получают только за счет дыхания. Синтезируют активные литические ферменты, способные гидролизовать такие макромолекулы, как полисахариды (целлюлоза, клетчатка, хитин), белки, нуклеиновые кислоты, эфиры жирных кислот. С этим связана роль миксобактерий в природе они активно разрушают мертвые растительные остатки. Многие миксобактерии способны лизировать клетки прокариотных и эукариотных микроорганизмов. Хорошо растут на поверхности твердых сред. Основное место обитания — почва. [c.179]

Эпидермис состоит в основном из белка-кератина, который, как будет видно дальше (стр. 491), отличается по содержанию ци-стинового остатка с его дисульфидной связью ( — 3 =3 — ). Эта связь легко подвергается действию щелочей и сульфидов. В противовоположность кератину, коллаген при комнатной тем пературе более подвержен гидролизу кислотами, чем основаниями.. Можно путем соответствующей обработки основаниями (стр. 385). полностью удалить эпидермис, оставляя почти нетронутым коллаген. Уже было отмечено (стр. 313), что горячая вода вызывает постепенный переход коллагена в раствор в виде и елатины, причем эластин остается нетронутым. С другой стороны, энзимы, например трипсин, легко растворяют эластин, но оставляют коллаген и кератин нетронутыми. [c.383]

Сычужный фермент вызывает начальное расщепление белков — гидролиз их до пептонов. Более глубокий распад — до аминокислот и расщепление их с образованием аммиака, жирных кислот, аминов — вызывают молочнокислые бактерии и их протеолитические эндоферменты, высвобождающиеся после автолиза отмерших клеток. [c.144]

Пептиды, как и белки, гидролизуются при нагревании с кислотами, превращаясь в аминокислоты. Особый интерес представляет тот факт, что пептиды, состоящие из природных оптически активных аминокислот, могут быть гидролизованы и протеолитическими ферментами (пептидазами). Однако, как будет указано ниже, белки обладают некоторыми свойствами, отсутствующими у пептидов. [c.411]

В отличие от протеидов других классов простетические группы нуклеопротеидов— нуклеиновые кислоты, или полинуклеотиды, — являются макромолекулярными соединениями. Они имеют сложное строение и дают в результате гидролиза фосфорную кислоту, пентозу и пиримидиновые и пуриновые основания. Строение нуклеиновых кислот будет описано ниже (см. Нуклеиновые кислоты ). В плазме клетки (цитоплазме) было обнаружено также очень большое число шарообразных частиц, называемых микросомами, с молекулярными весами порядка нескольких миллионов, также состоящих из нуклеиновых кислот (рибонуклеиновой кислоты) и белков, В этих микросомах происходит синтез белков. Нуклеиновые кислоты микросомов действуют как матрицы или клише (гены), служащие для синтеза специфичных белков и для своего собственного воспроизведения (Н. Е, Паладе, 1955 г,), В этом синтезе участвуют также и ферменты, связывающие аминокислоты с аденозиимонофосфорпой кислотой (М, Хогланд, 1956 г.). [c.455]

Метод, а) 1 г белка гидролизуют НС1 или H2SO1 и доводят реакцию раствора до слабо кислой по конго [386]. Аргинин осаждают добавлением концентрированного водного раствора 4 эквивалентов флавиановой кислоты. Целесообразно перемешивать раствор в течение первых нескольких часов. Для полного образования осадка реакционную смесь оставляют стоять на холоду 2—3 дня. Затем желтый осадок отфильтровывают и промывают холодным разбавленным раствором флавиановой кислоты. Осадок растворяют в горячей воде, добавляя небольшое количество разбавленного раствора аммиака, и нагревают на паровой бане в течение 2 час. общий объем составляет 100—150 мл воды, содержащей небольшое количество флавиановой кислоты. После охлаждения раствора в течение некоторого времени отфильтровывают флавианат аргинина. Оранже- [c.49]

Никогда не будет лишним подчеркивать влияние гидролиза на количество аминокислоты, найденное в гидролизате. Так, Рош и Блан-Жан [551], которые пользовались ины.м. методом для определения аргинина, чем Хантер и Дофинэ [313], подтверждают наблюдение последних о том, что количество аргинина падает с увеличением времени гидролиза белка. Применяя метод Сака-гучи-Дюмазера, они установили [551], что при 24-часовом гидролизе белка соляной кислотой теряется от 15 до 35% общего количества гуанидинных групп. [c.54]

Метод, а) (1). Гидролиз соляной кислотой [278]. 1 г белка гидролизуют 20% НС1. Избыток кислоты удаляют в вакууме, а гумины и NHs — гидратом окиси кальция. Основные аминокислоты осаждают по методу Ван-Сляйка [630] (см. выше) фосфорновольфрамовой кислотой. Осадок отфильтровывают, промывают 200 мл раствора, содержащим 18 мл 37%. НС1 и 15 г-фосфорно-24-вольфрамовой кислоты, предварительно насыщенной фосфовольфраматом гистидина. Промытый осадок растворяют в разбавленном растворе NaOH. [c.55]

Метод, а) Гидролиз. 2—3 г белка гидролизуют 20 час. 25% раствором H2SO4, избыток кислоты удаляют баритом. Фильтрат и промывные воды концентрируют до требуемого объема. Для установления содержания белка в аликвотной части гидролизата определяют азот. [c.57]

Метод, а) Гидролиз. 1 г белка гидролизуют в течение 20—22 час. с 5 мл 20%NaOH. Раствор нейтрализуют до pH 7 уксусной кислотой и разбавляют таким образом, чтобы в каждых 2 мл раствора содержался 1 мг триптофана. [c.122]

Метод, а) Гидролиз. 1,5—3,0 г белка гидролизуют 20 час с 25% H2SO4. Разбавляют раствор до 100 мл и доводят содержание серной кислоты до 10%. [c.133]

Метод, а) Гидролиз. I г белка гидролизуют 5 мл 20% соляной кислоты, к которой прибавлен 1 мл 20% раствора Ti la. Нагревают с обратны.м холодильником в течение 1—2 час. Температура маслянор бани—125 . Гидролизат доводят примерно до pH б, добавляя по каплям 5 н, раствор NaOH. Затем фильтруют и промывают осадок Т1(ОН)з 5 мл воды. Фильтрат подкисляют соляной кислотой до pH 3,5 и разбавляют до 35 мл [c.202]

Основы метода. Во время гидролиза белка иодистоводородной кислотой образуются цистеин и тиолактон гомоцистеина. Цистеин можно определить окислением иодом до цистина, кольцо тиолактона гомоцистеина разложить щелочью (МН40Н) и образовавшийся гомоцистеин, в свою очередь, оттитровать иодом. [c.212]

Метод, а) Гидролиз. 500 мг белка гидролизуют 2. мл 20% НС на мастяной бане при 125° в течение 2—24 час. После разбавления гидролизат обесцвечивают 50. мг активированного угля (СагЬех Е). Уголь промывают сначала 5. л горячей, затСлМ 5 мл холодной 1 я. соляной кислоты. Фильтрат и промывные воды доводят до pH 3,5 прибавлением 5 и. NaOFI и разбавляют раствор до 50 -Н.г 0,1 и. соляной кислотой. [c.216]

Метод, а) Гидролиз. 10—15 мг белка гидролизуют в течение ночи с 8 н. H2SO4 ка масляной бане при 115—125 . Каприловый спирт не прибавляется. Для удаления спирта или других летучих веществ, из которых может образоваться уксусный альдегид, нейтрализованный гидролр зат упаривают в вакууме или на паровой бане до негустого сиропа. Остаток растворяют в воде или в очищенной ледяной уксусной кислоте. [c.262]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология