Аминоацилирование

Аминоацилирование является одной из стадий твердофазного синтеза пептидов (реакция МЕРРИФИЛДА) 5 [c.33]

Такой двустадийный цикл (удаление защиты — аминоацилирование) может быть, в принципе, повторен столько раз, сколько требуется для наращивания полипептидной цепи заданной длины. На завершающей стадии синтеза требуется только кислотная обработка (обычно сильной безводной кислотой, такой, как НР) для расщепления бензильной сложноэфирной связи и освобождения полипептида с полимера. [c.301]

Таблица 8.4. Эффективность аминоацилирования, осуществляемого нативной (Thr-51) и модифицированной (А1а-51 и Рго-51) тирозил-тРНК—синтетазами >

Уже на примерах, приведенных в предыдущих разделах курса, видно, сколь многопланово используется гидролиз АТФ и ГТФ для обеспечения энергетических потребностей процессов жизнедеятельности. Это прежде всего синтез различных соединений, в том числе биополимеров. Гидролиз АТФ до АМФ и пирофосфата, сопряженный с аминоацилированием транспортных РНК, покрывает минимальные энергетические затраты при биосинтезе белков (см. 4.6 и 5.6). Фосфорилирование нуклеозид-5 -фосфатов до соответствующих ди- и трифосфатов, которое происходит с участием двух молекул АТФ в качестве доноров фосфата, [c.341]

Накоплен большой оиыт псиользования гель-фильтрации для очистки рибосом, полисом и ферментов, участвующих в биосинтезе белка и образующих комплексы с нуклеиновыми кислотами, нуклеотидами, а также аминокислотами. Например, при исследовании аминоацилирования тРНК для отделения аминоацил-тРНК-син-тетаз и их комплексов с АТФ и аминокислотами от свободных ами- [c.141]

Специфичность р-ций, катализируемых А, очень высока, что определяет точность белкового синтеза в живой клетке Если А осуществит ошибочное аминоацилирование тРНК близкой по структуре аминокислотой, произойдет коррекция путем катализируемого той же А гидролиза ошибочных АК-тРНК до АК и тРНК В цитоплазме содержится полный набор А, кодируемых ядерным геномом, в хлоропластах и митохондриях есть свои А [c.133]

В процессе трансляции возможны ошибки в специфичности аминоацил-тРНК-синтетаз, которые присоединяют другие аминокислоты. Присутствие орнитина в некоторых арабиногалакто-протеинах может обусловливаться явлением именно этого типа. Кроме того, ошибочное аминоацилирование наблюдалось как результат структурных видоизменений аминоацил-тРНК-синтетаз или транспортных РНК [53]. [c.42]

Вообше говоря, химик располагает двумя путями, позволяющими избежать трудности указанного типа. Первый состоит в том, чтобы добиться количественных выходов на всех химических стадиях (в рассматриваемом случае на стадии аминоацилирования и стадии удаления защиты). Другой — разработать процедуру вьщеленргя, гарантирующую 100%-ную чистоту продуктов, получаемых на каждой стадии. В любом случае решение должно носить общий характер и быть применимым к пептидам любой структуры. [c.300]

Вероятно, в этом случае первоначально образующиеся Ы-ацил-З-ами-но-1,2,4-триазолы подвергаются межмолекулярному переацилирова-нию (транс-аминоацилирование). Во всех остальных случаях ацилирование 3-амино-1,2,4-триазола протекает по атомам азот цикла [95 . [c.13]

Так, аминоацилирование тРНК начинается с реакции образования смешанного ангидрида аминокислоты и адениловой кислоты — амипоациладенилата [c.152]

Следовательно, полипептидная цепь при биосинтезе белков растет в направлении от N-конца к С-концу, а фермент, вмонтированный в рибосому и катализирующий это химическое превращение, является пептидил трансферазой. Образование полипептидов из аминоацил-тРНК представляет собой превращение сложных эфиров в амиды, которое термодинамически разрешено, т. е. для этого процесса AG < 0. Энергия Гиббса, необходимая для превращения аминокислот в пептиды, сообщается аминокислоте вне рибосомы на стадии аминоацилирования тРНК, сопряженного с гидролизом АТФ до АМФ и пирофосфата и катализируемого соответствующими аминоацил-тРНК-синтетазами (см. 4,6). [c.188]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

Более удобным оказался метод, основанный на реакции М-кар-бобензоксиаминокислоты с нуклеозидом в присутствии дициклогексилкарбодиимида. Б диоксане или тетрагидрофуране происходит избирательное М-аминоацилирование в абсолютном пиридине— 0-аминоацилирование по гидроксильным группам остатка сахара (см. гл. 9). [c.407]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминоацилирование: [c.374] [c.235] [c.236] [c.239] [c.132] [c.33] [c.63] [c.41] [c.43] [c.44] [c.45] [c.46] [c.47] [c.149] [c.149] [c.149] [c.224] [c.515] [c.301] [c.198] [c.224] [c.465] [c.45] [c.86] [c.24] [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология