Митохондриальные белки

Митохондрии — сферические или удлиненные внутриклеточные органеллы, богатые различными ферментами. Они выполняют различные функции осуществляют окислительные реакции, являющиеся источником энергии переносят электроны по цепи компонентов, синтезирующих АТФ катализируют синтетические реакции, идущие за счет АТФ производят синтез митохондриальных белков. [c.250]

Сходство систем переноса электронов в митохондриях и хлоропластах стало еще более очевидным, когда оказалось, что для синтеза АТР необходим сопрягающий фактор хлоропластов F , сходный по свойствам с митохондриальным белком Fi (гл. 10, разд. Д, 8). Как и сопрягающий фактор митохондрий, фактор F, состоит из субъединиц пяти разных типов [107, 108]. Подобно митохондриям, хлоропласты (на свету) также перекачивают протоны через мембраны. Однако при этом протоны накапливаются внутри тилакоидов, тогда как в митохондриях они выводятся наружу. Сопрягающий фактор Fi находится на наружной поверхности тилакоидов, обращенной в сторону стромального ма [c.49]

СИНТЕЗ МИТОХОНДРИАЛЬНЫХ БЕЛКОВ [c.531]

У эукариот ДНК в основном сосредоточена в хромосомах, причем, невидимому, в каждой хромосоме содержится одна двунитевая ДНК, размер которой может достигать сотен миллионов пар нуклеотидов. Например, у человека наследственная программа оценивается в 3 10 пар нуклеотидов и сосредоточена в 23 хромосомах, так что в среднем на каждую хромосомную ДНК приходится более ста миллионов пар нуклеотидов. ДНК в хромосомах существует в виде сложного агрегата с большим набором белков — хроматина, описанного в 3.8. Сравнительно небольшие молекулы ДНК, как правило, в несколько десятков тысяч пар нуклеотидов, содержатся в митохондриях. Эти ДНК несут программы для синтеза многих митохондриальных РНК и нескольких митохондриальных белков. Автономные наследственные программы, на порядок большего размера, чем у митохондрий, имеют хлоропласты фотосинтезирующих организмов. Размеры ДНК для некоторых вирусов и живых организмов приведены в табл. 5.1. [c.163]

Холестерол 5-7 Митохондриальные белки 9,7 Мышцы [c.396]

Рис. 7. Содержание митохондриального белка (7) и дыхание (2) в залечивающемся клубне картофеля

Распределение содержания митохондриального белка по 1>аз-личным слоям разрезанного клубня показало, что оно постепенно [c.66]

Наконец, третий путь повышения энергетического выхода ткани — увеличение в ткани митохондриального белка, осуществляющего процесс окислительного фосфорилирования, что соответствующим образом может увеличивать выход энергии в расчете на вес ткани. [c.68]

Если допустить, что вновь образовавшийся митохондриальный белок будет регенерировать энергию с такой же скоростью, как и уже существовавший до поранения, то выход энергии должен повыситься в такой же степени, в какой увеличилось количество митохондриального белка. [c.68]

Митохондриальные белки проникают в матрикс в зонах слипания, связывающих две мембраны [23] [c.30]

АТР-зависимой реакции разворачивания белков необходимы некоторые гены семейства hsp 70. Если эти гены инактивировать, то и митохондриальные белки-предшественники, и белки, предназначенные для ЭР, не могут пересечь соответствующие мембраны и вместо этого накапливаются в цитозоле. [c.32]

Сигнальные пептиды для переноса белков в хлоропласты напоминают раннее описанные пептиды для импорта в митохондрии. По в растительных клетках имеются и митохондрии, и хлоропласты, и соответственно, белки должны выбирать между ними Папример, в растительных клетках бактериальный фермент, присоединенный (методами генной инженерии) к N-концевой последовательности митохондриального белка, направляется в митохондрии. Тот же белок, связанный [c.33]

Митохондрии Митохондриальные белки- [c.422]

Многие из вновь синтезированных белков, предназначенных для внутренней мембраны, матрикса и межмембранного пространства, имеют на своем N-конце лидерный пептид, который во время транспортировки отщепляется специфической протеазой, находящейся в матриксе. Для переноса белков в эти три митохондриальных компартмента необходима энергия электрохимического протонного градиента, создаваемого на внутренней мембране. Механизм переноса белков для наружной мембраны иной в этом случае не требуется ни затрат энергии, ни протеолитического расщепления более длинного белка-предшественника. Эти и другие наблюдения позволяют думать, что все четыре группы митохондриальных белков транспортируются в органеллу с помощью механизма, схематично представленного на рис. 9-69 и 9-70. Предполагается, что все белки, кроме тех, которые предназначены для наружной мембраны, включаются во внутреннюю мембрану в результате процесса, требующего затраты энергии и происходящего в местах контакта наружной и внутренней мембран. По-видимому, после этого первоначального включения белка в мембрану он подвергается протеолитическому расщеплению, которое приводит к изменению его конформации в зависимости от того, как изменится конформация, белок либо закрепляется в мембране, либо выталкивается в матрикс или в межмембранное пространство (рис. 9-70). [c.65]

Биологический смысл, заключенный в гомологии последовательностей, лучше всего можно проиллюстрировать на примере цитохрома с-железосодержащего митохондриального белка, участвующего в качестве переносчика электронов в процессах биологического окисления в эукариотических клетках. Молекулярная масса этого белка у большинства видов составляет около 12 500 при этом его полипептидная цепь содержит 100 или несколько большее число аминокислотных остатков. Бьии установлены аминокислотные последовательности для цитохромов с, выделенных более чем из 60 видов, и во всех исследованных белках 27 положений в полипептидной цепи оказались занятыми одинаковыми аминокислотными остатками (рис. 6-14). Это указывает на то, что все эти остатки играют важную роль в определении биологической активности цитохрома с. В других положениях аминокислотные остатки могут варьировать от вида к виду. Второй важный вывод, сделанный на основе анализа аминокислотных последовательностей цитохромов с, состоит в том, что число остатков, по которым различаются цитохромы с любых двух видов, пропорционально филогенетическому различию между данными видами. Например, молекулы цитохромов с лошади и дрожжей (эволюционно весьма далеких видов) различаются по 48 аминокислотным остаткам, тогда как цитохромы с гораздо более близких видов— курицы и утки-только по двум остаткам. Что же касается цитохромов с курицы и индейки, то они имеют идентичные аминокислотные последовательности. Идентичны также цитохромы с свиньи, коровы и овцы. Сведения о числе различий в аминокислотных последовательностях гомологичных белков из разных видов используют для построения эволюционных карт, отражающих последовательные этапы возникновения и развития различных видов животных и растений в процессе эволюции (рис. 6-14). [c.155]

Может бьггь, и все другие глобулярные белки свернуты точно так же, как миоглобин На этот вопрос ответ уже получен, так как методом рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура целого ряда других, небольших по размеру белков, состоящих из одной полипептидной цепи. Особенно интересны результаты, полученные при изучении митохондриального белка цитохрома с, который служит переносчиком электронов. Аминокислотная последовательность цитохрома с была определена более чем для 60 видов (разд. 6.10). Как и миоглобин, цитохром с-это небольшой гемсодержащий белок (мол. масса 12400), имеющий одну полипептидную цепь, состоящую приблизительно из 100 аминокислотных остатков, и одну гемогруппу, которая в этом случае ковалентно связана с полипептидом. Подобно миоглобину, цитохром с тоже свернут в компактную глобулу, причем большинство его гидрофильных К-групп расположено снаружи, а большинство гит дрофобных К-групп-внутри глобулярной структуры. Поскольку и цитохром с, и миоглобин-гемсодержащие белки, можно было бы думать, что они сходны и по третичной структуре. Но это не так. Рентгеноструктурный анализ цитохрома с показал, что он имеет совсем иную трехмерную структуру (рис. 8-5 и табл. 8-2). Если в миоглобине почти 80% аминокислотных остатков содержится в а-спиральных сегментах, то в цитохроме с на долю а-спиралей приходится только 40% остатков. В остальной части полипептидной цепи цитохрома с [c.192]

О происхождении митохондриальной и хлоропластной ДНК было высказано множество предположений. Одно из них состоит в том, что они представляют собой остатки хромосом древних бактерий, которые попали в цитоплазму клетки-хозяина и стали предшественниками этих органелл. Митохондриальная ДНК кодирует митохондриальные тРНК и рРНК, а также несколько митохондриальных белков. Поскольку свыше 95% митохондриальных белков кодируется ядерной ДНК, причина существования митохондриальной и хлоропластной ДНК является одной из загадок генетики клетки. В процессе деления клетки-хозяина митохондрии и хлоропласты также делятся (рис. 27-24). До и во время деления митохондрий их ДНК реплицируются и дочерние мДНК переходят в дочерние митохондрии. [c.876]

Митохондрии. Форма митохондрий печени соответствует эллипсоиду вращения, у которого длинная ось равна 3,3 мк, а короткая <1 мк. Сухой вес одной частицы равен приблизительно 1,1-Ю г. В клетке печени крысы имеется около 800 Митохондрий, на долю которых приходится примерно 20% всего азота или белка клетки. Плотность митохондрий в 0,25 М сахарозе равна 1,099, а константа седиментации — 1-10 3. Приблизительно 40% всего сухого веса митохондрий составляют фосфолипиды, из которых наиболее характерным является кардиолипип, поскольку он локализован почти исключительно в митохондриях. Митохондрии сердечной мышцы содержат на 1 г белка 1,46 мкг-атом Си и 3,3—6,4 мкг-атом Ге, не связанных с гемом, а также 2,5 мкг-атом Ге гема (цитохром). Кроме того, они содержат на 1 г белка около 0,5—0,6 мкмоль флавина и 4 мкмоль кофермента Q (убихинона). В настоящее время имеются достаточные основания считать, что небольшие количества РНК (- 1% от белка) и ДНК (<1% от белка), ассоциированные даже с наиболее хорошо очищенными препаратами митохондрий, не являются примесями, а играют какую-то функциональную роль (быть может, в биосинтезе некоторых митохондриальных белков ). [c.253]

Суспензию митохондрий (1,5 мг митохондриального белка) добавляли (точка М) к раствору, содержащему 0,,3 М маннит, ОмМ калий-фосфатный буфер, pH 7,2, 5 мМ Mg U и 10 мМ K I. После добавления в суспен.зию малата и АДФ устанавливается некоторая скорость поглощения кислорода. Очень четко проявляется контроль скорости дыхания со стороны АДФ. Отношение скоростей иоглощения кислорода в состояниях 4 и 3 называется коэффициентом дыхательного контроля (в данном случае он равен примерно 6). На основании полярографической записи можно рассчитать величину отношения АДФ О, которое эквивалентно отношению Р 0. Общий объем реакционной смеси 3 мл. [c.61]

Для выяснения этого вопроса свеженарезанная п прираневая ткани клубня картофеля гомогенизировались в присутствии 0,5 М сахарозы п 0,2 М аскорбиновой кислоты Гомогенат центрифугировался в течение 10 мии. при 1000 g. Образовавшийся осадок отбрасывался, а надосадочиая жидкость центрифугировалась вторично в течение 30 мин. прп 16 000 g. Полученный осадок митохондрий промывался при той же скорости центрифугирования, суспендировался и осаждался трихлоруксусной кислотой до конечной концентрации 5 %. После часового стояния па холоде осадок митохондриального белка последовательно промывался сначала 50%-ным, а затем 96%-ным этиловым спиртом п серным эфиром для удаления липидов. Затем проводился гидролиз в течение 10 мпн. в 1н. КОП [c.65]

Особый интерес для нас представляло пзучение митохондриального белка. Оказалось, что сразу же после разрезания клубня его количество в прираневом слое заметно возрастает, достигая к концу первого дня 160% и более, а в дальнейшем несколько уменьшается (рис. 7, а). [c.66]

В этом случае неизбежно некоторое понижение величины Р/0, что, однако, может в значительной степени компенсироваться во -растанпем скорости удельного фосфорилирования и образования большего количества АТФ в единицу времени па единицу митохондриального белка. [c.68]

Для ткапей залечивающегося клубня картофеля наиболее реальным представляется третий путь повышения выработки энергии, поскольку для них установлено увеличение содержания митохондриального белка. [c.68]

Эти данные свидетельствуют о том, что дополнительно образовавшийся митохондриальный белок является активным в от-ношеппп образования макроэргов и по своей способности их генерировать почти не отличается от митохондриального белка свеженарезаиных клубней. [c.70]

Pu . 9.13. Электронная микрофотография митохондриальной ДНК из пивных дрожжей Sa haromy es arlsbergensis. Молекула представляет собой суперспи-рализованное кольцо ДНК с длиной окружности 26 мкм. Она построена примерно из 75 ООО нуклеотидов. В ней закодированы некоторые митохондриальные белки. Прочие необходимые для митохондрий гены находятся в ядерной ДНК. [c.359]

Относительные величины возрастания количества митохондрий выше для восприимчивого сорта Номер первый. Однако количество белка митохондрий в здоровых тканях устойчивого сорта Амагер в полтора раза больше, чем у Номера первого, и после заражения абсолютное количество митохондриального белка остается значительно более высоким у Амагера. [c.260]

Столь значительное возрастание митохондриального белка у восприимчивого сорта как бы противоречит незначительному активированию синтетических процессов под воздействием В. inerea. [c.260]

Соответствие по крайней мере некоторых экзонов белковым доменам подтверждает предположение о том, что оно имеет фундаментальное значение в эволюции генов. Ясно, что дупликации и слияние экзонов могли играть важную роль в эволюции. Мы не можем проследить за действительными событиями, проишедшими в ходе эволюции каждого гена. Имеется несколько примеров взаимоотношений между экзонами и белковыми доменами, когда отсутствует их простое соответствие, но это можно объяснить тем, что такие события, как слияние экзонов, изменили структуру гена-предка в процессе эволюции ядерных генов. Однако в ряде случаев мы сталкиваемся с большими несоответствиями между структурами генов и белков. Митохондриальные гены дрожжей и млекопитающих кодируют практически идентичные митохондриальные белки, несмотря на существенные различия в организации генов. Геном митохондрий позвоночных очень мал и имеет чрезвычайно компактную организацию нерасщенленных генов (гл. 22), тогда как митохондриальный геном дрожжей имеет большие размеры и включает ряд сложных прерывистых генов. Какая форма гена была исходной [c.265]

Генетический код, используемый в митохондриях, удалось расшифровать с помощью сопоставления аминокислотных последовательностей митохондриальных белков с соответствующими фрагментами нуклеотидной последовательности митохондриальной ДНК. Так, оказалось, что и у дрожжей, и у млекопитающих триптофан кодируется как триплетом UGG, так и триплетом UGA, который, согласно табл. 12.1, служит терминаторным кодоном. Например, в аминокислотной последовательности субъединищ.1 II митохондриальной щ1тохром-с-оксидазы человека из пяти остатков триптофана три соответствуют кодону UGA, а два других-кодону UGG. Поэтому ясно, что кодон UGA в митохондриях человека не может выступать в роли терминатора трансляции. Расшифрованный таким образом генетический код, используемый в митохондриях человека, представлен в табл. 12.9. Среди других отличий от обычного универсального кода можно отметить то, что кодон AUA вместо изолейцина кодирует метионин, а триплеты AGA и AGG являются не аргининовыми кодонами, а сигналами терминации трансляции. [c.96]

Хотя у мутантов petite нет митохондриального синтеза белка и поэтому они не образуют митохондрий, способных синтезировать АТР, тем не менее > них есть митохондрии с нормальной наружной мембраной, но с плохо развитыми кристами внутренней мембраны (рис. 7-72). В таких митохондриях имеются практически все митохондриальные белки, кодируемые ядерным геномом и переносимые в органелл> из цитозоля, в том числе ДНК- и РНК-полимеразы, все ферменты цикла лимонной кислоты и большинство белков внутренней мембраны. Это наглядно демонстрирует нреобладаюшую роль ядерного генома в биогенезе митохондрий. Кроме того, ясно, что органеллы, способные делиться надвое, могут неопределенно долго воспроизводиться в цитоплазме нролиферируюших эукариотических клеток даже нри полном отсутствии собственного генома. Многие биологи полагают, что таким же путем обычно воспроизводятся пероксисомы (разд. 8.5.2). [c.496]

Так как большинство генов, кодирующих белки современных митохондрий и хлоропластов, находится в ядерном геноме, можно думать, что в ходе эволюции эукариот значительная часть генов органелл была перенесена в ядерную ДНК. Это позволило бы объяснить, почему некоторые из ядерных генов, кодирующих митохондриальные белки, сходны с генами бактерий. Так, например, у курицы М-концевая аминокислотная последовательность митохондриального фермента супероксиддисмутазы гораздо больше похожа на соответствуюший сегмент супероксиддисмутазы бактерий, чем на К-концевой участок того же фермента, выделенного из цитозоля тех же эукариотических клеток. Еще одним указанием на то, что подобные переносы участков происходили в ходе эволюции, служат обнаруженные в ядерном геноме некодирующие последовательности ДНК, имеющие, вероятно, недавнее митохондриальное происхождение очевидно, что эти последовательности были интегрированы в ядерный геном как балластная ДНК. [c.500]

Практически все сведения о молекулярном механизме переноса белков внутрь митохондрии были получены при анализе бесклеточных транспортных систем. Суть экспериментов заключается в следующем. Вначале из гомогенизированных клеток методом дифференциального центрифугирования выделяют митохондрии, а затем инкубируют их с радиоактивно меченными белками, предназначенными для этих органелл (митохондриальные белки-предшествеииики). Очищенные белки-предшественники очень быстро и эффективно включаются в такие митохондрии. [c.30]

Полуавтономность митохондрий выражается в том, что только часть митохондриальных белков кодируется митохондриальной ДНК [400]. Большинство митохондриальных белков синтезируется на внемитохондриальных (цитоплазматических) рибосомах на основе информации, заложенной в ядерной ДНК из ядра ее переносят к рибосомам матричные РНК. Белки, построенные на рибосомах, должны затем как-то по-ласть в митохондрии. Несмотря на их различия 18, В), все митохондрии одного организма, насколько известно, содержат только один тип ДНК. [c.184]

Сходным образом осуществляется транспорт белков внутрь митохондрий. Если очищенные митохондрии дрожжей инкубировать с клеточным экстрактом, содержащим только что синтезированные радиоактивные дрожжевые белки, то можно наблюдать, что митохондриальные белки, кодируемые ядерным геномом, отделяются от немитохондриальных белков цитоплазмы [c.64]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология