Тубулин фосфорилирование

Он состоит из двух идентичных субъединиц а М 53 000) и (7И57 000) их аминокислотные последовательности в значительной степени гомологичны, что указывает на дупликацию гена в ходе эволюции. Микротрубочки — полимеры тубулина. Тринадцать линейных протофиламентов субъединиц тубулина составляют структуру трубочки, так что поперечное сечение имеет ось симметрии 13-го порядка, а вид -сбоку представляет упакованные по спирали субъединицы (рис. 10.5). Процессы ассоциации отдельных молекул тубулина н диссоциации микротрубочек находятся в равновесии, на которое влияют различные параметры (температура, концентрации Са + и GTP, фосфорилирование). Очень чистый тубулин образует микротрубочки только в условиях высокой концентрации белка и магния. В клетке действуют и другие факторы, видимо, влияющие на [c.311]

Что происходит с цитоскелетными структурами при возбуждении клеток и как они осуществляют двигательные функции При возбуждении нейронов микротрубочки разбираются за счет дАМФ-зависимого фосфорилирования высокомолекулярных белков, ассоциированных с микротрубочками, и в некоторой степени тубулина, а также за счет Са-зависимого (при участии каль-модулина — СаМ) фосфорилирования тубулина, причем в первом случае фактором, предотвращающим разборку, служит 4)осфодиэстераза циклических нуклеотидов, во втором — белок т , инактивирующий СаМ. Оба типа протеинкиназ, белок т и, возможно, фосфодиэстераза являются интегральными минорными компонентами микротрубочек. В физиологических условиях разборка нейрофиламентов при возбуждении нейронов происходит за счет Са (СаМ)-зависимой протеинкиназы и Са-зависимой цитозольной протеиназы. Видимо Са-зависимая разборка лУ1икротрубочек и нейрофиламентов стратегически оправдана для реализации двигательных функций. [c.77]

Аксональный и ретроградный ток Фосфорилирование специфических белков (тубулина и др.) [c.185]

Фосфорилирование специфических белков (тубулина и др.) [c.71]

Сборка тубулина ингибируется ионами кальция при участии кальмодулина. Далее, кальмодулин играет специфическую роль при регуляции секреции нейромедиатора из нервного окончания— это также Са2+-зависимый процесс (гл. 8). Очень высокая концентрация кальмодулина в мозге (10 мкмоль/л), а также необычно высокая консервативность аминокислотной последовательности при эволюции указывают на значимость этого белка. Кроме участия в функционировании нейронов, кальмодулин работает как медиатор кальциевой регуляции аденилатциклазы, фосфодиэстеразы, фосфорилазы, киназы и фосфорилирования многочисленных мембранных белков. [c.314]

Недавно выявлено влияние индивидуальньгх ганглиозидов на фосфорилирование гистона Н и тубулина, причем в отношении фосфорилирования гистона были особенно эффективны [c.133]

Микр отру бочки — это длинные цилиндрические образования (диаметром 20—30 нм), стенки которых построены из глобулярного белка — тубулина (димер, состоящий из двух субъединиц — а и р, которые имеют практически одинаковый молекулярный вес — 55 000). Тубулин способен к самосборке —- в присутствии ГТФ происходит присоединение друг к другу молекул тубулина, в результате чего, образуется спираль, один виток которой состоит из 13 молекул тубулина. Полимеризация тубулина сопровождается гидролизом ГТФ до ГДФ и Фн. Витки спирали плотно примыкают друг к другу и тем самым образуют полый цилиндр — микротрубочку, 1убулин и минорные белки, входящие в состав мнкротрубочки, могут фосфорилироваться цАМФ-зависимыми протеинкиназами (см. раздел 4.2.3). Они могут связывать также ионы Са +. Фосфорилированне влияет на скорость полимеризации микротрубочек, а Са2+ вызывает их деполимеризацию. Таким образом, гормоны и нейромедиаторы, влияющие на синтез цАМФ (см. раздел 1.3) или на проницаемость мембран для Са + (см. ниже)., будут изменять состояние микротрубочек, что, в свою очередь, приведет к изменению латерального движения белков в мембране, вязкости мембраны, переноса веществ от ядра к периферии клетки, подвижности органелл и т. д, [c.26]

Известно, что. вязкость мембран зависит также от состояния мембранных белков. В мембране есть факторы (наприме тубулиноподобные и актомиозиноподобные белки), способствующие агрегации — дезагрегации мембранных белков. Вязкость мембраны и подвижность мембранных рецепторов существенно зависит также от состояния микротрубочек и микрофи таментов, образующих так называемый цитоскелет. Как правило, факторы, вызывающие разрушение цитоскелета, влияют на синтез цАМФ. В свою очередь, цАМФ активирует реакции фосфорилирования тубулина и других белков. Это препятствует их деполимеризации и тем самым влияет на вязкость мембраны, в которой функционируют рецепторы и аденилатциклаза, синтезирующая цАМФ. [c.228]

Помимо фосфорилирования в белках обнаружены и другие ковалентные модификации. Так, тубулин после -трансляции тирозилируется кроме того, он может гли-козилироваться. Актин подвергается двум ковалентным модификациям н содержит в итоге М-метилгистидин и [c.30]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология