Фосфорилирование отношение

Проводят аналогичную серию опытов с различными концентрациями белка митохондрий, добавляя вместо разобщителя 200 мкМ АДФ. После превращения всей добавленной АДФ в АТФ и выхода в контролируемое состояние пробы заканчивают (анаэробиоз) добавлением АДФ или ДНФ. Полученные результаты представляют в виде графической зависимости скорости разобщенного дыхания (+ДНФ), скорости дыхания в состоянии 3 ( + АДФ), скорости фосфорилирования, отношения АДФ/О и ДК от концентрации белка митохондрий в пробе. [c.466]

Энергия активации хлорметилирования —11,1 кДж/моль для хлорида железа(III) и 27,2 кДж/моль —для хлорида цинка показывают, что реакции относятся к чрезвычайно быстрым с низким энергетическим барьером. Хлорметилированные продукты (ХМП) можно использовать самостоятельно или в качестве промежуточных для дальнейших синтезов. Например, фосфорилированием можно получать производные, содержащие фосфорнокислые группы [307, 308]. Реакция может быть осуществлена в оптимальных условиях при отношении ХМП к хлориду металла 1 2, и десятикратном избытке хлорида фосфора(III). На первой стадии реакции вр течение 15 мин степень фосфорилирования составляет 70—85 %. По активности в этой реакции катализаторы Фриделя — Крафтса располагаются в следующий ряд [c.291]

Изучение большого числа протекающих в митохондриях процессов может быть успешно проведено как с изолированными органеллами в качестве источника фермента, так и с высокоочищенными препаратами соответствующих митохондриальных ферментов. Однако второй подход практически неприемлем для изучения реакций, непосредственно сопряженных с функционированием системы трансформации энергии в митохондриях. В первую очередь это относится к процессу окислительного фосфорилирования, который с высокой эффективностью протекает и может быть изучен либо в изолированных (интактных) митохондриях, либо в специальным образом полученных препаратах субмитохондриальных частиц. В этом случае также важно убедиться в том, что скорость изучаемой реакции линейно зависит от концентрации катализатора (от концентрации общего белка митохондрий или субмитохондриальных частиц). Измерение скорости окислительного фосфорилирования и термодинамической эффективности (отношение АДФ/О) традиционно проводится и предшествует изучению любых митохондриальных функций. [c.465]

Фосфорилированные эстеразы, образующиеся при действии фосфорорганических ингибиторов, весьма стабильны, однако найдены противоядия, способные обращать ингибирование. Очень эффективен в этом отношении оксим 2-формил- [c.106]

Два цитохрома ведут себя особым образом и представлены табл. 10-6 дважды. Потенциал цитохрома Ьт в средней точке меняется от —0,030 В в отсутствие АТР до +0,245 В при высоких концентрациях АТР. С другой стороны, значение Е° для цитохрома Сз =+0,385 В снижается в присутствии АТР до 0,155 В. Этот сдвиг потенциала дает основание думать, что с синтезом АТР сопряжено окнс- ление высокоэнергетической восстановленной формы цитохрома OtJ В присутствии высоких концентраций АТР образование этого проме-i Жуточного соединения путем восстановления оказывается более труд- ным (разд. Д, 9,а). Противоположное по направлению изменение для цитохрома Ьт свидетельствует о том, что высокоэнергетической этом случае является окисленная форма [уравнение (10-11)]. Правомерность таких выводов зависит от точности и достоверности, с какова спектроскопические методы позволяют измерять отношение [окисл.]/[восстан.]. На основании этих результатов делали даже вывод о том, что цитохромы Ьт и аа непосредственно участвуют в процессе окислительного фосфорилирования [72—75]. Однако с этим далеко не все согласны [77]. [c.409]

В большинстве клеток метаболические взаимопревращения глюкозо-1-фосфата, глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата достигают состояния равновесия или сильно приближаются к равновесию. Что же касается фосфорилирования фруктозо-6-фосфата до фруктозо-1,6-дифосфата за счет АТР (рис. 11-11, наверху, в центре), то оно обычно далеко не достигает равновесия. Этот факт был установлен сравнением величины отношения действующих масс [c.511]

При переносе электронов возникает разность потенциалов, равная разности между потенциалом восстанавливаемой пары и потенциалом окисляемой пары. Рассмотрим пример, имеющий биологическое значение и отношение к окислительному фосфорилированию, а именно перенос электронов от НАД к молекуле кислорода [c.85]

Митохондрии обладают высоким сродством к АДФ, они продолжают фосфорилирование АДФ до тех пор, пока не будет достигнута высокая величина отношения АТФ/АДФ. Для количественной оценки энергетического состояния клетки Д. Аткинсоном введен расчет энергетического заряда системы АТФ—АДФ—АМФ по уравнению [c.202]

Таким образом, взаимопревращение метаболитов, образующихся при катаболизме веществ разных классов, тесно связано с энергетическим обменом. Известно, что одним из энергоемких процессов в организме является биосинтез белка, и становится понятна в этом отношении интеграция этого процесса с катаболическими реакциями превращения глюкозы и триацилглицерола — основными источниками синтеза АТФ в процессе окислительного фосфорилирования. В свою очередь, все реакции углеводного и липидного обмена катализируются ферментами, являющимися белками. Следует отметить, что единство метаболических процессов находится под воздействием условий внешней среды и способность живых организмов сохранять постоянство внутренней среды — биохимический гомеостаз — при помощи механизмов саморегуляции является одним из важнейших свойств всех живых систем. [c.449]

Часто активность фосфорорганического соединения по отношению к холинэстеразе связывают со скоростью его гидролиза, но это не всегда справедливо активность зависит также от сте-рических особенностей молекулы. Наряду со скоростью гидролиза и стерическими особенностями молекулы большое влияние на токсичность фосфорорганического соединения оказывает скорость дезалкилирования эфиров кислот фосфора. Этот процесс является, по-видимому, основной реакцией, конкурирующей с реакцией фосфорилирования холинэстеразы в организме животного. Дезалкилированием эфиров кислот фосфора может быть объяснена меньшая токсичность для млекопитающих метиловых эфиров этих кислот по сравнению с их гомологами. По мнению автора данной книги, происходит быстрое разложение метиловых эфиров за счет дезалкилирования, прежде чем они достигнут активных центров холинэстеразы эта точка зрения имеет существенные подтверждения. [c.401]

Величина АДФ/А (М/мин-мг белка) соответствует скорости фосфорилирования. Отношение скоростей У4 /У4 характеризует активность АТФ-гидролазных реакций митохондрий, регенерирующих АДФ после его фосфорилирования. [c.464]

Существует интересное сообщение о 38-летней женщине, которая была не в состоянии выполнять продолжительную физическую работу. Основной обмен у нее более чем вдвое превышал нормальный уровень, но функция щитовидной железы не была нарушена. Биопсия мышцы показала, что митохондрии в ней очень многообразны и атипичны по структуре. При биохимических исследованиях выяснилось, что эти митохондрии не подвержены дыхательному контролю. NADH в них окислялся независимо от присутствия ADP. Другими словами, в них отсутствовало тесное сопряжение окисления и фосфорилирования. Отношение Р 0 было ниже нормы. Таким образом, у этой больной значительная часть энергии топливных молекул превращалась не в АТР, а в тепло. Природа молекулярного дефекта в таких митохондриях пока не расшифрована. [c.88]

Моделирование процесса фосфорилирования сонолимеров. Контрольный расчет системы уравнений переменной структуры (5.1) со значениями коэффициентов, основанных на экспериментальных и литературных данных, показал, что процессы установления равновесия в жидкой среде протекают в течение нескольких секунд, тогда как весь процесс фосфорилирования длится несколько часов (до 10 часов). Это позволило жидкую среду, внешнюю по отношению к грануле сополимера, считать постоянным источником равновесной концентрации промежуточного комплекса [A1G14-P 12] и на этом основании произвести усечение [c.360]

Открывая первый этап в метаболизме глюкозы —ее фосфорилирование, гексокиназная реакция занимает ключевое положение по отношению к важнейшим путям обмена углеводов гликолизу, биосинтезу гликогена и пентозофосфатному пути. Реализация функции ключевого фермента во многом зависит от способности гексокиназы к взаимодействию с митохондриальными мембранами. [c.374]

Бнол. роль К окончательно ие выяснена. Установлено, что он является предшественником в биосинтезе анзерина-, благоприятно влияет на гликолиз и окислит, фосфорилирование, увеличивая кол-во образующегося АТФ повышает отношение Са/АТФ при нарушенном активном транспорте Са в пузырьках саркоплазматич. ретикулома, увеличивает эффективность активного транспорта и Na через плазматич. мембрану препятствует пероксидному окислению липидов активирует восстановление поврежденных тканей. [c.332]

Методика получения этой кислоты основана на взаимодействии Н-(2-оксиэтил)этилендиамина с формалином и фосфористой кислотой в сильнокислой среде. Во избежание получения примеси неполностью фосфорилированного амина были применены 20%-ные избытки формалина и фосфористой кислоты по отношению к амииной компоненте- Кислоту дополнительно очищали хроматографированием на катионите КУ-2 (Н -форма) с последующим переосаждением из метилового спирта. [c.166]

Этот фермент катализирует превращение АТР в циклический АМР (циклический аденозинмонофосфат, или сАМР). Химические аспекты этой реакции обсуждаются в гл. 7, разд. Д, 8. Циклический АМР иногда называют вторым посредником ( se ond messenger ), поскольку он переносит сообщение (message), доставленное клетке первым посредником (гормоном). Циклический АМР быстро гидролизуется до АМР фосфодиэстеразой (стадия б на схеме см. также гл. 7, разд. Д, 8). Однако пока сАМР существует, он действует как аллостерический эффектор по отношению к протеинкиназам (стадия в на схеме), которые катализируют такие реакции модификации, как фосфорилирование гликогенсинтетазы (см. предыдущий раздел, а также гл. 11, разд. Е, 3). [c.70]

Токсопиримидин — спирт, полученный из пиримидиновой части молекулы тиамина, — является структурным аналогом пиридоксаля. При скармливании его крысам или мышам он вызывает приступы двигательного возбуждения, которые можно остановить введением витамина Ве. Полагают, что фосфорилирование токсопиримидина пиридоксалькиназой приводит к аналогу, являющемуся антагонистом по отношению к PLP. Аналогичным образом 4-дезоксипиридоксин вызывает гибель цыплят, а также судороги и другие симптомы недостаточности витамина Ве у человека (испытания проводились на людях в надежде на то, что это соединение окажется хорошим противораковым лекарством). Получено множество синтетических производных PLP часть из них эффективно блокирует PLP-зависимые ферменты -. [c.225]

По значениям митохондриальные переносчики разбиваются на четыре изопотеициальиые группы с потенциалами —0,30, 0, 0,22 и / 0,39 В (табл. 10-6). Когда жестко сопряженные митохондрии переходят в состояние 4 (низкое содержание ADP, высокое содержание АТР, присутствие Ог, но низкая скорость дыхания), наблюдаемые потенциалы изменяются. У самой низкой изопотенцнальной группы, включающей NAD+/NADH, потенциал снижается до —0,38 В, что соответствует состоянию восстановления переносчиков слева от первого участка фосфорилирования на рис. 10-И. Группы 2 и 3 остаются вблизи их Потенциалов средней точки —0,05 и +0,26 В. В этих условиях разность потенциалов между последовательными группами переносчиков составляет 0,32 В, чего вполне достаточно для образования одной молекулы АТР на каждую перенесенную пару электронов, при отношении i p 10 М [уравнение (10-13)]. [c.409]

Одна из систем транслокации производит обмен ADP на АТР. Этот адениннуклеотидный переносчик поставляет ADP в матрикс, где он подвергается фосфорилированию, и в отношении 1 1 переносит АТР в цитоплазму [60, 100—102 [. Отдельный переносчик ведает доставкой Pi, вероятно, в форме HjPO . Обычно полагают, что степень фосфорилирования = [ATP]/[ADP] [Pi]l имеет одно и то же значение снаружи и внутри митохондрии. Однако Клингенберг установил, что Rf снаружи в 10 раз больше, чем внутри [102]. Это должно означать, что вновь синтезированный АТР освобождается преимущественно снаружи внутренней митохондриальной мембраны. Меньшая часть АТР должна освобождаться внутри митохондрии, где она затрачивается на активацию жирных кислот, синтез белков и т, д. Пируват, по-видимому, тоже попадает в митохондрию с помощью собственного переносчика — по всей вероятности, вместе с протоном. С другой стороны, анионы дикарбоновых кислот, например малат или а-кетоглутарат, обмениваются в отношении 1 1, равно как и аспартат, и глутамат. [c.423]

Предположим, что связанная с мембраной гидрогеназа позволила уравновесить. Нг с Н+ и другим,и компонентами дыхательной цепи организма, а) Чему при pH 7 и давлении Н2 = 0,1 атм будут равны следующие отношения [NADH]/[NAD+] [Fd (восстановленный) ]/[Fd (окисленный)] (для клостридиального ферредоксина [Цитохром с (восстановленный)]/[Цитохром с (оксиленный) ] б) Изменятся ли зти отношения, если прохождение электронов по дыхательной цепи на участке 1 жестко1 сопряжено с синтезом одной молекулы АТР Если изменится, то сколь большим будет это изменение при степени фосфорилирования Rp =10 М [c.450]

Следует подчеркнуть, что последовательность расположения переносчиков такова, что значения потенциала ставновятся все более положительными. Каждый предыдущий, более восстановленный переносчик, находится в более высокоэнергетическом состоянии, чем каждый последующий. Другими словами, электроны переходят на все более низкий энергетический уровень. Компоненты дыхательной цепи расположены во внутренней митохондриальной мембране в виде высокоупорядоченных надмолекулярных ансамблей. Показано, что перенос электронов от НАДН к ФМН (1-й участок), от цит.Ь к ЦИТ.С) (2-й участок) и от цит. а, к О2 (3-й участок) сопряжены с фосфорилированием АДФ, т.е. происходит образование АТФ. Данные три участка называют участками окислительного фосфорилирования. Выяснено, что перенос пары электронов от НАДН к О2 сопровождается синтезом трех молекул АТФ. Это было показано отношением Р/О, т.е. числом молей Р, превращаемых на 1 грамм-атом израсходованного кислорода. [c.86]

Метод определения последовательности ДНК Максама-Гилбер-та получил известность, начав широко применяться еще до его публикации [19]. Он, в сущности, связан с использованием четырех контролируемых процессов химической деградации, каждый из которых проявляет большую или меньшую избирательность по отношению к одному из четырех оснований. Этот метод в равной степени хорошо применим и к одно- и к двунитевым ДНК предполагая, что только одна цепь радиоактивно мечена Р. Это достигается фосфорилированием конца молекулы с использованием 7- P-мeчeннoгo АТР и либо З -концевой, либо 5 -концевой киназы. Этим способом вводится Р метка по обоим концам дуплекса, но По чередующимся цепям. Поэтому расщепление ферментом рестрикции дает разделимые фрагменты, каждый из которых имеет одну метку и потенциально перекрывающуюся последовательность по отношению к другому (зависящую от выбора фермента рестрикции). В результате четырех отдельных реакций этот материал Подвергается четырем химическим деградациям в мягких условиях с тем, чтобы модифицировалось примерно лишь одно основание из 50 — 100. Расщепление цепи по модифицированному положению дает смесь фрагментов, каждый из которых кончается определенным основанием. Точно так же, как и в плюс и минус -методе, [c.189]

Эффекгивность окислительного фосфорилирования в митохондриях определяется как отношение величины образовавшегося АТФ к поглощенному кислороду АТФ/О или Р/О (коэффициент фосфорилирования). Экспериментально определяемые значения Р/О, как правило, оказываются меньше 3. Это свидетельствует о том, что процесс дыхания не полностью сопряжен с фосфорилированием. Действительно, окислительное фосфорилирование в отличие от субстратного не является процессом, в котором окисление жестко сопряжено с образованием макроэргов. Степень сопряжения зависит главным образом от целостности митохондриальной мембраны, сберегающей разность потенциалов, создаваемую транспортом электронов. По этой причине соединения, обеспечивающие протонную проводимость (как 2,4-ди-нитрофенол), являются разобщителями. [c.313]

Установлено, что тропонин (его субъединицы Тн-Т и Тн-1) способен фосфорилироваться при участии цАМФ-зависимых протеинкиназ. Вопрос о том, имеет ли отношение фосфорилирование тропонина in vitro к регуляции мышечного сокращения, остается пока открытым. [c.650]

В работах школы Ленинджера было показано непосредственное участие транспорта катионов в функционировании мембран митохондрий. Накопление больших количеств Са " ", поступающего из окружающей среды, происходит при дыхании и блокируется его ингибиторами и разобщителями окислительного фосфорилирования. Поступление Са " " связано с количеством поглощае-дгого кислорода, фосфат также аккумулируется параллельно накоплению Са " " в отношении Са " " Ф = 1,67 (соответствующем оксиапатиту). Электронная микроскопия показывает, что в митохондриях могут накапливаться гранулы фосфата кальция. [c.431]

При сопряжении сийтеза АТФ с переносом двух зарядов электрона (это следует из экспериментально найденного отношения Фв/2е = 1 для каждого центра фосфорилирования), необходимое значение не менее 200 мВ. При толщине мембраны [c.435]

Аллостерическая регуляция может использоваться не только для включения и выключения работы ферментов, но и для изменения их специфичности. Это видно на примере фермента рибонуклеозиддифосфат редуктазы, катализирующей превращение всех четырех рибонуклеозиддифосфатов в соответствующие дезоксирибонуклеотиды, которые после дополнительного фосфорилирования поступают в синтез ДНК. Фермент имеет несколько регуляторных центров. Один из них, специфичный к адениловым нуклеотидам, регулирует общую скорость каталитических превращений. В этом центре АТФ работает как аллостерический активатор, а дАТФ — как аллостерический ингибитор. Но, кроме того, у фермента имеются центры, управляющие его специфичностью по отношению к разным [c.423]

Регуляция гликогеногенеза. В гл. 18 приведена регуляция расщепления гликогена (гликогенолиза) посредством обратимой ковалентной химической модификации фермента гликогенфосфорилазы (фосфорилирование — дефосфорилирование). Гликогенсинтаза также существует в двух формах — фосфорилированной и дефосфорилированной, но она регулируется реципропно по отношению к гликогенфосфорилазе, т. е. прямо противоположным образом. В результате сложного каскада реакций фосфорилирование активной гликогенсинтазы а приводит к переходу ее в фосфорилированную неактивную форму [c.280]

Трансферазы, катализирующие эти реакции, не проявляют специфичности в отношении оснований и фосфорилируют аденин-, гуанин-, урацил- и цито-зиннуклеотиды. При таких реакциях общее содержание АТФ, естественно, снижается. Следует помнить, что этот трифосфат образуется в результате экзергони-ческих окислительньгх реакций в процессе окислительного фосфорилирования. [c.431]

Как видно из рис. 1, электроды из сульфосмол (СБС, КУ-2, СДВ-3, МСФ), фосфорилированной смолы РФ и карбоксильной КФУ в растворах НС1 в исследованном интервале концентраций (0,001—3,5 т) дают общую прямую с угловым коэффициентом dEjdlg а нс1 = 115 мв, т. е. ведут себя как электроды, обратимые по отношению к ионам водорода. Электроды из карбоксильных смол дают также линейную зависимость В от логарифма средней активности НС1, но с угловым коэффициентом меньше теоретического Ъ мв для КМД и КРФФУ (кривая 2) и 102 мв для КМТ и КН (кривая 3). [c.146]

Результаты для электродов из сульфосмол и фосфорилированной смолы РФ показывают, что отклонения от водородной функции наступают при соотношении тн+ гпса- + <5 1, а при соотношении 1 1 эти отклонения уже достигают значительной ве.личины. Следовательно, сульфосмолы обнаруживают некоторую избирательность по отношению к ионам кальция по сравнению с ионами водорода. Для электродов из карбоксильных смол отклонения от водородной функции при /пн+ саг+ = 1 1 еше незначительны, т. е. электроды сохраняют водородную функцию в присутствии Са2+ дольше, чем электроды из сульфосмол. [c.148]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология