Спираль остатки, образующие

Каждая из двух цепей образует спираль, закрученную вправо относительно общей оси, так что углерод-фосфатные цепи составляют периферию молекулы, а азотистые основания направлены внутрь, приблизительно под прямым углом к оси (двойная спираль Уотсона—Крика). При этом против каждого остатка аденина (А) в одной цепи расположен остаток тимина (Т) во второй, а против каждого остатка гуанина (Г) находится остаток цитозина (Ц). Диаметр двойной спирали около 1,5 нм. Эта двойная спираль не образует самоорганизующихся глобул подобно белку и может иметь линейные размеры до 100 нм. [c.465]

В соответствии с известной моделью Уотсона и Крика [27] нуклеиновые кислоты образуют двойную спираль, состоящую из двух цепей, в которых гетероциклические основания одной цепи связаны водородными связями с основаниями другой цепи. При этом всегда оказываются связанными друг с другом остаток аденина с остатком урацила или остаток гуанина с остатком цитозина. Обе комбинации очень близки по размерам, поэтому несмотря на их чередование поли-нуклеотидная цепь имеет высокую пространственную регулярность. [c.646]

Остаток переносят в колбу Клайзена емкостью 125 мл, которая видоизменена таким образом, что горло колбы, через которое отходят пары, представляет собою ректификационную колонку высотой 180 жл и диаметром 18 мм с насадкой из одновитковых стеклянных спиралей. Через капиллярную трубку по- [c.12]

РИС. 4-19 Д. Интерпретация карт электронной плотности, представленных на рис. 4-19, В и 4-19, Г. Фосфатные группы 2,3-дифосфоглицерата образуют ионные связи с остатками валинов-1 и гистидинов-2 и 143 обеих р-цепей и с остатком лизина-82 одной из цепей. Это связывание смещает А-спираль и остаток 6 в направлении Е-спира-лн, что приводит к появлению пар областей с увеличенной и уменьшенной электронной плотностью, обозначенных на рис. 4-19, Г Р1, р1 и Р2, р2 [74]. [c.312]

В дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) цепь построена из нескольких тысяч нуклеотидов, каждый из которых содержит остаток фосфорно кислоты, углевод дезокси-рибозу и одно из 4—5 пуриновых или пиримидиновых оснований, причем плоскости оснований лежат перпендикулярно к длинной оси молекулы. Две цепи ДНК, по Уотсону и Крику, образуют совместную спираль (рис. 93), в которой основания расположены внутри, а остатки фосфорной кислоты —снаружи. Расположение обеих цепей [c.238]

Ключевые изменения затрагивают С-концевые группы (аргинин НСЗ в а-цепях, гистидин НСЗ в р-цепях), предпоследний остаток НС2 (тирозин в обеих цепях), спирали Н и F и, разумеется, координированный с железом гистидин F8 (рис. 1). В дезокси-или Ре -форме железо смещается на 75 пм от плоскости порфиринового кольца в сторону азота координированного гистидина F8. Тирозин НС2 находится в кармане между спиралями F и Н и связан водородной связью с карбонильной группой валина FG5. Концевой аргинин НСЗ и гистидин образуют два солевых мостика (ионное взаимодействие) с соседними субъединицами по следующей схеме [c.176]

Теория Уотсона и Крика. Исходя из спаривания гетероциклических оснований в препаратах ДНК, а также данных рентгеноструктурного анализа ДНК, Уотсон и Крик пришли к выводу, что цепь ДНК скручена в виде спирали. Кроме того, они предположили, что две закрученные цепи взаимодействуют между собой, образуя двойную спираль. По этой теории двойной спирали Крика и Уотсона две цепи в этой двойной спирали расположены таким образом, что остаток тимидина одной цепи соединен водородными связями с остатком аденина, расположенным строго напротив на другой цепи. Точно так же гуанин, расположенный на одной цепи, связывается водородными связями с цитидином другой цепи. Таким образом, водородные связи — самые слабые [c.422]

Под влиянием различных факторов, среди которых, несомненно, важную роль играет тепловое движение, двойная спираль ДНК раскручивается. Нуклеотиды, имеющиеся во внешней среде, закрепляются на отдельных цепях ДНК таким образом, что опять возникают связи между упомянутыми парами оснований. Действие специфических ферментов связывает присоединившиеся нуклеотиды, и на каждой отдельной цепи образуется соответствующая дочерняя цепь. Молекула ДНК удваивается (рис. 6). В нуклеиновых кислотах каждый повторяющийся остаток содержит отрицательный заряд на фосфатной группе. Уравновешивание внутренних сил электростатического отталкивания и молекулярного сцепления обусловливает устойчивость конфигурации молекулы. [c.85]

Двухцепочечные участки вторичной структуры сохраняются и в третичной структуре, но при этом их расположение в пространстве, по существу, создает две двойные спирали, ориентированные под прямым углом по отношению друг к другу, так, как это изображено на рис. 7.3. Акцепторный и ТфС-стебли образуют одну двойную спираль с одноцепочечным интервалом. Антикодоновый и О-стебли формируют другую двойную спираль, в которой также имеется брешь. Область между двойными спиралями, в которой происходит изгиб, содержит Т /С-и О-петли. Таким образом, аминокислотный остаток находится на одном конце буквы Ь, в то время как антикодоновая петля располагается на противоположном конце молекулы. [c.89]

В таких установках жидкость по трубке 4 подают в центр металлического диска 6, вращающегося со скоростью 5000 об/мин. Диск обогревают снизу электрической спиралью 5. Образующаяся очень тонкая пленка жидкости движется по поверхности диска и подвергается тепловому воздействию лищь в течение доли секунды. Пар жидкости конденсируется на поверхности холодильника 3, а дистиллят стекает в приемник по трубке 10. Остаток жидкости сбрасывается центробежной силой с края диска в желобковый сборник 8 и удаляется через трубку 9. [c.321]

Уже на раннем этапе изучения пространственной структуры ДНК выяснилось, что при изменении внешних условий двойная спираль может принимать формы, отличные от уотсон-криковской (В-фор-мы). Так, при понижении влажности (в препарате образца для рентгеноструктурного анализа) или активности воды в растворе (при добавлении спирта, например) ДНК переходит в так называемую А-форму (рис. 14). Этот переход связан в первую очередь с изменением конформации углеводного остатка. Если в В-форме ДНК остаток дезоксирибозы находится в С2 -дайо-конформации, то при переходе в А-форму он принимает СЗ -зк<Зо-конформацию. Как было показано на рис. И, это приводит к уменьшению расстояния между фосфатными группами и, следовательно, к уменьшению расстояний между нуклеотидными парами вдоль оси спирали (до примерно 0,25 нм при И нуклеотидных остатках на виток спирали).. Диаметр спирали увеличивается, изменяется ширина и глубина бороздок, пары оснований образуют с осью спирали угол около 20 и, главное, смещены к пери(]жрии спирали. Вследствие этого спи- [c.26]

К приготовленному таким образом натрийацетоуксусному эфиру при энергичном перемешивании добавляют из капельной воронки 40,5 г хлористого бензила (хлористый бензил — лакрпма-тор правила работы см. стр. 259) и кипятят смесь с обратным холодильником на электроплитке с закрытой спиралью в течение 6 ч. Конец реакции определяется по отсутствию щелочной реакции смеси по лакмусу. Затем обратный холодильник заменяют на нисходящий и отгоняют спирт. Остаток охлаждают до 15 °С и добавляют к нему при перемешивании смесь 200 мл воды и 3 мл концентрированной НС1. Переносят содержимое колбы в делительную воронку, органический слой отделяют, а водный экстрагируют 50 мл бензола (бензол легко воспламеняется, пары его ядовиты правила работы см. стр. 260). [c.110]

По структуре коллаген отличается от других фибриллярных белков. Каждая полипептидная цепь имеет конформацию левой спирали, а три такие цепи удерживаются вместе водородными связями и образуют правую трехнитевую спираль. Исходя из этой структуры, можно понять, почему каждый третий аминокислотный остаток в полипептидной цепи коллагена — глицин три цепи удерживаются межцепочечны-ми водородными связями так тесно, что пространство между ними до-статочно лишь для боковой цепи, размеры которой не больше атома водорода. Расположенные плотно цепи атомов, соединенные ковалентными связями, обеспечивают такому фибриллярному белку исключительную прочность — волокно сухожилий имеет почти такой же предел прочности на растяжение, как и проволока из малоуглеродистой стали того же диаметра. В сухожилиях полипептидные цепи вытянуты вдоль оси ткани, в то время как ткань роговицы глаза образована чередующимися слоями, в которых цепи расположены под прямыми углами одна относительно другой. [c.435]

Остаток тирозина НС-2, расположенный на втором месте со стороны С-конца, является одним из немногочисленных инвариантных остатков в молекуле гемоглобина. Положение его сохранилось в процессе эволюции в гемоглобинах и миоглобинах всех изученных видов. В де-зоксигемоглобине тирозин НС-2 лежит как бы в кармане , образуемом Н- и F-спиралями, и связан водородной связью с карбонильной группой полипептидной цепи у остатка FG-5 (рис. 4-17 и 4-19). Перутц и его сотрудники обнаружили, что при оксигенации этот тирозин выходит из кармана, солевые мостики на концах молекул разрываются и субъединицы смещаются, образуя новую систему связей, характерную для оксигемоглобина. Оксигенация двух гемов (Перутц считает, что ими являются гемы а-цепей) приводит к кооперативному конформационному изменению всех четырех субъединиц [71, 72]. [c.307]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

Конечно, сам термин гем-гем-взаимодействие условен. Речь идет не о взаимодействии групп гема друг с другом — расстояние между ними слишком велико для этого. Взаимодействие субъединиц определяется конформационными событиями, триггером которых служит перемещение атома Fe в плоскость порфиринового кольца и соответствующая передвижка проксимального Гис на 0,075—0,095 нм. Спираль F перемещается к центру молекулы и выталкивает Тир (140) из полости между спиралями и Я. Вытолкнутый Тир тянет за собой Арг (141) и ра.э-рывает поэтому солевые мостики с противолежащей с -цепью Ситуация в Р-цепях иная. Прежде чем лиганд доберется до атома Fe, он должен открыть полость вблизи гема. Образуется связь Fe — лиганд, атом Fe перемещается в плоскость гема, спираль F сдвигается к центру молекулы и выталкивает Тир (145) из его кармана . Этот остаток тянет Гис (146) и разрывает его, солевой мостик с Асп (94). [c.211]

Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

Глобальному минимуму энергии пoли-L-вaлинa, согласись расчетам Шерага [15], соответствует конформация Я, а Ь проигрывает ей 0,6 ккал/моль остаток. Форма В проигрывает около 2 ккал/моль остаток, однако в ней максимальна свобода движений бокового радикала (см. рис. 14). Таким образом, по свободной энергии самыми выгодными являются формы 7 и й. Действительно, этот полимер существует обычно в виде р-структуры [121], однако при определенных условиях он может переходить в правую а-спираль [122]. Поли- -валин является очень перегруженным полимером, ж не удивительно, что в определении его относительной стабильности основную роль играют невалентные взаимодействия. [c.142]

Микрокристаллоскопическая реакция. Нанесите на предметное стекло каплю раствора соли калия и выпарьте ее досуха, поместив стекло на край электроплитки не над спиралью]). По остывании сухой остаток, обработайте каплей специального реактива на ион К , состав которого отвечает формуле Na2Pb u(N02)a, и через минуту рассмотрите образовавшиеся кристаллы под микроскопом, соблюдая указанные на стр. 31 правила обращения с последним. При реакции образуются характерные кубические кристаллы тройного нитрита состава [c.65]

Микрокристаллоскопическая реакция. На предметное стекло поместите каплю раствора соли калия и досуха выпарьте ее на микрогорелке или на краю электроплитки (не над спиралью). По остывании сухой остаток обработайте каплей специального реактива на К , состав которого отвечает формуле Ыа2РЬСи(ЬЮ2)е, и через минуту рассмотрите выпавшие кристаллы под микроскопом. Образуются характерные кубические кристаллы тройного нитрита состава К2РЬСи(1М02)б черного или коричневого цвета (рис. 31). Реакция позволяет открыть 0,15 [1г К . Предельное раз- [c.121]

Две цепи ДНК, по Уотсону и Крику, образуют совместную спираль (рис. 95), в которой основания расположены внутри спирали, а остатки фосфорной кислоты — снаружи. Расположение обеих цепей в спирали взаимно строго обусловлено условиями упаковки и образования водородных связей между аденином и тиминоми между гуанином и цитозином,— они всегда располагаются друг против друга, но внутри каждой цепи чередование нуклеотидов своеобразной специфично у каждого вида организмов. Интересно, что шаг спирали на одно нуклеотидное звено (3,4 А) практически совпадает с периодом повторяемости на один аминокислотный остаток в вытянутой полипептидной цепи. Взаимоотношение между спиралями ДНК и глобулярных белков (ферментов) представляет исключительный биологический интерес и в настоящее время подробно исследуется. [c.214]

Белки, -спираль — пространственное расположение последовательности аминокислот (один из вариантов вторичной структуры белка), при котором полипептид образует регулярную спираль о шагом 5,44 А и диаметром 10,5 А. На каждый виток а-спирали прюЕодится по 3,7 аминокислотного остатка, а на один аминокислотный остаток — 1,5 А длины спирали. Между атомом водорода в каждой пептидной группировке и карбоянльным атомом кислорода третьей ло счету от нее аминокислоты возникают внутрицепочечные водородные связи, направленные вдоль оси спирали. Водородные связи появляются после образования спиральной структуры, закрепляют ее и стабилизируют. [c.15]

Микрокристаллоскопическая реакция. На предметное стекло поместите 1 каплю раствора соли калия и досуха выпарьте ее на микрогорелке или поместив стекло на край электроплитки [не над спиралью ). По остывании сухой остаток обработайте каплей специального реактива на состав которого отвечает формуле Na2Pb u(N02)6 и через минуту рассмотрите выпавшие кристаллы под микроскопом. Образуются характерные кубические кристаллы тройного нитрита состава K2Pb u(N02)o черного или коричневого цвета (рис. 24). Реакция позволяет открыть 0,15 у К . Предельное разбавление 1 6600. Ион NH4+ образует совершенно такие же крис аллы и потому мешает рассматриваемой реакции (испытайте ). [c.81]

На первичной спиральной структуре ДНК в клеточном ядре синтезируется вторая подобная ей цепь. Установлено, что при этом образуются две цепочки, обращенные друг к другу азотистыми основаниями, между которыми возникают дополнительные, главным образом, водородные связи. Причем с пуриновым основанием соединяется пиримидиновое основание к остатку аденина присоединяется остаток тимина (и наоборот), а к остатку гуанина остаток цитозина (и наоборот). В результате этого процесса происходит самоудвоение ДНК (редупликация), так как вторая цепь является точной копией первой. При этом образуется двухспиральная вторичная структура. Связи между первой и второй спиралями осуществляются, во-первых, водородными мостиками между атомами азота в положении 1 пуринового кольца и атомами азота пиримидинового кольца также в положении 1, а, во-вто-рых, такими же мостиками между карбонильным кислородом и азотом аминогруппы этих оснований. Эти связи показаны на примере отрезка цепи. Схема двухспиральной структуры показана на рис. 46. [c.535]

Таким образом, вторичная структура тозы Р — остаток ДНК — это двойная спираль, образую- Н3РО4) щаяся за счет водородных связей между комплементарными парами гетероциклических оснований. [c.721]

Первичная структура коллагена — полипептидная цепь — включает около 1000 аминокислотных остатков. В аминокислотном составе преобладают пролин, гидроксипролин — около 21%, гидроксили-зин и глицин — около 35%. Характерна высокая степень регулярности полипептидной цепи часто повторяются последовательности (гли-х-про)п и (гли-х-гип)п, т.е. каждый третий остаток — гли, который может быть связан либо с пролином, либо гидроксипролином. Одиночная полипептидная цепь коллагена принимает форму спирали (образует левую спираль), где расстояние между аминокислотными остатками вдоль оси составляет 0,29 нм, а на один виток спирали приходится не менее трех остатков. Эта спираль более вытянутая, чем а-спираль (там расстояние между остатками аминокислот — 0,15 нм). [c.462]

Доступность синтетических полипептидов сыграла большую роль в уточнении условий, определяющих устойчивость вторичной структуры, однако установление третичной структуры значительно сложнее. Это было наглядно показано путем определения конформаций миоглобина [32] и гемоглобина [34] методом рентгеновского кристаллографического анализа. Белок миоглобина состоит из единственной полипептидной цепи с восемью сегментами правой а-спирали. В спираль входит 7—24 аминокислотных остатка, а их общая длина составляет примерно 78% полипептидной цепи. Два остатка образуют острые углы, а другие спиральные сегменты отделяются за счет изменения длины цепи при переходе к нерегулярной конформации. Кендрью [376] обсудил некоторые особенности структуры белков, которая чрезвычайно компактна и имеет внутри не более пяти изолированных молекул воды. За очень редким исключением, все полярные группы располагаются снаружи молекулы, и, следовательно, боковые цени, находящиеся в контакте друг с другом внутри молекулярной структуры, как правило, имеют гидрофобный характер. Таким образом, создается впечатление, что гидрофобное взаимодействие должно быть основным фактором, стабилизующим конформацию. Однако остается спорным вопрос о том, что же определяет точки, в которых происходит нарушение конформации. Известно, что остаток пролина может и не размещаться в а-спирали однако это ограничение не может служить объяснением всех неспиральпых последовательностей в молекуле миоглобина. Состав неспиральных участков не имеет также никакого отношения к классификации синтетических полипептидов в соответствии с их тенденцией к существованию в спиральной форме [377]. Интересно, что конформации миоглобина и четырех субъединиц, составляющих молекулу гемоглобина, несмотря на различную последовательность Б них аминокислот, должны быть весьма сходны между собой [378, 379]. В таком случае третичная структура будет, по-видимому, определяться сложными соотношениями, которые детально не исследованы. [c.135]

Трехмерные структуры субъединиц димера, не ассоциированного с лигандом, идентичны и имеют вид, схематически представленный на рис. 1.8. Каждая из них состоит из четырех а-спиралей, образующих цилиндр диаметром около 20 А и длиной более 70 A. Дисульфидсвя-занный димер принадлежит к группе симметрии Сгу При взаимодействии с лигандом и комплексообразовании симметрия нарушается. Центр связывания аспартата с рецептором находится вблизи вершины димера между контактными поверхностями субъединиц на высоте более 60 A от предполагаемой поверхности внешнего фосфолипидного слоя мембраны. В соответствии со своей симметрией димер, образованный из внеклеточных доменов двух рецепторов, имеет два лигандсвя-зывающих гидрофильных кармана. Один из них, наиболее четко проявляющийся на картах электронной плотности, показан на рис. 1.9. Он включает остаток Arg-64 и фрагмент 149-154 одной субъединицы и остатки Arg-69, Arg-71 - другой, а также молекулу кристаллизационной [c.62]

В первоначальном онисании а-спирали Полингом и др. [281 вопрос о том, образует ли полипептидная цень, состоящая из а-аминокислотных остатков, правые или левые спирали, оставался открытым. В течение последующих лет исследование оптической активности и ее зависимости от длины волны использованного света было превращено в мощное средство изучения спиральных конформаций. Более подробно этот вопрос будет обсужден в гл. V сейчас же лишь отметим, что оно предоставляет экспериментальный метод, с помощью которого может быть решен вопрос о направлении закручивания спирали. Найдено, что большинство полипептидов, полученных из а-аминокислот, образует правые а-спирали. С другой стороны, из этого общего правила имеются некоторые исключения, позволяющие сделать интересные выводы о степени, до которой взаимодействие боковых ценей может быть опреде.пяющим фактором при выборе между двумя конформациями цени главных валентностей, лишь незначительно различающимися по своей энергии. Б то время как ноли-у-бензил-Ь-глутамат образует правые спирали, в поли-Р-бензил-L-аспартате паправление спирали меняется на противоположное, при котором эфирная группа располагается ближе к главной цепи полимера за счет удаления метиленового остатка [323, 324]. Если, однако, в ароматический остаток молекулы поли-Р-бензил-Ь-аспартата ввести в пара-положение нитрогруппу, то конформация цепи обращается в правую спираль [325]. Этот случай представляет собой интерес, поскольку он показывает, что даже группы, довольно удаленные от цепи главных валентностей, могут оказывать на ее конформацию решающее влияние. [c.122]

РИС. 2.15. Аминокислотная последовательность двух белков, включающая повторы. /1. Ферредоксин Р. аего епез мы видим значительное сходство первых и последних 27 аминокислот. Восемь цистеиновых групп образуют координационные связи с атомами железа (см. рис. 2.7 и рис. 2.8). Б. Фрагмент коллагена. За исключением трех остатков вблизи Н-конца каждый третий остаток является глицином. Большое число пролиновых остатков не допускает образования а- и /3-структур и приводит к формированию спирали полипролинового типа. Периодическое расположение остатков глицина способствует образованию трех спиралей, которые, в свою очередь переплетаясь, образуют трехцепочечную коллагеновую спираль. [c.74]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология