Пируваткиназа киназа

Хотя известно большое количество киназ, только немногие из них изучены подробно с физико-химической точки зрения. По-видимому, наибольшее внимание было уделено креатинкиназе и пируваткиназе, которые послужили прототипами ферментов типа I (Е—8— М) и П (Е—М—5) соответственно (табл. 18.1). [c.672]

Киназа фосфорилазы Пируваткарбоксилаза Пируватдегидрогеназа Пируваткиназа [c.167]

Другие авторы пользовались моделью оперона для объяснения изменений концентраций ферментов в организме млекопитающих при разных метаболических состояниях. Г. Вебер и сотрудники [611 показали, что у голодных крыс наблюдалось значительное уменьшение концентраций трех ключевых ферментов гликолиза, а именно ферментов 1, 2 н 3 (фиг. 23). Количества этих ферментов возрастали, ког./щ животных начинали кормить, о/днако если сначала в пищу животных добавляли ингибитор ы биосинтеза белка, то увеличения количества , )ерментов не наблюдалось. Это дает основание ду мать, что увеличение активности трех ферментов — глюко-киназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы — связано с биосинтезом этих ферментов de novo. В отличие от ферментов гликолиза количество ключевых ферментов глюконеогенеза (4, 5, 6, 7 на фиг. 23) у голодных крыс или совсем не менялось, [c.76]

Наиболее общими нуклеотидными субстратами являются адениновые нуклеотиды, АТФ и АДФ. Однако многие киназы, например креатинкиназа [7, 8] и пируваткиназа [9], обладают более широкой специфичностью, а для некоторых ферментов естественными субстратами могут быть и другие нуклеотиды ГТФ для ГТФ-аденилаткиназы и ГТФ или ИТФ для фосфоенолпиру-ваткарбоксикиназы (фосфопируваткарбоксилазы, КФ 4.1.1.32) [10]. [c.662]

Спектры ЭПР дают группировки с неспаренными электронами. К ним относятся парамагнитные ионы металлов, что, например, оказалось очень полезным при исследовании металлоферментов, содержащих Си и Мо [53—55]. Впервые для изучения киназных реакций этот метод использовали Кон и Таунсенд [56], которые таким способом измерили константы устойчивости некоторых комплексов субстратов с марганцем. Последнее оказалось возможным благодаря тому, что амплитуда сигнала от комплекса гораздо меньше, чем от овободного металла. Кро ме этого случая, ЭПР-спбктроскопия марганца успешно использовалась совместно с измерениями протонного резонанса для определения концентрации свободных ионов Мп2+ [35, 57]. Другие попытки использования этого метода, основанные на парамагнитных свойствах марганца, оказались неудачными. Было очень трудно получить сами спектры комплексов и еще труднее их интерпретировать. Однако благодаря этим измерениям были получены доказательства, позволившие Кон разделить киназы на две группы тип I (например, креатинкиназа) и тип И (например, пируваткиназа) в соответствии с тем, как ион металла реагирует с ферментом — через субстратный мостик (Е—S—М) или непосредственно (Е—М—S) (см. разд. 2.6.2. и гл. 14). [c.670]

Методика основана на взаимодействии ADP, образованного в результате реакции, катализируемой АТР-киназой (исходного фермента), с пируваткиназой и лак-татдегидрогеназой (два вспомогательных фермента) [c.389]

Са /фосфолипид-зависимая протеинкиназа Фосфодиэстераза циклических нуклеотидов Г лицерол-З-фосфат-дегидрогеназа Г ликогенсинтаза Г уанилатциклаза Миозинкиназа NAD-киназа Фосфолипаза Аг Киназа фосфорилазы Пируваткарбоксилаза Пируватдегидрогеназа Пируваткиназа [c.167]

Цитрат-расщепляющий фермент Ацил-СоА-карбоксилаза ОМ Г-СоА-редуктаза Пируваткиназа 6-Фосфофрукто-1 -киназа [c.265]

Магний необходим для многих ферментов гликолиза и цикла Кребса. В митохондриях при его недостатке наблюдается уменьщение количества, нарущение формы и в конечном счете исчезновение крист. Для девяти из двенадцати реакций гликолиза требуется участие металлов-активаторов и щесть из них активируются магнием. Это четыре киназы (гексо-, фосфофрукто-, фосфоглицерат-, пируваткиназы), енолаза и пируваткарбоксилаза. За исключением фумаразы, все ферменты цикла Кребса активируются магнием или содержат его как интегральный компонент структуры. Для двух из семи ферментов пентозофосфатного пути (глюкозо-6-фосфатдегидро-геназа и транскетолаза) также необходим Mg. Он требуется и для работы ферментов молочнокислого и спиртового брожения. [c.251]

Обычно применяемый способ определения киназной активности основан на измерении образования ADP с помощью пируваткиназы (Ер) и лактатдегидрогеназы (Eq). Этот пример будет использован для вычисления количеств сопрягающих ферментов. Оба фермента катализируют практически необратимые реакции (ЛО —большая отрицательная величина), поэтому достаточно, чтобы величины V raax/Z M составляли около 5 MИH . Величина /См для пируваткиназы в данном случае относится к ADP. В литературе существуют несколько противоречивые суждения о том, что служит истинным субстратом для этого фермента — ADP3- или MgADP- количество каждой из этих двух форм должно зависеть от присутствия свободных ионов магния, которые так или иначе необходимы для реакции. Ки, равная 0,2 мМ, — это вполне разумная величина. Фосфоенолпируват, другой субстрат этого фермента, обычно используется в концентрации 0,2—0,5 мМ, что близко к насыщению. Существенную роль в реакции играют также ионы калия, и они должны присутствовать в концентрации 0,1—0,15 М, чтобы реакция протекала в оптимальном режиме. Если при такой высокой концентрации ионов К+ соответствующую киназу нельзя тестировать, то необходимо ввести соответствующую поправку в величину l max для пируваткиназы. Количество фермента должно быть равно по крайней мере 1 ед.-мл (5 Ям ). Содержание фермента, указанное на коммерческих препаратах пируваткиназы, несомненно, относится к оптимальным условиям, поэтому целесообразно увеличить количество фермента в пробе до 2 (оптимум) ед.-мл . Если измерение проводится при pH 8, когда пируват- [c.302]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология