Лизин вирусах

Наиболее заметна разница в содержании глютаминовой кислоты, глицина, тирозина, гистидина, лизина, аргинина и гуминового азота. Элементарный анализ полиэдров, их белковой части без вирусов и чистых вирусов дает более сложную картину, однако это зависит от различий в материале и методах, которые применялись теми или другими авторами. [c.71]

Этот пептид в родительском вирусе занимает положения 51— в НА1 и имеет последовательность Иле-Цис-Асн-Асн-Про-Гис-Арг, однако, по данным его состава нельзя было сказать, какой именно из аспарагиновых остатков заменен на лизин. Поэтому был секвенирован участок сегмента РНК в варианте, кодирующем этот пеп- [c.135]

Антигенные варианты, селекционированные с моноклональными антителами, очевидно, утратили антигенный сайт на НА, так как в каждом случае моноклональное антитело (которое связывается очень эффективно с НА дикого типа) совершенно неспособно связываться с антигенным вариантом. Были проведены эксперименты для ответа на вопрос, появляется ли новый антигенный сайт на молекуле НА вариантов при потере первоначального сайта. Гипериммунные антисыворотки к молекулам вариантов абсорбировали с очищенным концентрированным вирусом дикого типа до тех пор, цока титры антисывороток для вируса дикого типа в реакции ингибиции гемагглютинации не обнаруживались. Абсорбированные сыворотки затем испытывали с вариантами вирусов. Когда сыворотки против вариантов, отобранных с моноклональными антителами Н14/А2 и Н14/А21, для которых изменения последовательности заключались в замене аспарагина 53 на лизин и серина 205 на тирозин соответственно [62], абсорбировали с вирусом Меш/71 дикого типа, не оставалось активности ингибиции [c.138]

Описанный метод был вначале испытан при расщеплении глюкагона, причем с хорошим выходом был получен концевой тетрапептид, образующийся из цепи Три-Лей-Мет-Асп-Тре [69]. В дальнейшей работе [70] было установлено, что количество N-БС, необходимое для того, чтобы свести до возможного минимума поглощение при 280 ммк, зависит от природы белка и характера реакционной среды. Сывороточный альбумин человека (Hg-димер) требует 20 моль N-БС на 1 моль триптофана при проведении реакции в 8 /И мочевине сывороточный альбумин быка — 10 моль в 10 М мочевине лизоцим — 2,3 моль в водном ацетат-фор 1иатном буфере pH 4,15, 3 моль — в ацетате лития, 2,7 моль — в 66%-ной уксусной кислоте. Добавление 6 моль N-БС в расчете на субъединицу белка вируса табачной мозаики приводит к освобождению новых N-концевых групп — аланина и лизина (по 0,2—0,3 моль каждой аминокислоты). [c.132]

V = vulgare = дикий тип (класс А). D(= Dahlemense), U2 и HR— примеры и частота изменений, обнаруживаемых после обработки обычного ВТМ (или лизина и тирозина в интактном вирусе химически реакционноспособны [380 ные двух лабораторий расходятся в четырех случаях это касается наличия [c.80]

Методом электрофореза обнаружены мутанты этого вируса, различающиеся аминокислотным составом. Браунит-цер [52] указывает па сходство между С-концевой последовательностью белка вируса fd и С-концевой последовательностью белка его штаммов, которые также имеют палочковидную форму. Однако вместо лизина, стоящего на третьем от конца месте в белке в белках ВТМ и его штаммов находятся дипептиды пролилглицин или про-лилаланин. [c.89]

Карты окрашивали флюорескамином. На картах видны различия в одном пептиде, пептиде 11 (показано стрелкой). Пептид 11 состоит из остатков 51—57 (-Иле-Лиз-Асн-Асн-Про-Гис-Арг-) в НА1 вируса Мет/71 дикого типа. Остаток аспарагина в положении 53 был заменен на лизин в варианте вируса. Ни в одном из других пептидов раз.чичий обнаружено не было. [c.134]

Молекулы NA вариантного вируса, селекционированного в присутствии S10/1 моноклонального антитела с изменением последовательности в положении 368 лизина на глутаминовую кислоту также были кристаллизованы. NA варианта не связывается с антителом S10/1 и дифракционный анализ показывает, как изменение последовательности влияет на форму антигенного сайта [фотография кристаллов Fab любезно предоставлена Р. olman). [c.146]

Белок РВ1 содержит много кластеров основных аминокислот в участках, которые, очевидно, лишены вторичной структуры (т. е. аминокислотные остатки, которые начинаются от 187, 207, 429 и 479 [58]). Эти кластеры содержат 3—4 аргинина и лизин, расположенные в непосредственной близости без прерывания аминокислотными остатками. Такие кластеры основных аминокислот подобны присутствующим в белке РВ2, но более выражены, чем кластеры в белке NP штамма РЕ/8 [62, 68] и белке М [67]. Кластеры основных аминокислот обнаружены в а-спиральных участках молекулы белка. Поскольку белок РВ1, вероятно, взаимодействует с матрицей вирусной РНК во время инициации транскрипции, эти кластеры основных остатков могут играть существенную роль в катализе этого процесса. Было высказано предположение о существовании подобных взаимодействий РНК — белок через кластеры основных аминокислот для белка РВ2 вируса гриппа [36], белка NP вируса гриппа [68], нуклеокапсида вируса леса Семлики [29], белка VP1 SV40 [63] и вируса полиомы [60] и антигена кора вируса гепатита [52]. [c.254]

Мутации, ответственные за аттенуацию вакцинного штамма вируса полиомиелита типа 3, не концентрируются в области, детерминирующей УР1, так как последовательности этого белка у родительского и вакцинного вирусов различаются лишь одной 274-й аминокислотой [3], Полагают, что эта замена лизина на аргинин не имеет существенного структурного значения [3]. Более того, эта замена расположена на некотором расстоянии от скопления замен, встречающихся в УР1 вируса полиомиелита типа 1. Таким образом, основа аттенуации вакцинного вируса полиомиелита типа 3 может быть иной, чем у вакцинного штамма этого вируса типа 1. Поскольку во время заражения аттенуированными вакцинными штаммами вирусов полиомиелита может наблюдаться виремия, вероятно, аттенуация этих вирусов для человека основана на ограничении их репликации в нейронах [66, 67, 104]. [c.164]

Белки системы комплемента обычно неактивны, но приобретают активность в результате последовательной активации и взаимодействия компонентов комплемента. Интерферон оказы-вает иммуномодулирующий, пролиферативный эффект и вызывает в клетке, инфицированной вирусом, состояние противовирусной резистентности. р-Лизины вырабатываются тромбоцитами и обладают бактерицидным действием. Трансферрин конкурирует с микроорганизмами за необходимые для них метаболиты, без которых юзбудители не могут размножаться. Белок пропердин участвует в активации комплемента и других реакциях. Сывороточные ингибиторы крови, например р-ингибиторы (р-липопротеины), инактивируют многие вирусы в результате неспецифической блокады их поверхности. [c.138]

Антитела — это особый вид белков, называемых иммуноглобулинами (Ig), который вырабатывается под влиянием антигенов и обладает способностью специфически реагировать с ними. При этом антитела могут не ализовать токсины бактерий и вирусы (антитоксины и вируснейтрали-зующие антитела), осаждать растворимые антигены (преципитины), склеивать корпускулярные антигены (агглютинины), повышать фагоцитарную активность лейкоцитов (опсонины), связывать антигены, не вызывая каких-либо видимых реакций (блокирующие антитела), совместно с комплементом лизировать бактерии и другие клетки, например эритроциты (лизины). [c.33]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология