Вирус лесов семлики

Рис. 4-26. Вирус леса Семлики в тонком слое неокрашенной вирифицированной воды (криоэлектронная микроскопия при — 160°С.) С помощью электронной обработки микрофотографий можно получить трехмерное изображение с высоким разрешением. (С любезного разрешения Ja ques

Рис. 8-81. Жизненный цикл вируса леса Семлики. На большинстве этапов биосинтеза этот вирус паразитирует на клетке-хозяине.

Капсиды с оболочкой Ретровирусы (онкогенные) вирусы саркомы, лейкозов, карциномы Тогавирусы вирус лесов Семлики, вирусы энцефалита, желтой лихорадки [c.137]

Различия между ассоциацией структурных доменов одной цепи и ассоциацией глобулярных белков, т. е. разных цепей, весьма расплывчаты. Так, в роданезе (рис. 5.17, а) домены одной цепи при агрегировании образуют систему с высокой симметрией [257], как и субъединицы димерного белка. При образовании оболочек вируса полиомиелита [163] и вируса лесов семлики [258] большое число белковых глобул формируется из одной полипептидной цепи, а затем уже разделяется протеазой. После расщепления белок симметрично агрегируется с образованием оболочки вируса. Это показывает, что отдельные домеиы мультидоменного глобулярного [c.117]

Рис. 5-70. Электронная микрофотография тонкого среза животной клетки, от которой отпочковывается несколько частиц вируса, заключенного в мембранную оболочку (вирус леса Семлики) Г сном этого вируса представлен однопепочечной РНК (С любезного разрешения М. Olsen, G. Griffiths.)

Рис. 8-80. Строение вируса леса Семлики. Схематическое изображение нонеречного среза вируса (Aj и трехмерная реконструкция его иоверхности, полученная на основе криоэлектропных микрофотографий пеокрашенпых препаратов (Б). На каждую вирусную частицу приходится

Имеющие оболочку вирусы животных, геном которых заключен в мембрану из липидного бислоя (см разд. 5.5.2), необычайно эффективно используют компартментацию клетки. Проследить жизненный цикл такого вируса - значит совершить путешествие по клетке. Хорошо изученным примером является вирус леса Семлики. геном которого представлен РНК, окруженной капсилом. состоящим из правильно построенной икосаэдрической (20-гранной) белковой оболочки. Белок оболочки называется С-белком. Нуклеокапсид (геном + капсид) окружен тесно прилегающим липидным бислоем, содержащим всего три белка (обозначаемых как Е1, Е2 и ЕЗ). Эти белки (белки оболочки) представляют собой гликопротеипы, пронизывающие липидный бислой и связывающие вместе мембрану и нуклеокапсид (рис. 8-80, А). Гликозшифроваппые части белков оболочки всегда находятся вне липидного бислоя, и комплексы этих белков образуют на поверхности вирусной частицы шипы , которые можно увидеть в электронном микроскопе (рис. 8-80. Б). [c.79]

Белок РВ1 содержит много кластеров основных аминокислот в участках, которые, очевидно, лишены вторичной структуры (т. е. аминокислотные остатки, которые начинаются от 187, 207, 429 и 479 [58]). Эти кластеры содержат 3—4 аргинина и лизин, расположенные в непосредственной близости без прерывания аминокислотными остатками. Такие кластеры основных аминокислот подобны присутствующим в белке РВ2, но более выражены, чем кластеры в белке NP штамма РЕ/8 [62, 68] и белке М [67]. Кластеры основных аминокислот обнаружены в а-спиральных участках молекулы белка. Поскольку белок РВ1, вероятно, взаимодействует с матрицей вирусной РНК во время инициации транскрипции, эти кластеры основных остатков могут играть существенную роль в катализе этого процесса. Было высказано предположение о существовании подобных взаимодействий РНК — белок через кластеры основных аминокислот для белка РВ2 вируса гриппа [36], белка NP вируса гриппа [68], нуклеокапсида вируса леса Семлики [29], белка VP1 SV40 [63] и вируса полиомы [60] и антигена кора вируса гепатита [52]. [c.254]

ГО копированием 5 -геномного конца. У этих ДИ РНК отсутствует, таким образом, геномный сайт узнавания транскриптазы и лидер-последовательность на З -конце, а потому они неспособны действовать как матрицы для транскрипции поли (А) -содержащих кэппированных сигналов, хотя малый фрагмент РНК часто транскрибируется [30]. Новый сайт связывания полимеразы, генерированный на его З -конце, по всей вероятности, имеет более высокую аффинность к вирусной полимеразе (репликазе), чем З -геномный конец, и поэтому интерферирует с репликацией РНК стандартного вируса, конкурируя более эффективно за ограниченное число молекул полимеразы. Большая часть ДИ РНК из не сегментированных минус-цепочечных вирусов принадлежит к этому классу [30]. Хотя большая часть этих ДИ РНК имеет только одну точку делеции, возможность множественных делеций в некоторых ДИ РНК не должна быть исключена 2) 3 ДИ РНК эти ДИ РНК будут являться копией 5 ДИ РНК, т. е. будут содержать З -конец, но у них отсутствует 5 -конец геномной РНК. 5 -Конец этой ДИ РНК будет образован копированием З -конца ДИ РНК. Однако на сегодня ни одна из таких ДИ РНК неизвестна, а это предполагает, что 5 -конец геномной РНК не отвечает за репликацию вируса и морфогенез. В дополнение к активности связывания, полимеразы последовательность 5 -конца может иметь другие свойства, такие, как, например, сигнал нуклеации для сборки нуклеопротеида и образования вириона и т. д. Этот класс ДИ РНК, в случае его обнаружения, должен транскрибировать поли (А)-содержащие кэппированные сигналы таким же образом, что и геномная РНК 3) 5 —3 ДИ РНК эти ДИ РНК содержат внутреннюю делецию (делеции), но сохраняют оба 5 и 3 геномных конца и ожидается, что они будут транскрибироваться в молекулы РНК. Большая часть, если не все, ДИ РНК вируса гриппа [24, 51, 59] и некоторые ДИ РНК вирусов Сендай и УЗУ (вируса везикулярного стоматита) принадлежат к этому классу [4, 53] 4) сложные ДИ РНК любые ДИ РНК, которые не относятся ни к одному из этих упомянутых классов, будут входить в эту группу. Здесь происходят интенсивные изменения в ДИ РНК с образованием новых последовательностей и/или новых концов. УЗУ ДИ ЬТ2 [38], 18 3 ДИ РНК вируса леса Семлики [41] и мозаичная РНК вируса гриппа [43] являются примерами ДИ РНК этого класса. Транскрипционные свойства [c.259]

Требование кислого pH предполагает, что проникновение вируса гриппа С сопряжено с поглош ением в лизосомы, сонро-вождаюш им слияние вирусной оболочки и лизосомальной мембраны, как первоначально это предположили для вируса леса Семлики [26]. В соответствии с полученными данными кливедж gp88 необходим для нроникновения вируса, как и в случае гликонротеида НА вируса гриппа А и гликопротеида F парамиксовирусов. [c.289]

Рис. 3.7. Действие альфавируса на клетки Vero, а — контрольная незараженная культура б — монослой клеток на относительно ранней стадии инфекции альфавирусом, например вирусом Синдбис или вирусом леса Семлики. Обратите внимание на длинные отростки зараженных клеток. На каждом из этих отростков на последующих стадиях инфекции обнаруживается большое число

В отношении влияния ремантадина на вирусиндуцированную продукцию интерферона в культуре клеток известно, что этот процесс несколько подавляется препаратом. Предварительная обработка клеток фиброб-ластов эмбрионов кур (ФЭК) ремантадином и рибаверином в течение суток до инфицирования вирусом леса Семлики (ВЛС) мало влияла на продукцию интерферона. Однако обработка клеток препаратами в течение 24 ч. после заражения вызывала заметное снижение выработки этого фактора иммунитета [A. . Новохатский, Г.А. Галегов, В.Ф. Князева и др., 1982]. Подавление продукции интерферона авторы связывают [c.132]

Требование кислого pH предполагает, что проникновение вируса гриппа С сопряжено с поглош ением в лизосомы, сопро- вождаюш им слияние вирусной оболочки и лизосомальной мем-i браны, как первоначально это предположили для вируса леса Семлики [26]. В соответствии с полученными данными кливедж [c.289]

Г. Вирус леса Семлики-это типичный вирус, имеющий оболочку он состоит из РНК-генома, который окружен белковым чехлом, называемым и покрытым в свою очередь дополнительным, липидным бислоем, содержащим три разных белка, называемых [c.124]

Четвертьвековая история исследований интерферона может быть разделена на три периода. В течение первого периода, продолжавшегося с 1957 г. до середины 60-х гг., основной упор делался на разработку систем для изучения антивирусной активности. Установили, что интерферон — белок, кодируемый хозяином, и что существуют три класса интерферонов в первый класс входят интерфероны, образующиеся в основном в лейкоцитах (называемые теперь а-интерферонами), во второй — интерфероны, синтезирующиеся в основном в фибробластах (р-интерфероны), и в третий — интерфероны, образующиеся в стимулированных лимфоцитах ( интерфероны, иммунные , или интерфероны класса II по существовавшей тогда терминологии). Клетки, как правило, не образуют заметного количества интерферона, однако его синтез может быть индуцирован под действием разных факторов, первым из которых является вирусная инфекция. Индукция интерферона требует синтеза как РНК, так и белка [74, 95, 238, 257]. В одном из наиболее демонстративных опытов было показано, что если клетки предварительно обработать интерфероном, то размножение вируса леса Семлики подавляется, однако если одновременно с интерфероном добавить актиномицин В, то вирус размножается нормально. Эти опыты свидетельствуют о том, что сам интерферон не является прямым антивирусным агентом скорее всего он вызывает антивирусное состояние путем стимуляции образования некоего белка или белков, которые и служат собственно эффекторами подавления размножения вируса. Теперь известно несколько белков, индуцируемых обработкой клеток интерфероном (см. ниже). Однако остается неясным, являются ли они действительными ингибиторами размножения вируса. [c.36]

Большая часть информации о репликации тогавирусов получена при изучении двух близкородственных альфавирусов вируса леса Семлики (SFV) и вируса Синдбис (SIN), растущих либо в культуре клеток почки новорожденного хомячка (ВНК), либо в первичных культурах куриных эмбрионов фибробластов (ФКЭ). [c.344]

В присутствии вируса-помощника направлял в клетках СУ-1 синтез капсидного белка вируса леса Семлики. Полученные результаты показали, что для процессинга капсидного полипротеина вируса леса Семлики не требуются другие вирусные белки. [c.361]

Рис. 8-80. Строение вируса леса Семлики. Схематическое изображение поперечного среза вируса (AJ и трехмерная реконструкция его поверхности полученная на основе криоэлектронных микрофотофафий неокрашенных препаратов (Б). На каждую вирусную частицу приходится 180 копий белка С-капсида (собранных в 60 тримеров) и 240 копий каадого из трех белков оболочки (собранных в 80 гримеров . Внешняя оболочка вируса состоит из белков оболочки заключенных н двухслойную липидную мембрану. Вирус имеет общую массу 46 миллионов дальтон.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология