Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Фенилаланин см шерсти

    Ксантопротеиновая реакция (от греч. к8ап1о5 — желтый) характерна для бензольного ядра циклических аминокислот, входящих в состав белка (тирозина, триптофана, фенилаланина). При действии концентрированной азотной кислоты на свободные аминокислоты и белки происходит нитрование бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета. Такое желтое окрашивание наблюдается при попадании азотной кислоты на кожу, шерсть, ногти и т. д. [c.52]


    Рпс. 28. Двухмерная хроматограмма смеси аминокислот, полученной при гидролизе шерсти. 1 — осаждение гидролизата 2 — цистин 3 — аспарагиновая кислота 4 — глутаминовая кислота в — серип 6 — глицин 7 — треонин 8 — аланин Я — тирозин 10—валин 11—лизин 12—фенилаланин —аргинин 14—пролин 15—лейцин 16—изолейцин 17— метионин. [c.420]

    КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

    Если отсутствует хотя бы одна незаменимая кислота, белок не синтезируется. Некоторые незаменимые аминокислоты используются и для получения других биологически важных веществ. Так, из фенилаланина через стадию образования тирозина возникают гормоны тироксин, адреналин. При распаде их теряется фенилаланин. Кроме того, часть незаменимых аминокислот расходуется на синтез белков шерсти, рога. Белки этих образований не могут вновь вовлекаться в обменные процессы и теряются организмом, а вместе теряются и незаменимые аминокислоты. Поэтому необходимо поступление этих аминокислот в составе белков корма. [c.121]

    Ряд авторов детально исследовал и опроверг утверждение Кегля о то- (, что белки нормальных и злокачественных тканей отличаются по степени рацемизации аминокислот в их кислотных гидролизатах. Небольшая раце.мизация является обычной в кислотных гидролиза-гах всех белков [117—121а]. Этот вопрос был изучен также [122, 128а] изотопным методом, который имеет большое значение при изучении оптической фор.мы соединений, полученных при гидролизе белков. Мы выделили 123] почти полностью рацемизированный фенилаланин из кислотного гидролизата шерсти с помощью метода [124], который сам не должен приводить к заметной рацемизации. Имеются [125] доказательства того, что, как и при щелочной обработке, кислотная обработка легче рацеми-зирует аминокислоты в пептидной цепи, чем в свободном состоянии. Можно попытаться избегнуть рацемизации, применяя ферменты или устраняя действие высокой температуры на ранних стадиях гидролизата [109]. [c.56]



Смотреть страницы где упоминается термин Фенилаланин см шерсти: [c.465]    [c.251]    [c.58]   
Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.362 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Фенилаланин

Фенилаланин Фенилаланин

Шерсть

Шерсть оксипролина фенилаланина



© 2025 chem21.info Реклама на сайте