концевых аминокислот циклические

Лактам —общее название циклических амидов ш обозначает, что соответствующая функциональная группа находится на конце цепи (м-капролак-там означает, что в аминокислоте, из которой построен этот полимер, аминогруппа расположена ча конце цепи). [c.270]

Последовательность, в которой соединяются мономерные звенья при полимеризации 100 и более аминокислот, представляет собой первичную структуру белков. Мономерные звенья цепи называются аминокислотными остатками — в ходе полимеризации каждая аминокислота теряет молекулу НгО. Полипептидная цепь обычно имеет одну свободную аминогруппу на одном конце цепи и свободную карбоксильную группу — на другом. Однако иногда эти группы связываются одна с другой, что приводит к образованию циклического пептида. Пептиды называются в соответствии с составляющими их аминокислотными остатками, начиная от остатка, несущего концевую аминогруппу. Так, Е-аланил-Е-ва-лил-Е-метионин представляет собой пептид со следующей структурой [c.84]

Как Теперь известно, молекулы белков могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь может быть открытой, разветвленной или циклической. На одном конце открытой полипептидной цепи находится аминокислота со свободной карбоксильной группой (так называемая С-концевая аминокислота), а на другом конце — аминокислота со свободной аминогруппой (М-концевая аминокислота). Наиболее часто связями, соединяю-щимй разные полипепТидные цепи (а иногда выбывающими скручивание одной цепи), являются дисульфидные связи—S—S—молекулы цистина [c.384]

Как теперь известно, молекулы белков могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь может быть открытой, разветвленной и циклической. На одном конце открытой полипептидной цепи будет находиться аминокислота со свободной карбоксильной группой (так называемая С-концевая аминокислота), а на другом конце—аминокислота со свободной аминогруппой (так называемая Ы-концевая аминокислота) (рис. 39, А). [c.264]

Известны и другие ферменты с различным специфическим действием. Так, карбоксипептидаза гидролизует пептиды или белки со свободной концевой карбоксильной группой за счет постепенного отщепления отдельных аминокислот, в то время как амииопептидаза, действуя аналогично, постепенно гидролизует пептид с другого конца, содержащего свободную аминогруппу. Ни один из этих ферментов пе гидролизует пептиды с циклической структурой. [c.297]

Полипептидные цепи состоят из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями, т. е. связями между а-ами-ногруппами и а-карбоксильными группами. Существуют открытые, циклические й разветвленные полипептидные цепи. Как правило, открытые полипептидные цепи имеют на од ном. конце свободную а-аминогруппу, а на другом свободную а-карбоксильную группу, которые могут быть обнаружены различными методами определения концевых групп [114, 277, 320]. В разветвленной полипептидной цепи одна из групп в зависимости от характера разветвления может отсутствовать. Большая часть белков представляет собой соединения с открытой цепью [265, 277]. [c.167]

Этот пентапептид повторяется в молекуле грамицидина дважды, причем концы цепи из десяти остатков аминокислот замыкаются в одно гигантское кольцо. Таким образом, грамицидин С представляет собой циклический декапептид. [c.486]

Основные достижения этой важной работы [44, 45] следуют из представленных на схеме (3) данных для циклического декапептида грамицидина С (19). Фракционированием освобожденного от клеток экстракта Ba illus brevis выделена синтетаза грамицидина С, состоящая из легкой и тяжелой фракций ферментной системы. Легкий фермент специфически активирует L-фенилаланин, получается соответствующий аденилат с переносом аминокислоты на тиольную группировку молекулы фермента, хиральный а-центр которой имеет D-конфигурацию. Хотя этот механизм не выяснен до конца, известна его независимость от коферментов и он, возможно, катализируется основаниями. [c.296]

С-Концевая последовательность его не установлена, что можно объяснить либо наличием циклической структуры на этом конце цени, либо стерической недоступностью концевой аминокислоты для карбоксипептидазы. [c.304]

Общие выводы, которые следуют из табл. П1.2, таковы. Бесспорно, что в рядах соединений нормального строения проявляется тенденция к постоянному инкременту СНг-группы буснг=16,0 0,2 см -моль-. Ряд аминокислот дает несколько меньшее значение, что отражает электрострикцию воды вблизи заряженных концов молекулы. Циклические молекулы характеризуются существенно меньшим объемом СНг-группы, которое, в среднем, составляет СНг = 14,3 см -моль . Первые члены гомологических рядов почти всегда дают инкременты, наиболее существенно отличающиеся от средних значений, что отражает большее влияние функциональной группы. [c.51]

Это пример полимеризации с раскрытием цикла, так как полимер, по-виднмому, образуется в результате реакции активного центра на конце растущей цепи с циклическим мономером по ионно-цепному механизму [62]. Гомополимеры (п-аминокислот) обычно трудно перерабатываются сополимеры более удобны в обрашенни. как показывают следующие примеры. [c.291]

Число концевых группировок обычно определяют, исходя из предполагаемого механизма реакции и из допущения, что они не претерпевают изменения в ходе реакции образования полимера, а также при выделении, очистке и фракционировании его. Так, например, принято считать, что при поликонденсации оксикислот или аминокислот (или при полимеризации лактонов и лактамов) полученные полиэфиры и полиамиды обязательно должны содержать на одном конце макромолекулы карбоксильную группу, а на другом — гидроксильную или аминную. Или, например, предполагается, что при полимеризации, инициированной перекисями, каждая молекула содержит два (при рекомбинационном механизме обрыва цепи) или один (при обрыве путем диспропорционирования) остаток молекулы перекиси. Однако такое допущение является весьма грубым, ибо в процессе реакции может происходить потеря или изменение природы концевых групп вследствие их неустойчивости при высокой температуре. Может иметь место также более сложный механизм образования полимера (попутное образование циклических и разветвленных полимеров, передача цепи, наложение различных механизмов обрыва и т. д.). В случае поликонденсации двух бифункциональных соединений (например, ди-карбоновой кислоты и гликоля) может иметь место нарушение эквивалентного соотношения компонентов в результате улетучивания одного из реагентов, и, таким образом, в образце полимера каких-то групп может оказаться больше, чем предполагается, исходя из экви-молекулярности соотношения компонентов реакции. [c.256]

Его аминокислотный, состав включает два остатка метионина (что ограничивает использование гидрогенолиза в процессе синтеза), два остатка чувствительного к кислотной обработке триптофана и щесть остатков кислых аминокислот. Карбоксильная концевая группа закрыта остатком первичного амида, а концевая аминогруппа — пироглутамильным остатком (циклической глутаминовой кислотой). Первоначальный план синтеза включал как ступенчатое наращивание, так и конденсацию фрагментов, и вся цепь была разделена по пептидным связям 5,6 и 13,14. Глициновый остаток в положении 13 служил обычной точкой сшивки, поскольку он представляет собой нерацемизующийся остаток на С-конце одного пептидного фрагмента. Сшивка в точке 5 была выбрана потому, что наличие в этом месте остатка метионина не дает возможности проводить гидрогенолиз в процессе построения нужной последовательности остатков в центре молекулы. [c.412]

Аминокислоту плавят прямо в пробирке, которую помещают в масляную или металлическую баню при 220 °С. Температуру быстро повышают до 260 X и поддерживают в течение 15 мин. Если в процессе поликоиденсации вода все-таки конденсируется в приборе, ее выдувают горячим воздухом, а затем расплав охлаждают в токе азота. Полиамид извлекают из пробирки, хлоркальцие-вую трубку взвешивают для определения количества выделившейся воды. Опыт повторяют дважды, увеличив время реакции до 30—60 мин. Определите вязкость трех образцов полиамида в конц. Н2504 при 30 °С (С=10 г/л) в вискозиметре Оствальда (диаметр капилляра 0,6 мм). Возрастание т]уд/С с увеличением продолжительности реакции является мерой степени поликоиденсации. Полученный найлон 6 имеет температуру плавления, равную 215°С из его расплава можно тянуть нити. Полиамид содержит примеси линейных и циклических олигомеров, которые можно экстрагировать из хорошо растертого образца метанолом в аппарате Сокслета (12 ч). Экстракт содержит циклические и линейные олигомеры вплоть до пентамера, количество которых можно определить после удаления метанола в вакууме. е-Капролактам удаляют промыванием остатка безводным эфиром. Остаток вновь растворяют в метаноле (17о-ный раствор) и пропускают раствор через катионит [14], промытый метанолом линейные олигомеры задерживаются в колонке. Количество циклических олигомеров определяют [c.204]

Косвенные данные Малё о том, что скорость роста полипептидной цепи составляет 15 аминокислот в 1 с при 37 °С, были между тем подтверждены прямыми определениями времени, которое требуется для завершения синтеза полипептидной цепи известной длины. Например, было установлено, что между началом н концом синтеза полипептидной цепи 3-галактозидазы Е. oli длиной в 1173 аминокислоты проходит 80 с, что дает значение а = 1173/80 = 15 аминокислот в 1 с. Совпадение этих двух независимо полученных значений а дает основание считать, что предположение, сделанное при выводе уравнения (ХХ.З) о том, что каждая бактериальная рибосома действительно участвует в синтезе белка, недалеко от истины, хотя, учитывая циклическую ассоциацию и диссоциацию 30S-и 505-рибосомных субъединиц (см. гл. XVII), это предположение не может быть абсолютно верно. [c.495]

Нингидрин. См. Аминокислоты , разд. 1. Нагревания, если это возможно, следует избегать. Некоторые пептиды, особенно крупные, циклические или ацетилированные, дают слабую окраску. Большинство пептидов, содержащих на Ы-конце глицин, и некоторые пептиды, содержащие на N-кoнцe аспарагин, дают желтую окраску. Пептиды, содержащие на Ы-конце валин и изолейцин, очень медленно проявляются и иногда дают очень слабую окраску. Пептиды, содержащие на Ы-конце пролин, дают очень бледную желтую окраску, которая обычно исчезает. [c.395]

А, Н. Белозерским и Т. С. Пасхиной и продолженное затем зарубежными исследователями, показало, что он представляет собой полипептид, дающий при гидролизе эквимолекулярную смесь пяти аминокислот L-лейцина, D-фенилаланина, L-пролина, L-валина и L-орни-тина. Этот пентапептид повторяется в молекуле грамицидина дважды, причем концы цепи из десяти остатков аминокислот замыкаются в одно гигантское кольцо. Таким образом, грамицидин С представляет собой циклический декапептид [c.389]

В молекулах ДНК все функциональные группы углеводных остатков нуклеотидных звеньев, находящихся в середине полимерной цепи, замещены и свободными являются лишь гидроксильные группы концевых остатков дезоксинуклеотидов. В большинстве случаев природные дезоксиполинуклеотиды и дезоксиолигонуклеотиды— продукты их расщепления — содержат на 5 -конце цепи (см. примечание на стр. 44) остаток фосфорной кислоты. Таким образом, единственной свободной функциональной группой углеводных остатков является гидроксильная группа З -концевого остатка нуклеотида. В циклических ДНК даже эта единственная группа отсутствует. В противоположность этому в молекулах РНК каждое нуклеотидное звено, находящееся в середине полимерной цепи, содержит свободную гидроксильную группу при С-2 остатка рибозы, а З -концевой нуклеотид цепи имеет незамещенную 2, 3 -цис-тш-кольную группировку. В аминоацил-тРНК по одной из гидроксильных групп З -концевого остатка нуклеотида присоединяется сложноэфирной связью остаток аминокислоты. [c.511]

В родопсине 11-г<мс-ретиналь ковалентно связан с опсином путем образования шиффова основания (альдимина) между его альдегидной группой и е-аминогруппой ли-зинового остатка опсина. Чрезвычайно важное значение имеют также нековалентные взаимодействия между боковыми группами остатков аминокислот белка и л-электрон-ной системой полиена, которые, во-первых, определяют конформацию хромофора в составе родопсина, а во-вторых, вызывают поляризацию 7г-электронной системы поли-енового фрагмента. Энергетические характеристики нековалентных взаимодействий между опсином и полиеновой цепью зависят от структуры белка и сопряженных с ним липидов и углеводов и существенно различаются для различных родопсинов. Именно эти эффекты совместно с индукционным эффектом, возникающим от образования альдиминной связи, обусловливают 1) значительный сдвиг в красноволновую область максимума поглощения 11-цыс-ретиналя в составе родопсина (Ящах = 500 нм) в сравнении с альдегидом в свободном состоянии = 375 нм) 2) вариации величины тах У разных зрительных пигментов. Все это приводит к повышению чувствительности светового и цветового восприятия. Цветовое зрение человека — это трихроматический процесс, за который ответственны рецепторы, чувствительные к разному цвету — синему (Я ах = 440 нм), зеленому ( тах =535 нм) и красному (Я ах = 575 нм) — и содержащие различные пигменты. Различие в Я ах поглощаемого света обусловлено особенностями строения опсина и нековалентных взаимодействий опсин — хромофор. Все детали структуры и функций фоточувствительных пигментов в настоящее время еще не выяснены до конца, но установлено, что в основе механизмов функционирования зрительных пигментов заложены многостадийные циклические процессы. Рассмотрим основные молекулярные события, происходящие при попадании кванта света на сетчатку глаза человека. [c.133]

С-концевое отщепление. Предложен ряд методов последовательного химического расщепления по карбоксильному концу молекулы пептида (гл. 18). Первые попытки в этом направлении были предприняты еще до описания реакции Эдмана, но они не смогли составить конкуренцию последней. В перспективном, тщательно изученном методе [98] С-концевой карбоксил пептида реагирует с тиоцианатом аммония в уксусном ангидриде полученный при этом циклический пептидилтиоги-дантоин обрабатывается кислотой (или ацетогидроксаматом) продуктами последней реакции являются тиогидантоин С-концевого остатка и пептид, укороченный на одну С-концевую аминокислоту. В исходной методике каждый цикл отщепления включал длительные и трудоемкие стадии разделения и сушки. Удавалось отщепить только 2—6 остатков. Однако в связи с развитием ТФ-метода с этим подходом связаны новые надеж- [c.454]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология