Трипсин как катализатор гидролиза

По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают более сильным действием. Так, для разложения перекиси водорода на воду и кислород без катализатора требуется энергия активации 18 000 кал. на 1 моль, при использовании в качестве катализатора коллоидной платины энергия активации понижается до 11 700 кал. на 1 моль, а при действии фермента каталазы — до 5500 кал. Для гидролиза белка казеина соляной кислотой необходимо 20 600 кал., при использовании фермента трипсина — только 12 000 кал. на 1 моль. Эти примеры можно продолжить. [c.41]

Так как имидазолильная группа гистидинового остатка может функционировать подобно таким гидролитическим ферментам, как трипсин и химотрипсин, то имидазолы усиленно исследовались в качестве катализаторов гидролиза сложных эфиров. Установлено, что гидролиз может проходить по двум направлениям с участием общего основного катализа и нуклеофильного катализа. В случае общего основного катализа имидазол действует как [c.469]

Трипсин и химотрипсин, очевидно, имеют второй активный центр, содержап ий гистидин. Второй участок удален от первого, но на спиральной цепочке они сближены. Установление активной роли гистидина основывалось частично на изменении скорости ферментативной реакции в зависимости от pH, что соответствовало предположению о стратегическом расположении слабоосновного остатка, имеющего характер гистидина. Даже сам имидазол также катализирует гидролиз простейших сложных эфиров (БрюИ С" и Шм Ир 1965—.19i57 Бендер, 1957). 7 о, что фермент в 10 раз эффективнее, чем имидазол, имеет аналогию в модельных опытах по мутаротации глюкозы — реакции, катализируемой кислотами и основаниями. о -Оксипиридин, содержащий кислотный и основной центры (оба относительно слабые), более эффективен как катализатор, чем смесь пиридина и фенола (Свайн, 1952). И в а-окси-пиридине, и в протеолитическнх ферментах бифункциональность повышает каталитическую активность, поскольку протоны могут быть одновременно поданы и отщеплены в сопряженной реакции. Механизм действия, предложенный, Нейратом (1957) для химотрипсина, сводится к следующему. При взаимодействии гидроксильной группы серина с имидазольным кольцом гистидина отщепляется протон и образуется активированный комплекс П, имеющий электрофильный и нуклеофильный центры. [c.714]

Обширные экспериментальнь1е данные по применению а-химотрипсина и трипсина как катализаторов образования пептидной связи получены в работах Морихара н Ока [350]. Карбоксикомпонент A -Phe-OEt (X = OEt) реагирует с химотрипсином и после образования фермент-субстратного комплекса дает ацилфермент, который может реагировать либо с аминокомпонентом (IN = ) с образованием пептида, либо с водой, давая продукт гидролиза [c.168]

Интенсивное изучение биологических катализаторов дало возможность составить целостное представление об этих, по сути, наиболее важньгх структурах живой материй. В частности, было установлено, что все ферменты являются макромолекулами белковой природы. (Каталитическая активность специфичных полинуклеотидов, принимающих участие в сплайсинге РНК, является исключением, подтверждающим общее правило.) Первостепенное значение для функций ферментов имеет первичная структура, определяющая тип катализируемых реакций. Гидролиз пептидных связей трипсином или пепсином необратимо инактивирует ферменты. Для проявления каталитического действия большое значение имеет также нативность высших белковых структур (гл. 3). Обратимая денатурация является фактором подавления или восстановления ферментативной активности. Физико-химические свойства ферментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10 до 1000 kDa и более, т. е. в большинстве случаев фермент по размерам гораздо больше, чем субстрат. [c.61]

Разложение Н2О3. . -..... Инверсия сахарозы. ..... Гидролиз казеина. ...... Этиловый эфирмасляной кислоты Без катализатора Коллоидная платина Каталаза печени Ионы водорода Дрожжевая инвертаза Соляная кислота Трипсин Ионы водорода Панкреатическая липаза 18000 11700 5500 26 000 11500 20600 12 000 13 200 4200 [c.74]

В живых системах белки гидролизуются ферментами пепсином, трипсином и химотрипсином. Эти катализаторы ускоряют гидролитические реакции, давая им возможность происходить при обычных температурах и в обычных для организма условиях кислотности. Согласно пептидной гипотезе, эти ферменты вызывают гидролиз пептидных связей. Если эта гипотеза верна, то эти же самые ферменты должны гидролизовать простые пептиды, синтезированные в лаборатории. Долгое время химики, изучавшие белки, тщетно бились над получением синтетических соединений, которые можно было бы гидролизовать ферментами. Их неудачи расценивались некоторыми как доказательство несостоятельности пептидной гипотезы. Однако в 1937 г. автору статьи, работавшему в лаборатории Бергмана в Рокфеллеровском институте, удалось с помощью карбобензоксиметода синтезировать соединения, которые специфически гидролизовались названными ферментами по месту пептидных связей. Эти эксперименты явились серьезной поддержкой для гипотезы Фишера — Гофмейстера. [c.71]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология