Физико-химические свойства ферментов

Большинство ферментативных процессов является следствием дефицита электронов в гидролизуемой связи. Подвижные я-электроны определяют основные физико-химические свойства фермента и субстрата. [c.12]

Метод иммуноферментного анализа занял прочное место среди методов биохимического микроанализа. Однако следует иметь в виду, что его возможности еще до сих пор остаются неисчерпанными. С одной стороны, с каждым годом расширяется перечень соединений, для определения которых удобен этот метод, с другой — происходит непрерывный процесс его совершенствования увеличиваются чувствительность, точность и специфичность, уменьшается время анализа, упрощается методика, разрабатываются способы автоматизации с помощью биохимических роботов и компьютеров. Важное значение для совершенствования иммуноферментного анализа как метода имеет более детальное изучение физико-химических свойств ферментов и создание высокочувствительных методов детекции нх активности. [c.122]

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ [c.7]

Кратко познакомившись в данной главе с основными физико-химическими свойствами ферментов и механизмом их действия, перейдем к рассмотрению теоретических основ производства ферментных препаратов. [c.34]

Физико-химические свойства ферментов [c.274]

Немаловажное значение при исследовании физико-химических свойств ферментов имеет поверхностное натяжение их растворов. [c.147]

Физико-химические свойства ферментов из листьев шпината [c.567]

Для таких исследований рН-индикатор должен обладать двумя обязательными качествами во-первых, ие влиять на активность и физико-химические свойства фермента во-вторых, оптическая плотность реакционной среды с этим индикатором должна уменьшаться или возрастать при каждом ферментном акте ( обороте фермента) на одну и ту же величину при всех значениях pH в седиментирующей полосе фермента. [c.179]

Интенсивное изучение биологических катализаторов дало возможность составить целостное представление об этих, по сути, наиболее важньгх структурах живой материй. В частности, было установлено, что все ферменты являются макромолекулами белковой природы. (Каталитическая активность специфичных полинуклеотидов, принимающих участие в сплайсинге РНК, является исключением, подтверждающим общее правило.) Первостепенное значение для функций ферментов имеет первичная структура, определяющая тип катализируемых реакций. Гидролиз пептидных связей трипсином или пепсином необратимо инактивирует ферменты. Для проявления каталитического действия большое значение имеет также нативность высших белковых структур (гл. 3). Обратимая денатурация является фактором подавления или восстановления ферментативной активности. Физико-химические свойства ферментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10 до 1000 kDa и более, т. е. в большинстве случаев фермент по размерам гораздо больше, чем субстрат. [c.61]

Физико-химические свойства ферментов обусловлены их белковой природой. Ферменты не диализируют сквозь полупроницаемые мембраны, способны высаливаться и дают характерные для белка цветные реакции и реакции осаждения. При выделении ферментов методами высаливания, фракцио-нировйния ацетоном и колоночной хроматографии они не теряют каталитических свойств, что позволяет выделять активные ферментные препараты для практических целей (пепсин, трипсин, амилаза, липаза и др.). [c.99]

Активность пероксидазы, выделенной из растений табака сорта Ксанти, при 60° и pH 7,0 через 90 мин опыта сохраняется в контроле на 12,4% от первоначальной, а пероксидазы из инфицированных ВТМ растений табака — лишь на 5,1%. Такое снижение термостабильности свидетельствует о том, что вирусная инфекция оказывает существенное влияние, при котором изменяются физико-химические свойства фермента. Изучение тер- [c.77]

Широкое изучение физико-химических свойств ферментов и механизма их функционирования стало возможным только после разработки методов получения ферментов в гомогенном состоянии. Первый индивидуальный кристаллический фермент (уреа-за) получен Д.Самнером в 1926 г. [c.8]

Важную роль в регуляции активности ферментов может играть их взаимодействие с мембранами. В мембранно-связанном состоянии физико-химические свойства ферментов (например, окислительно-восстановительный потенциал, чувствительность к катионам и др.) изменяются. Это явление называется аллотопия. Гидрофобные взаимодействия мембранных липидов и белков могут переводить последние в неактивное (латентное) состояние, а электростатические взаимодействия, напротив, вызывать активацию белков. В свою очередь, сила электростатического взаимодействия липидов и белков зависит от внутриклеточной концентрации электролитов, а следовательно, от состава среды, окружающей клетку, и от физиологического статуса последней. Таким образом, для ре1уляции ферментов по этому механизму существуют щирокие возможности, хотя конкретные механизмы в силу трудно преодолимых методических препятствий пока изучены мало. [c.99]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология