Аллостерические участки

С аллостерическими участками связан АМР [c.463]

Большая лабильность аллостерических участков по сравнению с непосредственно каталитической активностью может быть объяснена более высоким уровнем молекулярной структуры. [c.168]

Можно предположить, что в ряде случаев возможна обратимость аллостерической специфичности, например при смешении препарата пектиназы с диатомитом, бентонитом в условиях изменения pH среды, а в отдельных случаях — необратимость конформаций аллостерических участков (действие аммонийных солей на амилолитические ферменты). [c.168]

Таким образом, наполнители могут вызывать как обратимые, так и необратимые конфигурационные изменения аллостерических участков молекулы фермента, а могут и не оказывать никакого действия на аллостерическую специфичность ферментов. [c.168]

Некоторые вещества стабилизируют аллостерические участки, т. е. способствуют уменьшению их лабильности, что наблюдается, например, при добавлении к препаратам амилолитических ферментов крахмала. Выше отмечалось, что применение в качестве наполнителей смеси крахмала с аммонийными солями приводит к сохранению ферментативной активности препарата, а стандартизация этих препаратов только солями аммония вызывает заметное уменьшение ферментативной активности. [c.168]

Крахмал и лактоза замедляют скорость поглощения ферментными препаратами водяных паров. Наполнитель, используемый для стандартизации препаратов ферментов, не должен необратимо ингибировать ферменты. Крахмал оказывает стабилизирующее действие при хранении амилолитических ферментов. Показано, что после стандартизации препаратов пектолитических ферментов диатомитом, бентонитом или желатином ферментативную активность (пектиназы) следует определять после растворения препарата не в воде, а в буферном растворе с pH 3,5—4,0, что способствует десорбции фермента (аллостерического центра) с поверхности контактных участков наполнителя, т. е. возможна обратимость аллостерической специфичности. В отдельных случаях возможна необратимость конформации аллостерических участков (действие аммонийных солей на амилолитические ферменты). Наполнители могут вызывать также стабилизацию аллостерических участков (стандартизация крахмалом амилолитических ферментов). [c.170]

Помимо этого фосфорилаза содержит по меньшей мере два аллостерических участка контроля. Глюкоза и нуклеозиды, являющиеся аллостерическими ингибиторами печеночной фосфорилазы а (разд. 16.18), связываются вблизи каталитического центра. АМР, аллостерический активатор фосфорилазы Ь, связывается рядом с границей между субъединицами, далеко от каталитического центра и участка [c.124]

Таким образом, приведенные сведения о химической природе активного центра и аллостерических участках свидетельствуют о том, что в энзиматическом катализе, как и в реакции связывания субстрата, участвует не ограниченная и небольшая часть фермента, как предполагалось ранее, а значительно большая часть молекулы белка-фермента. Этими обстоятельствами, вероятнее всего, можно объяснить большие размеры и объемность трехмерной структуры молекулы фермента эти же обстоятельства следует учитывать в программах создания искусственных низкомолекулярных аналогов ферментов (синзимов), обладающих свойствами нативных ферментов (см. ранее). [c.126]

Раньше считалось, что тиоредоксин является единственным переносчиком восстановительной способности на рибонуклеотид-редук-тазу. Однако мутант Е.соИ, не имеющий тиоредоксин, синтезирует дезоксирибонуклеотиды, что свидетельствует о наличии второй системы переносчиков - цистеин содержащего трипептида глутатиона. Восстановление рибонуклеотиддифосфатов регулируется аллосте-рическими взаимодействиями, так В] содержит два типа аллостерических участков один - регулирует общую активность фермента, а другой - субстратную специфичность (рис. 14.14). [c.435]

В свое время считали, что репрессоры являются полипуклео-тгщами. Сейчас кажется более вероятным, что репрессоры представляют собой или РНК [130, 135], или, что еще вероятнее, белки, имеющие по 2 аллостерических участка [104]. Один из этих участков имеет сродство к последовательности нуклеотидов соответствующего гена-онератора. Второй имеет сродство к эффектору при соединении эффектора с репрессором сродство репрессора к оператору видоизменяется. [c.285]

А. Как видно из графика, АТФ может служить и субстратом, и ингибитором реакции. АТФ присоединяется к двум участкам — каталитическому и аллостерическому. Фруктозо-6-фосфат противодействует связыванию АТФ аллостерическим участком и таким образом снимает торможение, но не влияет на связывание ЛТФ каталитическим участком. —повышающееся содержание фруктозо-6-фосфата. Б. Нз графика можно пидеть, что АТФ сильно уменьшает сродство фермента к фруктозо-Ь-фосфату. Иаппотив, положительные модуляторы (АМФ, АДФ, фруктозофосфат и Ф ) снимают этот эффект АТ4 и повышают сродство фермента к фруктозо-6-фосфату. I — АМФ, АДФ, фруктозодифосфат и Ф // — АТФ /У/— контроль. В. На графике показана активация фосфофруктокиназы (У) продуктом реакции. пр1 водящая к экспоненциальному увеличению актлвностн во времени на большинство других ферментов (//) продукты реакции действуют как ингибиторы. [c.50]

В результате активный центр деформируется и теряет сродство к своему субстрату или теряет способность катализировать реакцию. Это схе-тимачески изображено на фиг. 54. Ферменты, пространственная конформация которых, а следовательно, и каталитическая способность их активных центров изменяются в результате взаимодействия другого участка белка с молекулой ингибитора, были названы Жаком Моно, Франсуа Жакобом и Ж. Шанжё аллостерическими ферментами (от греч. алло —другое и стере — тело). Как и в случае активного центра, специфическая пространственная конформация аллостерического участка, связывающего ингибитор, также определяется первичной структурой полипептидной цепи. [c.110]

Исследования механизма подавления под действием конечного продукта, проведенные in vitro с использованием очищенных ферментов, показали, что ингибитор образует комплекс с ферментом. При этом он связывается со специфическим участком, который имеет высокое сродство к ингибитору и полностью отличается от активного центра фермента. Этот участок Ж. Моно, Ж. Шанжё и Ф. Жакоб назвали аллостерическим участком или аллостерическим центром (от греч. аллос — другой, сте-реос пространственный), а ферменты, имеющие аллостериче-ский центр, — аллостерическими ферментами. [c.12]

Барбитураты оказывают быстрое снотворное действие даже в тяжёлых случаях бессонницы, но существенно нарушают физиологическую структуру сна, укорачивая парадоксальную фазу. Основной механизм снотворного, противосудорожного и седативного влияния барбитуратов — взаимодействие с аллостерическим участком ГАМК-рецепторного комплекса, что приводит к повышению чувствительности ГАМК-рецептора к медиатору и увеличению продолжительности активированного состояния хлорных каналов, связанных с этим рецепторным комплексом. В результате возникает, например, угнетение стимулирующего влияния ретикулярной формации стволовой части головного мозга на его кору. [c.474]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология