Оксипролин обмен

Об этом свидетельствуют многочисленные опыты. Прежде всего оказалось возможным заменить аминокислоты в питании а-кетокислотами. Кроме того, выяснилось, что если вводить в организм меченый азот в виде аммонийных солей, то он обнаруживается в а-аминогруппах всех аминокислот, за исключением лизина. Равным образом, вводя в организм меченную по азоту аминокислоту (например, лейцин), удается открыть изотоп азота в а-аминогруппах всех аминокислот, опять-таки за исключением лизина. Это означает, что а-кетокислоты, образующиеся при дезаминировании тех или иных аминокислот, в том числе и незаменимых, подвергаются вновь аминированию или переаминированию с образованием соответствующих аминокислот. Исключение составляют лизин, а-кето (окси)-кислота которого не аминируется и не пере-аминируется, а также треонин и оксипролин, обмен которых в животных тканях протекает необратимо. [c.344]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

ОБМЕН ПРОЛИНА, ОКСИПРОЛИНА И ОРНИТИНА [c.373]

Таким образом, биофлаваноиды так же, как АК, могут участвовать в обмене коллагеновых субстанций, оказывая активирующее действие на пролиноксидазу в печени животных. Следует отметить, что в опытах на крысах, находившихся на обычном рационе вивария, АК и биофлавоноиды усиливали окисление пролина гомогенатами печени и не влияли на превращение оксипролина. Наряду с этим у,морских свинок, находившихся на С- и Р-недоста-точной диете, АК и препараты витамина Р (чайные катехины и кверцетин) усиливали окисление и пролипа, и оксипролина, однако прцй ерно до того уровня, который наблюдался у свинок, содер- [c.387]

Пролин и оксипролин. Взаимосвязь этих аминокислот с глютаминовой кислотой в обмене находит множество подтверждений. Образующийся из пролина — пирролин-З-окси-5-карбоксилат окисляется в глютамат при помощи НАД-дегидрогеназы печени. [c.368]

Виткоп и сотрудники [1096, 1097] изучали различные соединения, которые могли бы участвовать в обмене пролина и оксипролина, в том числе 7-оксиорнитин и -у-кетопролин [c.350]

Адамс [1091] изучал обмен оксипролина у адаптированного штамма Pseudomonas. В растворимых экстрактах из этого организма как L-оксипролин, так и алло-О-оксипролин превращались в глутаминовую кислоту. D-Оксипролин и (ЗЛло-Ь-оксипро-лин практически не подвергались превращению. В виде глутаминовой кислоты была обнаружена только половина утилизированного оксипролина. [c.351]

У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию аланина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимеризацию оксипролина и диаминонимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна мон но думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [c.446]

В процессе лигандо обменной хроматотрафии на этом сорбенте (а также на сорбенте с -оксипролином в качестве стационарного лиганда) успешно расщепляются рацематы многих а-аминокислот и оксикислот (см. табл. 6), некоторых р-аминокислот, аминоспиртов и ряда других лигандов [63]. При этом один из антиподов элюируется из колонки водой ИЛИ разбавленным раствором аммиака, а второй десорбируется 1—2 М аммиаком. Регенерация колонки достигается промывкой водой. [c.30]

Биологическое действие. Аскорбиновая кислота участвует в создании окислительно-восстановительного потенциала ( д) в клетке и тем самым влияет на активность ряда ферментов. EQ системы аскорбиновая кислота дегидроаскорбиновая кислота равен 0,08 В, поэтому аскорбиновая кислота может участвовать в восстановлении цитохромов с и а, кислорода, нитратов. Витамин С защищает гемоглобин, препятствуя его окислению принимает участие в синтезе коллагена на этапе гидроксилирования пролина и лизина в оксипролин и оксилизин (это повышает прочность коллагеновых волокон) способствует биосинтезу хондроитинсульфатов соединительной ткани участвует в обмене тирозина (участвует в биосинтезе адреналина на этапе гидроксилирования дофамина и предохраняет адреналин от окисления участвует в обмене тирозина на этапе окисления й-оксифенилпировиноградной кислоты в гомогентизиновую кислоту и ее окислении) участвует в образовании желчных кислот на этапе 7а-гид-роксилирования предшественника участвует в синтезе фолиевой кислоты и через нее влияет на обмен нуклеиновых кислот и превращения рибозы в дезоксирибозу, косвенно активирует кроветворение и регенераторные процессы, увеличивает всасывание железа. В коре надпочечников содержится много аскорбиновой кислоты, которая используется в биосинтезе кортикостероидных гормонов. Этот процесс усиливается кортикотропином. Витамин С действует как главный водорастворимый антиоксидант и может ингибировать образование нитрозаминов (канцерогены) при приеме пищи. [c.344]

Обмен пролина в организме связан с обменом орнитина. При введении крысам орнитина, меченного дейтерием, было обнаружено наличие в белках тканей меченных дейтерием пролина и глютаминовой кислоты. Как уже указывалось (стр. 352), орнитин при окислительном отщеплении б-амино-группы превращается в полуальдегид глютаминовой кислоты, а затем в глютаминовую кислоту. Полуальдегид глютаминовой кислоты может превратиться в пролин. В этом случае происходит циклизация структуры полуаль-дегида глютаминовой кислоты. С другой стороны, оксидаза пролина (стр. 350) катализирует расщепление пролина с образованием глютаминовой кислоты. Отсюда следует, что обмен пролина, оксипролина, орнитина и глютаминовой кислоты тесно связан друг с другом. Представление об этой связи дает следующая схема [c.373]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология